Interaction of Cobalt Tetrasulfophthalocyanine with ORF8 Accessory Protein of SARS-CoV-2

O. I. Koifman; Койфман О. И.; V. E. Maizlish; Майзлиш В. Е.; N. Sh. Lebedeva; Лебедева Н. Ш.; E. S. Yurina; Юрина Е. С.; S. S. Guseinov; Гусейнов С. С.; E. L. Guriev; Гурьев Е. Л.; Yu. A. Gubarev; Губарев Ю. А.

doi:10.31857/S0132344X23600042

Взаимодействие тетрасульфофталоцианина кобальта с дополнительным белком ORF8 SARS-CoV-2

Авторы: Койфман О.И.¹^,2, Майзлиш В.Е.², Лебедева Н.Ш.¹, Юрина Е.С.¹, Гусейнов С.С.¹, Гурьев Е.Л.³, Губарев Ю.А.¹
Учреждения:
1. Институт химии растворов им. Г.А. Крестова РАН
2. Ивановский государственный химико-технологический университет
3. Нижегородский государственный университет им. Н.И. Лобачевского
Выпуск: Том 49, № 10 (2023)
Страницы: 659-664
Раздел: Статьи
URL: https://journals.rcsi.science/0132-344X/article/view/162310
DOI: https://doi.org/10.31857/S0132344X23600042
EDN: https://elibrary.ru/TCRLOA
ID: 162310

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Методами спектроскопии и калориметрии изучено взаимодействие водорастворимого тетрасульфофталоцианина кобальта(II) (СоРс) с дополнительным белком ORF8 SARS-CoV-2. Установлено, что белок вызывает смещение агрегационного равновесия в растворах тетрасульфофталоцианина кобальта в сторону димеризации. Димер СоРс связывается с белком ORF8, вероятнее всего, со стороны большего β-листа, вызывая тушение флуоресценции. Константа аффинности белка к димеру СоРс составляет 1.5 × 10⁵. Методом дифференциальной сканирующей калориметрии установлено, что ORF8 подвергается термоиндуцированной денатурации в температурном интервале 38–67°С. Плавление белка ORF8 осуществляется в две стадии частично накладывающиеся друг на друга. Комплексообразование ORF8 с СоРс приводит к термостабилизации белка, препятствуя второму этапу разворачивания белка. Денатурация комплекса протекает в интервале от 40 до 77°С в две температурно разделенные стадии. Методами гельэлектрофореза и иммуноблоттинга показано, что фотооблучение растворов комплекса белка ORF8 с СоРс видимым светом не приводит к фотоокислению белка. Показано, что водорастворимый сульфозамещенный фталоцианин кобальта может рассматриваться как потенциальный препарат ингибирующий дополнительный белок ORF8.

Ключевые слова

SARS-CoV-2, металлофталоцианины, белок, комплекс, фотоинактивация

Список литературы

Garcia-Vidal C., Meira F., Cózar-Llistó A. et al. // Revista Española de Quimioterapia. 2021. V. 34. P. 136. https://doi.org/10.37201/req/018.2021
Benfield T., Bodilsen J., Brieghel C. et al. // Clin. Infect. Dis. 2021. V. 73. P. 2031. https://doi.org/10.1093/cid/ciab536
Koifman O., Ageeva T., Kuzmina N.S. // Macroheterocycles. 2022. V. 15. P. 207. https://doi.org/10.6060/mhc224870k
Lebedeva N.S., Gubarev Y.A., Koifman M.O. et al. // Molecules. 2020. V. 25. P. 4368. https://doi.org/10.3390/molecules25194368
Gubarev Y.A., Lebedeva N.S., Yurina E.S. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2022. P. 1. https://doi.org/10.1080/07391102.2022.2079562
Lebedeva N.S., Gubarev Y.A., Mamardashvili G.M. et al. // Sci. Reports. 2021. V. 11. P. 1. https://doi.org/10.1038/s41598-021-99072-8
Koifman O.I., Lebedeva N.S., Gubarev Y.A. et al. // Chem. Heterocycl. Compd. 2021. V. 57. P. 423. https://doi.org/10.1007/s10593-021-02920-8
Koifman M.O., Malyasova A.S., Romanenko Y.V. et al. // Spectrochim. Acta. A. 2022. V. 279. P. 121403. https://doi.org/https://doi.org/10.1016/j.saa.2022.121403
Koifman O.I., Ageeva T.A., Beletskaya I.P. et al. // Macroheterocycles. 2020. V. 13. https://doi.org/10.6060/mhc200814k
Weber J.H., Busch D.H. // Inorg. Chem. 1965. V. 4. P. 469. https://doi.org/10.1021/ic50026a007
Шапошников Г., Кулинич В., Майзлиш В. Модифицированные фталоцианины и их структурные аналоги. М.: Красанд, 2012.
Майзлиш В., Мочалова Н., Снегирева Ф. и др. // Изв. вузов. Хим. и хим. технол. 1986. Т. 29. P. 3.
Trott O., Olson A.J. // J. Comput. Chem. 2010. V. 31. P. 455. https://doi.org/10.1002/jcc.21334
Zhang C., Zheng W., Huang X. et al. // J. Proteome Res. 2020. V. 19. P. 1351. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.0c00129
Zheng W., Zhang C., Li Y. et al. // Cell Reports Methods. 2021. P. 100014. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2021.100014
Neese F. // Wiley Interdiscip. Rev. Comput. Mol. Sci. 2022. V. 12. Art. e1606. https://doi.org/10.1002/wcms.1606
Baker N.A., Sept D., Joseph S. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2001. V. 98. P. 10037. https://doi.org/10.1073/pnas.181342398
Zhang Y., Chen Y., Li Y. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2021. V. 118. Art. e2024202118. https://doi.org/10.1073/pnas.2024202118
Li J.-Y., Liao C.-H., Wang Q. et al. // Virus Res. 2020. V. 286. P. 198074. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2020.198074
Lebedeva N.S., Yurina E.S., Gubarev Y.A. et al. // J. Photochem. Photobiol. A. 2018. V. 353. P. 299. https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2017.11.037
Lebedeva N.S., Popova T., Mal’kova E. et al. // Russ. J. Phys. Chem. A. 2013. V. 87. P. 2030. https://doi.org/10.1134/S0036024413120133
Flower T.G., Buffalo C.Z., Hooy R.M. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2021. V. 118. Art. e2021785118. https://doi.org/10.1073/pnas.2021785118