СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О МОЛЕКУЛАХ-МАРКЕРАХ ПРИ БОЛЕЗНИ ПАРКИНСОНА
- Авторы: Малиновская Н.А.1
-
Учреждения:
- Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого
- Выпуск: Том XLV, № 3 (2013)
- Страницы: 46-56
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/1027-4898/article/view/13793
- DOI: https://doi.org/10.17816/nb13793
- ID: 13793
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Рассмотрены современные представления о патогенезе болезни Паркинсона с участием различных молекул (дисфункции митохондрий, ферментов обменов веществ, лизосом, эндосом и ЭПР, факторов иммунного ответа и нейровоспаления, окислительного стресса, протеасомной деградации белков, шапероны, регуляторы физиологических и патологических процессов, структурные и транспортные белки, сигнальные молекулы, глиальные белки и белки синаптических везикул, нейротоксические белки, молекулы нейрон-глиальных коммуникаций), которые могут являться геномными и/или протеомными биомаркерами этого вида нейродегенерации.
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Наталия Александровна Малиновская
Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого
Email: reg.kgmu@gmail.com
кафедра биохимии с курсами медицинской, фармацевтической и токсикологической химии 660022, г. Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1
Список литературы
- Драпкина О.М., Ашихмин Я.И., Ивашкин В.Т. Роль шаперонов в патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний и кардиопротекции // Росс. мед. вести. 2008. Т. 13, №1. С. 56‒69
- Москалев А.А. О XIII конгрессе Международной ассоциации биомедицинских геронтологов «Общие механизмы старения, рака и возрастзависимых заболеваний» // Успехи геронтологии. 2009. Т. 22. С. 522‒525
- Abbracchio M.P., Burnstock G., Verkhratsky A., Zimmermann H. Purinergic signalling in the nervous system: an overview // Trends Neurosci. 2009. Vol. 32(1). P. 19‒29
- Bartels T., Choi J.G., Selkoe D.J. α-Synuclein occurs physiologically as a helically folded tetramer that resists aggregation // Nature. 2011. Vol. 477. P. 107‒111
- Bhandary B., Marahatta A., Kim H.R., Chae H.J. An Involvement of Oxidative Stress in Endoplasmic Reticulum Stress and Its Associated Diseases // Int. J. Mol. Sci. 2013. Vol. 14(1). P. 434‒456
- Billia F., Hauck L., Grothe D. et al. Parkinson-susceptibility gene DJ-1/PARK7 protects the murine heart from oxidative damage in vivo // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2013. Vol. 110(15). P. 6085‒6090
- Bras J., Singleton A., Cookson M.R., Hardy J. Emerging pathways in genetic Parkinson’s disease: Potential role of ceramide metabolism in Lewy body disease // FEBS J. 2008. Vol. 275. P. 5767‒5773
- Carnevale D., De Simone R., Minghetti L. Microglia-Neuron Interaction in Inflammatory and Degenerative Diseases: Role of Cholinergic and Noradrenergic Systems // CNS Neurol. Disord. Drug Targets. 2007. Vol. 6(6). P. 388‒397
- Choi D.H., Cristovao A.C., Guhathakurta S. et al. NADPH oxidase 1-mediated oxidative stress leads to dopamine neuron death in Parkinson’s disease // Antioxid. Redox. Signal. 2012. Vol. 16(10). P. 1033‒1045
- Dong J., Chen P., Wang R. et al. NADPH oxidase: a target for the modulation of the excessive oxidase damage induced by overtraining in rat neutrophils // Int. J. Biol. Sci. 2011. Vol. 7(6). P. 881‒891
- Edwards Y.J.K., Beecham G.W., Scott W.K. et al. Identifying consensus disease pathways in Parkinson’s disease using an integrative systems biology approach // PLoS ONE. 2011. Vol. 6(2). P. 1‒11
- Fasano M., Bergamasco B., Lopiano L. The proteomic approach in Parkinson’s disease // Proteomics Clin. Appl. 2007. Vol. 1. P. 1428‒1435
- Fields R.D., Burnstock G. Purinergic signalling in neuron-glia interactions // Nat. Rev. Neurosci. 2006. Vol. 7(6). P. 423‒436
- Fukuda S., Fini C.A., Mabuchi T. et al. Focal cerebral ischemia induces active proteases that degrade microvascular matrix // Stroke. 2004. Vol. 35(4). P. 998–1004
- Galpern W.R., Lang A.E. Interface between tauopathies and synucleinopathies: a tale of two proteins // Ann. Neurol. 2006. Vol. 59(3). P. 449‒458
- Gasser T. Genomic and proteomic biomarkers for Parkinson disease // Neurology. 2009. Vol. 72. P. S27‒S31
- Giaume C., Koulakoff A., Roux L. et al. Astroglial networks: a step further in neuroglial and gliovascular interactions // Nat. Rev. Neurosci. 2010. Vol. 11(2). P. 87‒99
- Karpinar D.P., Balija M.B.G., Kugler S. et al. Pre-fibrillar α-synuclein variants with impaired β-structure increase neurotoxicity in Parkinson’s disease models // EMBO J. 2009. Vol. 28, N.20. P. 3256‒3268
- Krugera R., Sharma M., Riess O. et al. A large-scale genetic association study to evaluate the contribution of Omi/HtrA2 (PARK13) to Parkinson’s disease // Neurobiol. Aging. 2011. Vol. 32(3). P. 548.e9‒548.e18
- Lansbury Jr P.T., Brice A. Genetics of Parkinson’s disease and biochemical studies of implicated gene products // Curr. Opin. Genet. Dev. 2002. Vol. 12(3). P. 299‒306
- Lautier C., Goldwurm S., Durr A. et al. Mutations in the GIGYF2 (TNRC15) Gene at the PARK11 Locus in Familial Parkinson Disease // Am. J. Hum. Genet. 2008. Vol. 82(4). P. 822‒833
- Lazzarini M., Martin S., Mitkovski M. et al. Doxycycline restrains glia and confers neuroprotection in a 6-OHDA Parkinson model // Glia. 2013 P. 1‒17
- Lei P., Ayton S., Finkelstein D.I. et al. Tau deficiency induces parkinsonism with dementia by impairing APP-mediated iron export // Nat. Med. 2012. Vol. 18(2). P. 1‒5
- Lickera V., Kovarib E., Hochstrasserc D.F., Burkhard P.R. Proteomics in human Parkinson’s disease research // J. Proteomics. 2009. Vol. 73(1). P. 10‒29
- Loeffler D.A., Camp D.M., Conant S.B. Complement activation in the Parkinson’s disease substantia nigra: an immunocytochemical study // J. Neuroinflammation. 2006. Vol. 3. P. 1‒8
- Lu C.S., Lai S.C., Wu R.M. et al. PLA2G6 Mutations in PARK14-Linked Young-Onset Parkinsonism and Sporadic Parkinson’s Disease // Am. J. Med. Genet. B. Neuropsychiatr. Genet. 2012. Vol. 159B(2). P. 183‒191
- Ludolpha A.C., Kassubeka J., Landwehrmeyera B.G. et al. Tauopathies with parkinsonism: clinical spectrum, neuropathologic basis, biological markers, and treatment options // Eur. J. Neurol. 2009. Vol. 16(3). P. 297‒309
- Luong K., Nguyen L. Role of vitamin D in Parkinson’s disease // ISRN Neurol. 2012. P. 1‒11
- Matute C., Cavaliere F. Neuroglial interactions mediated by purinergic signalling in the pathophysiology of CNS disorders // Sem. Cell. Devel. Biol. 2011. Vol. 22. P. 252‒259
- Mayo L., Jacob-Hirsch J., Amariglio N. et al. Dual role of CD38 in microglial activation and activation-induced cell death // J. Immunol. 2008. Vol. 181. P. 92‒103
- Mehta S.L., Manhas N., Raghubir R. Molecular targets in cerebral ischemia for developing novel therapeutics // Brain Res. Rev. 2007. Vol. 54(1). P. 34–66
- Michell A.W., Lewis S.J.G., Foltynie T., Barker R.A. Biomarkers and Parkinson’s disease // Brain. 2004. Vol. 127. P. 1693‒1705
- Ramonet D., Podhajska A., Stafa K. et al. PARK9-associated ATP13A2 localizes to intracellular acidic vesicles and regulates cation homeostasis and neuronal integrity // Hum. Mol. Genet. 2012. Vol. 21(8). P. 1725‒1743
- Ren K., Dubner R. Neuron-glia crosstalk gets serious: Role in pain hypersensitivity // Curr. Opin. Anaesthesiol. 2008. Vol. 21(5). P. 570‒579
- Ricci G., Volpi L., Pasquali L. et al. Astrocyte–neuron interactions in neurological disorders // J. Biol. Phys. 2009. Vol. 35. P. 317‒336
- Sanchez J.-C., Coute Y., Allard L. et al. Biomedical Applications of Proteomics // Proteome Research. Principles and Practice. 2007. P. 193‒221
- Shaham S. Glia–Neuron Interactions in Nervous System Function and Development // Curr. Top. Dev. Biol. 2005. Vol. 69. P. 39‒66
- Shyu W.-C., Lin S.-Z., Chiang M.-F. et al. Overexpression of PrPC by Adenovirus-Mediated Gene Targeting Reduces Ischemic Injury in a Stroke Rat Model // J. Neurosci. 2005. Vol. 25(39). P. 8967– 8977
- Song S., Jang S., Park J. et al. Characterization of PINK1 (PTEN-induced putative kinase 1) mutations associated with Parkinson disease in mammalian cells and Drosophila // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288(8). P. 5660-5672
- Sowell R.A., Owen J.B., Butterfield D.A. Proteomics in animal models of Alzheimer’s and Parkinson’s diseases // Ageing Res. Rev. 2009. Vol. 8(1). P. 1‒17
- Srivastava G., Singh K., Tiwari M.N., Singh M.P. Proteomics in Parkinson’s disease: current trends, translational snags and future possibilities // Exp. Rev. Proteomics. 2010. Vol. 7(1). P. 127‒139
- Vilarino-Guell C., Ross O.A., Aasly J.O. et al. An independent replication of PARK16 in Asian samples // Neurology. 2010. Vol. 75(24). P. 2248‒2249
- Werner C.J., Heynyvon Haussen R., Mall G., Wolf S. Proteome analysis of human substantia nigra in Parkinson’s disease // Proteome Sci. 2008. Vol. 6. P. 1‒8
- Wills J., Jones J., Haggerty T. et al. Elevated tauopathy and alpha-synuclein pathology in postmortem Parkinson’s disease brains with and without dementia // Exp. Neurol. 2010. Vol. 225(1). P. 210‒208
- Witt S.N. Hsp70 molecular chaperones and Parkinson’s disease // Biopolymers. 2010. Vol. 93(3). P. 218‒228
- Wood H. Proteomic tools identify dementia biomarkers in PD // Nat. Rev. Neurol. 2012. Vol. 8. P. 180
- Wu D.C., Teismann P., Tieu K. et al. NADPH oxidase mediates oxidative stress in the 1-methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetrahydropyridine model of Parkinson’s disease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. Vol. 100(10). P. 6145‒6150
- Zhao T., De Graaff E., Breedveld G.J. et al. Loss of nuclear activity of the FBXO7 protein in patients with parkinsonian-pyramidal syndrome (PARK15) // PLoS One. 2011. Vol. 6(2). P. 1‒13
- Zhu L.H., Luo X.G., Zhou Y.S. et al. Lack of association between three single nucleotide polymorphisms in the PARK9, PARK15, and BST1 genes and Parkinson’s disease in the northern Han Chinese population // Chin. Med. J. (Engl). 2012. Vol. 125(4). P. 588‒592