Физиолого-биохимическая характеристика и биотехнологический потенциал гидролитических галоалкалотолерантных бактерий содового шламохранилища

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Изучены особенности проявления гидролитической активности галоалкалотолерантных бактерий Pseudomonas peli 3-Т, Microbacterium kitamiense 16-ДБ и Bacillus aequororis 5-ДБ, выделенных из грунта территории содового шламохранилища и содового осадка действующего шламонакопителя АО “Березниковский содовый завод” (Пермский край, Россия). Показано, что максимальные активности внеклеточных липаз и амилаз трех исследованных бактерий проявлялись при рН 11 и высокой концентрации хлорида натрия (50–200 г/л). Культивирование P. peli 3-Т на минеральной среде с 0.5%-ным глицерином (источник углерода) и 0.03%-ной мочевины (источник азота) позволяет получить биомассу (6.9 г/л) и активность внеклеточной (1.26 Ед/л) и ассоциированной с клетками липазы (3.02 Ед/мг сухих клеток) с высоким экономическим коэффициентом потребления субстрата (138%). Показана эффективность иммобилизации клеток P. peli 3-Т и B. aequororis 5-ДБ для использования в биотрансформации липидов и крахмала. Клетки P. peli 3-Т, иммобилизованные адсорбцией на каолине и включением в структуру гелей альгината бария и агарозы, сохраняли от 40.4 до 63.8% от активности липазы клеток в суспензии. Иммобилизованные адсорбцией на каолине клетки B. aequororis 5-ДБ сохраняли 42.5% липазной и 90.7% амилазной активности по сравнению с исходными. При этом активности исследованных ферментов P. peli 3-Т и B. aequororis 5-ДБ сохранялись в течение 6-ти последовательных реакций. Амилазная активность иммобилизованных клеток M. kitamiense 16-ДБ при адсорбции на каолине и хитозане снижалась до 2.7–3.5% от исходной и полностью ингибировалась при иммобилизации включением в гели альгината бария или агарозы.

Об авторах

Ю. Г. Максимова

Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН –
филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН; Пермский государственный национальный исследовательский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: maks@iegm.ru
Россия, 614081, Пермь, ул. Голева, 13; Россия, 614990, Пермь, Букирева, 15

А. В. Шилова

Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН –
филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН

Email: maks@iegm.ru
Россия, 614081, Пермь, ул. Голева, 13

В. В. Егорова

Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН –
филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН

Email: maks@iegm.ru
Россия, 614081, Пермь, ул. Голева, 13

В. А. Щетко

Государственное научное учреждение Институт микробиологии НАН

Email: maks@iegm.ru
Беларусь, 220141, Минск, Купревича, 2

А. Ю. Максимов

Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН –
филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН; Пермский государственный национальный исследовательский университет

Email: maks@iegm.ru
Россия, 614081, Пермь, ул. Голева, 13; Россия, 614990, Пермь, Букирева, 15

Список литературы

  1. Безбородов А.М., Загустина Н.А. Липазы в реакциях катализа в органическом синтезе (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. Т. 50. № 4. С. 347–373.
  2. Максимов А.Ю., Максимова Ю.Г., Кузнецова М.В., Олонцев В.Ф., Демаков В.А. Иммобилизация на углеродных сорбентах клеток штамма Rhodococcus ruber gt1, обладающего нитрилгидратазной активностью // Прикладная биохимия и микробиология. Т.43. № 2. 2007. С. 193–198.
  3. Шеламова С.А., Тырсин Ю.А. Индукция биосинтеза липаз микромицетом. Вестник ОГУ. 2012. № 1(137). С. 172–176.
  4. Шилова А.В., Максимов А.Ю., Максимова Ю.Г. Выделение и идентификация алкалотолерантных бактерий с гидролитической активностью из содового шламохранилища // Микробиология. 2021. Т. 90. № 2. С. 155–165.
  5. Akkaya B., Yenidunya A.F., Akkaya R. Production and immobilization of a novel thermoalkalophilic extracellular amylase from bacilli isolate // Int. J. Biol. Macromol. 2012. V. 50. P. 991–995.
  6. Amoah J., Ho S.-H., Hama S., Yoshida A., Nakanishi A., Hasunuma T., Ogino C., Kondo A. Converting oils high in phospholipids to biodiesel using immobilized Aspergillus oryzae whole-cell biocatalysts expressing Fusarium heterosporum lipase // Biochem. Eng. J. 2016. V. 105. P. 10–15.
  7. Arumugam A., Ponnusami V. Biodiesel production from Calophyllum inophyllum oil using lipase producing Rhizopus oryzae cells immobilized within reticulated foams // Renewable Energy. 2014. V. 64. P. 276–282.
  8. Bajaj A., Lohan P., Jha P.N., Mehrotra R. Biodiesel production through lipase catalyzed transesterification: An overview // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010. V. 62. P. 9–14.
  9. Bulow L., Mosbach K. The expression in E. coli of a polymeric gene coding for an esterase mimic catalyzing the hydrolysis of p-nitrophenyl esters // FEBS Lett. 1987. V. 210. P. 147–152.
  10. DasSarma S., DasSarma P. Halophiles and their enzymes: Negativity put to good use // Curr. Opin. Microbiol. 2015. V. 25. P. 120–126.
  11. Eş I., Vieira J.D.G., Amaral A.C. Principles, techniques, and applications of biocatalyst immobilization for industrial application // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015. V. 99. P. 2065–2082.
  12. Ferrarezi A.L., Ohe T.H.K., Borges J.P., Brito R.R., Siqueira M.R., Vendramini P.H., Quilles Jr.J.C., Nunes C. da C.C., Bonilla-Rodriguez G.O., Boscolo M., Da-Silva R., Gomes E. Production and characterization of lipases and immobilization of whole cell of the thermophilic Thermomucor indicae seudaticae N31 for transesterification reaction // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2014. V. 107. P. 106–113.
  13. Fujinami S., Fujisawa M. Industrial applications of alkaliphiles and their enzymes – past, present and future // Environ. Technol. 2010. V. 31(8–9). P. 845–856.
  14. Gen Q., Wang Q., Chi Z.-M. Direct conversion of cassava starch into single cell oil by co-cultures of the oleaginous yeast Rhodosporidium toruloides and immobilized amylases-producing yeast Saccharomycopsis fibuligera // Renewable Energy. 2014. V. 62. P. 522–526.
  15. Grbavčić S.Ž., Dimitrijević–Branković S.I., Bezbradica D.I., Šiler–Marinković S.S., Knežević Z.D. Effect of fermentation conditions on lipase production by Candida utilis // J. Serb. Chem. Soc. 2007. V. 72(8–9). P. 757–765.
  16. Guldhe A., Singh P., Kumari S., Rawat I., Permaul K., Bux F. Biodiesel synthesis from microalgae using immobilized Aspergillus niger whole cell lipase biocatalyst // Renewable Energy. 2016. V. 85. P. 1002–1010.
  17. Gupta G.N., Srivastava S., Khare S.K., Prakash V. Extremophiles: an overview of microorganism from extreme environment // Int. J. Agriculture, Environment & Biotechnol. 2014. V. 7(2). P. 371–380.
  18. Hama S., Yamaji H., Fukumizu T., Numata T., Tamalampudi S., Kondo A., Noda H., Fukuda H. Biodiesel-fuel production in a packed-bed reactor using lipase-producing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles // Biochem. Eng. J. 2007. V. 34. P. 273–278.
  19. Hemachander C., Bose N., Puvanakrishnan R. Whole cell immobilization of Ralstonia pickettii for lipase production // Process Biochem. 2001. V. 36. P. 629–633.
  20. Khanpanuek S., Lunprom S., Reungsang A., Salakkam A. Repeated-batch simultaneous saccharification and fermentation of cassava pulp for ethanol production using amylases and Saccharomyces cerevisiae immobilized on bacterial cellulose // Biochem. Eng. J. 2022. V. 177. 108258.
  21. Koda R., Numata T., Hama S., Tamalampudi S., Nakashima K., Tanaka T., Ogino C., Fukuda H., Kondo A. Ethanolysis of rapeseed oil to produce biodiesel fuel catalyzed by Fusarium heterosporum lipase-expressing fungus immobilized whole-cell biocatalysts // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010. V. 66. P. 101–104.
  22. Krulwich T.A., Liu J., Morino M., Fujisawa M., Ito M., Hicks D.B. Adaptive mechanisms of extreme alkaliphiles / In book: Extremophiles Handbook. Ed. K. Horikoshi. Springer, 2011. P. 119–139.
  23. Kumar S., Karan R., Kapoor S., Singh S.P., Khare S.K. Screening and isolation of halophilic bacteria producing industrially important enzymes // Brazil. J. Microbiol. 2012. V. 43(4). P. 1595–1603.
  24. Lόpez-Fernández J., Benaiges M.D., Valero F. Second- and third-generation biodiesel production with immobilised recombinant Rhizopus oryzae lipase: Influence of the support, substrate acidity and bioprocess scale-up // Biores. Technol. 2021. V. 334. 125233
  25. Mageswari A., Subramanian P., Chandrasekaran S., Sivashanmugam K., Babu S., Gothandam K.M. Optimization and immobilization of amylase obtained from halotolerant bacteria isolated from solar salterns // J. Genet. Eng. Biotechnol. 2012. V. 10. P. 201–208.
  26. Oda M., Kaieda M., Hama S., Yamaji H., Kondo A., Izumoto E., Fukuda H. Facilitatory effect of immobilized lipase-producing Rhizopus oryzae cells on acyl migration in biodiesel-fuel production // Biochem. Eng. J. 2005. V. 23. P. 45–51.
  27. Oliveira A.F., Bastos R.G., de la Torre L.G. Bacillus subtilis immobilization in alginate microfluidic-based microparticles aiming to improve lipase productivity // Biochem. Eng. J. 2019. V. 143. P. 110–120.
  28. Rakchai N., H-Kittikun A., Zimmermann W. The production of immobilized whole-cell lipase from Aspergillus nomius ST57 and the enhancement of the synthesis of fatty acid methyl esters using a two-step reaction // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2016. V. 133. S128–S136.
  29. Sarethy I.P., Saxena Y., Kapoor A., Sharma M., Sharma S.K., Gupta V., Gupta S. Alkaliphilic bacteria: applications in industrial biotechnology // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2011. V. 38. P. 769–790.
  30. Surendhiran D., Vijay M., Sirajunnisa A.R. Biodiesel production from marine microalga Chlorella salina using whole cell yeast immobilized on sugarcane bagasse // J. Environ. Chem. Eng. 2014. V. 2(3). P. 1294–1300.
  31. Tamalampudi S., Talukder M.R., Hama S., Numata T., Kondo A., Fukuda H. Enzymatic production of biodiesel from Jatropha oil: A comparative study of immobilized-whole cell and commercial lipases as a biocatalyst // Biochem. Eng. J. 2008. V. 39. P. 185–189.
  32. Taskin M., Ucar M.H., Unver Y., Kara A.A., Ozdemir M., Ortucu S. Lipase production with free and immobilized cells of cold-adapted yeast Rhodotorula glutinis HL25 // Biocatal. Agric. Biotechnol. 2016. V. 8. P. 97–103.
  33. Verma N.K., Raghav N. Comparative study of covalent and hydrophobic interactions for α-amylase immobilization on cellulose derivatives // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 174. P. 134–143.
  34. Zaitsev S.Yu., Savina A.A., Zaitsev I.S. Biochemical aspects of lipase immobilization at polysaccharides for biotechnology // Adv. Colloid Interface Sci. 2019. V. 272. 102016.
  35. Zhang L.Y., Wei D.Z., Tong W.Y. Effective inducers for lipase production by Candida rugosa // Ann. Microbiol. 2003. V. 53(4). P. 499–504.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
2.

Скачать (223KB)
3.

Скачать (320KB)
4.

Скачать (139KB)
5.

Скачать (92KB)

© Ю.Г. Максимова, А.В. Шилова, В.В. Егорова, В.А. Щетко, А.Ю. Максимов, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах