Влияние факторов свертывания на свойства адсорбционных пленок фибрина
- Autores: Миляева О.1, Рафикова А.1
-
Afiliações:
- Санкт-Петербургский государственный университет
- Edição: Volume 86, Nº 2 (2024)
- Páginas: 244-252
- Seção: Articles
- URL: https://journals.rcsi.science/0023-2912/article/view/259162
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0023291224020097
- EDN: https://elibrary.ru/DGCAIR
- ID: 259162
Citar
Resumo
Образование пленки фибрина на месте порезов и ран – сложный биохимический процесс, в котором, помимо основных компонентов – фибриногена и тромбина – участвуют также другие ферменты и белки. Адсорбционные пленки, полученные из раствора, содержащего факторы VIII, XIIIа, фактор Виллебранда и фибронектин, имеют ряд отличий по сравнению с пленками фибриногена и пленками фибрина, полученными из раствора, содержащего только фибриноген и тромбин. Динамическая поверхностная упругость превышает соответствующие значения для фибриногена (80 мН/м и 55 мН/м соответственно), однако оказывается ниже значений для фибрина, полученного из чистых компонентов (115 мН/м). Поверхностные давления для адсорбционных пленок, полученных из гемостатического клея (27 мН/м), оказываются выше значений для обеих рассмотренных ранее систем (14 мН/м). Это связано с существенными изменениями в морфологии полученных пленок, которая была оценена с помощью микроскопии при угле Брюстера и сканирующей электронной микроскопии.
Texto integral
Sobre autores
О. Миляева
Санкт-Петербургский государственный университет
Autor responsável pela correspondência
Email: o.milyaeva@spbu.ru
Институт химии
Rússia, Университетский проспект, 26, Санкт-Петербург, 198504А. Рафикова
Санкт-Петербургский государственный университет
Email: o.milyaeva@spbu.ru
Институт химии
Rússia, Университетский проспект, 26, Санкт-Петербург, 198504Bibliografia
- Stamboroski S., Joshi A., Noeske P.-L.M., Koppen S., Bruggemann D. Principles of fibrinogen fiber assembly in vitro // Macromol. Biosci. 2021. V. 21. P. 2000412. https://doi.org/10.1002/mabi.202000412
- Dutta B., Vos B.E., Rezus Y.L.A., Koenderink G.H., Bakker H.J. Observation of ultrafast vibrational energy transfer in fibrinogen and fibrin fibers // J. Phys. Chem. B. 2018. V. 122. № 22. P. 5870–5876. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b03490
- Mosesson M.W., Siebenlist K.R., Meh D.A. The Structure and biological features of fibrinogen and fibrin // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2006. V. 936. № 1. P. 11–30. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2001.tb03491.x
- Fogelson A.L., Keener J.P. Toward an understanding of fibrin branching structure // Phys. Rev. E. 2010. Vol. 81. № 5. P. 051922. https://doi.org/10.1103/PhysRevE.81.051922
- Beudert M., Gutmann M., Lühmann T., Meinel L. Fibrin sealants: Challenges and solutions // ACS Biomater. Sci. Eng. 2022. V. 8. № 6. P. 2220–2231. https://doi.org/10.1021/acsbiomaterials.1c01437
- Calcaterra J., Van Cott K.E., Butler S.P., Gil G.C., Germano M., Van Veen H.A., Nelson K., Forsberg E.J., Carlson M.A., Velander W.H. Recombinant human fibrinogen that produces thick fibrin fibers with increased wound adhesion and clot density // Biomacromolecules. 2013. V. 14. № 1. P. 169–178. https://doi.org/10.1021/bm301579p
- Konings J., Govers-Riemslag J.W., Philippou H., Mutch N.J., Borissoff J.I., Allan P., Mohan S., Tans G., Ten Cate H., Ariëns R.A. Factor XIIa regulates the structure of the fibrin clot independently of thrombin generation through direct interaction with fibrin // Blood. 2011. V. 118. № 14. P. 3942–3951. https://doi.org/10.1182/blood-2011-03-339572
- Matsuka Y.V., Anderson E.T., Milner-Fish T., Ooi P., Baker S. Staphylococcus aureus fibronectin-binding protein serves as a substrate for coagulation factor XIIIa: Evidence for factor XIIIa-catalyzed covalent cross-linking to fibronectin and fibrin // Biochemistry. 2003. V. 42. № 49. P. 14643–14652. https://doi.org/10.1021/bi035239h
- Macrae F.L., Duval C., Papareddy P., Baker S.R., Yuldasheva N., Kearney K.J., McPherson H.R., Asquith N., Konings J., Casini A., Degen J.L., Connell S.D., Philippou H., Wolberg A.S., Herwald H., Ariëns R.A. A fibrin biofilm covers blood clots and protects from microbial invasion // J. Clin. Invest. 2018. V. 128. № 8. P. 3356–3368. https://doi.org/10.1172/JCI98734
- Tsurupa G., Pechik I., Litvinov R.I., Hantgan R.R., Tjandra N., Weisel J.W., Medved L. On the mechanism of αC polymer formation in fibrin // Biochemistry. 2012. V. 51. № 12. P. 2526–2538. https://doi.org/10.1021/bi2017848
- Wolberg A.S. Fibrinogen and factor XIII: Newly recognized roles in venous thrombus formation and composition // Curr. Opin. Hematol. 2018. V. 25. № 5. P. 358–364. https://doi.org/ 10.1097/MOH.0000000000000445
- Litvinov R.I., Pieters M., de Lange-Loots Z., Weisel J.W. Fibrinogen and fibrin // (eds) Macromolecular Protein Complexes III: Structure and Function. Subcellular Biochemistry, Springer, Cham. 2021. V. 96. P. 471–501. https://doi.org/10.1007/978-3-030-58971-4_15
- Миляева О.Ю., Рафикова А.Р. Влияние малых концентраций тромбина на динамические поверхностные свойства растворов фибриногена // Коллоидный журнал. 2022. Т. 84. № 1. C. 58–66. https://doi.org/10.31857/S0235009222010024
- Gu S.X., Lentz S.R. Fibrin films: Overlooked hemostatic barriers against microbial infiltration // J. Clin. Invest. 2018. V. 128. № 8. P. 3243–3245. https://doi.org/10.1172/JCI121858
- O’Brien E.T., Falvo M.R., Millard D., Eastwood B., Taylor R.M., Superfine R. Ultrathin self-assembled fibrin sheets // Proc. Natl. Acad. Sci. 2008. V. 105. № 49. P. 19438–19443. https://doi.org/10.1073/pnas.0804865105
- Миляева О.Ю., Рафикова А.Р. Динамические поверхностные свойства фибрина // Коллоидный журнал. 2022. Т. 85. № 3. C. 355–365. https://doi.org/10.31857/S0023291222600675
- Hense D., Büngeler A., Kollmann F., Hanke M., Orive A., Keller A., Grundmeier G., Huber K., Strube O.I. Self-assembled fibrinogen hydro- and aerogels with fibrin-like 3D structures // Biomacromolecules. 2021. V. 22. № 10. P. 4084–4094. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.1c00489
- Kayal T.A., Losi P., Pierozzi S., Soldani G. A new method for fibrin-based electrospun/sprayed scaffold fabrication // Sci. Rep. 2020. V. 10. № 1. P. 5111. https://doi.org/10.1038/s41598-020-61933-z
- Wnek G.E., Carr M.E., Simpson D.G., Bowlin G.L. Electrospinning of nanofiber fibrinogen structures // Nano Lett. 2003. V. 3. № 2. P. 213–216. https://doi.org/10.1021/nl025866c
- Mirzaei-Parsa M.J., Ghanizadeh A., Ebadi M.T.K., Faridi-Majidi R. An alternative solvent for electrospinning of fibrinogen nanofiber // Biomed. Mater. Eng. 2018. V. 29. P. 279. https://doi.org/10.3233/BME-181736
- Noskov B.A., Bykov A.G., Gochev G., Lin S.Y., Loglio G., Miller R., Milyaeva O.Y. Adsorption layer formation in dispersions of protein aggregates // Adv. Colloid Interface Sci., 2020. V. 276. P. 102086. https://doi.org/10.1016/j.cis.2019.102086
- Noskov B.A., Bykov A.G. Dilational rheology of monolayers of nano- and micropaticles at the liquid-fluid interfaces // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2018. V. 37. P. 1–12. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2018.05.001
- Collet J.P., Lesty C., Montalescot G., Weisel J.W. Dynamic changes of fibrin architecture during fibrin formation and intrinsic fibrinolysis of fibrin-rich clots // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. № 24. P. 21331–21335. https://doi.org/10.1074/jbc.M212734200
- Hernandez E.M., Franses E.I. Adsorption and surface tension of fibrinogen at the air/water interface // Colloids Surf. A. 2003. V. 214. № 1. P. 249–262. https://doi.org/10.1016/S0927-7757(02)00403-X
- Milyaeva O.Y., Gochev G., Loglio G., Miller R., Noskov B.A. Influence of polyelectrolytes on dynamic surface properties of fibrinogen solutions // Colloids Surf. A. 2017. V. 532. P. 108–115. http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfa.2017.06.002
- Sankaranarayanan K., Dhathathreyan A. Assembling fibrinogen at air/water and solid/liquid interfaces using Langmuir and Langmuir-Blodgett films // J. Phys. Chem. B. 2010. V. 114. № 24. P. 8067–8075. https://doi.org/10.1021/jp100896b
- Ariola F.S., Krishnan A., Vogler E.A. Interfacial rheology of blood proteins adsorbed to the aqueous-buffer/air interface // Biomaterials. 2006. V. 27. № 18. P. 3404–3412. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2006.02.005
- Hassan N., Maldonado-Valderrama J., Gunning A.P., Morris V.J., Ruso J.M. Surface characterization and AFM imaging of mixed fibrinogen-surfactant films // J. Phys. Chem. B. 2011. V. 115. № 19. P. 6304–6311. https://doi.org/10.1021/jp200835j
- Damodaran S. In situ measurement of conformational changes in proteins at liquid interfaces by circular dichroism spectroscopy // Anal. Bioanal. Chem. 2003. V. 376. № 2. P. 182–188. https://doi.org/10.1007/s00216-003-1873-6
- Noskov B.A. Protein conformational transitions at the liquid–gas interface as studied by dilational surface rheology // Adv. Colloid Interface Sci. 2014. V. 206. P. 222–238. https://doi.org/10.1016/j.cis.2013.10.024
- Bykov A.G., Lin S.-Y., Loglio G., Miller R., Noskov B.A. Kinetics of adsorption layer formation in solutions of polyacid/surfactant complexes // J. Phys. Chem. C. 2009. V. 113. № 14. P. 5664–5671. https://doi.org/10.1021/jp810471y
- Motschmann H., Teppner R. Ellipsometry in interface science // Preparative Studies in Interface Science. 2001. V. 11. P. 1–42. https://doi.org/10.1016/S1383-7303(01)80014-4