Отправить статью по E-mail 
Предварительное рентгеноструктурное исследование пуриннуклеозидфосфорилазы из галоалкалофильной бактерии Halomonas chromatireducens
- Авторы: Сафонова Т.Н.1, Антипов А.Н.1, Вейко В.П.1, Мордкович Н.Н.1,2, Окорокова Н.А.1, Дороватовский П.В.3, Поляков К.М.4
-
Учреждения:
- Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
- Медико-генетический научный центр им. академика Н.П. Бочкова
- Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”,
- Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
- Выпуск: Том 68, № 6 (2023)
- Страницы: 922-925
- Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
- URL: https://journals.rcsi.science/0023-4761/article/view/231833
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123600301
- EDN: https://elibrary.ru/XSCQXA
- ID: 231833
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Кристаллы фермента пуриннуклеозидфосфорилазы из экстремофильной бактерии Halomonas chromatireducens AGD 8-3, подходящие для рентгеноструктурного исследования, выращены методом диффузии паров. Дифракционный набор от полученных кристаллов собран до разрешения 1.8 Å на станции белковой кристаллографии “Белок” синхротрона Национального исследовательского центра “Курчатовский институт” при температуре 100 K. Набор данных обработан для пр. гр. P1, Р2, Р21 и Р622. Решение методом молекулярного замещения с учетом двойникования было найдено для групп Р21 и P1, содержащих в независимой части элементарной ячейки один и два гексамера фермента соответственно.
Об авторах
Т. Н. Сафонова
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Email: tn_safonova@mail.ru
Россия, Москва
А. Н. Антипов
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва
В. П. Вейко
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва
Н. Н. Мордкович
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН; Медико-генетический научный центр им. академика Н.П. Бочкова
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва; Россия, Москва
Н. А. Окорокова
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва
П. В. Дороватовский
Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”,
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва
К. М. Поляков
Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
Автор, ответственный за переписку.
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва
Список литературы
- Ealick S.E., Rule S.A., Carter D.C. et al. // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 1812. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)40090-2
- Mao C., Cook W.J., Zhou M. et al. // Structure. 1997. V. 5. P. 1373. https://doi.org/10.1016/S0969-2126(97)00287-6
- Krenitsky T.A., Koszalka G.W., Tuttle J.V. // Biochemistry. 1981. V. 20 (12). P. 3615. https://doi.org/10.1021/bi00515a048
- Bennett E.M., Li C., Allan P.W. et al. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 47110. https://doi.org/10.1074/jbc.M304622200
- Ducati R.G., Santos D.S., Basso L.A. // Arch. Biochem. Biophys. 2009. V. 486. P. 155. https://doi.org/10.1016/j.abb.2009.04.011
- Михайлопуло И.А., Мирошников А.И. // Acta Naturae. 2010. Т. 2. № 2. С. 36. https://doi.org/10.32607/20758251-2010-2-2-36-58
- Nannemann D.P., Kaufmann K.W., Meiler J. et al. // Protein Eng. Des. Sel. 2010. V. 23. P. 607. https://doi.org/10.1093/protein/gzq033
- Xie X., Xia J., He K. et al. // Biotechnol. Lett. 2011. V. 33. P. 1107. https://doi.org/10.1007/s10529-011-0535-6
- Liekens S., De Clercq E., Neyts J. // Biochem. Pharmacol. 2001. V. 61. № 3. P. 253. https://doi.org/10.1016/s0006-2952(00)00529-3
- Carmeliet P. // Nature. 2005. V. 438. № 7070. P. 932. https://doi.org/10.1038/nature04478
- Furukawa T., Tabata S., Yamamoto M. et al. // Pharmacol. Res. 2018. V. 132. P. 15 https://doi.org/10.1016/j.phrs.2018.03.019
- Pant P., Pathak A., Jayaram B. // J. Phys. Chem. B. 2021. V. 125. P. 2856. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.0c10553
- Madrid D.C., Ting L.-M., Waller K.L. et al. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 35899. https://doi.org/10.1074/jbc.M807218200
- Myers L.A., Hershfield M.S., Neale W.T. et al. // J. Pediatr. 2004. V. 145. P. 710. https://doi.org/10.1016/j.jpeds.2004.06.075
- Погосян Л.Г., Нерсесова Л.С., Газарянц М.Г. и др. // Биомед. химия. 2011. Т. 57. № 5. С. 526. https://doi.org/10.18097/PBMC20115705526
- Антипов А.Н., Мордкович Н.Н., Хижняк Т.В. и др. // Прикл. биохим. микробиол. 2020. Т. 56. № 1. С. 45. https://doi.org/10.31857/S055510992001002X
- Шаповалова А.А., Хижняк Т.В., Турова Т.П. и др. // Микробиология. 2009. Т. 78. № 1. С. 117. https://doi.org/10.1134/S0026261709010135
- Мордкович Н.Н., Манувера В.А., Вейко В.П. и др. // Биотехнология. 2012. № 1. С. 21.
- Kabsch W. // Acta. Cryst. D. 2010. V. 66. P. 125. https://doi.org/10.1107/S0907444909047337
- Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 355. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314
Дополнительные файлы
