Electron Microscopy Study of the Structure of the Sup35 Prion from Yeast Saccharomyces cerevisiae

A. D. Burtseva; Бурцева А. Д.; A. V. Moiseenko; Моисеенко А. В.; T. N. Baymukhametov; Баймухаметов Т. Н.; A. A. Dergalev; Дергалев А. А.; K. M. Boyko; Бойко К. М.; V. V. Kushnirov; Кушниров В. В.

doi:10.31857/S0023476123600817

Исследования структуры приона Sup35 из дрожжей Saccharomyces cerevisiae методом электронной микроскопии

Авторы: Бурцева А.Д.¹, Моисеенко А.В.², Баймухаметов Т.Н.³, Дергалев А.А.¹, Бойко К.М.¹, Кушниров В.В.¹
Учреждения:
1. Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
2. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
3. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
Выпуск: Том 68, № 6 (2023)
Страницы: 874-880
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://journals.rcsi.science/0023-4761/article/view/231810
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123600817
EDN: https://elibrary.ru/HAMYDW
ID: 231810

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Прионы являются инфекционным вариантом амилоидов, участвующих в патогенезе ряда нейродегенеративных заболеваний человека, в том числе болезней Альцгеймера и Паркинсона. Прионы дрожжей, в частности белок Sup35, представляют собой эффективную модель для изучения базовых свойств амилоидов. Штаммовые варианты прионной формы Sup35 лежат в основе конформационного разнообразия образованных им амилоидных структур, обладающих различающимися биологическими свойствами. Пространственная организация приона Sup35 до сих пор не установлена. Методом просвечивающей электронной микроскопии проведено исследование структуры штаммового варианта W прионного белка Sup35, выделенного ex vivo из дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Проведены оценка параметров фибриллы и реконструкция ее структуры с низким разрешением.

Список литературы

Tycko R., Wickner R.B. // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. P. 1487. https://doi.org/10.1021/ar300282r
Sabate R. // Prion. 2014. V. 8. P. 233. https://doi.org/10.4161/19336896.2014.968464
Prusiner S.B. // Science. 1982. V. 216. P. 136. https://doi.org/10.1126/science.6801762
Paushkin S.V. et al. // Science. 1997. V. 277. P. 381. https://doi.org/10.1126/science.277.5324.381
Uptain S.M. // EMBO J. 2001. V. 20. P. 6236. https://doi.org/10.1093/emboj/20.22.6236
Kushnirov V.V. et al. // Prion. 2007. V. 1. P. 179. https://doi.org/10.4161/pri.1.3.4840
Krishnan R., Lindquist S.L. // Nature. 2005. V. 435. P. 765. https://doi.org/10.1038/nature03679
Gorkovskiy A. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. https://doi.org/10.1073/pnas.1417974111
Toyama B.H. et al. // Nature. 2007. V. 449. P. 233. https://doi.org/10.1038/nature06108
Dergalev A. et al. // IJMS. 2019. V. 20. P. 2633. https://doi.org/10.3390/ijms20112633
Ohhashi Y. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. V. 115. P. 2389. https://doi.org/10.1073/pnas.1715483115
Chernoff Y.O. et al. // Science. 1995. V. 268. P. 880. https://doi.org/10.1126/science.7754373
Scialò C. et al. // Viruses. 2019. V. 11. P. 261. https://doi.org/10.3390/v11030261
Mastronarde D.N. // Microsc Microanal. 2003. V. 9. P. 1182. https://doi.org/10.1017/S1431927603445911
Punjani A. et al. // Nat. Methods. 2017. V. 14. P. 290. https://doi.org/10.1038/nmeth.4169
Makin O.S., Serpell L.C. // FEBS J. 2005. V. 272. P. 5950. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2005.05025.x
Van Heel M., Schatz M. // J. Struct. Biol. 2005. V. 151. P. 250. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2005.05.009
Rosenthal P.B., Henderson R. // J. Mol. Biol. 2003. V. 333. P. 721. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2003.07.013
Eanes E.D., Glenner G.G. // J. Histochem. Cytochem. 1968. V. 16. P. 673. https://doi.org/10.1177/16.11.673