Клеточные и гуморальные факторы врожденного противовирусного иммунитета
- Авторы: Москалев А.В.1, Гумилевский Б.Ю.1, Апчел В.Я.1,2, Цыган В.Н.3
-
Учреждения:
- Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова
- Российский государственный педагогический университет имени А.И. Герцена
- Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова,
- Выпуск: Том 24, № 4 (2022)
- Страницы: 751-764
- Раздел: Научные обзоры
- URL: https://journals.rcsi.science/1682-7392/article/view/134075
- DOI: https://doi.org/10.17816/brmma108136
- ID: 134075
Цитировать
Аннотация
Рассмотрены новые данные о биологических эффектах хорошо известных клеточных и гуморальных факторов, обеспечивающих функционирование механизмов врожденного иммунитета. Описаны четыре механизма, индуцируемых вирусами, которые приводят к разрушению ингибиторных белков и запуску транскрипции генов интерферонов. Описан порядок синтеза видов интерферонов и других провоспалительных цитокинов в развитии противовирусного иммунного ответа. Это имеет большое значение, так как вирусы по устойчивости к биологическим эффектам интерферонов значительно отличаются. Показана решающая роль интерферона лямбда в развитии реакций врожденного иммунитета против многих вирусов и оценена эффективность функционирования механизмов врожденного и адаптивного иммунитета при вирусных инфекциях в зависимости от состояния генов stat l, 4, 6 и генов регуляторов интерферонов. Описан интерферон-независимый вариант врожденного иммунного ответа при вирусных инфекциях, который возникает через несколько часов после заражения и который связан с хемокином CXCL10. Представлены данные о важнейшей роли убиквитин-протеасомного пути расщепления белков и системы комплемента в реализации противовирусных эффектов врожденного иммунитета. Установлена уникальность микробицидных эффектов натуральных киллеров, которые их осуществляют только в отношении клеток, снизивших экспрессию молекул главного комплекса гистосовместимости I класса. Также натуральные киллеры могут распознавать и не атаковать клетки-мишени, несущие антигены HLA-E, сублокуса главного комплекса гистосовместимости I класса. Установлена способность натуральных киллеров приобретать свойства клеток памяти, этому способствуют интерлейкины 12, 18. Описаны микробицидные эффекты внеклеточных нейтрофильных ловушек нейтрофилов в отношении многих вирусов. Показаны многогранные эффекты врожденных лимфоидных клеток в развитии противовирусного иммунного ответа.
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Александр Витальевич Москалев
Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова
Автор, ответственный за переписку.
Email: alexmav195223@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-3403-3850
SPIN-код: 8227-2647
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-ПетербургБорис Юриевич Гумилевский
Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова
Email: alexmav195223@yandex.ru
SPIN-код: 3428-7704
Scopus Author ID: 6602391269
ResearcherId: J-1841-2017
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-ПетербургВасилий Яковлевич Апчел
Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова; Российский государственный педагогический университет имени А.И. Герцена
Email: alexmav195223@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7658-4856
SPIN-код: 4978-0785
Scopus Author ID: 6507529350
ResearcherId: Е-8190-2019
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-ПетербургВасилий Николаевич Цыган
Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова,
Email: alexmav195223@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-1199-0911
SPIN-код: 7215-6206
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-ПетербургСписок литературы
- Medzhitov R. Recognition of microorganisms and activation of the immune response // Nature. 2007. Vol. 449, No. 7164. P. 819–826. doi: 10.1038/nature06246
- Kumar H., Kawai T., Akira S. Pathogen recognition by the innate immune system // Int Rev Immunol. 2011. Vol. 30, No. 1. P. 16–34. doi: 10.3109/08830185.2010.529976
- Diner B.A., Lum K.K., Javitt A., et al. Interactions of the Antiviral Factor Interferon Gamma-Inducible Protein 16. NIFI16 Mediate Immune Signaling and Herpes Simplex Virus-1 Immunosuppression // Mol Cell Proteomics. 2015. Vol. 14, No. 9. P. 2341–2356. doi: 10.1074/mcp.M114.047068
- Burrell C., Howard C., Murphy F. Fenner and White’s Medical Virology. 5th ed. 2016. Academic Press, San Diego, CA. 454 p.
- Garcia-Sastre A. Ten strategies of interferon evasion by viruses // Cell Host Microbe. 2017. Vol. 22, No. 2. P. 176–184. doi: 10.1016/j.it.2014.05.004
- Gitlin L., Barchet W., Gilfillan S., et al. Essential role of mda-5 in type I IFN responses to polyriboinosinic: polyribocytidylic acid and encephalomyocarditis picornavirus // Proc Natl Acad Sci USA. 2006. Vol. 103, No. 22. P. 8459–8464. doi: 10.1073/pnas.0603082103
- Hemann E.A., Green R., Turnbull J.B., et al. Interferon-λ modulates dendritic cells to facilitate T cell immunity during infection with influenza A virus // Nat Immunol. 2019. Vol. 20, No. 8. P. 1035–1045. doi: 10.1038/s41590-019-0408-z
- Hemann E.A., Green R., Turnbull J.B., et al. Intrferon-λ modulates dendritic cells to facilitate T cell immunity ion with influenza A virus// Nat Immunol. 2019. Vol. 20. P. 1035–1045. doi: 10.1038/s41590-019-0408-z
- Grove J., Marsh M. The cell biology of receptor-mediated virus entry // J Cell Biol. 2011. Vol. 195, No. 7. P. 1071–1082. doi: 10.1083/jcb.201108131
- Zipfel C. Plant pattern-recognition receptors // Trends Immunol. 2014. Vol. 35, No. 7. P. 345–351. doi: 10.1016/j.it.2014.05.004
- Katze M.G., Korth M.J., Law G.L., Nathanson N. Viral Pathogenesis: From Basics to Systems Biology. 2016. Academic Press, San Diego, CA. 422 p.
- Zipfel C. Plant pattern-recognition receptors // Trends Immunol. 2014. Vol. 35, No. 7. P. 345–351. doi: 10.1016/j.it.2014.05.004
- Shroff A., Nazarko T.Y. The Molecular Interplay between Human Coronaviruses and Autophagy // Cells. 2021. Vol. 10, No. 8. P. 2022. doi: 10.3390/cells10082022
- Hornung V., Hartmann R., Ablasser A., et al. OAS proteins and cGAS: unifying concepts in sensing and responding to cytosolic nucleic acids // Nat Rev Immunol. 2014. Vol. 14, No. 8. P. 521–528. doi: 10.1038/nri3719
- Finlay B.B., McFadden G. Anti-immunology: evasion of the host immune system by bacterial and viral pathogens // Cells. 2006. Vol. 124, No. 4. P. 767–782. doi: 10.1016/j.cell.2006.01.034
- Thapa R.J., Ingram J.P., Ragan K.B., et al. DAI Senses influenza a virus genomic RNA and activates RIPK3-dependent cell death // Cell Host Microbe. 2016. Vol. 20, No. 5. P. 674–681. doi: 10.1016/j.chom.2016.09.014
- Ahmad L., Mostowy S., Sancho-Shimizu S. Autophagy-virus interplay: from cell biology to human disease // Front Cell Dev Biol. 2018. Vol. 6. Р. 155. doi: 10.3389/fcell.2018.00155
- Silverman R.H. Viral encounters with 2’,5’-oligoadenylate synthetase and RNase L during the interferon antiviral response // J Virol. 2007. Vol. 81, No. 23. P. 12720–12729. doi: 10.1128/JVI.01471-07
- Cullen B.R., Cherry S., Oever B.R. Is RNA interference a physiologically relevant innate antiviral immune response in mammals? // Cell Host Microbe. 2013. Vol. 14, No. 4. P. 374–378. doi: 10.1016/j.chom.2013.09.011
- van Gent M., Braem S.G., de Jong A., et al. Epstein–Barr virus large tegument protein BPLF1 contributes to innate immune evasion through interference with toll-like receptor signaling // PLoS Pathog. 2014. Vol. 10, No. 2. P. e1003960. doi: 10.1371/journal.ppat.1003960
- Mok Y.K., Swaminathan K., Zeeshan N. Engineering of serine protease for improved thermostability and catalytic activity using rational design // Int J Biol Macromol. 2019. Vol. 126. P. 229–237. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2018.12.218
- Takata M.A., Gonçalves-Carneiro D., Zang T.M., et al. CG dinucleotide suppression enables antiviral defence targeting non-self RNA // Nature. 2017. Vol. 550, No. 7674. P. 124–127. doi: 10.1038/nature24039
- Maillard P.V., van der Veen A.G., Poirier E.Z., et al. Slicing and dicing viruses: antiviral RNA interference in mammals // EMBO J. 2019. Vol. 38, No. 8. P. e100941. doi: 10.15252/embj.2018100941
- Maillard P.V., van der Veen A.G., Poirier E.Z., et al. Slicing and dicing viruses: antiviral RNA interference in mammals // EMBO J. 2019. Vol. 38, No. 8. P. e100941. doi: 10.15252/embj.2018100941
- Chahal J.S., Qi J., Flint S.J. The human adenovirus type 5 E1B 55 kDa protein obstructs inhibition of viral replication by type I interferon in normal human cells // PLoS Pathog. 2012. Vol. 8, No. 8. P. e1002853. doi: 10.1371/journal.ppat.1002853
- Diner B.A., Lum K.K., Javitt A., Cristea I.M. Interactions of the antiviral factor IFI16 mediate immune signaling and herpes simplex virus-1 immunosupression // Mol Cell Proteomics 2015. Vol. 14, No. 9. P. 2341–2356. doi: 10.1074/mcp.M114.047068
- Thapa R.J., Ingram J.P., Ragan K.B., Nogusa S. DAI senses influenza A virus genomic RNA and activates RIPK3-dependent cell death // Cell Host Microbe. 2016. Vol. 20, No. 5. P. 674–681. doi: 10.1016/j.chom.2016.09.014
- Sun L., Wu J., Du F., et al. Cyclic GMP-AMP synthase is a cytosolic DNA sensor that activates the type I interferon pathway // Science. 2013. Vol. 339, No. 6121 P. 786–791. doi: 10.1126/science.1232458
- Trinchieri G., Sher A. Cooperation of Toll-like receptor signals in innate immune defence // Nat Rev Immunol. 2007. Vol. 7, No. 3. P. 179–190. doi: 10.1038/nri2038
- Nash A., Dalziel R., Fitzgerald J. Mims’ Pathogenesis of Infectious Disease. 6th ed. 2015. Academic Press, San Diego, CA. 348 p.
- Gay N.J., Gangloff M. Structure and function of Toll receptors and their ligands // Annu Rev Biochem. 2007. Vol. 76. P. 141–165. doi: 10.1146/annurev.biochem.76.060305.151318
- Reizis B. Plasmacytoid Dendritic Cells: Development, Regulation, and Function // Immunity. 2019. Vol. 50, No. 1. P. 37–50. doi: 10.1016/j.immuni.2018.12.027
- Behzadi P., García-Perdomo H.A., Karpiński T.M. Toll-like receptors: general molecular and structural biology // J Immunol Res. 2021. Vol. 2021. Р. 9914854. doi: 10.1155/2021/9914854
- Bowie A. TRIM-ing down Tolls // Nat Immunol. 2008. Vol. 9, No. 4. P. 348–350. doi: 10.1038/ni0408-348
- Van Gent M., Ingram J.P., Jong A., et al. Epstein-Barr virus large tegument protein BPLF1 contributes to innate immune evasion through interference with Toll-like receptor signaling // PLoS Pathog. 2014. Vol. 10, No. 2. P. el003960. doi: 10.1371/journal.ppat.1003960
- Wu J., Sun L., Chen X., et al. Cyclic GMP-AMP is an endogenous second messenger in innate immune signaling by cytosolic DNA // Science. 2013. Vol. 339, No. 6121. P. 826–830. doi: 10.1126/science.1229963
- Kudchodkar S.B., Levine B. Viruses and autophagy // Rev Med Virol. 2009. Vol. 19, No. 6. P. 359–378. doi: 10.1002/rmv.630
- Kaiser S.M., Malik H.S., Emerman M. Restriction of an extinct retrovirus by the human TRIM5alpha antiviral protein // Science. 2007. Vol. 316, No. 5832. P. 1756–1758. doi: 10.1126/science.1140579
- Towers G.J. The control of viral infection by tripartite motif proteins and cyclophilin A // Retrovirology. 2007. Vol. 4. P. 40. doi: 10.1186/1742-4690-4-40
- Ma Z., Damania B. The cGAS-STING defense pathway and its counteraction by viruses // Cell Host Microbe. 2016. No. 19, No. 2. P. 150–158. doi: 10.1016/j.chom.2016.01.010
- Lee H.K., Lund J.M., Ramanathan B., et al. Autophagy-dependent viral recognition by plasmacytoid dendritic cells // Science. 2007. Vol. 315, No. 5817. P. 1398–1401. doi: 10.1126/science.1136880
- Li G. Improvement of enzyme activity and soluble expression of an alkaline protease isolated from oil-polluted mud flat metagenome by random mutagenesis // Enzyme Microb Technol. 2017. Vol. 106. P. 97–105. doi: 10.1016/j.enzmictec.2017.06.015
- Hadjidj R., Badis A., Mechri S., et al. Purification, biochemical, and molecular characterization of novel protease from Bacillus licheniformis strain K7A // Int J Biol Macromol. 2018. Vol. 114. P. 1033–1048. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2018.03.167
- Sun L., Wu J., Du F., et al. Cyclic GMP-AMP synthase is a cytosolic DNA sensor that activates the type I interferon pathway // Science. 2013. Vol. 339, No. 6121. P. 786–791. doi: 10.1126/science.1232458