Участие оксалатов в физиологических процессах у растений: потенциальная роль эндофитных бактерий – оксалотрофов

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

В обзоре изложены основные функции оксалатов (щавелевой кислоты и ее солей) в физиологических процессах у растений. Рассмотрено участие эндофитных бактерий – оксалотрофов и/или продуцентов щавелевой кислоты в регуляции ответных реакций растений на воздействия неблагоприятных факторов окружающей среды биотической и абиотической природы. Сделан вывод о перспективах развития нового направления в исследовании роли эндофитных бактерий в формировании оксалат-опосредованного адаптивного потенциала у растений.

Full Text

Restricted Access

About the authors

Р. М. Хайруллин

Институт биохимии и генетики – обособленное структурное подразделение Федерального государственного бюджетного научного учреждения Уфимского федерального исследовательского центра Российской академии наук

Author for correspondence.
Email: krm62@mail.ru
Russian Federation, Уфа

И. В. Максимов

Институт биохимии и генетики – обособленное структурное подразделение Федерального государственного бюджетного научного учреждения Уфимского федерального исследовательского центра Российской академии наук

Email: krm62@mail.ru
Russian Federation, Уфа

References

  1. Palmieri F., Estoppey A., House G.L., Lohberger A., Bindschedler S., Chain P.S.G., Junier P. Oxalic acid, a molecule at the crossroads of bacterial-fungal interactions // Adv. Appl. Microbiol. 2019. V. 106. P. 49. https://doi.org/10.1016/bs.aambs.2018.10.001
  2. Lawrie N.S., Cuetos N.M., Sini F., Salam G.A., Ding H., Vancolen A., Nelson J.M., Erkens R.H.J., Perversi G. Systematic review on raphide morphotype calcium oxalate crystals in angiosperms // AoB Plants. 2023. V. 15: plad031. https://doi.org/10.1093/aobpla/plad031
  3. Hartl W.P., Klapper H., Barbier B., Ensikat H.J., Dronskowski R., Müller P., Ostendorp G., Tye A., Bauer R., Barthlott W. Diversity of calcium oxalate crystals in Cactaceae // Can. J. Bot. 2007. V. 85. P. 501. https://doi.org/10.1139/B07-046
  4. Ronzhina D.A., Ivanov L.A., Lambers G., P’yankov V.I. Changes in chemical composition of hydrophyte leaves during adaptation to aquatic environment // Russ. J. Plant Physiol. 2009. V. 56. P. 355. https://doi.org/10.1134/S102144370903008X
  5. Tooulakou G., Giannopoulos A., Nikolopoulos D., Bresta P., Dotsika E., Orkoula M.G., Kontoyannis C.G., Fasseas C., Liakopoulos G., Klapa M.I., Karabourniotis G. Alarm photosynthesis: calcium oxalate crystals as an internal CO2 source in plants // Plant Physiol. 2016. V. 171. P. 2577. https://doi.org/10.1104/pp.16.00111
  6. Paiva E.A.S. Do calcium oxalate crystals protect against herbivory? // Sci. Nat. 2021. V. 108: 24. https://doi.org/10.1007/s00114-021-01735-z
  7. Dumas B., Freyssinet C., Pallett K.E. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase during development and funga1 infection of barley seedlings // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 1091. https://doi.org/10.1104/pp.107.4.1091
  8. Schürhoff P. Ozellen und Lichtkondensoren bei einigen Peperomia // Biohefte Bot. Zentralblatt. 1908. V. 23. P. 14.
  9. Nakata P.A. Advances in our understanding of calcium oxalate crystal formation and function in plants // Plant Sci. 2003. V. 164. P. 901. https://doi.org/10.1016/S0168-9452(03)00120-1
  10. Швартау В.В., Вирыч П.А., Маковейчук Т.И., Артеменко А.Ю. Кальций в растительных клетках // Вісник Дніпропетровського університету. Біологія, екологія. 2014. V. 22. P. 19. https://doi.org/10.15421/011403
  11. Mulet J.M., Campos F., Yenush L. Editorial: ion homeostasis in plant stress and development // Front. Plant Sci. 2020. V. 11: 618273. https://doi.org/10.3389/fpls.2020.618273
  12. Fenn L.B., Hasanein B., Burks C.M. Calcium-ammonium effects on growth and yield of small grains // Agronomy J. 1995. V. 87. P. 1041. https://doi.org/10.2134/agronj1995.00021962008700060002x
  13. Glyan’ko A.K. Signaling systems of rhizobia (Rhizobiaceae) and leguminous plants (Fabaceae) upon the formation of a legume-rhizobium symbiosis // Appl. Biochem. Microbiol. 2015. V. 51. P. 494. https://doi.org/10.1134/S0003683815050063
  14. Li J., Yang Y. How do plants maintain pH and ion homeostasis under saline-alkali stress? // Front. Plant Sci. 2023. V. 14: 1217193. https://doi.org/10.3389/fpls.2023.1217193
  15. Li P., Liu C., Luo Y., Shi H., Li Q., PinChu C., Li X., Yang J., Fan W. Oxalate in plants: metabolism, function, regulation, and application // J. Agric. Food Chem. 2022. V. 70. P. 16037. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.2c04787
  16. Tian X., He M., Wang Z., Zhang J., Song Y., He Z., Dong Y. Application of nitric oxide and calcium nitrate enhances tolerance of wheat seedlings to salt stress // Plant Growth Regul. 2015. V. 77. P. 343. https://doi.org/10.1007/s10725-015-0069-3
  17. Elliott D.C. Calcium involvement in plant hormone action // Molecular and cellular aspects of calcium in plant development / Ed. A.J. Trewavas. Plenum Press. 1986. P. 285.
  18. Poovaiah B.W. Veluthambi K. The role of calcium and calmodulin in hormone action in plants: importance of protein phosphorylation, molecular and cellular aspects of calcium in plant development / Ed. A.J. Trewavas. Plenum Press. 1986. P. 83.
  19. Leitenmaier B., Küpper H. Compartmentation and complexation of metals in hyperaccumulator plants // Front. Plant Sci. 2013. V. 4: 374. https://doi.org/10.3389/fpls.2013.00374
  20. Adhikary T., Gill1 P.P.S., Jawandha S.K., Kaur N., Sinha A. Exogenous application of oxalic acid improves the storage quality of Asian pears (Patharnakh) by regulating physiological and biochemical changes // Acta Physiol. Plant. 2024. V. 46: 1. https://doi.org/10.1007/s11738-023-03624-6
  21. Erbas D. Effect of oxalic acid treatments and modified atmosphere packaging on the quality attributes of rocket leaves during different storage temperatures // Hortic. 2023. V. 9. P. 718. https://doi.org/10.3390/horticulturae9060718
  22. Chiriboga J. Purification and properties of oxalic acid oxidase // Arch. Bioch. Bioph. 1966. V. 116. P. 516. https://doi.org/10.1016/0003-9861(66)90057-9
  23. Lane B.G., Dunwell J.M., Rag J.A., Schmitt M.R., Cumin A.C. Germin, a protein marker of early plant development, is an oxalate oxidase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 12239. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)31377-2
  24. Lu M., Han Y.P., Gao J.G., Wang X.J., Li W.B. Identification and analysis of the germin-like gene family in soybean // BMC Genom. 2010. V. 11: 620. https://doi.org/10.1186/1471-2164-11-620
  25. Wang T., Chen X., Zhu F., Li H., Li L., Yang Q., Chi X., Yu Sh., Liang X. Characterization of peanut germin-like proteins, AhGLPs in plant development and defense // PLoS One. 2013. V. 8: e61722. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0061722
  26. Dunwell J.M., Purvis A., Khuri S. Cupins: the most functionally diverse protein superfamily? // Phytochem. 2004. V. 65. P. 7. https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2003.08.016
  27. Карпилов Ю.С., Кузьмин А.Н., Биль К.Я. Распределение ферментов гликолиза в ассимиляционных тканях листьев С4-растений и их связь с особенностями реакций фотосинтеза и фотодыхания // Физиология растений. 1978. Т. 25. С. 1120.
  28. Franceschi V. Calcium oxalate in plants // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. P. 331. https://doi.org/10.1016/S1360-1385(01)02014-3
  29. Kuo-Huang L.L., Ku M.S.B., Franceschi V.R. Correlations between calcium oxalate crystals and photosynthetic activities in palisade cells of shade adapted Peperomia glabella // Bot. Stud. 2007. V. 48. P. 155.
  30. Trinchant J.C., Rigaud J. Bacteroid oxalate oxidase and soluble oxalate in nodules of faba beans (Vicia faba L.) submitted to water restricted conditions: possible involvement in nitrogen fixation // J. Exp. Bot. 1996. V. 4. P. 1865. https://doi.org/10.1093/jxb/47.12.1865
  31. Kost T., Stopnisek N., Agnoli K., Eberl L., Weisskopf L. Oxalotrophy, a widespread trait of plant-associated Burkholderia species, is involved in successful root colonization of lupin and maize by Burkholderia phytofirmans // Front. Microbiol. 2014. V. 4. P. 421. https://doi.org/10.3389/fmicb.2013.00421
  32. Suarez-Moreno Z.R., Caballero-Mellado J., Coutinho B.G., Mendonca-Previato L., James E.K., Venturi V. Common features of environmental and potentially beneficial plant-associated Burkholderia // Microb. Ecol. 2012. V. 63. P. 249. https://doi.org/10.1007/s00248-011-9929-1
  33. Jooste M., Roets F., Midgley G.F., Oberlander K.C., Dreyer L.L. Nitrogen-fixing bacteria and Oxalis – evidence for a vertically inherited bacterial symbiosis // BMC Plant Biol. 2019. V. 19. P. 441. https://doi.org/10.1186/s12870-019-2049-7
  34. Patnaik D., Khurana P. Germins and germin like proteins: an overview // Indian J. Exp. Biol. 2001. V. 39. P. 191. https://doi.org/10.1016/S0981-9428(01)01285-2
  35. He H., Veneklaas E.J., Kuo J., Lambers H. Physiological and ecological significance of biomineralization in plants // Trends Plant Sci. 2014. V. 19. P. 166. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2013.11.002
  36. Schneider А. The probable function of calcium oxalate crystals in plants // Bot. Gaz. 1901. V. 32. P. 142.
  37. Naude T.W., Naidoo V. Oxalates-containing plants // Veterinary toxicology: basic and clinical principles / Ed. R.C. Gupta. Elsevier. 2007. P. 880.
  38. Gwaltney-Brant S.M. Oxalate-containing plants // Small animal toxicology / Eds. M.E. Peterson, P.A. Talcott. Elsevier. 2013. P. 725. https://doi.org/10.1016/B978-1-4557-0717-1.000 68-5
  39. Grigorieva L.A., Amosova L.I. Peculiarities of the peritrophic matrix in the midgut of tick females of the genus ixodes (Acarina: Ixodidae) // Parazitologiya. 2004. V. 38. P. 3. https://doi.org/10.1016/j.abb.2004.08.032
  40. Park S., Doege S.J., Nakata P.A., Korth K.L. Medicago truncatula-derived calcium oxalate crystals have a negative impact on chewing insect performance via their physical properties // Entomol. Exp. Appl. 2009. V. 131. P. 208. https://doi.org/10.1111/j.1570-7458.2009.00846.x
  41. Yoshida M., Cowgill S.E., Wightman J.A. Mechanism of resistance to Helicoverpa armigera (Lepidoptera, Noctuidae) in chickpea: role of oxalic acid in leaf exudate as an antibiotic factor // J. Econ. Entomol. 1995. V. 88. P. 1783. https://doi.org/10.1093/jee/88.6.1783
  42. Prasad P., Shivay Y.S. Oxalic acid/oxalates in plants: from self-defence to phytoremediation // Curr. Sci. V. 112. P. 1665. https://doi.org/10.18520/cs/v112/i08/1665-1667
  43. Nowakowska J. Gene expression and oxalate oxidase activity of two germin isoforms induced by stress // Acta Physiol. Plant. 1998. V. 20. P. 19. https://doi.org/10.1007/s11738-998-0039-8
  44. Bose J., Babourina O., Rengel Z. Role of magnesium in alleviation of aluminium toxicity in plants // J. Exp. Bot. 2011. V. 62. P. 2251. https://doi.org/10.1093/jxb/erq456
  45. He H., Bleby T.M., Veneklaas E.J., Lambers H., Kuo J. Precipitation of calcium, magnesium, strontium and barium in tissues of four Acacia species (Leguminosae: Mimosoideae) // PLoS One. 2012. V. 7: e41563. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0041563
  46. Jauregui-Zuniga D., Ferrer M.A., Calderon A.A., Munoz R., Moreno A. Heavy metal stress reduces the deposition of calcium oxalate crystals in leaves of Phaseolus vulgaris // J. Plant Physiol. 2005. V. 162. P. 1183. https://doi.org/10.1016/j.jplph.2005.03.002
  47. Magro P., Marciano P., Di Lenna P. Oxalic acid production and its role in pathogenesis of Sclerotinia sclerotiorum // FEMS Microbiol. Lett. 1984. V. 24. P. 9. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1984.tb01234.x
  48. Cessna S.G., Sears V.E., Dickman M.B., Low P.S. Oxalic acid, a pathogenicity factor for Sclerotinia sclerotiorum, suppresses the oxidative burst of the host plant // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2191. https://doi.org/10.1105/tpc.12.11.2191
  49. Guimaraes R.L., Stotz H.U. Oxalate production by Sclerotinia sclerotiorum deregulates guard cells during infection // Plant Physiol. 2004. V. 136. P. 3703. https://doi.org/10.1104/pp.104.049650
  50. Rao D.V. Occurrence of magnesium oxalate crystals on lesions incited by Mycena citricolor on coffee // Phytopathology. 1989. V. 79. P. 783. https://doi.org/10.1094/Phyto-79-783
  51. Zhang Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germin-like oxalate oxidase, a H2O2-producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant J. 1995. V. 8. P. 139. https://doi.org/10.1046/j.1365-313X.1995.08010139.x
  52. Thordal-Christensen H., Zhang Z., Wei Y., Collinge D.B. Subcellular localization of H2O2 in plants. H2O2 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 1997. V. 11. P. 1187. https://doi.org/10.1046/j.1365-313X.1997.11061187.x
  53. Donaldson P.A., Anderson T., Lane B.G., Davidson A.L., Simmonds D.H. Soybean plants expressing an active oligomeric oxalate oxidase from the wheat gf-2.8 (germin) gene are resistant to the oxalate-secreting pathogen Sclerotinia sclerotiorum // Physiol. Mol. Plant Pathol. 2001. V. 59. P. 297. https://doi.org/10.1006/pmpp.2001.0369
  54. Han Y., Joosten H.J., Niu W., Zhao Z., Mariano P.S., McCalman M., van Kan J., Schaap P.J., Dunaway-Mariano D. Oxaloacetate hydrolase, the C-C bond lyase of oxalate secreting fungi // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 9581. https://doi.org/10.1074/jbc.M608961200
  55. Watanabe T., Shitan N., Suzuki S., Umezawa T., Shimada M., Yazaki K., Hattori T. Oxalate efflux transporter from the brown rot fungus Fomitopsis palustris // Appl. Env. Microbiol. 2010. V. 76. P. 7683. https://doi.org/10.1128/AEM.00829-10
  56. Urzua U., Kersten P.J., Vicuna R. Manganese peroxidase-dependent oxidation of glyoxylic and oxalic acids synthesized by produces extracellular hydrogen peroxide // Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. P. 68. https://doi.org/10.1128/AEM.64.1.68-73.1998
  57. Johansson E.M., Fransson P.M.A., Finlay R.D., van Hees P.A.W. Quantitative analysis of exudates from soil-living basidiomycetes in pure culture as a response to lead, cadmium and arsenic stress // Soil Biol. Biochem. 2008. V. 40. P. 2225. https://doi.org/10.1016/j.soilbio.2008.04.016
  58. Gadd G.M., Bahri-Esfahani J., Li Q., Rhee Y.J., Wei Z., Fomina M., Liang X. Oxalate production by fungi: significance in geomycology, biodeterioration and bioremediation // Fungal Biol. Rev. 2014. V. 28. P. 36. https://doi.org/10.1016/j.fbr.2014.05.001
  59. Cromack J.K., Solkins P., Grausten W.C., Speidel K., Todd A.W., Spycher G., Li C.Y., Todd R.L. Calcium oxalate accumulation and soil weathering in mats of the hypogeous fungus Hysterangium crissum // Soil Biol. Bioch. 1979. V. 11. P. 463. https://doi.org/10.1016/0038-0717(79)90003-8
  60. Gharieb M.M., Sayer J.A., Gadd G.M. Solubilization of natural gypsum (CaSO4×2H2O) and the formation of calcium oxalate by Aspergillus niger and Serpula himantioides // Mycol. Res. 1998. V. 102. P. 825. https://doi.org/10.1017/S0953756297005510
  61. Verrecchia E.P., Braissant O., Cailleau G. The oxalate-carbonate pathway in soil carbon storage: the role of fungi and oxalotrophic bacteria // Fungi in Biogeochemical Cycles. Chapter 12 / Ed. G.M. Gadd. Cambridge University Press. 2006. P. 289. https://doi.org/10.1017/CBO9780511550522.013
  62. Cailleau G., Braissant O., Verrecchia E.P. Turning sunlight into stone: the oxalate-carbonate pathway in a tropical tree ecosystem // Biogeosciences. 2011. V. 8. P. 1077. https://doi.org/10.5194/bgd-8-1077-2011
  63. Sessitsch A., Coenye T., Sturz A.V., Vandamme P., Barka E.A., Salles J.F., Van Elsas J.D., Faure D., Reiter B., Glick B.R., Wang-Pruski G., Nowak J. Burkholderia phytofirmans sp. nov., a novel plant-associated bacterium with plant-beneficial properties // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2005. V. 55. P. 1187. https://doi.org/10.1099/ijs.0.63149-0
  64. Belles-Sancho P., Beukes C., James E.K., Pessi G. Nitrogen-fixing symbiotic Paraburkholderia species: current knowledge and future perspectives // Nitrogen. 2023. V. 4: 135. https://doi.org/10.3390/nitrogen4010010
  65. Ghate S.D., Shastry R.P., Rekha P.D. Rapid detection of oxalotrophic endophytic bacteria by colony PCR from Colocasia esculenta and Remusatia vivipara // Ecol. Genet. Genom. 2021. V. 21: 100102. https://doi.org/10.1016/j.egg.2021.100102
  66. Carper D.L., Carrell A.A., Kueppers L.M., Frank A.C. Bacterial endophyte communities in Pinus flexilis are structured by host age, tissue type, and environmental factors // Plant Soil. 2018. V. 428. P. 335. https://doi.org/10.1007/s11104-018-3682-x
  67. DeLeon-Rodrigueza N., Lathemb T.L., Rodriguez-R L.M., Barazeshc J.M., Andersond B.E., Beyersdorf A.J., Ziemba L.D., Bergin M., Nenes A., Konstantinidis K.T. Microbiome of the upper troposphere: species composition and prevalence, effects of tropical storms, and atmospheric implications // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110. P. 2575. https://doi.org/10.1073/pnas.1212089110
  68. Ofek M., Hadar Y., Minz D. Ecology of root colonizing Massilia (Oxalobacteraceae) // PLoS One. 2012. V. 7: e40117. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040117
  69. Kumar K., Belur P.D. Production of oxalate oxidase from endophytic Ochrobactrum intermedium CL6 // J. Pure Appl. Microbiol. 2018. V. 12. P. 2327. https://doi.org/10.22207/JPAM.12.4.75
  70. Silva U.S., Cuadros-Orellana S., Silva D.R.C., Freitas-Junior L.F., Fernandes A.C., Leite L.R., Oliveira C.A., Dos Santos V.L. Genomic and phenotypic insights into the potential of rock phosphate solubilizing bacteria to promote millet growth in vivo // Front. Microbiol. 2020. V. 11: 574550. https://doi.org/10.3389/fmicb. 2020.574550
  71. Graz M., Rachwal K., Zan R., Jarosz-Wilkolazka A. Oxalic acid degradation by a novel fungal oxalate oxidase from Abortiporus biennis // Acta Bioch. Polonica. 2016. V. 63. P. 595. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2016_1282
  72. Don Cowan A., Babenko D., Bird R., Botha A., Breecker D.O., Clarke C.E., Francis M.L., Gallagher T., Lebre P.H., Nel T., Potts A.J., Trindade M., Van Zyl L. Oxalate and oxalotrophy: an environmental perspective // Sustainable Microbiol. 2024. V. 1: qvad004. https://doi.org/10.1093/sumbio/qvad004
  73. Tanner A., Bowater L., Fairhurst S.A., Bornemann S. Oxalate decarboxylase requires manganese and dioxygen for activity: overexpression and characterization of Bacillus subtilis YvrK and YoaN // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 43627. https://doi.org/10.1074/jbc.m107202200
  74. Svedruzic D., Jonsson S., Toyota C.G., Reinhardt L.A., Ricagnoc S., Lindqvist Y., Richards N.G. The enzymes of oxalate metabolism: unexpected structures and mechanisms // Arch. Biochem. Biophys. 2005. V. 433. P. 176. https://doi.org/10.1016/j.abb.2004.08.032
  75. Schneider K., Skovran E., Vorholta J.A. Oxalyl-coenzyme a reduction to glyoxylate is the preferred route of oxalate assimilation in Methylobacterium extorquens AM1 // J. Bacteriol. 2012. V. 194. P. 3144. https://doi.org/10.1128/jb.00288-12
  76. Ensign S.A. Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation // Mol. Microbiol. 2006. V. 61. P. 274. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.052 47.x
  77. Sahin N. Isolation and characterization of a diazotrophic, oxalate-oxidizing bacterium from sour grass (Oxalis pes-caprae L.) // Res. Microbiol. 2005. V. 156. P. 452. https://doi.org/10.1016/j.resmic.2004.10.009
  78. Robertson C.F.M., Meyers P.R. Oxalate utilisation is widespread in the actinobacterial genus Kribbella // Syst. Appl. Microbiol. 2022. V. 45: 126373. https://doi.org/10.1016/j.syapm.2022.126373
  79. Kumar V., Irfan M., Datta A. Manipulation of oxalate metabolism in plants for improving food quality and productivity // Phytochem. 2019. V. 158. P. 103. https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2018.10.029
  80. Goldsmith M., Barad S., Peleg Y., Albeck S., Dym O., Brandis A., Mehlman T., Reich Z. The identification and characterization of an oxalyl-CoA synthetase from grass pea (Lathyrus sativus L.) // RSC Chem. Biol. 2022. V. 3. P. 320. https://doi.org/10.1039/D1CB00202C
  81. Foster J., Kim H.U., Nakata P.A., Browse J. A previously unknown oxalyl-CoA synthetase is important for oxalate catabolism in Arabidopsis // Plant Cell. 2012. V. 24. P. 1217. https://doi.org/10.1105/tpc.112.096032
  82. Da Silva L.F., Dias C.V., Cidade L.C., Mendes J.S., Pirovani C.P., Alvim F.C., Pereira G.A., Aragão F.J., Cascardo J.C., Costa M.G. Expression of an oxalate decarboxylase impairs the necrotic effect induced by nep1-like protein (nlp) of Moniliophthora perniciosa in transgenic tobacco // Mol. Plant Microbe Interact. 2011. V. 24. P. 839. https://doi.org/10.1094/MPMI-12-10-0286
  83. Marina M., Romero F.M., Villarreal N.M., Medina A.J., Gárriz A., Rossi F.R., Martinez G.A., Pieckenstain F.L. Mechanisms of plant protection against two oxalate-producing fungal pathogens by oxalotrophic strains of Stenotrophomonas spp. // Plant Mol. Biol. 2019. V. 100. P. 659. https://doi.org/10.1007/s11103-019-00888-w
  84. Schoonbeek H.J., Jacquat-Bovet A.C., Mascher F., Metraux J.P. Oxalate-degrading bacteria can protect Arabidopsis thaliana and crop plants against Botrytis cinerea // Mol. Plant Microbe Interact. 2007. V. 20. P. 1535. https://doi.org/10.1094/MPMI-20-12-1535
  85. Lee Y., Choi O., Kang B., Bae J., Kim S., Kim J. Grey mould control by oxalate degradation using non-antifungal Pseudomonas abietaniphila strain ODB36 // Sci. Rep. 2020. V. 10: 1605. https://doi.org/10.1038/s41598-020-58609-z
  86. Saucedo-Bazalar M., Masias P., Nouchi-Moromizato E., Santos C., Mialhe E., Cedeño V. MALDI mass spectrometry-based identification of antifungal molecules from endophytic Bacillus strains with biocontrol potential of Lasiodiplodia theobromae, a grapevine trunk pathogen in Peru // Curr. Res. Microb. Sci. 2023. V. 5: 100201. https://doi.org/10.1016/j.crmicr.2023.100201
  87. Yu Y.Y., Si F.J., Wang N., Wang T., Jin Y., Zheng Y., Yang W., Luo Y.M., Niu D.D., Guo J.H., Jiang C.H. Bacillus-secreted oxalic acid induces tomato resistance against gray mold disease caused by Botrytis cinerea by activating the JA/ET pathway // Mol. Plant Microbe Interact. 2022. V. 35. P. 659. https://doi. org/10.1094/MPMI-11-21-0289-R
  88. Tufail M.A., Ayyub M., Irfan M., Shakoor A., Chibani C.M., Schmitz R.A. Endophytic bacteria perform better than endophytic fungi in improving plant growth under drought stress: a meta-comparison spanning 12 years (2010-2021) // Physiol. Plant. 2022. V. 174: e13806. https://doi.org/10.1111/ppl.13806
  89. Wang X., Liu Y., Qing C., Zeng J., Dong J., Xia P. Analysis of diversity and function of epiphytic bacterial communities associated with macrophytes using a metagenomic approach // Microb. Ecol. 2024. V. 87: 37. https://doi.org/10.1007/s00248-024-02346-7
  90. Yu P., He X., Baer M., Beirinckx S., Tian T., Moya Y.A.T., Zhang X., Deichmann M., Frey F.P., Bresgen V., Li C., Razavi B.S., Schaaf G., von Wirén N., Su Z. et al. Plant flavones enrich rhizosphere Oxalobacteraceae to improve maize performance under nitrogen deprivation // Nat. Plants. 2021. V. 7. P. 481. https://doi.org/10.1038/s41477-021-00897-y
  91. Lang E., Schumann P., Adler S., Sproer C., Sahin N. Azorhizobium oxalatiphilum sp. nov., and emended description of the genus Azorhizobium // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2013. V. 63. P. 1505. https://doi.org/10.1099/ijs.0.045229-0
  92. Busato J.G., Lima L.S., Aguiar N.O., Canellas L.P., Olivares F.L. Changes in labile phosphorus forms during maturation of vermicompost enriched with phosphorus-solubilizing and diazotrophic bacteria // Bioresour. Technol. 2012. V. 110. P. 390. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2012.01.126
  93. Andrino A., Guggenberger G., Kernchen S., Mikutta R., Sauheitl L., Boy J. Production of organic acids by arbuscular mycorrhizal fungi and their contribution in the mobilization of phosphorus bound to iron oxides // Front. Plant Sci. 2021. V. 12: 661842. https://doi.org/10.3389/fpls.2021.661842
  94. Haq I.U., Zwahlen R.D., Yang P., van Elsas J.D. The response of Paraburkholderia terrae strains to two soil fungi and the potential role of oxalate // Front. Microbiol. 2018. V. 9: 989. https://doi.org/10.3389/fmicb.2018.00989
  95. Macias-Benitez S., Garcia-Martinez A.M., Jimenez P.C., Gonzalez J.M., Moral M.T., Parrado Rubio J. Rhizospheric organic acids as biostimulants: monitoring feedbacks on soil microorganisms and biochemical properties // Front. Plant Sci. 2020. V. 11: 633. https://doi.org/10.3389/fpls.2020.00633
  96. Kirkland B.H., Eisa A., Keyhani N.O. Oxalic acid as a fungal acaracidal virulence factor // J. Med. Entomol. 2005. V. 42. P. 346. https://doi.org/10.1093/jmedent/42.3.346
  97. Devi K.A., Pandey P., Sharma G.D. Plant growth-promoting endophyte Serratia marcescens AL2-16 enhances the growth of Achyranthes aspera L., a medicinal plant // HAYATI J. Biosci. 2016. V. 23: 173. https://doi.org/10.1016/j.hjb.2016.12.006
  98. Maksimov I.V., Maksimova T.I., Sarvarova E.R., Blagova D.K., Popov V.O. Endophytic bacteria as effective agents of new-generation biopesticides // Appl. Biochem. Microbiol. 2018. V. 54. P. 128. https://doi.org/10.1134/S0003683818020072
  99. Bulgarelli D., Schlaeppi K., Spaepen S., van Themaat E.V.L., Schulze-Lefert P. Structure and functions of the bacterial microbiota of plants // Ann. Rev. Plant Biol. 2013. V. 64. P. 807. https://doi.org/10.1146/annurev-arplant-050312-120106
  100. Chen N., Tian Sh., Wang F., Shi P., Liu L., Xiao M., Liu E., Tang W., Rahman M., Somos-Valenzuela M. Multi-wing butterfly effects on catastrophic rockslides // Geosci. Front. 2023. V. 14: 101627. https://doi.org/10.1016/j.gsf.2023.101627

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. Scheme of oxalic acid decarboxylation with oxalyl-CoA decarboxylase to form carbon dioxide and formyl-CoA (according to [75]).

Download (43KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. Diagram of the enzymatic pathway of oxalic acid conversion by the bacterium Oxalobacter formigenes into carbon dioxide and formate (according to [75]).

Download (62KB)
Indexing metadata
4. Fig. 3. Scheme of oxalic acid degradation in arabidopsis plants (according to [80]).

Download (82KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».