Interaction between Iron Nitrosyl Complexes and Phosphatidylcholine Membranes: A Fluorescence Study

D. A. Poletaeva; Полетаева Д. А.; I. I. Faingold; Файнгольд И. И.; Yu. V. Soldatova; Солдатова Ю. В.; A. V. Smolina; Смолина А. В.; M. A. Savushkin; Савушкин М. А.; N. A. Sanina; Санина Н. А.; S. M. Aldoshin; Алдошин С. М.

doi:10.31857/S0044453723050217

Взаимодействие нитрозильных комплексов железа с мембраной фосфатидилхолиновых липосом: флуоресцентное исследование

Авторы: Полетаева Д.А.¹, Файнгольд И.И.¹, Солдатова Ю.В.¹, Смолина А.В.¹, Савушкин М.А.², Санина Н.А.¹^,3, Алдошин С.М.¹
Учреждения:
1. Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии РАН
2. Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, Химический факультет
3. Научно-образовательный центр “Медицинская химия” Московского государственного областного университета
Выпуск: Том 97, № 5 (2023)
Страницы: 617-623
Раздел: ФИЗИКА И ХИМИЯ ЭЛЕМЕНТАРНЫХ ХИМИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ
Статья получена: 15.10.2023
Статья опубликована: 01.05.2023
URL: https://journals.rcsi.science/0044-4537/article/view/136567
DOI: https://doi.org/10.31857/S0044453723050217
EDN: https://elibrary.ru/HLWJUG
ID: 136567

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

С помощью флуоресцентных зондов: 8-анилино-1-нафталинсульфоната (АНС), эозина Y и пирена изучено взаимодействие трех нитрозильных комплексов железа (перспективных противовоспалительных агентов и кардиопротекторов) с липосомами. Показано, что исследуемые комплексы конкурируют с молекулами АНС за места связывания с поверхностью липосом. Также исследован уровень встраиваемости комплексов в липидный бислой методом тушения флуоресценции зондов эозина Y и пирена. На основании полученных данных предположено, что нитрозильные комплексы железа взаимодействует с головными группами фосфолипидов, а также проникают глубже в бислой, в область жирнокислотных остатков, где влияют на упорядочение углеводородных цепей жирных кислот. Показано, что выраженные мембранотропные свойства комплексов коррелируют с их способностью влиять на процесс перекисного окисления липидов, причем комплексы, имеющие высокую константу связывания с гидрофобным зондом пиреном, являются наиболее эффективными антиоксидантами.

Ключевые слова

нитрозильные комплексы железа, доноры NO, мембрана, липосомы, флуоресцентные зонды, перекисное окисление липидов

Список литературы

Vanin A.F. // Nitric Oxide. 2009. № 1 (21). C. 1–13. https://doi.org/10.1016/j.niox.2009.03.005
Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // Inorganic Chemistry Comm. 2014. (49). C. 44. https://doi.org/10.1016/j.inoche.2014.09.016
Sanina N.A., Isaeva Y.A., Utenyshev A.N. et al. // Inorganica Chimica Acta. 2021. (527). C. 120559. https://doi.org/10.1016/j.ica.2021.120559
Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // New Journal of Chemistry. 2015. № 2 (39). C. 1022. https://doi.org/10.1039/C4NJ01693A
Haynes D.H., Staerk H. // The Journal of Membrane Biology. 1974. № 1 (17). C. 313. https://doi.org/10.1007/BF01870190
Ma J.Y., Ma J.K., Weber K.C. // Journal of Lipid Research. 1985. № 6 (26). C. 735–744. https://doi.org/10.1016/S0022-2275(20)34331-5
Rooijen N. Van, Sanders A. // Journal of Immunological Methods. 1994. № 1–2 (174). C. 83. https://doi.org/10.1016/0022-1759(94)90012-4
Montero M.T., Pijoan M., Merino-Montero S. et al. // Langmuir. 2006. № 18 (22). C. 7574. https://doi.org/10.1021/la060633c
Haynes D.H. // The Journal of Membrane Biology. 1974. № 1 (17). C. 341. https://doi.org/10.1007/BF01870191
Hughes Z.E., Mark A.E., Mancera R.L. // The Journal of Physical Chemistry B. 2012. № 39 (116). C. 11911. https://doi.org/10.1021/jp3035538
Sanina N.A., Sulimenkov I.V., Emel’yanova N.S. et al. // Dalton Transactions. 2022. № 22 (51). C. 8893–8905. https://doi.org/10.1039/D2DT01011A
Cevc G. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Reviews on Biomembranes. 1990. № 3 (1031). C. 311–382. https://doi.org/10.1016/0304-4157(90)90015-5
Lakowicz J.R. Ed. Principles of Fluorescence Spectroscopy. Boston, MA: Springer US, 2006. ISBN: 978-0-387-31278-1.
Podo F., Blasie J.K. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1977. № 3 (74). P. 1032.
Förster T., Kasper K. // Zeitschrift für Elektrochemie, Berichte der Bunsengesellschaft für Physikalische Chemie. 1955. № 10 (59). C. 976.
Mclean L., Hagaman K. // Free Radical Biology and Medicine. 1992. № 2(12). C. 113. https://doi.org/10.1016/0891-5849(92)90004-Z
Hinzmann J.S., McKenna R.L., Pierson T.S. et al. // Chemistry and Physics of Lipids. 1992. № 2 (62). C. 123. https://doi.org/10.1016/0009-3084(92)90090-C
Audus K.L., Guillot F.L., Mark Braughler J. // Free Radical Biology and Medicine. 1991. № 4 (11). C. 361. https://doi.org/10.1016/0891-5849(91)90152-S
McLean L.R., Hagaman K.A. // Biochemistry. 1989. № 1 (28). C. 321. https://doi.org/10.1021/bi00427a043
Dache T.C., Motta C., Neufcour D., Jacotot B. // Journal of Clinical Biochemistry and Nutrition. 1991. № 1 (10). C. 51. https://doi.org/10.3164/jcbn.10.51
Fukuzawa K., Chida H., Tokumura A., Tsukatani H. // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1981. № 1 (206). C. 173. https://doi.org/10.1016/0003-9861(81)90078-3
Urano S., Inomori Y., Sugawara T. et al. // Journal of Biological Chemistry. 1992. № 26 (267). C. 18365. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)36970-4
Suzuki Y.J., Tsuchiya M., Wassall S.R. et al. // Biochemistry. 1993. № 40 (32). C. 10692. https://doi.org/10.1021/bi00091a020
Valko M., Leibfritz D., Moncol J. et al. // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2007. № 1 (39). C. 44. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2006.07.001
Hummel S.G., Fischer A.J., Martin S.M. et al. // Free Radical Biology and Medicine. 2006. № 3 (40). C. 501. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2005.08.047