Узнавание γ-субъединицы β-субъединицей. Стабилизация GTP-связанного состояния фактора инициации трансляции 2 архей и эукариот

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Фактор инициации трансляции 2 эукариот и архей (e/aIF2) функционирует как гетеротримерный комплекс. Он состоит из трех субъединиц (α, β, γ). Субъединицы α и β связаны с γ-субъединицей водородными связями и Ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, но не контактируют друг с другом. Хотя основные функции фактора выполняет γ-субъединица, надежное формирование αγ- и βγ-комплексов необходимо для его правильного функционирования. В представленной работе мы внесли замены в структуру узнающей части βγ-интерфейса и показали, что как у эукариот, так и у архей определяющую роль в узнавании субъединиц играет гидрофобный эффект. Форма и свойства ложбины на поверхности γ-субъединицы способствуют переходу неупорядоченной узнающей части β-субъединицы в α-спираль, содержащую примерно одинаковое число остатков у архей и эукариот. Кроме того, на основании вновь полученных данных был сделан вывод, что для архей и эукариот переход γ-субъединицы в активное состояние ведет к дополнительному контакту между ее переключателем 1 и C-концевой частью β-субъединицы, который стабилизирует спиральную конформацию переключателя.

Об авторах

О. С Никонов

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

Е. Ю Никонова

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

А. Г Тарабарова

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

А. О Михайлина

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

О. В Кравченко

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

Н. А Невская

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

С. В Никонов

Институт белка РАН

Email: alik@vega.protres.ru
142290 Пущино, Московская обл., Россия

Список литературы

  1. Algire, M. A., Maag, D., and Lorsch, J. R. (2005) Pi release from eIF2, not GTP hydrolysis, is the step controlled by start-site selection during eukaryotic translation initiation, Mol. Cell, 20, 251-262, doi: 10.1016/j.molcel.2005.09.08.
  2. Kapp, L. D., and Lorsch, J. R. (2004) The molecular mechanisms of eukaryotic translation, Annu. Rev. Biochem., 73, 657-704, doi: 10.1146/annurev.biochem.73.030403.080419.
  3. Jackson, R. J., Hellen, C. U., and Pestova, T. V. (2010) The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 11, 113-127, doi: 10.1038/nrm2838.
  4. Sokabe, M., Yao, M., Sakai, N., Toya, S., and Tanaka, I. (2006) Structure of archaeal translational initiation factor 2bg-GDP reveals significant conformational change of the b-subunit and switch 1 region, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 13016-13021, doi: 10.1073/pnas.0604165103.
  5. Yatime, L., Mechulam, Y., Blanquet, S., and Schmitt, E. (2007) Structure of an archaeal heterotrimeric initiation factor 2 reveals a nucleotide state between the GTP and the GDP states, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 18445-18450, doi: 10.1073/pnas.0706784104.
  6. Stolboushkina, E., Nikonov, S., Nikulin, A., Bläsi, U., Manstein, D. J., Fedorov, R., Garber, M., and Nikonov, O. (2008) Crystal structure of the intact archaeal translation initiation factor 2 demonstrates very high conformational flexibility in the α- and β-subunits, J. Mol. Biol., 382, 680-691, doi: 10.1016/j.jmb.2008.07.039.
  7. Adomavicius, T., Guaita, M., Zhou, Y., Jennings, M. D., Latif, Z., Roseman, A. M., and Pavitt, G. D. (2019) The structural basis of translational control by eIF2 phosphorylation, Nat. Commun., 10, 2136-2146, doi: 10.1038/s41467-019-10167-3.
  8. Querido, J., Sokabe, M., Kraatz, S., Gordiyenko, Y., Skehel, J. M., Fraser, C., and Ramakrishnan, V. (2020) Structure of a human 48S translational initiation complex, Science, 369, 1220-1227, doi: 10.1126/science.aba4904.
  9. Thoms, M., Buschauer, R., Ameismeier, M., Koepke, L., Denk, T., Hirschenberger, M., Kratzat, H., Hyan, M., Mackens-Kiani, T., Cheng, J., Straub, J. H., Sturzel, C. M., Frohlich, T., Berninghausen, O., Becker, T., Kirchhoff, F., Sparrer, K. M. J., and Beckmann, R. (2020) Structural basis for translational shutdown and immune evasion by the Nsp1 protein of SARS-CoV-2, Science, 369, 1249-1255, doi: 10.1126/science.abc8665.
  10. Thompson, G. M., Pacheco, E., Melo, E. O., and Castilho, B. A. (2000) Conserved sequences in the β subunit of archaeal and eukaryal translation initiation factor 2 (eIF2), absent from eIF5, mediate interaction with eIF2γ, Biochem. J., 347, 703-709, doi: 10.1042/bj3470703.
  11. Kashiwagi, K., Yokoyama, T., Nishimoto, M., Takahashi, M., Sakamoto, A., Yonemochi, M., Shirouzu, M., and Ito, T. (2019) Structural basis for eIF2B inhibition in integrated stress response, Science, 364, 495-499, doi: 10.1126/science.AAW4104.
  12. Laurino, J. P., Thompson, G. M., Pacheco, E., and Castilho, B. A. (1999) The β subunit of eukaryotic translation initiation factor 2 binds mRNA through the lysine repeats and a region comprising the C2-C2 motif, Mol. Cell. Biol., 19, 173-181, doi: 10.1128/mcb.19.1.173.
  13. Hashimoto, N. N., Carnevalli, L. S., and Castilho, B. A. (2002) Translation initiation at non-AUG codons mediated by a weakened association of eukaryotic initiation factor (eIF) 2 subunits, Biochem. J., 367, 359-368, doi: 10.1042/bj20020556.
  14. Huang, H. K., Yoon, H., Hanning, E. M., and Donahue, T. F. (1997) GTP hydrolysis controls stringent selection of the AUG start codon during translation initiation in Saccharomyces cerevisiae, Genes Dev., 11, 2396-2413, doi: 10.1101/gad.11.18.2396.
  15. Donahue, T. F., Cigan, A. M., Pabich, E. K., and Valavicius, B. C. (1988) Mutations at a Zn(II) finger motif in the yeast eIF-2 β gene alter ribosomal start-site selection during the scanning process, Cell, 54, 621-632, doi: 10.1016/s0092-8674(88)80006-0.
  16. Castilho-Valavicius, B., Thompson, G. M., and Donahue, T. F. (1992) Mutation analysis of the Cys-X2-Cys-X19-Cys-X2-Cys motif in the β subunit of eukaryotic translation initiation factor 2, Gene Expr., 2, 297-309.
  17. Borck, G., Shin, B.-S., Stiller, B., Mimouni-Bloch, A., Thiele, H., Kim, J.-R., Thakur, M., Skinner, C., Aschenbach, L., Smirin-Yosef, P., Har-Zabav, A., Nurnberg, G., Altmuller, J., Frommolt, P., Hofmann, K., Konen, O., Nurnberg, P., Munnich, A., Schwartz, C. E., Gothelf, D., Colleaus, L., Dever, T. E., Kubisch, C., and Basel-Vanagaite, L. (2012) eIF2γ mutation that disrupts eIF2 complex integrity links intellectual disability to impaired translation initiation, Mol. Cell, 48, 641-646, doi: 10.1016/j.molcel.2012.09.005.
  18. Никонов О. С., Кравченко О. В., Невская Н. А., Столбоушкина Е. А., Гарбер М. Б., Никонов С. В. (2021) Влияние миссенс-мутации Ile222Thr в SsoIF2 на сродство γ- и β-субъединиц aIF2, Кристаллография, 66, 772-776, doi: 10.31857/S0023476121050155.
  19. Mirdita, M., Schütze, K., Moriwaki, Y., Heo, L., Ovchinnikov, S., and Steinegger, M. (2022) ColabFold: making protein folding accessible to all, Nat. Methods, 19, 679-682, doi: 10.1038/s41592-022-01488-1.
  20. Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A., Green, T., Figurnov, M., Ronneberger, O., Tunyasuvunakool, K., Bates, R., Ží-dek, A., Potapenko, A., Bridgland, A., Meyer, C., Kohl, S. A. A., Ballard, A., Cowie, A., Romera-Paredes, B., Nikolov, S., Jain, R., Adler, J., Back, T., Petersen, S., Reiman, D., Clancy, E., Zielinski, M., Steinegger, M., Pacholska, M., Berghammer, T., Bodenstein, S., Silver, D., Vinyals, O., Senior, A. W., Kavukcuoglu, K., Kohli, P., and Hassabis, D. (2021) Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold, Nature, 596, 583-589, doi: 10.1038/s41586-021-03819-2.
  21. Mirdita, M., Steinegger, M., and Söding, J. (2019) MMseqs2 desktop and local web server app for fast, interactive sequence searches, Bioinformatics, 35, 2856-2858, doi: 10.1093/bioinformatics/bty1057.
  22. Steinegger, M., Meier, M., Mirdita, M., Vöhringer, H., Haunsberger, S. J., and Söding, J. (2019) HH-suite3 for fast remote homology detection and deep protein annotation, BMC Bioinformatics, 20, 473, doi: 10.1186/s12859-019-3019-7.
  23. Eastman, P., Swails, J., Chodera, J. D., McGibbon, R. T., Zhao, Y., Beauchamp, K.A., Wang, L-P., Simmonett, A. C., Harrigan, M. P., Stern, C. D., Wiewiora, R. P., Brooks, B. R., and Pande, V. S. (2017) OpenMM 7: Rapid development of high performance algorithms for molecular dynamics, PLOS Comput. Biol., 13, e1005659, doi: 10.1371/journal.pcbi.1005659.
  24. Emsley, P., Lohkamp, B., Scott, W., and Cowtan, K. (2010) Features and Development of Coot, Acta Crystallogr. Sec. D Biol. Crystallogr., 66, 486-501, doi: 10.1107/S0907444910007493.
  25. Nikonov, O., Stolboushkina, E., Arkhipova, V., Kravchenko, O., Nikonov, S., and Garber, M. (2014) Conformational transitions in the γ subunit of the archaeal translation initiation factor 2, Acta Cryst., D70, 658-667, doi: 10.1107/S1399004713032240.
  26. Dubiez, E., Aleksandrov, A., Lazennec-Schurdevin, C., Mechulam, Y., and Schmitt, E. (2015) Identification of a second GTP-bound magnesium ion in archaeal initiation factor 2, Nucleic Acids Res., 43, 2946-2957, doi: 10.1093/nar/gkv053.
  27. Gutierrez, P., Osborne, M.J., Siddiqui, N., Trempe, J. F., Arrowsmith, C. and Gehring, K. (2004) Structure of the archaeal translation initiation factor aIF2β from Methanobacterium thermoautotrophicum: implications for translation initiation, Protein Sci., 13, 659-667, doi: 10.1110/ps.03506604.
  28. Vasile, F., Pechkova, E., and Nicolini, C. (2008) Solution structure of the β-subunit of the translation initiation factor aIF2 from archaebacteria Sulfolobus solfataricus, Proteins, 70, 1112-1115, doi: 10.1002/Prot.21797.
  29. Schmitt, E., Naveau, M., and Mechulam, Y. (2010) Eukaryotic and archaeal translation initiation factor 2: a heterotrimeric tRNA carrier, FEBS Lett., 584, 405-412, doi: 10.1016/j.febslet.2009.11.002.

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах