Действие дексаметазона на адгезию нейтрофилов человека и сопутствующую секрецию

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Нейтрофилы играют двойственную роль в защите организма. Они способны проникать в инфицированные ткани и уничтожать там болезнетворные микроорганизмы, выделяя агрессивные бактерицидные вещества. Попадая в окружающие ткани, агрессивные продукты секреции нейтрофилов инициируют развитие воспалительных процессов. Инвазия нейтрофилов в ткани наблюдается при развитии пневмонии у пациентов с легочными заболеваниями различной этиологии, включая острый респираторный дистресс-синдром при коронавирусной инфекции. Синтетический кортикостероидный гормон дексаметазон оказывает терапевтическое действие при лечении заболеваний легких, в том числе снижает смертность пациентов с тяжелым течением COVID-19. Мы изучили острые (краткосрочные) эффекты дексаметазона на адгезию нейтрофилов к фибриногену и сопутствующую секрецию. Дексаметазон не влиял ни на прикрепление нейтрофилов к субстрату, ни на их морфологию. Продукция активных форм кислорода и оксида азота нейтрофилами в процессе адгезии также не изменялась в присутствии дексаметазона. Дексаметазон стимулировал высвобождение металлопротеиназ в дополнение к белкам, секретируемым нейтрофилами при адгезии в контрольных условиях, и избирательно стимулировал высвобождение свободной аминокислоты гидроксилизина, продукта лизилгидроксилазы. Металлопротеиназы играют ключевую роль и тесно взаимодействуют с лизилгидроксилазой в процессах перестройки внеклеточного матрикса. Терапевтический эффект дексаметазона может быть связан с его способностью через изменение состава секреции нейтрофилов реорганизовывать внеклеточный матрикс, следствием чего может быть улучшение газообмена у больных с тяжелым течением легочных заболеваний.

Об авторах

С. И Галкина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

Email: galkina@genebee.msu.ru
119991 Москва, Россия

Е. А Голенкина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

Н. В Федорова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

А. Л Ксенофонтов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

М. В Серебрякова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

В. И Стадничук

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, физический факультет

119991 Москва, Россия

Л. А Баратова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

Г. Ф Судьина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

Email: sudina@genebee.msu.ru
119991 Москва, Россия

Список литературы

  1. Schofield, Z. V., Woodruff, T. M., Halai, R., Wu, M. C., and Cooper, M. A. (2013) Neutrophils - a key component of ischemia reperfusion injury, Shock, 40, 463-470, doi: 10.1097/SHK.0000000000000044.
  2. Patel, N. (2009) Targeting leukostasis for the treatment of early diabetic retinopathy, Cardiovasc. Hematol. Disord. Drug Targets, 9, 222-229, doi: 10.2174/187152909789007052.
  3. Liu, W., Cronin, C. G., Cao, Z., Wang, C., Ruan, J., Pulikkot, S., Hall, A., Sun, H., Groisman, A., Chen, Y., Vella, A. T., Hu, L., Liang, B. T., and Fan, Z. (2022) Nexinhib20 inhibits neutrophil adhesion and β2 integrin activation by antagonizing Rac-1-guanosine 5′-triphosphate interaction, J. Immunol., 209, 1574-1585, doi: 10.4049/jimmunol.2101112.
  4. Giacalone, V. D., Margaroli, C., Mall, M. A., and Tirouvanziam, R. (2020) Neutrophil adaptations upon recruitment to the lung: new concepts and implications for homeostasis and disease, Int. J. Mol. Sci., 21, 851, doi: 10.3390/ijms21030851.
  5. Laval, J., Ralhan, A., and Hartl, D. (2016) Neutrophils in cystic fibrosis, Biol. Chem., 397, 485-496, doi: 10.1515/hsz-2015-0271.
  6. Russell, D. W., Gaggar, A., and Solomon, G. M. (2016) Neutrophil fates in bronchiectasis and alpha-1 antitrypsin deficiency, Ann. Am. Thoracic Soc., 13, S123-S129, doi: 10.1513/AnnalsATS.201512-805KV.
  7. Chiang, C. C., Korinek, M., Cheng, W. J., and Hwang, T. L. (2020) Targeting neutrophils to treat acute respiratory distress syndrome in coronavirus disease, Front. Pharmacol., 11, 572009, doi: 10.3389/fphar.2020.572009.
  8. Meizlish, M. L., Pine, A. B., Bishai, J. D., Goshua, G., Nadelmann, E. R., Simonov, M., Chang, C. H., Zhang, H., Shallow, M., Bahel, P., Owusu, K., Yamamoto, Y., Arora, T., Atri, D. S., Patel, A., Gbyli, R., Kwan, J., Won, C. H., Dela Cruz, C., Price, C., et al. (2021) A neutrophil activation signature predicts critical illness and mortality in COVID-19, Blood Adv., 5, 1164-1177, doi: 10.1182/bloodadvances.2020003568.
  9. Ahmed, M. H., and Hassan, A. (2020) Dexamethasone for the treatment of coronavirus disease (COVID-19): a review, SN Comprehensive Clin. Med., 2, 2637-2646, doi: 10.1007/s42399-020-00610-8.
  10. Nhean, S., Varela, M. E., Nguyen, Y. N., Juarez, A., Huynh, T., Udeh, D., and Tseng, A. L. (2023) COVID-19: a review of potential treatments (corticosteroids, remdesivir, tocilizumab, bamlanivimab/etesevimab, and casirivimab/imdevimab) and pharmacological considerations, J. Pharm. Pract., 36, 407-417, doi: 10.1177/08971900211048139.
  11. Hong, S., Wang, H., Li, S., Liu, J., and Qiao, L. (2023) A systematic review and meta-analysis of glucocorticoids treatment in severe COVID-19: methylprednisolone versus dexamethasone, BMC Infect. Diseases, 23, 290, doi: 10.1186/s12879-023-08280-2.
  12. Mohammed, M. A. (2023) Fighting cytokine storm and immunomodulatory deficiency: by using natural products therapy up to now, Front. Pharmacol., 14, 1111329, doi: 10.3389/fphar.2023.1111329.
  13. Hafkamp, F. M. J., Mol, S., Waque, I., and De Jong, E. C. (2022) Dexamethasone, but not vitamin D or A, dampens the inflammatory neutrophil response to protect at-risk COVID-19 patients, Immune Netw., 22, e36, doi: 10.4110/in.2022.22.e36.
  14. Sinha, S., Rosin, N. L., Arora, R., Labit, E., Jaffer, A., Cao, L., Farias, R., Nguyen, A. P., de Almeida, L. G. N., Dufour, A., Bromley, A., McDonald, B., Gillrie, M. R., Fritzler, M. J., Yipp, B. G., and Biernaskie, J. (2022) Dexamethasone modulates immature neutrophils and interferon programming in severe COVID-19, Nat. Med., 28, 201-211, doi: 10.1038/s41591-021-01576-3.
  15. Urbach, V., Verriere, V., Grumbach, Y., Bousquet, J., and Harvey, B. J. (2006) Rapid anti-secretory effects of glucocorticoids in human airway epithelium, Steroids, 71, 323-328, doi: 10.1016/j.steroids.2005.09.014.
  16. Panettieri, R. A., Schaafsma, D., Amrani, Y., Koziol-White, C., Ostrom, R., and Tliba, O. (2019) Non-genomic effects of glucocorticoids: an updated view, Trends Pharmacol. Sci., 40, 38-49, doi: 10.1016/j.tips.2018.11.002.
  17. Ronchetti, S., Ricci, E., Migliorati, G., Gentili, M., and Riccardi, C. (2018) How glucocorticoids affect the neutrophil life, Int. J. Mol. Sci., 19, 4090, doi: 10.3390/ijms19124090.
  18. Subrahmanyam, Y. V., Yamaga, S., Prashar, Y., Lee, H. H., Hoe, N. P., Kluger, Y., Gerstein, M., Goguen, J. D., Newburger, P. E., and Weissman, S. M. (2001) RNA expression patterns change dramatically in human neutrophils exposed to bacteria, Blood, 97, 2457-2468, doi: 10.1182/blood.v97.8.2457.
  19. Monteseirin, J., Chacon, P., Vega, A., El Bekay, R., Alvarez, M., Alba, G., Conde, M., Jimenez, J., Asturias, J. A., Martinez, A., Conde, J., Pintado, E., Bedoya, F. J., and Sobrino, F. (2004) Human neutrophils synthesize IL-8 in an IgE-mediated activation, J. Leukoc. Biol., 76, 692-700, doi: 10.1189/jlb.0903441.
  20. Galkina, S. I., Fedorova, N. V., Serebryakova, M. V., Romanova, J. M., Golyshev, S. A., Stadnichuk, V. I., Baratova, L. A., Sud'ina, G. F., and Klein, T. (2012) Proteome analysis identified human neutrophil membrane tubulovesicular extensions (cytonemes, membrane tethers) as bactericide trafficking, Biochim. Biophys. Acta, 1820, 1705-1714, doi: 10.1016/j.bbagen.2012.06.016.
  21. Menegazzi, R., Busetto, S., Decleva, E., Cramer, R., Dri, P., and Patriarca, P. (1999) Triggering of chloride ion efflux from human neutrophils as a novel function of leukocyte beta 2 integrins: relationship with spreading and activation of the respiratory burst, J. Immunol., 162, 423-434, doi: 10.4049/jimmunol.162.1.423.
  22. Umanskiy, K., Robinson, C., Cave, C., Williams, M. A., Lentsch, A. B., Cuschieri, J., and Solomkin, J. S. (2003) NADPH oxidase activation in fibronectin adherent human neutrophils: A potential role for beta1 integrin ligation, Surgery, 134, 378-383, doi: 10.1067/msy.2003.253.
  23. Galkina, S. I., Golenkina, E. A., Serebryakova, M. V., Fedorova, N. V., Ksenofontov, A. L., Stadnichuk, V. I., and Sud'ina, G. F. (2022) Ivermectin affects neutrophil-induced inflammation through inhibition of hydroxylysine but stimulation of cathepsin G and phenylalanine secretion, Biomedicines, 10, 3284, doi: 10.3390/biomedicines10123284.
  24. Golenkina, E. A., Galkina, S. I., Viryasova, G. M., and Sud'ina, G. F. (2023) The pro-oxidant effect of class A CpG ODNs on human neutrophils includes both non-specific Stimulation of ROS production and structurally determined induction of NO synthesis, Oxygen, 3, 20-31, doi: 10.3390/oxygen3010002.
  25. Galkina, S. I., Fedorova, N. V., Serebryakova, M. V., Arifulin, E. A., Stadnichuk, V. I., Baratova, L. A., and Sud'ina, G. F. (2017) Mold alkaloid cytochalasin D modifies the morphology and secretion of fMLP-, LPS-, or PMA-stimulated neutrophils upon adhesion to fibronectin, Mediat. Inflamm., 2017, 4308684, doi: 10.1155/2017/4308684.
  26. Fedorova, N. V., Ksenofontov, A. L., Serebryakova, M. V., Stadnichuk, V. I., Gaponova, T. V., Baratova, L. A., Sud'ina, G. F., and Galkina, S. I. (2018) Neutrophils release metalloproteinases during adhesion in the presence of insulin, but cathepsin G in the presence of glucagon, Mediat. Inflamm., 2018, 1574928, doi: 10.1155/2018/1574928.
  27. Galkina, S. I., Fedorova, N. V., Ksenofontov, A. L., Serebryakova, M. V., Golenkina, E. A., Stadnichuk, V. I., Baratova, L. A., and Sud'ina, G. F. (2021) Neutrophil adhesion and the release of the free amino acid hydroxylysine, Cells, 10, 563, doi: 10.3390/cells10030563.
  28. Galkina, S. I., Fedorova, N. V., Ksenofontov, A. L., Stadnichuk, V. I., Baratova, L. A., and Sud'ina, G. F. (2019) Neutrophils as a source of branched-chain, aromatic and positively charged free amino acids, Cell Adhes. Migrat., 13, 98-105, doi: 10.1080/19336918.2018.1540903.
  29. Song, Y., Zheng, S., Wang, J., Long, H., Fang, L., Wang, G., Li, Z., Que, T., Liu, Y., Li, Y., Zhang, X., Fang, W., and Qi, S. (2017) Hypoxia-induced PLOD2 promotes proliferation, migration and invasion via PI3K/Akt signaling in glioma, Oncotarget, 8, 41947-41962, doi: 10.18632/oncotarget.16710.
  30. Qi, Q., Huang, W., Zhang, H., Zhang, B., Sun, X., Ma, J., Zhu, C., and Wang, C. (2021) Bioinformatic analysis of PLOD family member expression and prognostic value in non-small cell lung cancer, Transl. Cancer Res., 10, 2707-2724, doi: 10.21037/tcr-21-73.
  31. Wan, J., Qin, J., Cao, Q., Hu, P., Zhong, C., and Tu, C. (2020) Hypoxia-induced PLOD2 regulates invasion and epithelial-mesenchymal transition in endometrial carcinoma cells, Genes Genomics, 42, 317-324, doi: 10.1007/s13258-019-00901-y.
  32. Ngo, T. T., and Lenhoff, H. M. (1980) A sensitive and versatile chromogenic assay for peroxidase and peroxidase-coupled reactions, Anal. Biochemi., 105, 389-397, doi: 10.1016/0003-2697(80)90475-3.
  33. Petrov, Iu. P., Neguliaev, Iu. A., and Tsupkina, N. V. (2014) Morphology of NCTC cells upon a contact with type I collagen added to culture medium [in Russian], Tsitologiia, 56, 591-598.
  34. Hafezi-Moghadam, A., Simoncini, T., Yang, Z., Limbourg, F. P., Plumier, J. C., Rebsamen, M. C., Hsieh, C. M., Chui, D. S., Thomas, K. L., Prorock, A. J., Laubach, V. E., Moskowitz, M. A., French, B. A., Ley, K., and Liao, J. K. (2002) Acute cardiovascular protective effects of corticosteroids are mediated by non-transcriptional activation of endothelial nitric oxide synthase, Nat. Med., 8, 473-479, doi: 10.1038/nm0502-473.
  35. Yukawa, H., Shen, J., Harada, N., Cho-Tamaoka, H., and Yamashita, T. (2005) Acute effects of glucocorticoids on ATP-induced Ca2+ mobilization and nitric oxide production in cochlear spiral ganglion neurons, Neuroscience, 130, 485-496, doi: 10.1016/j.neuroscience.2004.09.037.
  36. Matsuda, K., Sasaki, M., Baba, H., and Kamiya, Y. (2022) Neuronal nitric oxide synthase suppression confers the prolonged analgesic effect of sciatic nerve block with perineural dexamethasone in postoperative pain model mice, J. Pain, 23, 1765-1778, doi: 10.1016/j.jpain.2022.06.001.
  37. Calzetta, L., Chetta, A., Aiello, M., Pistocchini, E., and Rogliani, P. (2022) The impact of corticosteroids on human airway smooth muscle contractility and airway hyperresponsiveness: a systematic review, Int. J. Mol. Sci., 23, 15285, doi: 10.3390/ijms232315285.
  38. Jia, W. Y., and Zhang, J. J. (2022) Effects of glucocorticoids on leukocytes: genomic and non-genomic mechanisms, World J. Clin. Cases, 10, 7187-7194, doi: 10.12998/wjcc.v10.i21.7187.
  39. Nunez, F. J., Johnstone, T. B., Corpuz, M. L., Kazarian, A. G., Mohajer, N. N., Tliba, O., Panettieri, R. A., Jr., Koziol-White, C., Roosan, M. R., and Ostrom, R. S. (2020) Glucocorticoids rapidly activate cAMP production via G(alphas) to initiate non-genomic signaling that contributes to one-third of their canonical genomic effects, FASEB J., 34, 2882-2895, doi: 10.1096/fj.201902521R.
  40. Hynes, D., and Harvey, B. J. (2019) Dexamethasone reduces airway epithelial Cl- secretion by rapid non-genomic inhibition of KCNQ1, KCNN4 and KATP K+ channels, Steroids, 151, 108459, doi: 10.1016/j.steroids.2019.108459.
  41. Freischlag, J. A., Colburn, M. D., Quinones-Baldrich, W. J., and Moore, W. S. (1992) Alteration of neutrophil (PMN) function by heparin, dexamethasone, and enalapril, J. Surg. Res., 52, 523-529, doi: 10.1016/0022-4804(92)90322-q.
  42. Liu, D., Xiong, R., Chen, X., Li, P., Ning, Y., Peng, Y., Zhao, Y., Yang, N., and Zhou, Y. (2014) The glucocorticoid dexamethasone inhibits U937 cell adhesion and neutrophil release via RhoA/ROCK1-dependent and independent pathways, Cell. Physiol. Biochem., 33, 1654-1662, doi: 10.1159/000362948.
  43. Wallerath, T., Gath, I., Aulitzky, W. E., Pollock, J. S., Kleinert, H., and Forstermann, U. (1997) Identification of the NO synthase isoforms expressed in human neutrophil granulocytes, megakaryocytes and platelets, Thromb. Haemost., 77, 163-167, doi: 10.1055/s-0038-1655925.
  44. Bellefontaine, N., Hanchate, N. K., Parkash, J., Campagne, C., de Seranno, S., Clasadonte, J., d'Anglemont de Tassigny, X., and Prevot, V. (2011) Nitric oxide as key mediator of neuron-to-neuron and endothelia-to-glia communication involved in the neuroendocrine control of reproduction, Neuroendocrinology, 93, 74-89, doi: 10.1159/000324147.
  45. Urbach, V., Walsh, D. E., Mainprice, B., Bousquet, J., and Harvey, B. J. (2002) Rapid non-genomic inhibition of ATP-induced Cl- secretion by dexamethasone in human bronchial epithelium, J. Physiol., 545, 869-878, doi: 10.1113/jphysiol.2002.028183.
  46. Risteli, M., Ruotsalainen, H., Salo, A. M., Sormunen, R., Sipila, L., Baker, N. L., Lamande, S. R., Vimpari-Kauppinen, L., and Myllyla, R. (2009) Reduction of lysyl hydroxylase 3 causes deleterious changes in the deposition and organization of extracellular matrix, J. Biol. Chem., 284, 28204-28211, doi: 10.1074/jbc.M109.038190.
  47. Salo, A. M., Wang, C., Sipila, L., Sormunen, R., Vapola, M., Kervinen, P., Ruotsalainen, H., Heikkinen, J., and Myllyla, R. (2006) Lysyl hydroxylase 3 (LH3) modifies proteins in the extracellular space, a novel mechanism for matrix remodeling, J. Cell. Physiol., 207, 644-653, doi: 10.1002/jcp.20596.
  48. Chen, Y., Guo, H., Terajima, M., Banerjee, P., Liu, X., Yu, J., Momin, A. A., Katayama, H., Hanash, S. M., Burns, A. R., Fields, G. B., Yamauchi, M., and Kurie, J. M. (2016) Lysyl hydroxylase 2 is secreted by tumor cells and can modify collagen in the extracellular space, J. Biol. Chem., 291, 25799-25808, doi: 10.1074/jbc.M116.759803.
  49. Wang, C., Ristiluoma, M. M., Salo, A. M., Eskelinen, S., and Myllyla, R. (2012) Lysyl hydroxylase 3 is secreted from cells by two pathways, J. Cell. Physiol., 227, 668-675, doi: 10.1002/jcp.22774.
  50. Faurschou, M., and Borregaard, N. (2003) Neutrophil granules and secretory vesicles in inflammation, Microbes Infect., 5, 1317-1327, doi: 10.1016/j.micinf.2003.09.008.
  51. Sheng, Y., Peng, W., Huang, Y., Cheng, L., Meng, Y., Kwantwi, L. B., Yang, J., Xu, J., Xiao, H., Kzhyshkowska, J., and Wu, Q. (2023) Tumor-activated neutrophils promote metastasis in breast cancer via the G-CSF-RLN2-MMP-9 axis, J. Leukoc. Biol., 113, 383-399, doi: 10.1093/jleuko/qiad004.
  52. Bostanci Durmus, A., Dincer Cengiz, S., Yilmaz, H., Candar, T., Gursoy, A. Y., and Sinem Caglar, G. (2019) The levels of matrix metalloproteinase-9 and neutrophil gelatinase-associated lipocalin in different stages of endometriosis, J. Obstetrics Gynaecol., 39, 991-995, doi: 10.1080/01443615.2019.1584889.
  53. He, Z., Paule, M. G., and Ferguson, S. A. (2012) Low oral doses of bisphenol A increase volume of the sexually dimorphic nucleus of the preoptic area in male, but not female, rats at postnatal day 21, Neurotoxicol. Teratol., 34, 331-337, doi: 10.1016/j.ntt.2012.03.004.
  54. Jiguet-Jiglaire, C., Boissonneau, S., Denicolai, E., Hein, V., Lasseur, R., Garcia, J., Romain, S., Appay, R., Graillon, T., Mason, W., Carpentier, A. F., Brandes, A. A., Ouafik, L., Wick, W., Baaziz, A., Gigan, J. P., Arguello, R. J., Figarella-Branger, D., Chinot, O., and Tabouret, E. (2022) Plasmatic MMP9 released from tumor-infiltrating neutrophils is predictive for bevacizumab efficacy in glioblastoma patients: an AVAglio ancillary study, Acta Neuropathol. Commun., 10, 1, doi: 10.1186/s40478-021-01305-4.
  55. Fujita, M., Harada, E., Ikegame, S., Ye, Q., Ouchi, H., Inoshima, I., and Nakanishi, Y. (2007) Doxycycline attenuated lung injury by its biological effect apart from its antimicrobial function, Pulmonary Pharmacol. Ther., 20, 669-675, doi: 10.1016/j.pupt.2006.08.006.
  56. Moon, A., Gil, S., Gill, S. E., Chen, P., and Matute-Bello, G. (2012) Doxycycline impairs neutrophil migration to the airspaces of the lung in mice exposed to intratracheal lipopolysaccharide, J. Inflamm., 9, 31, doi: 10.1186/1476-9255-9-31.
  57. Zhang, F., Hu, L., Wu, Y. X., Fan, L., Liu, W. T., Wang, J., Sun, H., and Zhang, J. S. (2019) Doxycycline alleviates paraquat-induced acute lung injury by inhibiting neutrophil-derived matrix metalloproteinase 9, Int. Immunopharmacol., 72, 243-251, doi: 10.1016/j.intimp.2019.04.015.
  58. Feng, S., Cen, J., Huang, Y., Shen, H., Yao, L., Wang, Y., and Chen, Z. (2011) Matrix metalloproteinase-2 and -9 secreted by leukemic cells increase the permeability of blood-brain barrier by disrupting tight junction proteins, PLoS One, 6, e20599, doi: 10.1371/journal.pone.0020599.
  59. Ong, C. W., Pabisiak, P. J., Brilha, S., Singh, P., Roncaroli, F., Elkington, P. T., and Friedland, J. S. (2017) Complex regulation of neutrophil-derived MMP-9 secretion in central nervous system tuberculosis, J. Neuroinflamm., 14, 31, doi: 10.1186/s12974-017-0801-1.
  60. Hamada, T., Fondevila, C., Busuttil, R. W., and Coito, A. J. (2008) Metalloproteinase-9 deficiency protects against hepatic ischemia/reperfusion injury, Hepatology, 47, 186-198, doi: 10.1002/hep.21922.
  61. Dayer, C., and Stamenkovic, I. (2015) Recruitment of matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) to the fibroblast cell surface by lysyl hydroxylase 3 (LH3) triggers transforming Growth factor-beta (TGF-beta) activation and fibroblast differentiation, J. Biol. Chem., 290, 13763-13778, doi: 10.1074/jbc.M114.622274.
  62. Yu, Q., and Stamenkovic, I. (1999) Localization of matrix metalloproteinase 9 to the cell surface provides a mechanism for CD44-mediated tumor invasion, Genes Dev., 13, 35-48, doi: 10.1101/gad.13.1.35.
  63. Dorschner, R. A., Lee, J., Cohen, O., Costantini, T., Baird, A., and Eliceiri, B. P. (2020) ECRG4 regulates neutrophil recruitment and CD44 expression during the inflammatory response to injury, Sci. Adv., 6, eaay0518, doi: 10.1126/sciadv.aay0518.
  64. Shao, Y., Li, L., Liu, L., Yang, Y., Huang, J., Ji, D., Zhou, Y., Chen, Y., Zhu, Z., and Sun, B. (2022) CD44/ERM/F-actin complex mediates targeted nuclear degranulation and excessive neutrophil extracellular trap formation during sepsis, J. Cell. Mol. Med., 26, 2089-2103, doi: 10.1111/jcmm.17231.
  65. Yu, Q., and Stamenkovic, I. (2000) Cell surface-localized matrix metalloproteinase-9 proteolytically activates TGF-beta and promotes tumor invasion and angiogenesis, Genes Dev., 14, 163-176, doi: 10.1101/gad.14.2.163.
  66. Chintala, S. K., Sawaya, R., Aggarwal, B. B., Majumder, S., Giri, D. K., Kyritsis, A. P., Gokaslan, Z. L., and Rao, J. S. (1998) Induction of matrix metalloproteinase-9 requires a polymerized actin cytoskeleton in human malignant glioma cells, J. Biol. Chem., 273, 13545-13551.
  67. Samanna, V., Ma, T., Mak, T. W., Rogers, M., and Chellaiah, M. A. (2007) Actin polymerization modulates CD44 surface expression, MMP-9 activation, and osteoclast function, J. Cell. Physiol., 213, 710-720, doi: 10.1002/jcp.21137.
  68. Garvin, M. R., Alvarez, C., Miller, J. I., Prates, E. T., Walker, A. M., Amos, B. K., Mast, A. E., Justice, A., Aronow, B., and Jacobson, D. (2020) A mechanistic model and therapeutic interventions for COVID-19 involving a RAS-mediated bradykinin storm, eLife, 9, e59177, doi: 10.7554/eLife.59177.

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах