Antirestriction proteins: structures, functions and application prospects

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

Restriction-modification (RM) systems play a crucial role in protecting prokaryotes from the foreign DNA. Genes encoding antirestriction proteins such as ArdA and ArdB are often among the first genes to enter the cell upon infection. Recent studies demonstrated that DNA-mimicking ArdA proteins exhibit specificity to RM systems, meaning they can mimic specific DNA sequences. Moreover, this specificity can be achieved using recently discovered very small DNA-mimicking proteins called sArdA. This suggests promising applications for these DNA-mimicking “almost peptides” in specifically interacting with DNA-binding proteins to regulate intracellular processes. Another class of antirestriction proteins ArdB, appears to act as a universal DNA-binding agent, inhibiting restriction activity of all known type I RM systems, as well as CRISPR/Cas3. These findings could potentially enhance transformation efficiency in hard-to-transform strains.

作者简介

A. Kudryavtseva

Moscow Institute of Physics and Technology

编辑信件的主要联系方式.
Email: manukhovi@mail.ru
Moscow oblast, Dolgoprudny, 141707 Russia

A. Utkina

Moscow Institute of Physics and Technology

Email: manukhovi@mail.ru
Moscow oblast, Dolgoprudny, 141707 Russia

I. Manukhov

Moscow Institute of Physics and Technology

Email: manukhovi@mail.ru
Moscow oblast, Dolgoprudny, 141707 Russia

参考

  1. Mushegian A.R. Are there 1031 virus particles on earth, or more, or fewer? // J. Bacteriol. 2020. V. 202. № 9. https://doi.org/10.1128/jb.00052-20
  2. Tesson F., Hervé A., Mordret E. et al. Systematic and quantitative view of the antiviral arsenal of prokaryotes // Nat. Communications. 2022. V. 13. № 1. P. 2561. https://doi.org/10.1038/s41467-022-29864-w
  3. Loenen W.A.M., Dryden D.T.F., Raleigh E.A., Wil- son G.G. Type I restriction enzymes and their relati- ves // Nucl. Ac. Res. 2014. V. 42. № 1. P. 20–44. https://doi.org/10.1093/nar/gkt1046
  4. Murray N.E. Type I restriction systems: Sophisticated molecular machines // Microbiol. Reviews. 2000. V. 64. P. 412–434. https://doi.org/10.1128/MMBR.64.2.412-434.2000.
  5. Dryden D.T.F., Cooper L.P., Murray N.E. Purification and characterization of the methyltransferase from the Type I restriction and modification system of Escherichia coli K12* // J. Biol. Chemistry. 1993. V. 268. P. 13228–13236. https://doi.org/10.1074/jbc.268.19.13228
  6. Makovets S., Doronina V.A., Murray N.E. Regulation of endonuclease activity by proteolysis prevents breakage of unmodified bacterial chromosomes by Type I restriction enzymes // PNAS USA. 1999. V. 96. № 17. https://doi.org/10.1073/pnas.96.17.9684
  7. Rosenberg J.M., McClarin J.A., Frederick C.A. Structure and recognition mechanism of EcoRI endonuclease // Trends in Biochem. Sci. 1987. V. 12. P. 395–398. https://doi.org/10.1016/0968-0004(87)90223-X
  8. Piatt S.C., Loparo J.J., Price A.C. The role of noncognate sites in the 1D search mechanism of EcoRI // Biophys. J. 2019. V. 116. № 12. P. 2367–2377. https://doi.org/ 10.1016/j.bpj.2019.04.033
  9. Krrüger D.H., Reuter M., Hansen S., Schroeder C. Influence of phage T3 and T7 gene functions on a Type III (EcoP1) DNA restriction-modification system in vivo // Mol. & General Genetics. 1982. V. 185. № 3. P. 457–461. https://doi.org/10.1007/BF00331306
  10. Goldfarb T., Sberro H., Weinstock E. et al. BREX is a novel phage resistance system widespread in microbial genomes // EMBO J. 2015. V. 34. № 2. P. 169–183. https://doi.org/10.15252/embj.201490297
  11. Gordeeva J., Morozova N., Sierro N. et al. BREX system of Escherichia coli distinguishes self from non-self by methylation of a specific DNA site // Nucl. Ac. Res. 2019. V. 47. № 1. P. 253–265. https://doi.org/10.1093/nar/gkz1178
  12. Makarova K.S., Wolf Y.I., Iranzo J. еt al. Evolutio- nary classification of CRISPR-Cas systems: А burst of Class 2 and derived variants // Nat. Reviews Microbiol. 2020. V. 18. № 2. P. 67–83. https://doi.org/10.1038/s41579-019-0299-x
  13. Sternberg S.H., Richter H., Charpentier E., Qimron U. Adaptation in CRISPR-Cas systems // Mol. Cell. 2016. V. 61. № 6. P. 797–808. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2016.01.034
  14. Mojica F.J.M., Díez-Villaseñor C., GarcÃa-MartÃnez J., Soria E. Intervening sequences of regularly spaced prokaryotic repeats derive from foreign genetic elements // J. Mol. Evol. 2005. V. 60. № 2. P. 174–182. https://doi.org/10.1007/s00239-004-0046-3
  15. Zavilgelsky G.B., Rastorguev S.M. DNA mimicry by proteins as an effective mechanism for regulation of activity of DNA-dependent enzymes // Biochemistry (Moscow). 2007. V. 72. № 9. P. 913–919. https://doi.org/ 10.1134/S0006297907090016
  16. Belogurov A.A., Delver E.P., Rodzevich O.V. IncN plasmid pKM101 and IncI1 plasmid ColIb-P9 encode homologous antirestriction proteins in their leading regions // J. Bacteriology. 1992. V. 174. № 15. P. 5079–5085. https://doi.org/10.1128/JB.174.15.5079-5085.1992
  17. McMahon S.A., Roberts G.A., Johnson K.A. et al. Extensive DNA mimicry by the ArdA anti-restriction protein and its role in the spread of antibiotic resistance // Nucl. Ac. Res. 2009. V. 37. № 15. P. 4887–4897. https://doi.org/10.1093/nar/gkp507
  18. Rastorguev S.M., Zavilgelsky G.B. Role of “antirestriction” motif in functional activity of antirestriction protein ArdA pKM101 (IncN) // Russ. J. Genetics. 2003. V. 39. № 2. P. 286–292. https://doi.org/10.1023/A:1022994216828
  19. Walkinshaw M.D., Taylor P., Sturrock S.S. et al. Structure of Ocr from bacteriophage T7, a protein that mi- mics B-form DNA // Mol. Cell. 2002. V. 9. № 1. P. 187–194. https://doi.org/10.1016/S1097-2765(02)00439-1
  20. Dunn J.J., Elzinga M., Mark K.K., Studier F.W. Amino acid sequence of the gene 0.3 protein of bacteriophage T7 and nucleotide sequence of its mRNA // J. Biol. Chemistry. 1981. V. 256. № 5. P. 2579–2585. https://doi.org/10.1074/jbc.256.5.2579
  21. Moffatt B.A., Studier F.W. Entry of bacteriophage T7 DNA into the cell and escape from host restriction // J. Bacteriology. 1988. V. 170. № 5. P. 2095–2105. https://doi.org/10.1128/JB.170.5.2095-2105.1988
  22. Gladysheva-Azgari M.V., Sharko F.S., Evteeva M.A. et al. ArdA genes from pKM101 and from B. bifidum chromosome have a different range of regulated genes // Heliyon. 2023. V. 9. № 12. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2023.e22986
  23. Serfiotis-Mitsa D., Herbert A.P., Roberts G.A. et al. The structure of the KlcA and ArdB proteins reveals a novel fold and antirestriction activity against type I DNA restriction systems in vivo but not in vitro // Nucl. Ac. Res. 2009. V. 38. № 5. P. 1723–1737. https://doi.org/10.1093/nar/gkp1178
  24. Goryanin I.I., Kudryavtseva A.A., Balabanov V.P. et al. Antirestriction activities of KlcA (rp4) and ArdB (r64) proteins // FEMS Microbiol. Letters. 2018. V. 365. № 23. https://doi.org/10.1093/femsle/fny254
  25. Oke M., Carter L.G., Johnson K.A. et al. Supplementary material the scottish structural proteomics facility: Targets, methods and outputs supporting material the scottish structural proteomics facility, targets, methods and outputs. https://doi.org/10.1038/sdata.2015.44
  26. Kudryavtseva A.A., Livinyuk V.Yu., Didina V.S. et al. The importance of C-terminal aspartic acid residue (D141) to the antirestriction activity of the ArdB (R64) protein // Mol. Biol. 2017. V. 51. № 5. P. 724–727. https://doi.org/10.1134/S002689331705008X
  27. Kudryavtseva A.A., Okhrimenko I.S., Didina V.S. et al. Antirestriction protein ArdB (R64) interacts with DNA // Biochemistry (Moscow). 2020. V. 85. № 3. P. 318–325. https://doi.org/10.1134/S0006297920030055
  28. Balabanov V.P., Kudryavtseva A.A., Melkina O.E. et al. ArdB Рrotective Аctivity for Unmodified Lambda Phage Аgainst EcoKI Restriction Decreases in UV-treated Escherichia coli. V. 76. N.Y.: Springer, LLC, 2019. https://doi.org/10.1007/978-3-030-16357-8_7
  29. Mol C.D., Arvai A.S., Sanderson R.J. et al. Crystal structure of human uracil-DNA glycosylase in complex with a protein inhibitor: Protein mimicry of DNA // Cell. 1995. V. 82. № 5. P. 701–708. https://doi.org/ 10.1016/0092-8674(95)90476-X
  30. Ramirez B.E., Bax A., Voshin O.N., Camerini-Otero R.D. Solution structure of DinI provides insight into its mode of RecA inactivation // Protein Science. 2000. V. 9. № 11. P. 2161–2169. https://doi.org/10.1110/ps.9.11.2161
  31. Parsons L.M., Liu F., Orban J. HU-α binds to the putative double-stranded DNA mimic hi1450 from Haemophilus influenzae // Protein Science. 2009. V. 14. № 6. P. 1684–1687. https://doi.org/10.1002/pro.122
  32. Kudryavtseva A.A., Vlasov A.V., Zinovev E.V. et al. ArdA protein specificity against type I restriction-modification systems // Mol. Biol. 2024. V. 58. № 3. P. 527–533. https://doi.org/10.1134/S0026897324030064
  33. Utkina A.A., Kudryavtseva A.A., Melkina O.E. et al. A new family of small ArdA proteins reveals an antirestriction activity // BioRxiv. 2025. https://doi.org/10.1101/2025.01.01.522123
  34. Zavilgelsky G.B. Antirestriction // Mol. Biol. 2000. V. 34. № 5. P. 724–732. https://doi.org/10.1023/A:1004774316694
  35. Kudryavtseva A.A., Csefalvay E., Gnuchikh E.Y. et al. Broadness and specificity: ArdB, ArdA, and Оcr against various restriction-modification systems // Front. in Microbiology. 2023. V. 14. https://doi.org/10.3389/fmicb.2023.1125374
  36. Wimmer F., Englert F., Wandera K.G. et al. Interroga- ting two extensively self-targeting type I CRISPR-cas systems in Xanthomonas albilineans reveals distinct anti-CRISPR proteins that block dna degradation // Nucl. Ac. Res. 2023. V. 52. № 2. P. 769–783. https://doi.org/ 10.1093/nar/gkac1211
  37. Bubnov D.M., Yuzbashev T.V., Khozov A.A. et al. Robust counterselection and advanced λ red recombineering enable markerless chromosomal integration of large heterologous constructs // Nucl. Ac. Res. 2022. V. 50. № 15. P. 8947–8960. https://doi.org/10.1093/nar/gkab1054

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».