Preparation and Crystallization of Picornain 3C of Rhinovirus A28

A. E. Tishin; Тишин А. Е.; A. V. Gladysheva; Гладышева А. В.; L. A. Pyatavina; Пятавина Л. А.; S. E. Olkin; Олькин С. Е.; A. A. Gladysheva; Гладышева А. А.; I. R. Imatdionov; Иматдинов И. Р.; A. V. Vlaskina; Власкина А. В.; A. Yu. Nikolaeva; Николаева А. Ю.; V. R. Samygina; Самыгина В. Р.; A. P. Agafonov; Агафонов А. П.

doi:10.31857/S0023476123600313

Получение и кристаллизация рекомбинантного пикорнаина 3С риновируса А28

Авторы: Тишин А.Е.¹, Гладышева А.В.², Пятавина Л.А.¹^,3, Олькин С.Е.¹, Гладышева А.А.²^,4, Иматдинов И.Р.¹, Власкина А.В.⁵, Николаева А.Ю.⁵, Самыгина В.Р.⁵^,6, Агафонов А.П.¹
Учреждения:
1. Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора
2. ФБУН «Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии «Вектор» Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека (Роспотребнадзор)
3. Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
4. ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет» Министерства образования и науки РФ
5. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
6. Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Выпуск: Том 68, № 6 (2023)
Страницы: 926-933
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://journals.rcsi.science/0023-4761/article/view/231837
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123600313
EDN: https://elibrary.ru/HZHBKY
ID: 231837

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Пикорнаин 3С риновируса человека представляет собой ценную с точки зрения коммерческого использования цистеиновую протеазу и широко используется для удаления аффинных меток и белков слияния при очистке целевого белка. Полученный в данной работе вариант пикорнаина 3С риновируса А28 не аннотирован в базах данных NCBI, имеет идентичность в PDB 79% и не использовался ранее в белковой инженерии. Разработан протокол выделения и очистки белка для структурных исследований, а также получены начальные условия кристаллизации. Получение и анализ структуры пикорнаина 3С риновируса А28 создадут новые возможности как для проведения фундаментальных исследований по отслеживанию эволюции протеолитических ферментов, так и дизайна оптимального варианта этой протеазы.

Об авторах

А. Е. Тишин

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово

А. В. Гладышева

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
ORCID iD: 0000-0002-7396-3954
SPIN-код: 5214-3421
Scopus Author ID: 57194590629

аспирант, младший научный сотрудник отдела молекулярной вирусологии флавивирусов и вирусных гепатитов

Россия, 630559, Новосибирская область, р.п. Кольцово

Л. А. Пятавина

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово; Россия, Новосибирск

С. Е. Олькин

Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии “Вектор” Роспотребнадзора

Email: gladysheva_av@vector.nsc.ru
Россия, Кольцово

А. А. Гладышева

ФБУН «Государственный научный центр вирусологии и биотехнологии «Вектор» Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека (Роспотребнадзор); ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет» Министерства образования и науки РФ

Email: gladysheva_aa@vector.nsc.ru
ORCID iD: 0000-0002-9490-1939

магистрант, стажер исследователь отдела молекулярной вирусологии флавивирусов и вирусных гепатитов

Россия, 630559, Новосибирская область, р.п. Кольцово; 630090, г. Новосибирск

Список литературы

Bizot E., Bousquet A., Charpié M. et al. // Front. Pediatr. 2021. V. 22. P. 643219. https://doi.org/10.3389/fped.2021.643219
Ljubin-Sternak S., Meštrović T. // Viruses. 2023. V. 15 (4). P. 825. https://doi.org/10.3390/v15040825
Flather D., Nguyen J.H.C., Semler B.L., Gershon P.D. // PLoS Pathog. 2018. V. 14 (8). P. e1007277. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007277
Jensen L.M., Walker E.J., Jans D.A., Ghildyal R. // Methods Mol. Biol. 2015. V. 1221. P. 129. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-1571-2_10
Matthews D.A., Dragovich P.S., Webber S.E. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96 (20). P. 11000. https://doi.org/10.1073/pnas.96.20.11000
Bjorndahl T.C., Andrew L.C., Semenchenko V., Wishart D.S. // Biochemistry. 2007. V. 46 (45). P. 12945–58. https://doi.org/10.1021/bi7010866
Cui S., Wang J., Fan T. et al. // J. Mol. Biol. 2011. V. 408 (3). P. 449. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.03.007
Yuan S., Fan K., Chen Z. et al. // Virol. Sin. 2020. V. 35 (4). P. 445. https://doi.org/10.1007/s12250-020-00196-4
Sun D., Chen S., Cheng A., Wang M. // Viruses. 2016. V. 8 (3) P. 82. https://doi.org/10.3390/v8030082
Ullah R., Shah M.A., Tufail S. et al. // PLoS One. 2016. V. 11 (4) P. e0153436. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0153436
Wanga Q.M., Chen S.H. // Curr. Protein Pept. Sci. 2007. V. 8 (1). P. 19. https://doi.org/10.2174/138920307779941523
Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596 (7873). P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
de Marco A. // Nat Protoc. 2006. V. 1 (3). P. 1538. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.289
Brunelle J.L., Green R. // Methods Enzymol. 2014. V. 541. P. 151. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-420119-4.00012-4
Akaberi D., Båhlström A., Chinthakindi P.K. // Antiviral Res. 2021. V. 190. P. 105074. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2021.105074
Fan X., Li X., Zhou Y. et al. // ACS Chem Biol. 2020. V. 15 (1). P. 63. https://doi.org/10.1021/acschembio.9b00539
Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13 P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071