Изменение активности Na+ / K+ - АТФАЗЫ и состава липидов у смолтов горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Salmonidae) в период их покатной миграции в реке Индёра (бассейн Белого моря)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Приведены результаты исследования активности Na+/K+-АТФазы и содержания отдельных липидных компонентов, связанных с регуляцией активности этого фермента, у смолтов горбуши Oncorhynchus gorbuscha в период их покатной миграции из р. Индёра в Белое море. Выявлены изменения, как в активности фермента, так и в значениях ряда липидных показателей в рамках эксперимента при содержании мальков 24 и 72 ч в речной (солёность < 1‰), эстуарной (6‰) и морской (30‰) воде в садках, установленных в естественной среде обитания. На основании полученных результатов можно предположить, что в процессе покатной миграции в эстуарную и морскую воду повышение устойчивости особей горбуши к изменению экологических факторов (солёности и температуры) сопровождается изменением активности Na+/K+-АТФазы, которая в эксперименте значительно повышалась после 24-часового пребывания мальков в морской воде и в меньшей степени — после 24-часового пребывания в эстуарной воде. Продление воздействия эстуарной и морской воды до 72 ч не вызывало дальнейшего увеличения активности Na+/К+-АТФазы у особей горбуши. Выявленные изменения в содержании липидов у экспериментальных групп могут быть обусловлены не только изменением факторов среды, но и физиолого-биохимическим состоянием мальков.

Об авторах

Е. И. Кяйвяряйнен

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Петрозаводск, Россия

Н. Л. Рендаков

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Email: nlrend@mail.ru
Петрозаводск, Россия

С. Н. Хуртина

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Петрозаводск, Россия

Д. И. Манойлова

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Петрозаводск, Россия

Д. А. Ефремов

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Петрозаводск, Россия

С. А. Мурзина

Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН

Петрозаводск, Россия

Список литературы

  1. Алексеев М.Ю., Ткаченко А.В., Зубченко А.В. и др. 2019. Распространение, эффективность нереста и возможность промысла интродуцированой горбуши (Oncorhynchus gorbuscha Walbaum) в реках Мурманской области // Рос. журн. биол. инвазий. Т. 12. № 1. С. 1–13.
  2. Алтухов Ю.П., Салменкова Е.А., Омельченко В.Т. 1997. Популяционная генетика лососевых рыб. М.: Наука, 288 с.
  3. Болдырев А.А., Кяйвяряйнен Е.И., Илюха В.А. 2006. Биомембранология: учебное пособие. Петрозаводск: Изд-во КарНЦ РАН, 226 с.
  4. Веселов А.Е., Павлов Д.С., Барышев И.А. и др. 2016. Полиморфизм покатной молоди горбуши Oncorhynchus gorbuscha в реке Индера (Кольский полуостров) // Вопр. ихтиологии. Т. 56. № 5. С. 571–576. https://doi.org/10.7868/S0042875216040196
  5. Воронин В.П., Мурзина С.А., Нефёдова З.А. и др. 2021. Сравнительно-видовая характеристика липидов и их динамика в процессе эмбрионального и раннего постэмбрионального развития атлантического лосося (Salmo salar L.) и кумжи (Salmo trutta L.) // Онтогенез. Т. 52. № 2. С. 108–119. https://doi.org/10.31857/S0475145021020099
  6. Гордеева Н.В., Салменкова Е.А., Прусов С.В. 2015. Динамика биологических и популяционно-генетических показателей у горбуши Oncorhynchus gorbuscha, вселённой в бассейн Белого моря // Вопр. ихтиологии. Т. 55. № 1. С. 45–53. https://doi.org/10.7868/S0042875215010063
  7. Гринштейн С.В., Кост О.А. 2001. Структурно-функциональные особенности мембранных белков // Успехи биол. химии. Т. 41. С. 77–104.
  8. Елаев Н.Р., Семенов Е.В. 1974. Изменение активности мембранных АТФаз мозга при воздействии холино- и адреномиметических веществ // Биохимия. Т. 39. № 3. С. 636–640.
  9. Кабаков Р. 2016. R в действии. Анализ и визуализация данных на языке R. М.: ДМК Пресс, 580 с.
  10. Кяйвяряйнен Е.И., Рендаков Н.Л., Ефремов Д.А., Немова Н.Н. 2021. Активность Na+/K+-АТФазы у смолтов горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Walbaum, 1792) бассейна Белого моря при содержании в садках с пресной, эстуарной и морской водой // Докл. РАН. Науки о жизни. Т. 501. № 1. С. 532–537. https://doi.org/10.31857/S268673892106007X
  11. Лопухин Ю.М., Арчаков А.И., Владимиров Ю.А., Коган Э.М. 1983. Холестериноз. М.: Медицина, 352 с.
  12. Лось Д.А. 2001. Структура, регуляция экспрессии и функционирование десатураз жирных кислот // Успехи биол. химии. Т. 41. С. 163–198.
  13. Мурзина С.А., Нефедова З.А., Пеккоева С.Н. и др. 2019. Динамика содержания липидов и жирных кислот на ранних стадиях онтогенеза горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Walbaum, 1792) в естественных условиях (река Индера, Кольский п-ов) // Онтогенез. Т. 50. № 4. С. 237–246. https://doi.org/10.1134/S0475145019040050
  14. Немова Н.Н., Кяйвяряйнен Е.И., Рендаков Н.Л. и др. 2021. Содержание кортизола и активность Na+/K+-АТФазы при адаптации молоди горбуши Oncorhynchus gorbuscha (Salmonidae) к изменению солёности среды // Вопр. ихтиологии. Т. 61. № 5. С. 599–606. https://doi.org/10.31857/S0042875221050131
  15. Нетюхайло Л.Г., Тарасенко Л.М. 2001. Особенности липидного состава плазматических мембран тканей легких при остром эмоционально-болевом стрессе у крыс // Укр. биохим. журн. Т. 73. № 1. С. 115–117.
  16. Рабинович А.Л. 2008. Температурная зависимость конформационных свойств олигомерных цепей природных липидов: компьютерное моделирование // Биофизика. Т. 53. № 3. С. 426–433.
  17. Рабинович А.Л., Рипатти П.О. 1994. Полиненасыщенные углеводородные цепи липидов: структура, свойства, функции // Успехи соврем. биологии. Т. 114. № 5. С. 581–594.
  18. Рабинович А.Л., Корнилов В.В., Балабаев Н.К. и др. 2007. Свойства бислоев ненасыщенных фосфолипидов: влияние холестерина // Биол. мембраны. Т. 24. № 6. С. 490–505.
  19. Рендаков Н.Л. 2018. Некоторые аспекты стероидной регуляции у костистых рыб // Тр. КарНЦ РАН. № 6. С. 3–21. https://doi.org/10.17076/eb777
  20. Финагин Л.К. 1980. Обмен холестерина и его регуляция. Киев: Вища шк., 168 с.
  21. Цыганов Э.П. 1971. Метод прямого метилирования липидов после ТСХ без элюирования с силикагеля // Лаб. дело. Т. 8. С. 490–493.
  22. Arduini A., Peschechera A., Dottori S. et al. 1996. High performance liquid chromatography of long-chain acylcarnitine and phospholipids in fatty acid turnover studies // J. Lipid Res. V. 37. № 3. P. 684–689. https://doi.org/10.1016/S0022-2275(20)37609-4
  23. Auel H., Harjes M., da Rocha R. et al. 2002. Lipid biomarkers indicate different ecological niches and trophic relationships of the Arctic hyperiid amphipods Themisto abyssorum and T. libellula // Polar Biol. V. 25. № 5. P. 374–383. https://doi.org/10.1007/s00300-001-0354-7
  24. Bern H.A., Madsen S.S. 1992. A selective survey of the endocrine system of the rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) with emphasis on the hormonal regulation of ion balance // Aquaculture. V. 100. № 1–3. P. 237–262. https://doi.org/10.1016/0044-8486(92)90384-W
  25. Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes. 2002. Amsterdam et al.: Elsevier, 607 p.
  26. Björnsson B.T., Stefansson S.O., McCormick S.D. 2011. Environmental endocrinology of salmon smoltification // Gen. Comp. Endocrinol. V. 170. № 2. P. 290–298. https://doi.org/10.1016/j.ygcen.2010.07.003
  27. Blanco G., Mercer R.W. 1998. Isozymes of the Na-K-ATPase: heterogeneity in structure, diversity in function // Am. J. Physiol. Renal Physiol. V. 275. № 5. P. F633–F650. https://doi.org/10.1152/ajprenal.1998.275.5.F633
  28. Bradford M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. V. 72. № 1–2. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
  29. Bystriansky J.S., Richards J.G., Schulte P.M., Ballantyne J.S. 2006. Reciprocal expression of gill Na+/K+-ATPase α-subunit isoforms α1a and α1b during seawater acclimation of three salmonid fishes that vary in their salinity tolerance // J. Exp. Biol. V. 209. № 10. P. 1848–1858. https://doi.org/10.1242/jeb.02188
  30. Clausen T. 1998. Clinical and therapeutic significance of the Na+,K+ pump // Clin. Sci. V. 95. № 1. P. 3–17. https://doi.org/10.1042/cs0950003
  31. Contreras F.-X., Ernst A.M., Wieland F., Brügger B. 2011. Specificity of intramembrane protein–lipid interactions // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. V. 3. № 6. Article a004705. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a004705
  32. Cordier M., Brichon G., Weber J.-M., Zwingelstein G. 2002. Changes in the fatty acid composition of phospholipids in tissues of farmed sea bass (Dicentrarchus labrax) during an annual cycle. Roles of environmental temperature and salinity // Comp. Biochem. Physiol. Pt. B. Biochem. Mol. Biol. V. 133. № 3. P. 281–288. https://doi.org/10.1016/S1096-4959(02)00149-5
  33. Cornelius F. 1995. Cholesterol modulation of molecular activity of reconstituted shark Na+,K+-ATPase // Biochim. Biophys. Acta. Biomembr. V. 1235. № 2. P. 205–212. https://doi.org/10.1016/0005-2736(95)80006-2
  34. Cornelius F. 2001. Modulation of Na,K-ATPase and Na-ATPase activity by phospholipids and cholesterol. I. Steady-state kinetics // Biochemistry. V. 40. № 30. P. 8842–8851. https://doi.org/10.1021/bi010541g
  35. D’Cotta H., Valotaire C., le Gac F., Prunet P. 2000. Synthesis of gill Na+-K+-ATPase in Atlantic salmon smolts: differences in α-mRNA and α-protein levels // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. V. 278. № 1. P. R101–R110. https://doi.org/10.1152/ajpregu.2000.278.1.R101
  36. Edwards S.L., Marshall W.S. 2013. Principles and patterns of osmoregulation and euryhalinity in fishes // Euryhaline fishes. Cambridge: Acad. Press. P. 1–44. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-396951-4.00001-3
  37. Else P.L., Wu B.J., Storlien L.H., Hulbert A.J. 2003. Molecular activity of Na+,K+-ATPase relates to the packing of membrane lipids // Ann. N.Y. Acad. Sci. V. 986. № 1. P. 525–526. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2003.tb07240.x
  38. Erkinaro J., Orell P., Pohjola J.-P. et al. 2022. Development of invasive pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha Walbaum) eggs in a large Barents Sea river // J. Fish Biol. V. 101. № 4. P. 1063–1066. https://doi.org/10.1111/jfb.15157
  39. Evans D.H., Piermarini P.M., Choe K.P. 2005. The multifunctional fish gill: dominant site of gas exchange, osmoregulation, acid-base regulation, and excretion of nitrogenous waste // Physiol. Rev. V. 85. № 1. P. 97–177. https://doi.org/10.1152/physrev.00050.2003
  40. Falk-Petersen S., Hagen W., Kattner G. et al. 2000. Lipids, trophic relationships, and biodiversity in Arctic and Antarctic krill // Can. J. Fish. Aquat. Sci. V. 57. № S3. P. 178–191. https://doi.org/10.1139/f00-194
  41. Faught E., Vijayan M.M. 2022. The mineralocorticoid receptor functions as a key glucose regulator in the skeletal muscle of zebrafish // Endocrinology. V. 163. № 11. Article bqac149. https://doi.org/10.1210/endocr/bqac149
  42. Folch J., Lees M., Sloane Stanley G.H. 1957. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues // J. Biol. Chem. V. 226. № 1. P. 497–509. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)64849-5
  43. Folmar L.C., Dickhoff W.W. 1980. The parr–smolt transformation (smoltification) and seawater adaptation in salmonids // Aquaculture. V. 21. № 1. P. 1–37. https://doi.org/10.1016/0044-8486(80)90123-4
  44. Gallagher Z.S., Bystriansky J.S., Farrell A.P., Brauner C.J. 2013. A novel pattern of smoltification in the most anadromous salmonid: pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // Can. J. Fish. Aquat. Sci. V. 70. № 3. P. 349–357. https://doi.org/10.1139/cjfas-2012-0390
  45. Ge J., Huang M., Zhou Y. et al. 2021. Effects of different temperatures on seawater acclimation in rainbow trout Oncorhynchus mykiss: osmoregulation and branchial phospholipid fatty acid composition // J. Comp. Physiol. B. V. 191. № 4. P. 669–679. https://doi.org/10.1007/s00360-021-01363-z
  46. Graeve M., Kattner G., Piepenburg D. 1997. Lipids in Arctic benthos: does the fatty acid and alcohol composition reflect feeding and trophic interactions? // Polar Biol. V. 18. № 1. P. 53–61. https://doi.org/10.1007/s003000050158
  47. Grant A.M., Gardner M., Nendick L. et al. 2009. Growth and ionoregulatory ontogeny of wild and hatchery-raised juvenile pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // Can. J. Zool. V. 87. № 3. P. 221–228. https://doi.org/10.1139/Z08-149
  48. Grant A.M., Gardner M., Hanson L.M. et al. 2010. Early life stage salinity tolerance of wild and hatchery-reared juvenile pink salmon Oncorhynchus gorbuscha // J. Fish Biol. V. 77. № 6. P. 1282–1292. https://doi.org/10.1111/j.1095-8649.2010.02747.x
  49. Guidelines for the use of fishes in research. 2014. Bethesda: Am. Fish. Soc., 90 p.
  50. Habeck M., Haviv H., Katz A. et al. 2015. Stimulation, inhibition, or stabilization of Na,K-ATPase caused by specific lipid interactions at distinct sites // J. Biol. Chem. V. 290. № 8. P. 4829–4842. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.611384
  51. Haviv H., Habeck M., Kanai R. et al. 2013. Neutral phospholipids stimulate Na,K-ATPase activity: a specific lipid-protein interaction // J. Biol. Chem. V. 288. № 14. P. 10073–10081. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.446997
  52. Hazel J.R., Williams E.E., Livermore R., Mozingo N. 1991. Thermal adaptation in biological membranes: functional significance of changes in phospholipid molecular species composition // Lipids. V. 26. № 4. P. 277–282. https://doi.org/10.1007/BF02537137
  53. Hwang P.P., Fang M.J., Tsai J.C. et al. 1998. Expression of mRNA and protein of Na+-K+-ATPase α subunit in gills of tilapia (Oreochromis mossambicus) // Fish Physiol. Biochem. V. 18. № 4. P. 363–373. https://doi.org/10.1023/A:1007711606064
  54. Judd S. 2012. Na+/K+-ATPase isoform regulation in three-spine stickleback (Gasterosteus aculeatus) during salinity acclimation: M.S. Thesis. Chicago: DePaul Univ., 91 p.
  55. Kahovcová J., Odavić R. 1969. A simple method for the quantitative analysis of phospholipids separated by thin layer chromatography // J. Chromatogr. A. V. 40. P. 90–96. https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)96622-1
  56. Li H.-O., Yamada J. 1992. Changes of the fatty acid composition in smolts of masu salmon (Oncorhynchus masou), associated with desmoltification and sea-water transfer // Comp. Biochem. Physiol. Pt. A. Physiol. V. 103. № 1. P. 221–226. https://doi.org/10.1016/0300-9629(92)90266-S
  57. Linga Prabu D., Ebeneezar S., Kalidas C. et al. 2022. Ethics and humane practices of bleeding and euthanasia for experimental marine fishes in fish nutrition research // Mar. Fish. Infor. Serv. T. and E. Ser. № 252. P. 23–25.
  58. Liu Z.-F., Gao X.-Q., Yu J.-X. et al. 2017. Effects of different salinities on growth performance, survival, digestive enzyme activity, immune response, and muscle fatty acid composition in juvenile American shad (Alosa sapidissima) // Fish Physiol. Biochem. V. 43. № 3. P. 761–773. https://doi.org/10.1007/s10695-016-0330-3
  59. Madsen S.S., Jensen M.K., Nhr J., Kristiansen K. 1995. Expression of Na(+)-K(+)-ATPase in the brown trout, Salmo trutta: in vivo modulation by hormones and seawater // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. V. 269. № 6. P. R1339–R1345. https://doi.org/10.1152/ajpregu.1995.269.6.R1339
  60. Madsen S.S., Kiilerich P., Tipsmark C.K. 2009. Multiplicity of expression of Na+,K+-ATPase α-subunit isoforms in the gill of Atlantic salmon (Salmo salar): cellular localisation and absolute quantification in response to salinity change // J. Exp. Biol. V. 212. № 1. P. 78–88. https://doi.org/10.1242/jeb.024612
  61. Marshall W.S., Grosell M. 2005. Ion transport, osmoregulation, and acid-base balance // The physiology of fishes. Boca Raton: CRC Press. P. 177–230. https://doi.org/10.1201/9781420058093-10
  62. McCormick S.D. 1995. Hormonal control of gill Na+,K+-ATPase and chloride cell function // Cellular and molecular approaches to fish ionic regulation. San Diego: Acad. Press. P. 285–315. https://doi.org/10.1016/S1546-5098(08)60250-2
  63. McCormick S.D. 2013. Smolt physiology and endocrinology // Euryhaline fishes. Cambridge, MA: Acad. Press. P. 199–251. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-396951-4.00005-0
  64. McCormick S.D., Saunders R.L. 1987. Preparatory physiological adaptations for marine life of salmonids: osmoregulation, growth, and metabolism // Am. Fish. Soc. Symp. V. 1. P. 211–229.
  65. McCormick S.D., Regish A., O’Dea M.F., Shrimpton J.M. 2008. Are we missing a mineralocorticoid in teleost fish? Effects of cortisol, deoxycorticosterone and aldosterone on osmoregulation, gill Na+,K+-ATPase activity and isoform mRNA levels in Atlantic salmon // Gen. Comp. Endocrinol. V. 157. № 1. P. 35–40. https://doi.org/10.1016/j.ygcen.2008.03.024
  66. McCormick S.D., Regish A.M., Christensen A.K. 2009. Distinct freshwater and seawater isoforms of Na+/K+-ATPase in gill chloride cells of Atlantic salmon // J. Exp. Biol. V. 212. № 24. P. 3994–4001. https://doi.org/10.1242/jeb.037275
  67. Metz J.R., van den Burg E.H., Bonga S.E.W., Flik G. 2003. Regulation of branchial Na+/K+-ATPase in common carp Cyprinus carpio L. acclimated to different temperatures // J. Exp. Biol. V. 206. № 13. P. 2273–2280. https://doi.org/10.1242/jeb.00421
  68. Mommsen T.P., Vijayan M.M., Moon T.W. 1999. Cortisol in teleosts: dynamics, mechanisms of action, and metabolic regulation // Rev. Fish Biol. Fish. V. 9. № 3. P. 211–268. https://doi.org/10.1023/A:1008924418720
  69. Paulsen T. 2022. Marine growth of introduced pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) caught in northern and central Norway: M.S. Thesis. Tromsø: UiT, 39 p.
  70. Richards J.G., Semple J.W., Bystriansky J.S., Schulte P.M. 2003. Na+/K+-ATPase α-isoform switching in gills of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) during salinity transfer // J. Exp. Biol. V. 206. № 24. P. 4475–4486. https://doi.org/10.1242/jeb.00701
  71. Sackville M., Wilson J.M., Farrell A.P., Brauner C.J. 2012. Water balance trumps ion balance for early marine survival of juvenile pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) // J. Comp. Physiol. B. V. 182. № 6. P. 781–792. https://doi.org/10.1007/s00360-012-0660-0
  72. Sandlund O.T., Berntsen H.H., Fiske P. et al. 2019. Pink salmon in Norway: the reluctant invader // Biol. Invasions. V. 21. № 4. P. 1033–1054. https://doi.org/10.1007/s10530-018-1904-z
  73. Seidelin M., Madsen S.S., Blenstrup H., Tipsmark C.K. 2000. Time-course changes in the expression of Na+,K+-ATPase in gills and pyloric caeca of brown trout (Salmo trutta) during acclimation to seawater // Physiol. Biochem. Zool. V. 73. № 4. P. 446–453. https://doi.org/10.1086/317737
  74. Singer T.D., Clements K.M., Semple J.W. et al. 2002. Seawater tolerance and gene expression in two strains of Atlantic salmon smolts // Can. J. Fish. Aquat. Sci. V. 59. № 1. P. 125–135. https://doi.org/10.1139/f01-205
  75. Skou J.C., Esmann M. 1992. The Na,K-atpase // J. Bioenerg. Biomembr. V. 24. № 3. P. 249–261. https://doi.org/10.1007/BF00768846
  76. Sturm A., Bury N., Dengreville L. et al. 2005. 11-deoxycorticosterone is a potent agonist of the rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) mineralocorticoid receptor // Endocrinology. V. 146. № 1. P. 47–55. https://doi.org/10.1210/en.2004-0128
  77. Takahashi H., Sakamoto T. 2013. The role of ‘mineralocorticoids’ in teleost fish: relative importance of glucocorticoid signaling in the osmoregulation and ‘central’ actions of mineralocorticoid receptor // Gen. Comp. Endocrinol. V. 181. P. 223–228. https://doi.org/10.1016/j.ygcen.2012.11.016
  78. Thorpe J.E. 1994. Salmonid fishes and the estuarine environment // Estuaries. V. 17. № 1. P. 76–93. https://doi.org/10.2307/1352336
  79. Tipsmark C.K., Madsen S.S., Seidelin M. et al. 2002. Dynamics of Na+,K+,2Cl− cotransporter and Na+,K+-ATPase expression in the branchial epithelium of brown trout (Salmo trutta) and Atlantic salmon (Salmo salar) // J. Exp. Zool. V. 293. № 2. P. 106–118. https://doi.org/10.1002/jez.10118
  80. Towle D.W., Gilman M.E., Hempel J.D. 1977. Rapid modulation of gill Na+ + K+-dependent ATPase activity during acclimation of the killifish Fundulus heteroclitus to salinity change // J. Exp. Zool. V. 202. № 2. P. 179–185. https://doi.org/10.1002/jez.1402020206
  81. Varsamos S., Nebel C., Charmantier G. 2005. Ontogeny of osmoregulation in postembryonic fish: a review // Comp. Biochem. Physiol. Pt. A. Mol. Integr. Physiol. V. 141. № 4. P. 401–429. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2005.01.013
  82. Ventrella V., Pagliarani A., Pirini M. et al. 1993. Lipid composition and microsomal ATPase activities in gills and kidneys of warm- and cold-acclimated sea bass (Dicentrarchus labrax L.) // Fish Physiol. Biochem. V. 12. № 4. P. 293–304. https://doi.org/10.1007/BF00004414

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».