Cases of Spontaneous Increase of Methemoglobin Concentration in Fish Blood during the Annual Cycle

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The dynamics of the content of erythrocytes number and concentration of methemoglobin in the blood of the thermophilic mullet (Chelon auratus Risso, 1810) and the cold-loving flounder (Platichthys flesus L., 1758) during the annual cycle was studied. The degree of maturity of the circulating erythrocyte mass was judged on the basis of acid erythrograms construction. A pronounced negative relationship was found between the number of red blood cells and the concentration of methemoglobin in the blood of both types (r = –0.681; –0.778). It has been shown that the youngest generation of red blood cells appears in the peripheral bed of both species in the post–spawning period (1.5–2.0 months), which reflects the active production of erythrocytes by hematopoietic tissue. The rest of the time, there is a gradual aging of the circulating erythrocyte mass. This leads to a decrease in the number of red blood cells in the blood and is accompanied by an increase in the concentration of methemoglobin. The latter, apparently, determines the production of erythropoietins in the kidneys and activates the processes of erythropoiesis in hematopoietic tissue (pre-spawning period).

作者简介

A. Soldatov

Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences

编辑信件的主要联系方式.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
Russian Federation, Sevastopol

参考

  1. Золотова Т.Е. 1987. Экспериментальное изучение гемопоэза у рыб: Автореф. канд. дисс. М.: МГУ. 24 с.
  2. Кушаковский М.С. 1970. Метгемоглобинемии // Справочник по функциональной диагностике. М.: Медицина. С. 423.
  3. Маслова М.Н., Тавровская Т.В. 1991. Динамика сезонных изменений в системе красной крови низших позвоночных: сезонная динамика эритропоэза у форели Salmo gairdneri // Журн. эвол. биохим. физиол. Т. 27. С. 796.
  4. Солдатов А.А. 2005. Особенности организации и функционирования системы красной крови рыб (обзор) // Журн. эволюц. биохим. физиол. Т. 41. № 3. С. 217.
  5. Солдатов А.А. 2021. Содержание метгемоглобина в крови костистых рыб: влияние факторов среды и естественных процессов в организме (обзор) // Биология внутр. вод. № 6. С. 607. https://doi.org/10.31857/S0320965221060176
  6. Сорвачев К.Ф. 1982. Основы биохимии питания рыб. Москва: Легк. и пищ. пром-сть.
  7. Стенко М.И. 1975. Кровь // Справочник по клиническим лабораторным методам исследования. Москва: Медицина. С. 5.
  8. Affonso E.G., Polez V.L., Corrêa C.F. et al. 2002. Blood parameters and metabolites in the teleost fish Colossoma macropomum exposed to sulfide or hypoxia // Comp. Biochem. Physiol. Part C. V. 133. Iss. 3. P. 375. https://doi.org/10.1016/s1532-0456(02)00127-8
  9. Andreeva A.M., Ryabtseva I. 2011. Adaptation mechanisms of respiratory blood function in Teleostei // J. Ichthyol. V. 51. № 9. P. 799. https://doi.org/10.1134/S0032945211050018
  10. Andreeva A.Y., Soldatov A.A., Kukhareva T.A. 2017. Black Scorpionfish (Scorpaena porcus) Hemopoiesis: Analysis by Flow Cytometry and Light Microscopy // The Anatom. Rec. V. 300. Iss. 11. P. 1993.https://doi.org/10.1002/ar.23631
  11. Blair B., Barlow C., Martin E. et al. 2020. Methemoglobin determination by multi-component analysis in coho salmon (Oncorhynchus kisutch) possessing unstable hemoglobin // Methods. V. 7. № 100836. https://doi.org/10.1016/j.mex.2020.100836
  12. Chen N., Wu M., Tang G.-P. et al. 2017. Effects of Acute Hypoxia and Reoxygenation on Physiological and Immune Responses and Redox Balance of Wuchang Bream (Megalobrama amblycephala Yih, 1955) // Frontiers in Physiol. V. 8. P. 1. https://doi.org/10.3389/fphys.2017.00375
  13. Chou C.-F., Tohari S., Brenner S., Venkatesh B. 2004. Erythropoietin gene from a teleost fish, Fugu rubripes // Blood. V. 104. P. 1498. https://doi.org/10.1182/blood-2003-10-3404
  14. Fischer U., Ototake M., Nakanishi T. 1998. Life span of circulating blood cells in ginbuna crucian carp (Carassius auratus langsdorfii) // Fish Shellfish Immunol. V. 8. P. 339. https://doi.org/10.1006/fsim.1998.0144
  15. Graham M.S., Fletcher G.L. 1986. High concentrations of methemoglobin in five species of temperate marine teleosts // J. Exp. Zool. V. 239. P. 139. https://doi.org/10.1002/jez.1402390117
  16. Hammer Ø., Harper D.A.T. 2006. Paleontological Data Analysis. Blackwell. https://doi.org/10.1002/jqs.1107
  17. Hardig J., Hoglund L.B. 1983. Seasonal and ontogenetic effects on methaemoglobin and reduced glutathione contents in the blood of reared baltic salmon // Comp. Biochem. Physiol. V. 76A. Iss. 1. P. 27. https://doi.org/10.1016/0300-9629(83)90039-7
  18. Houston A.H., Roberts W.C., Kennington J.A. 1996. Hematological response in fish: pronephric and splenic involvements in the goldfish // Fish Physiol. Biochem. V. 15. № 6. P. 481. https://doi.org/10.1007/BF01874922
  19. Kokkidis M.J., Goubier V., Martin M. et al. 2000. Haematological changes in the blood of cultured black-bass (Micropterus salmoides) during an annual sexual reproductive cycle // Ichtyologie. V. 24. № 3S. P. 113.
  20. Krishna M.S., Venkataramana G. 2007. Status of lipid peroxidation, glutathione, ascorbic acid, vitamin E and antioxidant enzymes in patients with pregnancy-induced hypertension // Indian J. Physiol. Pharmacol. V. 51. P. 284.
  21. Lai J.C.C., Kakuta I., Mok H.O.L. et al. 2006. Effects of moderate and substantial hypoxia on erythropoietin levels in rainbow trout kidney and spleen // J. Exp. Biol. V. 209. P. 2734. https://doi.org/10.1242/jeb.02279
  22. Maestre R., Pazos M., Medina I. 2009. Involvement of methemoglobin (MetHb) formation and hemin loss in the pro-oxidant activity of fish hemoglobins // J. Agric. Food Chem. V. 57. Iss. 15. P. 7013. https://doi.org/10.1021/jf9006664
  23. Maslova M.N., Soldatov A.A., Tavrovskaya T.V. 1988. Seasonal dynamics in the state of the red blood system of several Black Sea fish // J. Evolutionary Biochem. Physiol. V. 24. № 4. P. 398.
  24. Moritz K.M., Lim G.B., Wintour E.M. 1997. Developmental regulation of erythropoietin and erythropoiesis // Am. J. Physiol. V. 273. P. R1829. 1997.273.6.R1829https://doi.org/10.1152/ajpregu
  25. Percy M.J., Lappin T.R. 2008. Recessive congenital methaemoglobinaemia: cytochrome b(5) reductase deficiency // Br. J. Haematol. V. 141. Iss. 3. P. 298. https://doi.org/10.1111/j.1365-2141.2008.07017.x
  26. Phillips M.C.L., Moyes C.D., Tufts B.L. 2000. The effects of cell ageing on metabolism in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) red blood cells // J. Exp. Biol. V. 203. № 6. P. 1039. https://doi.org/10.1242/jeb.203.6.1039
  27. Pottinger T.G., Pickering A.D. 1987. Androgen levels and erythrocytosis in maturing brown trout, Salmo trutta L. // Fish Physiol. Biochem. V. 3. № 3. P. 121. https://doi.org/10.1007/BF02180413
  28. Powell M.D., Perry S.F. 1997. Respiratory and acid-base pathophysiology of hydrogen peroxide in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Aquat. Toxicol. V. 37. P. 99. https://doi.org/10.1016/S0166-445X(96)00826-0
  29. Rothmann C., Levinshal T., Timan B. et al. 2000. Spectral imaging of red blood cells in experimental anemia of Cyprinus carpio // Comp. Biochem. Physiol. V. 125A. P. 75. https://doi.org/10.1016/s1095-6433(99)00157-9
  30. Sajiki J., Takahashi K. 1991. In Vitro Formation of Methemoglobin by Lipophilic Fractions in Fishes and the Causative Substance // Eisei-Kagaku. V. 37. № 6. P. 467. https://doi.org/10.1248/JHS1956.37.467
  31. Saleh M.C., McConkey S. 2012. NADH-dependent cytochrome b5 reductase and NADPH methemoglobin reductase activity in the erythrocytes of Oncorhynchus mykiss // Fish Physiol. Biochem. V. 38. P. 1807. https://doi.org/10.1007/s10695-012-9677-2
  32. Schechter A.N. 2008. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine // Blood. V. 112. Iss. 10. P. 3927. https://doi.org/10.1182/blood-2008-04-078188
  33. Schoore E.J., Simco B.A., Davis K.B. 1995. Responses of blue catfish and channel catfish to environmental nitrite // J. Aquat. Anim. Health. V. 7. P. 304. https://doi.org/10.1577/1548-8667(1995)007<0304:RO-BCAC>2.3.CO;2
  34. Shedpure M., Pati A.K. 1996. Do thyroid and testis modulate the effects of pineal and melatonin on haemopoietic variables in Clarias batrachus? // J. Biosci. V. 21. № 6. P. 797. https://doi.org/10.1007/BF02704721
  35. Soldatov A.A. 2005. Physiological Aspects of Effects of Urethane Anesthesia on the Organism of Marine Fishes // Hydrobiol. J. V. 41. № 1. P. 113. https://doi.org/10.1615/HydrobJ.v41.i1.130
  36. Soldatov A.A., Maslova M.N. 1989. Concentration of methemoglobin in blood of fish in the course of the annual cycle // J. Evolutionary Biochem. Physiol. V. 25. № 4. P. 317.
  37. Soldatov A.A., Andreeva A.Y., Kukhareva T.A., Andreenko T.I. 2020. Methemoglobin and the Activities of Catalase and Superoxide Dismutase in Nucleated Erythrocytes of Scorpaena porcus (Linnaeus, 1758) under Experimental Hypoxia (in vitro) // Biophysics (Russian Fe-deration). V. 65. Iss. 3. P. 452. https://doi.org/10.1134/S0006350920030197
  38. Tilak K.S., Veeraiah K., Milton J. 2007. Effects of ammonia, nitrite and nitrate on hemoglobin content and oxygen consumption of freshwater fish, Cyprinus carpio (Linnaeus) // J. Environ. Biol. V. 28. Iss. 1. P. 45.
  39. Wdzieczak J., Zalesna G., Bartkowiak A. et al. 1982. Comparative studies on superoxide dismutase, catalase and peroxidase level in erythrocytes and livers of different fresh water and marine fish species // Comp. Biochem. Physiol. V. 73B. Iss. 2. P. 361. https://doi.org/10.1016/0305-0491(82)90298-X
  40. Wickramasinghe S.N. 1993. Erythropoietin and the human kidney: evidence for an evolutionary link from studies of Salmo gairdneri // Comp. Biochem. Physiol. Part A. V. 104A. P. 63. https://doi.org/10.1016/0300-9629(93)90009-s
  41. Woo S.P.S., Liu W., Au D.W.T. et al. 2006. Antioxidant responses and lipid peroxidation in gills and erythrocytes of fish (Rhabdosarga sarba) upon exposure to Chattonella marina and hydrogen peroxide: Implications on the cause of fish kills // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. V. 336. P. 230. https://doi.org/10.1016/j.jembe.2006.05.013
  42. Zikic R.V., Stajn A., Petrovic V.M. 1991. Effect of dexamethasone on the activity of superoxide dismutase and catalase in the tissue and erythrocytes of goldfish // Acta Biol. Jugosl. C. V. 27. Iss. 1. P. 45.

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2.

下载 (139KB)
索引源数据
3.

下载 (133KB)
索引源数据

版权所有 © А.А. Солдатов, 2023

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».