Белки холодового шока бактерий как инструмент адаптации к стрессу

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Бактерии выработали ряд механизмов, позволяющих справляться со стрессом и приспосабливаться к изменяющимся условиям окружающей среды. Семейство бактериальных белков, содержащих функциональный домен холодового шока, – высококонсервативные белки, связывающие нуклеиновые кислоты, модулирующие транскрипцию и посттранскрипционные события у бактерий. Для многих бактерий показано, что белки холодового шока регулируют экспрессию различных генов, вовлеченных в процессы вирулентности и устойчивости бактерий к стрессам. В обзоре освещены новые данные о механизмах действия и роли белков холодового шока в регуляции экспрессии у внутриклеточных бактериальных патогенов.

Об авторах

А. С. Григоров

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: artgrigorov@gmail.com
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Т. Л. Ажикина

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: artgrigorov@gmail.com
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Link T.M., Valentin-Hansen P., Brennana R.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 19292–19297. https://doi.org/10.1073/PNAS.0908744106
  2. Vogel J., Luisi B.F. // Nat. Rev. Microbiol. 2011. V. 9. P. 578–589. https://doi.org/10.1038/NRMICRO2615
  3. Smirnov A., Förstner K.U., Holmqvist E., Otto A., Günster R., Becher D., Reinhardt R., Vogel J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. 11591–11596. https://doi.org/10.1073/pnas.1609981113
  4. Smirnov A., Wang C., Drewry L.L., Vogel J. // EMBO J. 2017. V. 36. P. 1029–1045. https://doi.org/10.15252/EMBJ.201696127
  5. Ermolenko D.N., Makhatadze G.I. // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V. 59. P. 1902–1913. https://doi.org/10.1007/PL00012513
  6. Schindelin H., Jiang W., Inouye M., Heinemann U. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 5119–5123. https://doi.org/10.1073/PNAS.91.11.5119
  7. Rennella E., Sára T., Juen M., Wunderlich C., Imbert L., Solyom Z., Favier A., Ayala I., Weinhäupl K., Schanda P., Konrat R., Kreutz C., Brutscher B. // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. P. 4255–4268. https://doi.org/10.1093/NAR/GKX044
  8. Horn G., Hofweber R., Kremer W., Kalbitzer H.R. // Cell. Mol. Life Sci. 2007. V. 64. P. 1457–1470. https://doi.org/10.1007/S00018-007-6388-4
  9. Goldstein J., Pollitt N.S., Inouye M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 283–287. https://doi.org/10.1073/PNAS.87.1.283
  10. Yamanaka K., Inouye M. // J. Bacteriology. 1997. V. 179. P. 5126–5130. https://doi.org/10.1128/JB.179.16.5126-5130.1997
  11. Yu T., Keto-Timonen R., Jiang X., Virtanen J.P., Korkeala H. // Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 20. P. 4059. https://doi.org/10.3390/IJMS20164059
  12. Jiang W., Hou Y., Inouye M. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 196–202. https://doi.org/10.1074/JBC.272.1.196
  13. Giangrossi M., Gualerzi C.O., Pon C.L. // Biochimie. 2001. V. 83. P. 251–259. https://doi.org/10.1016/S0300-9084(01)01233-0
  14. Jones P.G., Krah R., Tafuri S.R., Wolffe A.P. // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5798–5802. https://doi.org/10.1128/JB.174.18.5798-5802.1992
  15. Bae W., Xia B., Inouye M., Severinov K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 7784–7789. https://doi.org/10.1073/pnas.97.14.7784
  16. Bae W., Jones P.G., Inouye M. // J. Bacteriology. 1997. V. 179. P. 7081–7088. https://doi.org/10.1128/JB.179.22.7081-7088.1997
  17. Wu L., Ma L., Li X., Huang Z., Gao X. // Mol. Plant Pathol. 2019. V. 20. P. 382–391. https://doi.org/10.1111/MPP.12763
  18. la Teana A., Brandi A., Falconi M., Spurio R., Pon C.L., Gualerzi C.O. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 10907–10911. https://doi.org/10.1073/PNAS.88.23.10907
  19. Hwang J., Severinov K., Phadtare S., Inouye M. // Gen. Cells. 2003. V. 8. P. 801–810. https://doi.org/10.1046/j.1365-2443.2003.00675.x
  20. Caballero C.J., Menendez-Gil P., Catalan-Moreno A., Vergara-Irigaray M., García B., Segura V., Irurzun N., Villanueva M., de Los Mozos I.R., Solano C., Lasa I., Toledo-Arana A. // Nucleic. Acids Res. 2018. V. 46. P. 1345. https://doi.org/10.1093/NAR/GKX1284
  21. Zhang Y., Burkhardt D.H., Rouskin S., Li G.W., Weissman J.S., Gross C.A. // Mol. Cell. 2018. V. 70. P. 274.e7–286.e7. https://doi.org/10.1016/J.MOLCEL.2018.02.035
  22. Choi J., Salvail H., Groisman E.A. // Nucleic. Acids Res. 2021. V. 49. P. 11614–11628. https://doi.org/10.1093/NAR/GKAB992
  23. Hofweber R., Horn G., Langmann T., Balbach J., Kremer W., Schmitz G., Kalbitzer H.R. // FEBS J. 2005. V. 272. P. 4691–4702. https://doi.org/10.1111/J.1742-4658.2005.04885.X
  24. Faßhauer P., Busche T., Kalinowski J., Mäder U., Poehlein A., Daniel R., Stülke J. // Microorganisms. 2021. V. 9. P. 1434. https://doi.org/10.3390/microorganisms9071434
  25. Michaux C., Holmqvist E., Vasicek E., Sharan M., Barquist L., Westermann A.J., Gunn J.S., Vogel J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2017. V. 114. P. 6824–6829. https://doi.org/10.1073/pnas.1620772114
  26. Prezza G., Ryan D., Mädler G., Reichardt S., Barquist L., Westermann A.J. // Mol. Microbiol. 2022. V. 117. P. 67–85. https://doi.org/10.1111/MMI.14793
  27. Płociński P., Macios M., Houghton J., Niemiec E., Płocińska R., Brzostek A., Słomka M., Dziadek J., Young D., Dziembowski A. // Nucl. Acids Res. 2019. V. 47. P. 5892–5905. https://doi.org/10.1093/NAR/GKZ251
  28. Feng Y., Huang H., Liao J., Cohen S.N. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 31651–31656. https://doi.org/10.1074/JBC.M102855200
  29. Loepfe C., Raimann E., Stephan R., Tasara T. // Foodborne Pathogens Dis. 2010. V. 7. P. 775–783. https://doi.org/10.1089/FPD.2009.0458
  30. Schmid B., Klumpp J., Raimann E., Loessner M.J., Stephan R., Tasara T. // Appl. Environ. Microbiol. 2009. V. 75. P. 1621–1627. https://doi.org/10.1128/AEM.02154-08
  31. Eshwar A.K., Guldimann C., Oevermann A., Tasara T. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2017. V. 7. P. 453. https://doi.org/10.3389/fcimb.2017.00453
  32. Portnoy D.A., Suzanne Jacks P., Hinrichs D.J. // J. Exp. Med. 1988. V. 167. P. 1459–1471. https://doi.org/10.1084/JEM.167.4.1459
  33. Slepkov E.R., Bitar A.P., Marquis H. // Biochem. J. 2010. V. 432. P. 557–566. https://doi.org/10.1042/BJ20100557
  34. Glomski I.J., Gedde M.M., Tsang A.W., Swanson J.A., Portnoy D.A. // J. Cell. Biol. 2002. V. 156. P. 1029–1038. https://doi.org/10.1083/JCB.200201081
  35. Kocks C., Gouin E., Tabouret M., Berche P., Ohayon H., Cossart P. // Cell. 1992. V. 68. P. 521–531. https://doi.org/10.1016/0092-8674(92)90188-I
  36. Welch M.D., Iwamatsu A., Mitchison T.J. // Nature. 1997. V. 385. P. 265–269. https://doi.org/10.1038/385265a0
  37. Travier L., Guadagnini S., Gouin E., Dufour A., Chenal-Francisque V., Cossart P., Olivo-Marin J.C., Ghigo J.M., Disson O., Lecuit M. // PLoS Pathog. 2013. V. 9. P. e1003131. https://doi.org/10.1371/JOURNAL.PPAT.1003131
  38. Crawford R.W., Rosales-Reyes R., Ramírez-Aguilar M.D.L.L., Chapa-Azuela O., Alpuche-Aranda C., Gunn J.S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 4353–4358. https://doi.org/10.1073/pnas.1000862107
  39. Ray S., da Costa R., Das M., Nandi D. // J. Biol. Chem. 2019. V. 294. P. 9084–9099. https://doi.org/10.1074/JBC.RA119.008209
  40. Batte J.L., Samanta D., Elasri M.O. // Microbiology (Reading). 2016. V. 162. P. 575–589. https://doi.org/10.1099/MIC.0.000243
  41. Pandey S., Sahukhal G.S., Elasri M.O. // J. Bacteriol. 2019. V. 201. https://doi.org/10.1128/JB.00417-19
  42. Wang Z., Wang S., Wu Q. // FEMS Microbiol. Lett. 2014. V. 354. P. 27–36. https://doi.org/10.1111/1574-6968.12430
  43. Wang Z., Liu W., Wu T., Bie P., Wu Q. // Sci. China Life Sci. 2016. V. 59. P. 417–424. https://doi.org/10.1007/S11427-015-4981-6
  44. Weldingh K., Andersen P. // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1999. V. 23. P. 159–164. https://doi.org/10.1111/J.1574-695X.1999.TB01235.X
  45. D’Auria G., Esposito C., Falcigno L., Calvanese L., Iaccarino E., Ruggiero A., Pedone C., Pedone E., Berisio R. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. V. 402. P. 693–698. https://doi.org/10.1016/J.BBRC.2010.10.086
  46. Kumar A., Alam A., Tripathi D., Rani M., Khatoon H., Pandey S., Ehtesham N.Z., Hasnain S.E. // Semin. Cell Dev. Biol. 2018. V. 84. P. 147–157. https://doi.org/10.1016/J.SEMCDB.2018.01.003
  47. Huang L., Liu W., Jiang Q., Zuo Y., Su Y., Zhao L., Qin Y., Yan Q. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2018. V. 8. P. 207. https://doi.org/10.3389/FCIMB.2018.00207/BIBTEX
  48. Huang L., Zhao L., Qi W., Xu X., Zhang J., Zhang J., Yan Q. // Aquaculture. 2020. V. 518. P. 734861. https://doi.org/10.1016/J.AQUACULTURE.2019.734861
  49. Liu Y., Tan X., Cheng H., Gong J., Zhang Y., Wang D., Ding W. // Microb. Pathog. 2020. V. 142. P. 104091. https://doi.org/10.1016/J.MICPATH.2020.104091
  50. Schwenk S., Arnvig K.B. // Pathogens Dis. 2018. V. 76. P. 35. https://doi.org/10.1093/FEMSPD/FTY035
  51. Wexler A.G., Goodman A.L. // Nat. Microbiol. 2017. V. 2. P. 1–11. https://doi.org/10.1038/nmicrobiol.2017.26

© А.С. Григоров, Т.Л. Ажикина, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах