Влияние NaCl на липидный профиль детергент-устойчивых мембран хлоропластов и митохондрий растений эугалофитов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследовали влияние 1 М NaCl на липидный профиль детергент-устойчивых мембран хлоропластов и митохондрий растений галофитов соленакапливающего типа – Salicornia perennans Willd. и Suaeda salsa (L.) Pall. (сем. Amaranthaceae). Состав липидов и жирных кислот в детергент-устойчивых мембранах отличается от липидов мембран хлоропластов и митохондрий большим количеством цереброзидов и стеринов. В заданных условиях засоления среды у S. perennans происходило многократное увеличение доли цереброзидов в составе детергент-устойчивых мембран хлоропластов, а у S. salsa – в детергент-устойчивых мембранах митохондрий. Противоположный эффект наблюдался в отношении стеринов: снижение их относительного содержания при действии соли. Полученные данные свидетельствуют об участии детергент-устойчивых мембран во взаимодействии хлоропластов и митохондрий в клеточном ответе галофитов на засоление.

Об авторах

В. Н. Нестеров

Самарский федеральный исследовательский центр Российской академии наук,
Институт экологии Волжского бассейна Российской академии наук

Email: nesvik1@mail.ru
Россия, Тольятти

Е. С. Богданова

Самарский федеральный исследовательский центр Российской академии наук,
Институт экологии Волжского бассейна Российской академии наук

Email: nesvik1@mail.ru
Россия, Тольятти

О. А. Розенцвет

Самарский федеральный исследовательский центр Российской академии наук,
Институт экологии Волжского бассейна Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: nesvik1@mail.ru
Россия, Тольятти

Список литературы

  1. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes // Sci. 1972. V. 175. P. 720. https://doi.org/10.1126/science.175.4023.720
  2. Nickels J.D., Chatterjee S., Stanley C.B., Qian S., Cheng X., Myles D.A.A., Standaert R.F., Elkins J.G., Katsaras J. The in vivo structure of biological membranes and evidence for lipid domains // PLOS Biol. 2017. V. 15. e2002214. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.2002214
  3. Laloi M., Perret A.-M., Chatre L., Melser S., Cantrel C., Vaultier M.-N., Zachowski A., Bathany K., Schmitter J.-M., Vallet M., Lessire R., Yartmann M.-A., Moreau P. Insights into the role of specific lipids in the formation and delivery of lipid microdomains to the plasma membrane of plant cells // Plant Physiol. 2007. V. 143. P. 461. https://doi.org/10.1104/pp.106.091496
  4. Hibino H., Kurachi Y. Distinct detergent-resistant membrane microdomains (lipid rafts) respectively harvest K+ and water transport systems in brain astroglia // Eur. J. Neurosci. 2007. V. 26. P. 2539. https://doi.org/10.1111/j.1460-9568.2007.05876.x
  5. Mongrand S., Stanislas T., Bayer E.M.F., Lherminier J., Simon-Plas F. Membrane rafts in plant cells // Trends Plant Sci. 2010. V. 15. P. 656. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2010.09.003
  6. Lingwood D., Simons K. Lipid rafts as a membrane-organizing principle // Sci. 2010. V. 347. P. 46. https://doi.org/10.1126/science.117462
  7. Cacas J.-L., Furt F., Le Guédard M., Schmitter J.-M., Buré C., Gerbeau-Pissot P., Moreau P., Bessoule J.-J., Simon-Plas F., Mongrand S. Lipids of plant membrane rafts // Prog. in Lipid Res. 2012. V. 51. P. 272. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2012.04.001
  8. Bessueille L., Sindt N., Guichardant M., Djerbi S., Teeri T.T., Bulone V. Plasma membrane microdomains from hybrid aspen cells are involved in cell wall polysaccharide biosynthesis // Biochem. J. 2009. V. 420. P. 93. https://doi.org/10.1042/bj2008211
  9. Sun J., Nanjundan M., Pike L.J., Wiedmer T., Sims P.J. Plasma membrane phospholipid scramblase 1 is enriched in lipid rafts and interacts with the epidermal growth factor receptor // Biochem. 2002. V. 41. P. 6338. https://doi.org/10.1021/bi025610l
  10. Blakeslee J.J., Bandyopadhyay A., Lee O.R., Mravec J., Titapiwatanakun B., Sauer M., Makam S.N., Cheng Y., Bouchard R., Adamec J., Geisler M., Nagashima A., Sakai T., Martinoia E., Friml J., et al. Interactions among PIN-FORMED and P-glycoprotein auxin transporters in Arabidopsis // Plant Cell Online. 2007. V. 19. P. 131. 10.1105/tpc.106.040782' target='_blank'>https://doi.org/doi: 10.1105/tpc.106.040782
  11. Demira F., Horntricha C., Blachutzika J.O., Scherzera S., Reindersc Y., Kierszniowskaa S., Schulzef W.X., Harmsb G.S., Hedricha R., Geigera D., Kreuzera I. Arabidopsis nanodomain-delimited ABA signaling pathway regulates the anion channel SLAH3 // Proc. Nat. Acad. Sci. 2013. V. 110. P. 8296. 10.1073/pnas.1211667110' target='_blank'>https://doi.org/doi: 10.1073/pnas.1211667110
  12. Yang H., Richter G.L., Wang X., Młodzińska E., Carraro N., Ma G., Jenness M., Chao D., Peer W.A., Murphy A.S. Sterols and sphingolipids differentially function in trafficking of the Arabidopsis ABCB19 auxin transporter // Plant J. 2012. V. 74. P. 37. https://doi.org/10.1111/tpj.12103
  13. Ott T. Membrane nanodomains and microdomains in plant – microbe interactions // Cur. Opin. Plant Biol. 2017. V. 40. P. 82. https://doi.org/10.1016/j.pbi.2017.08.008
  14. Flowers T.J., Glenn E.P., Volkov V. Could vesicular transport of Na+ and Cl– be a feature of salt tolerance in halophytes? // Ann. Bot. 2019. V. 123. P. 1. https://doi.org/10.1093/aob/mcy164
  15. Ozolina N.V., Kapustina I.S., Gurina V.V., Nurminsky V.N. Role of tonoplast microdomains in plant cell protection against osmotic stress // Planta. 2022. V. 255. P. 65. https://doi.org/10.1007/s00425-021-03800-3
  16. Bhat R.A., Miklis M., Schmelzer E., Schulze-Lefert P., Panstruga R. Recruitment and interaction dynamics of plant penetration resistance components in a plasma membrane microdomain // Proc. Nat. Acad. Sci. 2005. V. 102. P. 3135. https://doi.org/10.1073/pnas.0500012102
  17. Nesterov V.N., Nesterkina I.S., Rozentsvet O.A., Ozolina N.V., Salyaev R.K. Detection of lipid-protein microdomains (rafts) and investigation of their functional role in the chloroplast membranes of halophytes // Dokl. Biochem. Biophys. 2017. V. 476. P. 303. https://doi.org/10.1134/S1607672917050040
  18. Takahashi D., Imai H., Kawamura Y., Uemura M. Lipid profiles of detergent resistant fractions of the plasma membrane in oat and rye in association with cold acclimation and freezing tolerance // Cryobiol. 2016. V. 72. P. 123. https://doi.org/10.1016/j.cryobiol.2016.02.003
  19. Valitova J.N., Sulkarnayeva A.G., Minibayeva F.V. Plant sterols: diversity, biosynthesis, and physiological function // Biochem. (Moscow). 2016. V. 81. P. 819. https://doi.org/10.1134/S0006297916080046
  20. Dreyer I., Uozumi N. Potassium channels in plant cells // FEBS J. 2011. V. 278. P. 4293. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08371.x
  21. Rahman Md. M., Mostofa M.G., Keya S.S., Siddiqui Md.N., Ansary Md.M.U., Das A.K., Rahman Md.A., Tran L.S.-P. Adaptive mechanisms of halophytes and their potential in improving salinity tolerance in plants // IJMS. 2021. V. 22. P. 10733. https://doi.org/10.3390/ijms221910733
  22. Shabala S., Mackay A. Ion transport in halophytes // Advan. Bot. Res. 2011. V. 57. P. 151. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-387692-8.00005-9
  23. Trono D., Laus M.N., Soccio M., Pastore D. Transport pathways – proton motive force interrelationship in durum wheat mitochondria // IJMS. 2014. V. 15. P. 8186. https://doi.org/10.3390/ijms15058186
  24. He C., Berkowitz O., Hu S., Zhao Y., Qian K., Shou H., Whelan J., Wang Y. Co-regulation of mitochondrial and chloroplast function: Molecular components and mechanisms // Plant Commun. 2023. V. 4. P. 1. https://doi.org/10.1016/j.xplc.2022.100496
  25. Wang Z., Benning C. Chloroplast lipid synthesis and lipid trafficking through ER-plastid membrane contact sites // Biochem. Society Trans. 2012. V. 40. P. 457. https://doi.org/10.1042/BST20110752
  26. Horvath S.E., Daum G. Lipids of mitochondria // Prog. Lipid Res. 2013. V. 52. P. 590. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2013.07.002
  27. Rozentsvet O., Nesterkina I., Ozolina N., Nesterov V. Detergent-resistant microdomains (lipid rafts) in endomembranes of wild halophytes // Func. Plant Biol. 2019. V. 46. P. 869. https://doi.org/10.1071/FP18263
  28. Robinson S.P., Downton W.J.S. Potassium, sodium, and chloride content of isolated intact chloroplasts in relation to ionic compartmentation in leaves // Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 228. P. 197. 10.1016/0003-9861(84)90061-4' target='_blank'>https://doi.org/doi: 10.1016/0003-9861(84)90061-4
  29. Rozentsvet O.A., Nesterov V.N., Sinyutina N.F. The effect of copper ions on the lipid composition of subcellular membranes in Hydrilla verticillata // Chemosphere. 2012. V. 89. P. 108. https://doi.org/10.1016/j.chemosphere.2012.04.034
  30. Mellgren R.L. Detergent-resistant membrane subfractions containing proteins of plasma membrane, mitochondrial, and internal membrane origins // J. Biochem. Biophys. Meth. 2008. V. 70. P. 1029. https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2007.08.001
  31. Нестеров В.Н., Розенцвет О.А., Богданова Е.С. Влияние абиотических факторов на состав жирных кислот Ulva intestinalis // Сибирский экологических журнал. 2013. № 4. С. 587.
  32. Розенцвет О.А., Нестеров В.Н., Богданова Е.С. Структурные и физиолого- биохимические аспекты солеустойчивости галофитов // Физиология растений. 2017. Т. 64. С. 251. https://doi.org/10.7868/S001533031704011X
  33. Lv S., Jiang P., Chen X., Fan P., Wang X., Li Y. Multiple compartmentalization of sodium conferred salt tolerance in Salicornia europaea // Plant Physiol. Biochem. 2012. V. 51. P. 47. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2011.10.015
  34. Rozentsvet O., Nesterov V., Bogdanova E., Kosobryukhov A., Subova S., Semenova G. Structural and molecular strategy of photosynthetic apparatus organization of wild flora halophytes // Plant Physiol. Biochem. 2018. V. 129. P. 213. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2018.06.006
  35. Chen M., Cahoon E.B. Plant sphingolipids: structure, synthesis and function // Lipids in photosynthesis: essential and regulatory functions / Eds. Wada H., Murata N., Dordrecht: Springer. 2009. P. 77. https://doi.org/10.1007/978-90-481-28631_5
  36. Sperling P., Heinz E. Plant sphingolipids: structural diversity, biosynthesis, first genes and functions // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1632. P. 1. https://doi.org/10.1016/S1388-1981(03)00033-7
  37. Jiang Z., Zhou X., Tao M., Yuan F., Liu L., Wu F., Wu X., Xiang Y., Niu Y., Liu F., Li C., Ye R., Byeon B., Xue Y., Zhao H., et al. Plant cell-surface GIPC sphingolipids sense salt to trigger Ca2+ influx // Nature. 2019. V. 572. P. 341. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1449-z
  38. Abbas H.K., Paul R.N., Boyette C.D., Duke S.O., Vesonder R.F. Physiological and ultrastructural effects of fumonisin on jimsonweed leaves // Can. J. Bot. 1992. V. 70. P. 1824. https://doi.org/10.1139/b92-226
  39. Lindsey K., Pullen M.L., Topping J.F. Importance of plant sterols in pattern formation and hormone signaling // Tren. Plant Sci. 2003. V. 8. P. 521. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2003.09.012
  40. Nieto B., Fores O., Arro M., Ferrer A. Arabidopsis 33hydroxyy33methylglutaryll CoA reductase is regulated at the posttranslational level in response to alterations of the sphingolipid and the sterol biosynthetic pathways // Phytochem. 2009. V. 70. P. 53. https://doi.org/. phytochem.2008.10.010https://doi.org/10.1016/j

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (141KB)
Метаданные
3.

Скачать (173KB)
Метаданные
4.

Скачать (174KB)
Метаданные

© В.Н. Нестеров, Е.С. Богданова, О.А. Розенцвет, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах