Regulation by Endothelial Cells of the Corneal Matrix Osmotic Balance

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

The review summarizes modern data concerned the molecular mechanisms of corneal endothelial cells that regulate stromal hydration necessary to preserve its optical properties. The data concerned function of the corneal endothelium is reviewed in terms of the “pump-leak” model. The studies of the mechanisms regulating endothelial cell water-electrolyte balance, which is related with cell volume regulation are presented. The role of Na/K-ATPase as an electrogenic transporter and participant in the mechanoreceptor system, including proteins of tight junctions, adhesion complexes and extracellular matrix, that take a part in control of intraocular pressure, is reviewed. Data of endothelial cells plasma membrane molecular transporters and their regulation by the osmo-sensitive factor NFAT5 in are presented. There are section where presented results of the studies concerned regulation of endothelial regeneration and modern methods of cell and tissue engineering developed as approaches to the treatment of corneal edema caused by endothelial dysfunction.

Sobre autores

G. Baturina

Federal Research Center Institute of Cytology and Genetics, Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences (ICG SB RAS); Novosibirsk State University (NSU)

Email: baturina@yandex.ru
Novosibirsk, 630090 Russia; Novosibirsk, 630090 Russia

L. Katkova

Federal Research Center Institute of Cytology and Genetics, Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences (ICG SB RAS); Novosibirsk State University (NSU)

Email: ile@academposter.ru
Novosibirsk, 630090 Russia; Novosibirsk, 630090 Russia

I. Iskakov

S.N. Fedorov Eye Microsurgery Clinic (Novosibirk Department)

Email: i.iskakov@mntk.nsk.ru
Novosibirsk, 630096 Russia

E. Solenov

Federal Research Center Institute of Cytology and Genetics, Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences (ICG SB RAS); Novosibirsk State Technical University (NSTU)

Email: eugsol@bionet.nsc.ru
Novosibirsk, 630090 Russia; Novosibirsk, 630087 Russia

Bibliografia

  1. Батурина Г.С., Каткова Л.Е., Пальчикова И.Г. и др. Митохондриальный антиоксидант SkQ1 повышает эффективность гипотермической консервации роговицы // Биохимия. 2021. Т. 86. № 3. С. 443–450. 10.31857/S032097252103012X' target='_blank'>https://doi: 10.31857/S032097252103012X
  2. Кузеина И.М., Каткова Л.Е., Батурина Г.С. и др. Нарушения регуляции объема клеток эндотелия роговицы при кератоконусе // Биологические мембраны. 2024. Т. 41. № 3. С. 211–218. 10.31857/S0233475524030042' target='_blank'>https://doi: 10.31857/S0233475524030042
  3. Наточин Ю.В. Физиологии почки и водно- солевого гомеостаза человека: новые проблемы // Физиология человека. 2021. Т. 47. № 4. С. 103–114. https://doi.org/10.31857/S0131164621040111
  4. Салихов И.Г., Агишева К.Н. Перекисное окисление липидов и его значение в патологии внутренних органов // Казанский медицинский журнал. 1986. Т. 67. № 3. C. 200–203. 10.17816/kazmj66785' target='_blank'>https://doi: 10.17816/kazmj66785
  5. Anney P., Charpentier P., Proulx S. Influence of Intraocular Pressure on the Expression and Activity of Sodium – Potassium Pumps in the Corneal Endothelium // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. P. 10227. https://doi.org/10.3390/ijms251810227
  6. Araie M., Hamano K., Eguchi S. et al. Effect of calcium ion concentration on the permeability of the corneal endothelium // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1990. V. 31. № 10. P. 2191–2193.
  7. Barry P.A., Petroll W.M., Andrews P.M. et al. The spatial organization of corneal endothelial cytoskeletal proteins and their relationship to the apical junctional complex // Investig. Ophthalmol. Vis. Sci. 1995. V. 36. P. 1115–1124.
  8. Bazzoni G. The JAM family of junctional adhesion molecules // Curr. Opin. Cell. Biol. 2003. V. 15. № 5. P. 525–530. https://doi: 10.1016/s0955-0674(03)00104-2
  9. Bhosale G., Sharpe J.A., Sundier S.Y. et al. Calcium signaling as a mediator of cell energy demand and a trigger to cell death // Ann. N. Y Acad. Sci. 2015. V. 1350. P. 107–116. https://doi: 10.1111/nyas.12885.
  10. Bochkov V.N., Oskolkova O.V., Birukov K.G., et al. Generation and biological activities of oxidized phospholipids // Antioxid. Redox. Signal. 2010. V. 12. № 8. P. 1009–1059. https://doi: 10.1089/ars.2009.2597
  11. Bonanno J.A. Identity and regulation of ion transport mechanisms in the corneal endothelium // Prog. Retin. Eye Res. 2003. V. 22. № 1. P. 69–94. https://doi: 10.1016/s1350-9462(02)00059-9
  12. Bonanno J.A. Molecular Mechanisms Underlying the Corneal Endothelial Pump // Exp. Eye Res. 2012. V. 95. № 1. P. 2–7. 10.1016/j.exer.2011.06.004' target='_blank'>https://doi: 10.1016/j.exer.2011.06.004
  13. Bonanno J.A., Guan Y., Jelamskii S. et al. Apical and basolateral CO2-HCO3– permeability in cultured bovine corneal endothelial cells // Am J. Physiol. 1999. V. 277. № 3. P. C545–53. https://doi: 10.1152/ajpcell.1999.277.3.C545.
  14. Bonanno J.A., Shyam R., Choi M. et al. The H+ Transporter SLC4A11: Roles in Metabolism, Oxidative Stress and Mitochondrial Uncoupling // Cells. 2022. V. 11. № 2. P. 197. https://doi: 10.3390/cells11020197
  15. Bourne W.M. Biology of the corneal endothelium in health and disease // Eye (Lond). 2003. V. 17. P. 912–918. https://doi: 10.1038/sj.eye.6700559 10
  16. Carlson K.H., Bourne W.M., McLaren J.W. et al. Variations in human corneal endothelial cell morphology and permeability to fluorescein with age // Exp. Eye Res. 1988. V. 47. P. 27–41. https://doi: 10.1016/0014-4835(88)90021-8
  17. Casas-González P., Ruiz-Martínez A., García-Sáinz J.A. Lysophosphatidic acid induces alpha1B-adrenergic receptor phosphorylation through G beta gamma, phosphoinositide 3-kinase, protein kinase C and epidermal growth factor receptor transactivation // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1633. № 2. P. 75–83.
  18. Chifflet S., Justet C., Hernández J.A. et al. Early and late calcium waves during wound healing in corneal endothelial cells // Wound. Repair. Regen. 2012. V. 20. P. 28–37. https://doi: 10.1111/j.1524-475X.2011.00749.x
  19. Chmiel T.A., Gardel M.L. Confluence and tight junction dependence of volume regulation in epithelial tissue // Mol. Biol. Cell. 2022. V. 33. № 11. ar98. https://doi: 10.1091/mbc.E22-03-0073.
  20. Contreras R.G., Torres-Carrillo A., Flores-Maldonado C. et al. Na+/K+-ATPase: More than an Electrogenic Pump // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. № 11. P. 6122. https://doi: 10.3390/ijms25116122
  21. Delpire E., Gagnon K.B. Water Homeostasis and Cell Volume Maintenance and Regulation // Curr. Top. Membr. 2018. V. 81. P. 3–52. https://doi: 10.1016/bs.ctm.2018.08.001
  22. Dolmetsch R.E., Xu K., Lewis R.S. Calcium oscillations increase the efficiency and specificity of gene expression // Nature. 1998. V. 392. P. 933–936. https://doi: 10.1038/31960
  23. Duan S., Li Y., Zhang Y. et al. The Response of Corneal Endothelial Cells to Shear Stress in an In Vitro Flow Model / J. Ophthalmol. 2021. 9217866. https://doi: 10.1155/2021/9217866
  24. Fanning A.S., Jameson B.J., Jesaitis L.A. et al. The tight junction protein ZO-1 establishes a link between the transmembrane protein occludin and the actin cytoskeleton // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 29745–29753. https://doi: 10.1074/jbc.273.45.29745
  25. Furuse M., Hata M., Furuse K. et al. Claudin-based tight junctions are crucial for the mammalian epidermal barrier: a lesson from claudin-1-deficient mice // J. Cell. Biol. 2002. V. 156. P. 1099–1111. https://doi: 10.1083/jcb.200110122
  26. Hartsock A., Nelson W.J. Adherens and tight junctions: Structure, function and connections to the actin cytoskeleton // Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1778. P. 660–669. https://doi: 10.1016/j.bbamem.2007.07.012
  27. Hatou S., Sayano T., Higa K. et al. Transplantation of iPSC-derived corneal endothelial substitutes in a monkey corneal edema model // Stem. Cell. Res. 2021. V. 55. 102497. https://doi: 10.1016/j.scr.2021.102497
  28. Hatou S., Shimmura S. Advances in corneal regenerative medicine with iPS cells // Jpn. J. Ophthalmol. 2023. V. 67. № 5. P. 541–545. https://doi: 10.1007/s10384-023-01015-5
  29. Higashi T., Tokuda S., Kitajiri S. et al. Analysis of the ‘angulin’ proteins LSR, ILDR1 and ILDR2 — tricellulin recruitment, epithelial barrier function and implication in deafness pathogenesis // J. Cell. Sci. 2013. V. 126. P. 966–977. https://doi: 10.1242/jcs.116442
  30. Hogan M.J., Alvarado J.A., Weddel J.E. Histology of the Human Eye: An Atlas and Text-Book. W.B. Saunders; Philadelphia, PA, USA: 1971. p. 687.
  31. Imafuku K., Iwata H., Natsuga K. et al. Zonula occludens-1 distribution and barrier functions are affected by epithelial proliferation and turnover rates // Cell. Prolif. 2023. V. 56. № 9. e13441. https://doi: 10.1111/cpr.13441
  32. Inagaki E., Hatou S., Higa K. et al. Skin-Derived Precursors as a Source of Progenitors for Corneal Endothelial Regeneration // Stem. Cells Transl. Med. 2017. V. 6. № 3. P. 788–798. https://doi: 10.1002/sctm.16-0162
  33. Iwabuchi S., Kawahara K., Makisaka K. et al. Photolytic flash-induced intercellular calcium waves using caged calcium ionophore in cultured astrocytes from newborn rats // Exp. Brain Res. 2002. V. 146. P. 103–116. https://doi: 10.1007/s00221-002-1149-y
  34. Johnson Z.I., Shapiro I.M., Risbud M.V. Extracellular osmolarity regulates matrix homeostasis in the intervertebral disc and articular cartilage: evolving role of TonEBP // Matrix. Biol. 2014. V. 40. P. 10–16.
  35. Joyce N.C., Meklir B., Joyce S.J. et al. Cell cycle protein expression and proliferative status in human corneal cells // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1996. V. 37. № 4. P. 645–55.
  36. Justet C., Hernández J.A., Chifflet S. Roles of early events in the modifications undergone by bovine corneal endothelial cells during wound healing // Mol. Cell Biochem. 2023. V. 478. P. 89–102. https://doi: 10.1007/s11010-022-04495-0
  37. Kao L., Azimov R., Shao X.M. et al. Multifunc-tional ion transport properties of human SLC4A11: Сomparison of the SLC4A11-B and SLC4A11-C variants // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2016. V. 311. P. C. 820–C830. https://doi: 10.1152/ajpcell.00233.2016
  38. Klintworth G.K. Corneal dystrophies // Orphanet. J. Rare. Dis. 2009. V. 4. P. 7. https://doi: 10.1186/1750-1172-4-7
  39. Klyce S.D. 12. Endothelial pump and barrier function // Exp Eye Res. 2020. V. 198. 108068. https://doi: 10.1016/j.exer.2020
  40. Laing R.A., Sanstrom M.M., Berrospi A.R. et al. Changes in the corneal endothelium as a function of age // Exp. Eye. Res. 1976. V. 22. № 6. P. 587–594. https://doi: 10.1016/0014-4835(76)90003-8
  41. Lang F., Busch G.L., Ritter M. et al. Functional significance of cell volume regulatory mecha- nisms // Physiol. Rev. 1998. V. 78. № 1. P. 247–306. https://doi: 10.1152/physrev.1998.78.1.247
  42. Leybaert L., Sanderson M.J. Intercellular Ca2+ waves: Mechanisms and function // Physiol. Rev. 2012. V. 92. P. 1359–1392. https://doi: 10.1152/physrev.00029.2011
  43. Lopina O.D., Fedorov D.A., Sidorenko S.V. et al. Sodium Ions as Regulators of Transcription in Mammalian Cells // Biochem. Mosc. 2022. V. 87. P. 789–799.
  44. Maurice D.M. The location of the fluid pump in the cornea // J. Physiol. 1972. V. 221. № 1. P. 43–54. https://doi: 10.1113/jphysiol.1972.sp009737
  45. Maycock N.J., Marshall J. Genomics of corneal wound healing: a review of the literature // Acta Ophthalmol. 2014. V. 92. № 3. e170–84. https://doi: 10.1111/aos.12227
  46. Melnyk S., Bollag W.B. Aquaporins in the Cor-nea // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. № 7. 3748. https://doi: 10.3390/ijms25073748
  47. Mergler S., Pleyer U. The human corneal endothelium: new insights into electrophysiology and ion channels // Prog. Retin. Eye Res. 2007. V. 26. № 4. P. 359–378. https://doi: 10.1016/j.preteyeres.2007.02.001
  48. Millard C., Kaufman P.L. Aqueous humor: Secretion and dynamics // In: Tasman W.J.E., editor. Duane’s Foundations of Clinical Ophthalmology. Lippincott-Raven; Philadelphia, PA, USA: 1995.
  49. Model M.A. Studying cell volume beyond cell volume // Curr. Top. Membr. 2021. V. 88. P. 165–188. https://doi: 10.1016/bs.ctm.2021.08.001
  50. Navel V., Malecaze J., Pereira B. et al. Oxidative and antioxidative stress markers in keratoconus: A systematic review and meta-analysis // Acta. Ophthalmol. 2021. V. 99. P. e777–e794. https://doi: 10.1111/aos.14714
  51. Nehrke K. H(OH), H(OH), H(OH): a holiday perspective. Focus on “Mouse Slc4a11 expressed in Xenopus oocytes is an ideally selective H+/OH– conductance pathway that is stimulated by rises in intracellular and extracellular pH” // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2016. V. 311. № 6. P. C942–C944. https://doi: 10.1152/ajpcell.00309.2016
  52. Nielsen N.V., Eriksen J.S., Olsen T. Corneal edema as a result of ischemic endothelial damage: a case report // Ann. Ophthalmol. 1982. V. 14. № 3. P. 276–278.
  53. Kang E.Y., Liu P.K., Wen Y.T. et al. Role of Oxidative Stress in Ocular Diseases Associated with Retinal Ganglion Cells Degeneration // Antioxidants. 2021. V. 10. P. 1948. https://doi: 10.3390/antiox10121948
  54. Ng X.Y., Peh G.S.L., Yam G.H. et al. Corneal Endothelial-like Cells Derived from Induced Pluripotent Stem Cells for Cell Therapy // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 15. 12433. https://doi: 10.3390/ijms241512433.
  55. Ogando D.G., Bonanno J.A. RNA sequencing uncovers alterations in corneal endothelial metabolism, pump and barrier functions of Slc4a11 KO mice // Exp. Eye Res. 2022. V. 214. 108884. https://doi: 10.1016/j.exer.2021.108884
  56. Ogando D.G., Choi M., Shyam R. et al. Ammonia sensitive SLC4A11 mitochondrial uncoupling reduces glutamine induced oxidative stress // Redox. Biol. 2019. V. 26. 101260. https://doi: 10.1016/j.redox.2019.101260
  57. Ogando D.G., Kim E.T., Li S. et al. Corneal Edema in Inducible Slc4a11 Knockout Is Initiated by Mitochondrial Superoxide Induced Src Kinase Activation // Cells. 2023. V. 12. № 11. 1528. https://doi: 10.3390/cells12111528
  58. Okumura N., Sakamoto Y., Fujii K. et al. Rho kinase inhibitor enables cell-based therapy for corneal endothelial dysfunction // Sci. Rep. 2016. V. 6. 26113. https://doi: 10.1038/srep26113
  59. Otani T., Furuse M. Tight Junction Structure and Function Revisited // Trends Cell. Biol. 2020. V. 30. № 10. P. 805–817. https://doi: 10.1016/j.tcb.2020.08.004
  60. Paemeleire K., Martin P.E., Coleman S.L. et al. Intercellular calcium waves in HeLa cells expressing GFP-labeled connexin 43, 32, or 26 // Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 1815–1827.
  61. Peh G.S., Beuerman R.W., Colman A. et al. Human corneal endothelial cell expansion for corneal endothelium transplantation: An overview // Transplantation. 2011. V. 91. P. 811–819. https://doi: 10.1097/TP.0b013e3182111f01
  62. Poulsen J.H., Fischer H., Illek B. et al. Bicarbonate conductance and ph regulatory capability of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. V. 91. № 12. P. 5340-4. https://doi: 10.1073/pnas.91.12.5340
  63. Price M.O., Mehta J.S., Jurkunas U.V. Corneal endothelial dysfunction: Evolving understanding and treatment options // Prog. Retin. Eye Res. 2021. V. 82. 100904. 10.1016/j.preteyeres.2020.100904' target='_blank'>https://doi: 10.1016/j.preteyeres.2020.100904
  64. Ramachandran C., Srinivas S.P. Formation and disassembly of adherens and tight junctions in the corneal endothelium: Regulation by actomyosin contraction // Investig. Ophthalmol. Vis. Sci. 2010. V. 51. P. 2139–2148. https://doi: 10.1167/iovs.09-4421
  65. Riley M.V., Winkler B.S., Peters M.I. et al. Relationship between fluid transport and in situ inhibition of Na(+)-K+ adenosine triphosphatase in corneal endothelium // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1994. V. 35. № 2. P. 560–567.
  66. Riley M.V., Winkler B.S., Starnes C.A. et al. Regulation of corneal endothelial barrier function by adenosine, cyclic AMP, and protein kinases // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1998. V. 39. № 11. P. 2076–2084.
  67. Ruiz-Martínez A., Vázquez-Juárez E., Ramos-Mandujano G. et al. Permissive effect of EGFR-activated pathways on RVI and their anti-apoptotic effect in hypertonicity-exposed mIMCD3 cells // Biosci. Rep. 2011. V. 31. № 6. P. 489–97. https://doi: 10.1042/BSR20110024
  68. Saccà S.C., Cutolo C.A., Ferrari D., Corazza P., Traverso C.E. The Eye, Oxidative Damage and Polyunsaturated Fatty Acids // Nutrients. 2018. V. 10. P. 668. https://doi: 10.3390/nu10060668
  69. Sies H., Berndt C., Jones D.P. Oxidative Stress // Annu. Rev. Biochem. 2017. V. 86. P. 715–748. https://doi: 10.1146/annurev-biochem-061516-045037
  70. Shankardas J., Patil R.V., Vishwanatha J.K. Effect of down-regulation of aquaporins in human corneal endothelial and epithelial cell lines // Mol. Vis. 2010. V. 16. P. 1538–48.
  71. Skou J.C., Esmann M. The Na, K-ATPase // J. Bioenerg. Biomembr. 1992. V. 24. P. 249–261. https://doi: 10.1007/BF00768846
  72. So S., Park Y., Kang S.S. et al. Therapeutic Potency of Induced Pluripotent Stem-Cell-Derived Corneal Endothelial-like Cells for Corneal Endothelial Dysfunction // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 24. № 1. P. 701. https://doi: 10.3390/ijms24010701
  73. Stern M.E., Edelhauser H.F., Pederson H.J. et al. Effects of ionophores X537a and A23187 and calcium-free medium on corneal endothelial morphology // Investig. Ophthalmol. Vis. Sci. 1981. V. 20. P. 497–508.
  74. Tajima K., Okada M., Kudo R. et al. Primary cell culture of canine corneal endothelial cells // Vet. Ophthalmol. 2021. V. 24. № 5. P. 447–454. https://doi: 10.1111/vop.12924
  75. Tratnig-Frankl M., Luft N., Magistro G. et al. Hepatocyte Growth Factor Modulates Corneal Endothelial Wound Healing In Vitro // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 2. P. 9382. https://doi.org/10.3390/ijms25179382
  76. Turner J.R. ‘Putting the squeeze’ on the tight junction: Understanding cytoskeletal regulation // Semin. Cell Dev. Biol. 2000. V. 11. P. 301–308. https://doi: 10.1006/scdb.2000.0180
  77. Van den Bogerd B., Dhubhghaill S.N., Koppen C. et al. A review of the evidence for in vivo corneal endothelial regeneration // Surv. Ophthalmol. 2018. V. 63. № 2. P. 149–165. https:// doi: 10.1016/j.survophthal.2017.07.004
  78. Vercammen H., Miron A., Oellerich S. et al. Corneal endothelial wound healing: understanding the regenerative capacity of the innermost layer of the cornea // Transl. Res. 2022. V. 248. P. 111–127. https:// doi: 10.1016/j.trsl.2022.05.003
  79. Verkman A.S. Role of aquaporin water channels in eye function // Exp. Eye. Res. 2003. V. 76. № 2. P. 137–43. https://doi: 10.1016/s0014-4835(02)00303-2
  80. Verkman A.S., Ruiz-Ederra J., Levin M.H. Functions of aquaporins in the eye // Prog. Retin. Eye. Res. 2008. V. 27. № 4. P. 420–33. https://doi.org/10.1016/j.preteyeres.2008.04.001.
  81. Vallabh N.A., Romano V., Willoughby C.E. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in corneal disease // Mitochondrion. 2017. V. 36. P. 103–113. https://doi: 10.1016/j.mito.2017.05.009.
  82. Vij N., Sharma A., Thakkar M. et al. PDGF-driven proliferation, migration, and IL8 chemokine secretion in human corneal fibroblasts involve JAK2-STAT3 signaling pathway // Mol. Vis. 2008. V. 14. P. 1020–1027.
  83. Whitcher J.P., Srinivasan M., Upadhyay M.P. Corneal blindness: a global perspective // Bull. W. H. O. 2001. V. 79. P. 214–221.
  84. Wilson S.E., Mohan R.R., Mohan R.R. et al. The corneal wound healing response: Cytokine-mediated interaction of the epithelium, stroma, and inflammatory cells // Prog. Retin. Eye Res. 2001. V. 20. P. 625–637. https://doi: 10.1016/s1350-9462(01)00008-8
  85. Wong E.N., Mehta J.S. Cell therapy in corneal endothelial disease // Curr. Opin. Ophthalmol. 2022. V. 33. № 4. P. 275–281. https:// doi: 10.1097/ICU.0000000000000853
  86. Woo S.K., Lee S.D., Kwon H.M. TonEBP transcriptional activator in the cellular response to increased osmolality // Pflugers. Arch. 2002. V. 444. № 5. P. 579–585. https://doi: 10.1007/s00424-002-0849-2
  87. Zarogiannis S.G., Ilyaskin A.V., Baturina G.S. et al. Regulatory volume decrease of rat kidney principal cells after successive hypo-osmotic shocks // Math. Biosci. 2013. V. 244. № 2. P. 176–87. https://doi: 10.1016/j.mbs.2013.05.007
  88. Zhao E., Gao K., Xiong J. et al. The roles of FXYD family members in ovarian cancer: an integrated analysis by mining TCGA and GEO databases and functional validations // J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2023. V. 149. P. 17269–17284. https://doi: 10.1007/s00432-023-05445-z
  89. Zihni C., Mills C., Matter K. et al. Tight junctions: From simple barriers to multifunctional molecular gates // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2016. V. 17. P. 564–580. https://doi: 10.1038/nrm.2016.80
  90. Zinflou C., Rochette P.J. Ultraviolet A-induced oxidation in cornea: Characterization of the early oxidation-related events // Free Radic. Biol. Med. 2017. V. 108. P. 118–128. https://doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2017.03.022.

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».