Роль пространственной сетки водородных связей в подвижностях частиц водных растворов алифатических аминоспиртов

Full Text

Введение

Пространственная сетка водородных связей в жидкостях и растворах образуется тогда, когда молекула растворителя обладает не менее двух центрами донорности протонов и двух центрами акцепторности протонов. Это трехмерная, близкая к тетраэдричности сетка. Основные свойства пространственной сетки Н-связей: устойчивость, лабильность, упругость и связь разных видов движения молекул, образующих сетку [1]. Наиболее совершенной сеткой обладает вода. В настоящей работе мы рассматриваем этот вопрос более подробно, исследуя подвижность частиц в водных растворах аминоспиртов, в которых наличие такой сетки доказано разными методами [1–3].

Аминоспирты и их водные растворы – простейшая модель белковых соединений: аминная и гидроксильная группы, связанные внутримолекулярными и межмолекулярными водородными связями, имеющими тетраэдрическое направление (sp³-гибридизация электронных облаков атомов О и N).Они обладают, как и вода, пространственными сетками водородных связей и смешиваются с водой во всех соотношениях, образуя смешанные сетки водородных связей. На рис. 1 показаны наиболее стабильные конформеры первых представителей алифатических аминоспиртов, с водными растворами которых мы работали. Это моноэтаноламин (МЭА) и 3-амино-1-пропанол (3АП).

 

Рис. 1. Наиболее стабильные конформеры молекул МЭА и 3АП в газовой и жидкой фазах [4, 5]. Подчеркнем, что это гош-конформеры.

 

Рассмотрение реакционной способности молекул этих аминоспиртов и физико-химических свойств их жидких фаз показывает, что наиболее большим дипольным моментом и большей электроно-донорной способностью обладает 3АП; он имеет меньшую плотность, но большую вязкостью и большую зависимость вязкости от температуры [6, 7].

Аминные группы в молекулах аминоспиртов определяют их взаимодействие с водой. Энтальпии смешения аминоспирт–вода более отрицательны в системе Н₂О-3АП, чем в системе Н₂О–МЭА [7]. Водные растворы аминопиртов обладают щелочной реакцией: рК_в3АП равняется 4.04, а для МЭА рК_в равняется 4.75[8]. Поэтому водные растворы аминоспиртов широко исследуются и применяются для поглощения кислых газов, в частности СО₂ [9–13]. Подчеркнем, что только молекула 3АП в водном растворе переходит в конформацию сis- [3]. Это позволяет ей сделать третья –СН₂-группа в молекуле 3АП по сравнению с молекулой МЭА. Мы приводим эти данные, чтобы понять какие частицы мы можем иметь в водных растворах аминоспиртов и при каких концентрациях. Отметим, что благодаря одинаковой, близкой к тетраэдричности, направленности Н-связей в воде и в наших аминоспиртах, они легко образуют смешанные пространственные сетки водородных связей – водно-аминоспиртовые в разбавленных растворах и аминоспиртово- водные в концентрированных [3, 14]. Правда, эти данные относятся к пико-секундному интервалу времени, т. е. к V-структуре жидкой фазы [15]. Но мы работаем именно с жидкой фазой – конденсированной, но подвижной фазой. Поэтому нас интересует подвижность молекул и частиц, образующих пространственную сетку водородных связей именно в жидкой фазе. Именно трехмерные сетки водородных связей играют большую роль в биологических процессах [16, 17] благодаря своей устойчивости, лабильности, упругости и связи различных видов подвижностей молекул, образующих сетку[1].

Экспериментальная часть

Мы исследовали поступательную и вращательную подвижность молекул и частиц в водных растворах моноаминоэтанола (МЭА) и 3-амино-1- пропанола (3АП) в интервале температур 283–313К [18, 19]. Образцы готовились гравиметрически из чистых аминоспиртов марки «Acros» 99% и воды – Milli-Q. Трансляционная подвижность молекул в водных растворах аминоспиртов исследовалась методом ЯМР (стимулированное спин-эхо). Регистрация спектров на ядрах протонов ¹Н проводилась на частоте 400МГц. Температурный интервал составлял 283–313К. Подробности эксперимента в работе [18]. Погрешность определения коэффициентов самодиффузии (КСД) раздельно молекул воды и аминоспирта не превышала 10%.

Вращательная подвижность определялась методом широкополосной диэлектрической релаксации в частотном интервале 100МГц-60ГГц и в том же самом температурном интервале, что и трансляционная подвижность. Подробности эксперимента в работе [19]. Полученные времена диэлектрической релаксации молекул воды и аминоспирта не удалось разделить. Мы имеем среднее время диэлектрической релаксации молекул воды и аминоспирта в водных растворах. Точность определения составляет приблизительно 3%.

В указанных двух экспериментах мы измеряем два физических процесса – скорость и время. Если уравнение Аррениуса дает нам прямо коэффициент самодиффузии (макро свойство системы), то время диэлектрической релаксации, характеризующее вращательное движение частицы, усредняется по наносекундному времени измерения. В этом временном интервале мы можем судить о вращательной подвижности частицы и сравнивать ее с поступательной подвижностью. В конденсированной фазе наших систем эти две подвижности связаны. А в сетке Н-связей в жидкости, тем более. Это было показано на воде, обладающей наиболее совершенной сеткой Н-связей [20], рассмотрено и доказано с помощью автокорреляционных функций поступательной и вращательной скорости молекул воды и их спектров [21, 22].

Мы проанализируем и сравним выводы двух наших работ – работу по определению поступательного движения молекул и частиц в водных растворах аминоспиртов [18] и работу по определению вращательной подвижности этих же частиц [19], полученную в интервале частот 100МГг – 60Ггц. Температурный и временной интервал сравнения в этих работах один и тот же (283–313К) и (10^–11–10^–9с). Полученные результаты – коэффициенты самодиффузии молекул и частиц, характеризующие отдельно трансляционное движение молекул воды и молекул аминоспиртов, и времена диэлектрической релаксации – средние величины подвижности молекул воды и молекул аминоспиртов(разделить их не удалось). Первый вывод сравнения – одинаковый активационный механизм подвижности – скачок-ожидание, основан на линейной температурной зависимости полученных коэффициентов самодиффузии молекул воды и молекул аминоспиртов в водных растворах [18] и средних времен диэлектрической релаксации молекул и частиц в тех же водных растворах [19] – уравнение Аррениуса [23]. Далее мы рассмотрим отдельно результаты метода ЯМР[18] – трансляционную подвижность, и результаты диэлектрической спектроскопии [19] – вращательную подвижность, а затем сравним выводы.

Исходя из одинакового активационного механизма подвижности поступательного и вращательного движения, определенных нами в частотном интервале 100МГг – 60ГГц, мы будем сравнивать энергии активации этих движений в исследованных нами системах: Н₂О – МЭА и Н₂О – 3АП.

В табл. 1 даны величины энергий активации поступательной подвижности молекул воды и аминоспиртов в их водных растворах. В системе Н₂О – МЭА они изменяются с концентрацией аминоспирта в растворе довольно синхронно до 65 мол. % МЭА в растворе. Их величины больше всего различаются при 50 и 65 мол. % МЭА. Наименьшая разница при малых добавках. В системе Н₂О-3АП картина иная. Синхронное изменение энергии активации подвижности молекул 3АП и воды происходит только до 33 мол. % 3АП. Далее энергия активации молекул 3АП продолжает расти до 70мол. % 3АП, а энергия активации молекул воды сильно падает на 6.5 кДж/моль. При изменении концентрации от 33 мол. % до 50 мол. % 3АП энергия активации подвижности воды почти не меняется. Это проиллюстрировано на рис. 2 и 3 [18, 19].

 

Таблица 1. Энергии активации поступательного движения частиц (энергии активации подвижности молекул) в системах: вода – МЭА (ΔE₁) и вода –3АП (ΔE₂)

МЭА, %	ΔE1, кДж/моль		3АП, %	ΔE2, кДж/моль
	МЭА	Н2О		ЗАП	Н2О
0		19.2	0		19.2
2.31	15.6	15.1	2.80	22.5	20.2
8.89	18.6	17.6	10.06	27.7	25.8
31.54	25.5	24.0	33.39	38.9	36.3
48.30	28.0	26.1	50.28	41.9	36.6
65.14	28.7	26.8	67.36	43.2	30.1
100	28.1		100	40.0

 

Рис. 2. Концентрационные зависимости в системе вода – МЭА.

 

На рис. 2, 3 к имеющимся на них концентрационным зависимостям энергий активации трансляционной подвижности молекул воды и аминоспиртов мы добавили результаты работы [19] по концентрационной зависимости энергий активации диэлектрической релаксации в исследованных системах. Из рисунков видно, что добавленные кривые повторяют зависимости энергий активации трансляционной подвижности молекул именно аминоспиртов, а подвижностей молекул воды до 65 мол. % МЭА (рис. 1) и до 33 мол. % 3АП (рис. 2). Из приведенного анализа представленных рисунков можно сделать следующие выводы.

 

Рис. 3. Концентрационные зависимости в системе вода – 3АП.

 

В системе Н₂О–МЭА поступательное и вращательное движения связаны. Имеют почти одинаковую энергию активации вплоть до 70 мол. % МЭА. Это можно объяснить либо смешанной сеткой Н-связей из-за тетраэдрической направленности водородной связи в воде и в МЭА, либо образованием ассоциата МЭА·2Н₂О, конгруэнтно плавящегося при 238К, и ассоциата МЭА·Н₂О, инконгруэнтно плавящегося при 248К [7], либо всеми перечисленными образованиями вместе, переходящими друг в друга.

В системе Н₂О-3АП картина более сложная, что связано с нежесткой структурой молекулы, конформеры которой легко переходят друг в друга [1, 3, 24]. Как уже указывалось, в водном растворе наиболее стабильна конформация cis [3]. Рисунок 3 показывает, что концентрационная зависимость энергий активации трансляционной подвижности молекул 3АП, воды и средней вращательной подвижности 3АП +вода идут синхронно до концентрации 33мол. % 3АП. Затем, концентрационная зависимостьтрансляционной подвижности молекул 3АП продолжает медленно увеличиваться, проходя через максимум при ~70мол. % 3АП, а концентрационная зависимость энергии активации трансляционной подвижности молекул воды не изменяется до 50 мол. % 3АП, а затем сильно снижается к последней измеренной точке 67.5мол. % 3АП. Средняя энергия активации диэлектрической релаксации молекул 3АП +воды продолжает медленно увеличиваться, проходя через небольшой максимум при 50 мол. % 3АП. Трудно делать выводы по этой системе. Фазовая диаграмма ее до сих пор не получена. Хотя твердая фаза, а особенно кристалл – это одно, а жидкость – другое. Мы опираемся на исследование жидкой фазы данной системы методом ИК-спектроскопии [3]. В работе [3] было показано образование ассоциата 3АП·2Н₂О при 33 мол. %3АП. После этой концентрации воды не хватает для образования такого ассоциата и образуется ассоциат 3АП·Н₂О. ИК-спектроскопия зафиксировала молекулы свободной воды при концентрации раствора 50мол. % 3АП и образование ассоциата 3АП·Н₂О. Зависимость энергии активации среднего времени диэлектрической релаксации молекул 3АП и воды отчасти согласуется с этим выводом. Но она согласуется и с образованием смешанных сеток водородных связей в этой системе, наибольшая вероятность образования которых при соотношении воды и аминоспирта 1:1 [14].

Образование смешанных пространственных сеток Н-связей вода – аминоспирт показано на рис. 4 на примере системы вода – 3АП методами молекулярной динамики и теорией графов [14].

 

Рис. 4. Среднее количество водородных связей в структуре, связывающих различные пары молекул: количество пар молекул 3АП изображено пунктирной линией (1), количество пар молекул воды – линией, состоящей из точек (2), сплошная линия (3) – это количество водородных связей между молекулой 3АП и воды.

 

Это описание V-структуры жидкости, временной интервал которой 10^–12с; (V–колебательно-усредненная структура жидкости, полученная нами молекулярно-динамическим и теорией графов расчетами) [15].

Заметим, что большие энергии активации для вращательного движения молекул можно объяснить только разрывом сетки, т. е. тем временем, когда молекула, вращаясь, совершает и трансляционное движение. Эта часть вращательного движения регистрируется временем диэлектрической релаксации в интервале частот 100МГц– 60ГГц. Начало вращательного движения может быть и из-за небольшого дефекта сетки, вызванного флуктуацией энергии, приводящей к бифуркатной водородной связи, т. е. повороту на половину тетраэдрического угла, что приводит к Н-связи протона сразу с двумя донорами электронов двух соседних молекул. Бифуркатная связь – это дефект сетки. Она регистрируется на высоких частотах и в значительно меньшем временном интервале. Это было разобрано на примере сетки Н-связей воды и доказано методом Раман-спектроскопии [23, 25]. Предложена новая модель вращательной переориентации молекул в жидкой воде. Временной интервал <10^–12с.

То, что вращение молекулы аминоспирта многоступенчато, было показано нами в работе [26] методом спин-решеточной релаксации ЯМР на протонах. Это связано с разной вращательной подвижностью частей молекулы аминоспирта и легкостью конформационных переходов его молекулы [26–31].

Выводы данной работы основаны на сравнении энергий активации трансляционной и вращательной подвижности частиц в водных растворах двух аминоспиртов во временном интервале 10^–11–10^–9с. Это временной переход с молекулярного уровня на макро-уровень.

Выводы

Вода и алифатические аминоспирты в жидкостях и растворах обладают пространственными сетками водородных связей, что обуславливает связь разных видов движений молекул и частиц, составляющих эти сетки. Это было показано схожестью энергий активации трансляционного и вращательного видов движений в одинаковых концентрационных и температурных интервалах исследованных водных растворов двух алифатических аминоспиртов, полученных методами ЯМР (спин-эхо) на протонах и широкополосной диэлектрической релаксацией. Сетки воды и аминоспиртов легко смешиваются, образуя в разбавленных растворах (до 33 мол. % аминоспирта) превалирование сетки воды, в концентрированных растворах – превалирование сетки аминоспирта и ассоциатов вода–аминоспирт в системе (в системе Н₂О – 3АП превалирует смешанная сетка Н-связей и сетка 3АП; а в системе Н₂О – МЭА – ассоциаты МЭА·2Н₂О и МЭА·Н₂О); в области средних концентраций – превалирование смешанных сеток вода–аминоспирт, что подтверждено расчетными методами. Важно, что мы работаем с жидкостью, основным свойством которой является подвижность. Поэтому, очень важен временной интервал. Мы делаем выводы, исходя из временного интервала получаемых нами результатов10^–11–10^–9с. Этот временной интервал является переходом с молекулярного уровня на макро-уровень.

Работа выполнена при финансовой поддержке Минобрнауки России в рамках государственного задания ИОНХ РАН и за счет средств субсидии, выделенной в рамках государственной поддержки Казанского государственного университета в целях повышения его конкурентоспособности среди ведущих мировых научно-образовательных центров.

About the authors

M. Н. Родникова

Институт общей и неорганической химии им.Н.С.Курнакова РАН

Author for correspondence.
Email: rodnikova@igic.ras.ru
Russian Federation, Москва

И. В. Лунёв

Казанский федеральный государственный университет

Email: rodnikova@igic.ras.ru
Russian Federation, Казань

A. Б. Разумова

ФГБОУ Ярославский государственный педагогический университет им. К. Д. Ушинского

Email: rodnikova@igic.ras.ru
Russian Federation, Ярославль

References

Supplementary files