X-ray small-angle scattering in the study of the structure of disordered nanosystems

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Small-angle scattering (SAS) of X-rays and neutrons is a method for studying the nanostructure of condensed systems with resolutions ranging from fractions to hundreds of nanometers. Its capabilities have significantly expanded in recent decades thanks to the emergence of bright synchrotron radiation sources and laboratory setups with microfocus sources. The increase in computational power of available computers has been accompanied by the development of new algorithms and data analysis techniques, making SAS one of the most effective methods for studying nanostructured materials. After a brief overview of the basic principles of SAS, this paper presents the most prominent examples of such analysis with isotropic dispersive nanosystems: modeling the structure of biological macromolecules in solution, determining size distributions of inhomogeneities in polydisperse systems, and studying multicomponent systems of nanoparticles of various natures. The SAS method does not require special sample preparation and allows for studying objects under conditions close to natural, which is particularly demanded in the development of nature-like technologies.

Full Text

Restricted Access

About the authors

V. V. Volkov

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Author for correspondence.
Email: vvo@crys.ras.ru
Russian Federation, Moscow

P. V. Konarev

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Email: vvo@crys.ras.ru
Russian Federation, Moscow

M. V. Petoukhov

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Email: vvo@crys.ras.ru
Russian Federation, Moscow

V. E. Asadchikov

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Email: vvo@crys.ras.ru
Russian Federation, Moscow

References

  1. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure Analysis by Small-Angle X-ray and Neutron Scattering. New York: Plenum Press, 1987. 321 p.
  2. Glatter O., Kratky O. Small-Angle X-ray Scattering. London: Acad. Press, 1982. 515 p.
  3. Guinier A., Fournet G. Small-Angle Scattering of X-rays. New York: John Wiley and Sons, 1955. 269 p.
  4. Lombardo D., Calandra P., Kiselev M. // Molecules. 2020. V. 25. 5624. P. 1. https://doi.org/10.3390/molecules25235624
  5. Stribeck N. X-Ray Scattering of Soft Matter. Berlin; Heidelberg: Springer-Verlag, 2007. 238 p. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69856-2
  6. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
  7. Бекренев А.Н., Миркин Л.И. Малоугловая рентгенография деформации и разрушения материалов. М.: МГУ, 1991. 246 с.
  8. Скрышевский А.Ф. Структурный анализ жидкостей и аморфных тел. М.: Высшая школа, 1980. 328 с.
  9. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
  10. Glatter O. // J. Appl. Cryst. 1977. V. 10. № 5. P. 415. https://doi.org/10.1107/S0021889877013879
  11. Bressler I., Pauw B.R., Thunemann A.F. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. P. 962. https://doi.org/10.1107/S1600576715007347
  12. Volkov V.V. // Crystals. 2022. V. 12. 1659. P. 1. https://doi.org/10.3390/cryst12111659
  13. Svergun D.I., Konarev P.V., Volkov V.V. et al. // J. Chem. Phys. 2000. V. 113. P. 1651. https://doi.org/10.1063/1.481954
  14. Bressler I., Kohlbrecher J., Thünemann A.F. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. P. 1587. https://doi.org/10.1107/S1600576715016544
  15. Волков В.В., Конарев П.В., Крюкова А.Е. // Письма в ЖЭТФ. 2020. Т. 112. Вып. 9. С. 632. https://doi.org/10.31857/S1234567820210107
  16. Kiselev M.A., Lesieur P., Kisselev A.M. et al. // Appl. Phys. A. 2002. V. 74. P. s1654. https://doi.org/10.1007/s003390201837
  17. Kordyukova L.V., Konarev P.V., Fedorova N.V. et al. // Membranes. 2021. V. 11. P. 772. https://doi.org/ 10.3390/membranes11100772
  18. Stuhrmann H.B. // Acta Cryst. A. 1970. V. 26. P. 297.
  19. Свергун Д.И., Фейгин Л.А., Щедрин Б.М. // Кристаллография. 1981. Т. 26. С. 1163.
  20. Рольбин Ю.А., Свергун Д.И., Фейгин Л.А. и др. // Докл. АН СССР. 1980. Т. 255. С. 1497.
  21. Agirrezabala X., Martin-Benito J., Caston J.R. et al. // EMBO J. 2005. V. 24. P. 3820.
  22. Волков В.В., Лапук В.А., Штыкова Э.В. и др. // Кристаллография. 2008. Т. 53. № 3. С. 476.
  23. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6
  24. Chacon P., Moran F., Diaz E. et al. // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 2760. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(98)77984-6
  25. Franke D., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2009. V. 42. P. 342. https://doi.org/10.1107/S0021889809000338
  26. Svergun D.I., Petoukhov M.V., Koch M.H.J. // Biophys. J. 2001. V. 80. P. 2946. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(01)76260-1
  27. Kozin M.B., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2001. V. 34. P. 33. https://doi.org/10.1107/S0021889800014126
  28. Volkov V.V., Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 860. https://doi.org/10.1107/S0021889803000268
  29. Mertens H.D., Svergun D.I. // J. Struct. Biol. 2010. V. 172. № 1. P. 128. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2010.06.012
  30. Сердюк И., Заккаи Н., Заккаи Дж. Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. М.: Книжный дом “Университет”, 2009–2010. 1304 с.
  31. Levitt M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 3183. https://doi.org/10.1073/pnas.0611678104
  32. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Biophys. J. 2005. V. 89. P. 1237. https://doi.org/10.1529/biophysj.105.064154
  33. Konarev P.V., Graewert M.A., Jeffries Cy M. et al. // Protein Sci. 2022. V. 31. P. 269. https://doi.org/10.1002/pro.4237
  34. Kovalchuk M.V., Blagov A.E., Dyakova Y.A. et al. // Cryst. Growth Des. 2016. V. 16. P. 1792. https://doi.org/10.1021/acs.cgd.5b01662
  35. Дьякова Ю.А., Ильина К.Б., Конарев П.В. и др. // Кристаллография. 2017. Т. 62. № 3. С. 364. https://doi.org/10.1134/S1063774517030051
  36. Kovalchuk M.V., Boikova A.S., Dyakova Y.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2019. V. 37. P. 3058. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1507839
  37. Marchenkova M.A., Konarev P.V., Rakitina T.V. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 38. P. 2939. https://doi.org/10.1080/07391102.2019.1649195
  38. Svergun D.I., Nierhaus K.H. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (19). P. 14432–9. https://doi.org/10.1074/jbc.275.19.14432
  39. Nissen P., Hansen J., Ban N. // Science. 2000. V. 289. P. 920. https://doi.org/10.1126/science.289.5481.920
  40. EMBL Hamburg, Biological Small Angle Scattering, BioSAXS. ATSAS online. http://www.embl-hamburg.de/biosaxs/atsas-online/
  41. SAS Portal. http://smallangle.org/content/software
  42. SASBDB Curated repository for small angle scattering data and models. https://www.sasbdb.org/

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. MURR intensity from the model of the three-component system of AOT-water micelles in isooctane

Download (157KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. Model of the cross-section of AOT-water micelles. Density ρ is represented in units of electrons/Å3. Rhs is the sticky potential radius (hard sticky potential radius). dh - thickness of the layer occupied by sulfate groups of surfactants

Download (222KB)
Indexing metadata
4. Fig. 3. MURR intensities of the solution of AOT-water micelles in isooctane at different temperatures (a), b - found volume distribution by particle radii (b)

Download (197KB)
Indexing metadata
5. Fig. 4. MURR intensities from liposome mixture solutions of 10% DOPS + 90% DOPC with different lipid/protein M1 molar ratios (a). White lines are theoretical intensities corresponding to models of lipid bilayer density profiles (panel b). The density peak ρ in the region z ~ 2.3 nm relative to the center of the lipid bilayer corresponds to adsorbed molecules of matrix protein M1

Download (290KB)
Indexing metadata
6. Fig. 5. Analysis of the structure of bacterial virus T7: a - X-ray MUR data (upper panel; solid curve - experiment, dotted - model scattering), b - contours of the reduced density of the phage particle [20], c, d - structure of the whole particle and phage procapsid, respectively, according to the cryo-EM data [21], found 25 years later

Download (485KB)
Indexing metadata
7. Fig. 6. Balloon models of immunoglobulin M (IgM) and rheumatoid factor IgM-RF macromolecules found by MUR data from solutions. The circles show the regions occupied by Fab fragments. It can be seen that these regions are less symmetrical in the IgM-RF molecule

Download (346KB)
Indexing metadata
8. Fig. 7. Example of refinement of the crystal domain structure of the enzyme pyruvate decarboxylase by molecular tectonics [32]: a - scattering data: broken line - experiment, black - theoretical scattering from the MUR model (c), dotted line - scattering from the crystal model (b)

Download (249KB)
Indexing metadata
9. Fig. 8. Chromatographic profile (C - relative concentration) of aldolase solution, frame acquisition interval ~1 s, in the inset - spectrum of singular numbers of the measurement matrix, two significant components are visible (a); evolution of the values of the first two singular numbers with the growth of included frames (1, 2 - direct calculation run) and with the growth of excluded frames (3, 4 - reverse run), vertical lines indicate the time moments of change in the number of components (b); concentration profiles of the components yield calculated by factor analysis: 1 - octamers, 2 - hexamers, 3 - total contour (c); found scattering intensity profiles from components (d) (same designations)

Download (371KB)
Indexing metadata
10. Fig. 9. Ball structure of the 50S ribosome particle according to MURN data [38] (a), crystal model found later [39] (b). The lighter balls in model a denote the RNA phase, the darker ones the regions occupied by proteins

Download (187KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».