Белки теплового шока в иммунитете растений

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Белки теплового шока (БТШ) широко распространены среди прокариотических и эукариотических организмов, при этом их функция не ограничивается защитой от температурного воздействия. БТШ выявляются не только при абиотическом стрессе широкого спектра, но и при биотическом. Им свойственна общая универсальная роль в качестве шаперонов для поддержания функционирования белковых молекул. В обзоре приводятся данные, свидетельствующие об участии представителей каждого семейства БТШ в развитии защитной реакции растений против фитопатогенов. БТШ активируются на разных уровнях защиты растения от патогенов: как на уровне неспецифического паттерн-активируемого, так и на уровне специфического эффектор-активируемого иммунитета. Немаловажно взаимодействие БТШ с участниками клеточных сигнальных каскадных систем, осуществляющих контроль за правильным и своевременным созреванием, сборкой и, при необходимости, деградацией белковых молекул. Рассмотрение участия БТШ в иммунитете растений несомненно заслуживает внимания специалистов в области фитоиммунологии.

Full Text

Restricted Access

About the authors

Т. Н. Шафикова

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений Сибирского отделения Российской академии наук

Author for correspondence.
Email: t-shafikova@yandex.ru
Russian Federation, Иркутск

Л. А. Максимова

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений Сибирского отделения Российской академии наук

Email: t-shafikova@yandex.ru
Russian Federation, Иркутск

Ю. В. Омеличкина

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Сибирский институт физиологии и биохимии растений Сибирского отделения Российской академии наук

Email: t-shafikova@yandex.ru
Russian Federation, Иркутск

References

  1. Lindquist S. The heat-shock response // Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 55. P. 1151. https://doi.org/10.1146/annurev.bi.55.070186.005443
  2. Lindquist S., Craig E.A. The heat-shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631. https://doi.org/10.1146/annurev.ge.22.120188.003215
  3. Wang W., Vinocur B., Shoseyov O., Altman A. Role of plant heat-shock proteins and molecular chaperones in the abiotic stress response // Trends Plant Sci. 2004. V. 9. P. 244. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2004.03.006
  4. Carra S., Alberti S., Arrigo P.A., Benesch J.L., Benjamin I.J., Boelens W., Bartelt-Kirbach B., Brundel B.J.J.M., Buchner J., Bukau B., Carver J.A., Ecroyd H., Emanuelsson C., Finet S., Golenhofen N. et al. The growing world of small heat shock proteins: from structure to functions // Cell Stress Chaperones. 2017. V. 22. P. 601. https://doi.org/10.1007/s12192-017-0787-8
  5. Whitley D., Goldberg S.P., Jordan W.D. Heat shock proteins: a review of the molecular chaperones // J. Vasc. Sur. 1999. V. 29. P. 748. https://doi.org/10.1016/s0741-5214(99)70329-0
  6. Sitia R., Braakman I. Quality control in the endoplasmic reticulum protein factory // Nature. 2003. V. 426. P. 881. https://doi.org/10.1038/nature02262
  7. Войников В.К., Иванова Г.Г., Рудиковский А.В. Белки теплового шока // Физиология растений. 1984. Т. 31. С. 970.
  8. Nover L. The heat shock response. London: Taylor & Francis, 1991. 153 p.
  9. Vierling E. The roles of heat shock proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 579. https://doi.org/10.1146/annurev.pp.42.060191.003051
  10. Kidwai M., Singh P., Dutta P., Chawda K., Chakrabarty D. Molecular mechanisms of heat shock proteins for sustainable plant growth and production // Harsh environment and plant resilience / Eds. A. Husen. Springer. 2021. P. 141. https://doi.org/10.1007/978-3-030-65912-7_7
  11. Boston R.S., Viitanen P.V., Vierling E. Molecular chaperones and protein folding in plants // Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. P. 191. https://doi.org/10.1007/BF00039383
  12. Al-Whaibi M.H. Plant heat-shock proteins: a mini review // J. King Saud Univ. Sci. 2011. V. 23. P. 139. https://doi.org/10.1016/j.jksus.2010.06.022
  13. Kaura V., Malhotra P.K., Mittal A., Sanghera G.S., Kaur N., Bhardwaj R.D., Cheema R.S., Kaur G. Physiological, biochemical, and gene expression responses of sugarcane under cold, drought and salt stresses // J. Plant Growth Regul. 2023. V. 42. P. 6367. https://doi.org/10.1007/s00344-022-10850-8
  14. Kim T., Samraj S., Jiménez J., Gómez C., Liu T., Begcy K. Genome-wide identifcation of heat shock factors and heat shock proteins in response to UV and high intensity light stress in lettuce // BMC Plant Biol. 2021. V. 21. P. 185. https://doi.org/10.1186/s12870-021-02959-x
  15. Chaudhary R., Baranwal V.K., Kumar R., Sircar D., Chauhan H. Genomewide identifcation and expression analysis of Hsp70, Hsp90, and Hsp100 heat shock protein genes in barley under stress conditions and reproductive development // Funct. Integr. Genom. 2019. V. 19. P. 1007. https://doi.org/10.1007/s10142-019-00695-y
  16. Swindell W.R., Huebner M., Weber A.P. Transcriptional profiling of Arabidopsis heat shock proteins and transcription factors reveals extensive overlap between heat and non-heat stress response pathways // BMC Genomics. 2007. V. 8. P. 125. https://doi.org/10.1186/1471-2164-8-125
  17. Aghaie P., Tafreshi S.A.H. Central role of 70-kDa heat shock protein in adaptation of plants to drought stress // Cell Stress Chaperones. 2020. V. 25. P. 1071. https://doi.org/10.1007/s12192-020-01144-7
  18. Chatterjee A., Galiba G., Kocsy G., Kumar R., Dey N. Molecular insight into drought tolerance of CR Dhan 40: an upland rice line from Eastern India // J. Crop Sci. Biotechnol. 2023. https://doi.org/10.1007/s12892-023-00222-3
  19. Bishnoi A., Jangir P., Shekhawat P.K., Ram H., Soni P. Silicon supplementation as a promising approach to induce thermotolerance in plants: current understanding and future perspectives // J. Soil Sci. Plant Nutr. 2023. V. 23 P. 34. https://doi.org/10.1007/s42729-022-00914-9
  20. Рихванов Е.Г., Варакина H.Н., Русалева Т.М., Раченко Е.И., Войников В.К. Действие малоната натрия на термотолерантность дрожжей // Микробиология. 2003. Т. 72. С. 616. https://doi.org/10.1023/A:1026087015570
  21. Fares M.A. The evolution of protein moonlighting: adaptive traps and promiscuity in the chaperonins // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 1709. https://doi.org/ 10.1042/BST20140225
  22. Henderson B., Martin A.C. Protein moonlighting: a new factor in biology and medicine // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 1671. https://doi.org/10.1042/BST20140273
  23. Li Z., Menoret A., Srivastava P. Roles of heat-shock proteins in antigen presentation and cross-presentation // Curr. Opin. Immunol. 2002. V. 14. P. 45. https://doi.org/10.1016/s0952-7915(01)00297-7
  24. Wallin R.P., Lundqvist A., More S.H., Von Bonin A., Kiessling R., Ljunggren H.G. Heat-shock proteins as activators of the innate immune system // Trends Immunol. 2002. V. 23. P. 130. https://doi.org/10.1016/S1471-4906(01)02168-8
  25. Tsan M.F., Gao B. Heat shock proteins and immune system // J. Leukoc. Biol. 2009. V. 85. P. 905. https://doi.org/10.1189/jlb.0109005
  26. Ohashi K., Burkart V., Flohe S., Kolb H. Cutting edge: heat shock protein 60 is a putative endogenous ligand of the toll-like receptor-4 complex // J. Immunol. 2000. V. 164. P. 558. https://doi.org/10.1189/jlb.0109005
  27. Vabulas R.M., Ahmad-Nejad P., da Costa C., Miethke T., Kirschning C.J., Hacker H., Wagner H. Endocytosed HSP60s use toll-like receptor 2 (TLR2) and TLR4 to activate the toll/interleukin-1 receptor signaling pathway in innate immune cells // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 31332. https://doi.org/10.1074/jbc.M103217200
  28. Maimbo M., Ohnishi K., Hikichi Y., Yoshioka H., Kiba A. Induction of a small heat shock protein and its functional roles in Nicotiana plants in the defense response against Ralstonia solanacearum // Plant Physiol. 2007. V. 145. P. 1588. https://doi.org/10.1104/pp.107.105353
  29. Park Ch.-J., Seo Y.-S. Heat shock proteins: a review of the molecular chaperones for plant immunity // Plant Pathol. J. 2015. V. 31. P. 323. https://doi.org/10.5423/PPJ.RW.08.2015.0150
  30. Szatmári Á. Zvara Á., Móricz Á.M., Besenyei E., Szabó E., Ott P.G., Puskás L.G., Bozsó Z. Pattern triggered immunity (PTI) in tobacco: isolation of activated genes suggests role of the phenylpropanoid pathway in inhibition of bacterial pathogens // PLoS ONE. 2014. V. 9. P. e102869. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0102869
  31. Ceylan, Y., Altunoglu, Y.C., Horuz, E. HSF and Hsp Gene Families in sunflower: a comprehensive genome-wide determination survey and expression patterns under abiotic stress conditions // Protoplasma. 2023. V. 260. P. 1473. https://doi.org/10.1007/s00709-023-01862-6
  32. Панасенко О.О., Ким М.В., Гусев Н.В. Структура и свойства малых белков теплового шока // Успехи биологической химии. 2003. Т. 42. С. 59.
  33. Gupta D., Tuteja N. Chaperones and foldases in endoplasmic reticulum stress signaling in plants // Plant Signal. Behav. 2011. V. 6. P. 232. https://doi.org/10.4161/psb.6.2.15490
  34. Van Ooijen G., Lukasik E., Van Den Burg H.A., Vossen J.H., Cornelissen B.J.C., Takken F.L.W. The small heat shock protein 20 RSI2 interacts with and is required for stability and function of tomato resistance protein I-2 // Plant J. 2010. V. 63. P. 563. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2010.04260.x
  35. Zuluaga A.P., Solé M., Lu H., Gongora-Castillo E. Transcriptome responses to Ralstonia solanacearum infection in the roots of the wild potato Solanum commersonii // BMC Genom. 2015. V. 16. P. 246. https://doi.org/10.1186/s12864-015-1460-1
  36. Pan X., Zhu B., Luo Y., Fu D. Unraveling the protein network of tomato fruit in response to necrotrophic phytopathogenic Rhizopus nigricans // PLoS ONE. 2013. V. 8: e73034. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0073034
  37. Garofalo C.G., Garavaglia. B.S., Dunger G., Gottig N., Orellano E.G., Ottado J. Expression analysis of small heat shock proteins during compatible and incompatible plant-pathogen interactions // Adv. Stud. Biol. 2009. V. 5. P. 197.
  38. Ahmed A.A., Pedersen C., Schultz-Larsen T., Kwaaitaal M., Jørgensen H.J.L., Thordal-Christensen H. The barley powdery mildew candidate secreted effector protein CSEP0105 inhibits the chaperone activity of a small heat shock protein // Plant Physiol. 2015. V. 168. P. 321. https://doi.org/10.1104/pp.15.00278
  39. Kampinga H.H., Craig E.A. The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity // Nat. Rev. 2010. V. 11. P. 579. https://doi.org/10.1038/nrm2941
  40. Liu J.Z., Whitham S.A. Overexpression of a soybean nuclear localized type-III DnaJ domain-containing HSP40 reveals its roles in cell death and disease resistance // Plant J. 2013. V. 74. P. 110. https://doi.org/10.1111/tpj.12108
  41. Hafrén A., Hofius D., Rönnholm G., Sonnewald U., Mäkinen K. HSP70 and its cochaperone CPIP promote potyvirus infection in Nicotiana benthamiana by regulating viral coat protein functions // Plant Cell. 2010. V. 22. P. 523. https://doi.org/10.1105/tpc.109.072413
  42. Hofius D., Maier A.T., Dietrich C., Jungkunz I., Bornke F., Maiss E., Sonnewald U. Capsid protein-mediated recruitment of host DnaJ-like proteins is required for Potato virus Y infection in tobacco plants // J. Virol. 2007. V. 81. P. 11870. https://doi.org/10.1128/JVI.01525-07
  43. Soellick T., Uhrig J.F., Bucher G.L., Kellmann J.W., Schreier P.H. The movement protein NSm of tomato spotted wilt tospovirus (TSWV): RNA binding, interaction with the TSWV N protein, and identification of interacting plant proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 2373. https://doi.org/10.1073/pnas.030548397
  44. Sarkar N.K., Kundnani P., Grover A. Functional analysis of Hsp70 superfamily proteins of rice (Oryza sativa) // Cell Stress Chaperones. 2013. V. 18. P. 427. https://doi.org/10.1007/s12192-012-0395-6
  45. Mayer M., Bukau B. Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism // Cell. Mol. Life Sci. 2005. V. 62. P. 670. https://doi.org/10.1007/s00018-004-4464-6
  46. Bush G.L., Meyer D.I. The refolding activity of theyeast heat shock proteins Ssa1 and Ssa2 defines their roles in protein translocation // J. Cell Biol. 1996. V. 135. P. 1229. https://doi.org/10.1083/jcb.135.5.1229
  47. Pratt W.B., Toft D.O. Regulation of signaling protein function and trafficking by the hsp90/hsp70-based chaperone machinery // Exp. Biol. Med. 2003. V. 228. P. 111. https://doi.org/10.1177/153537020322800201
  48. Duan Y.H., Guo J., Ding K., Wang S.-J., Zhang H., Dai X.-W., Chen Y.-Y., Govers F., Huang L.-L., Kang Z.-S. Characterization of a wheat Hsp70 gene and its expression in response to stripe rust infection and abiotic stresses // Mol. Biol. Rep. 2011. V. 38. P. 301. https://doi.org/10.1007/s11033-010-0108-0
  49. Kallamadi P.R., Dandu K., Kirti P.B., Rao C. M., Thakur S., Mulpuri S. An insight into powdery mildew-infected, susceptible, resistant and immune sunflower genotypes // Proteomics. 2018. V. 18: 1700418. https://doi.org/10.1002/pmic.201700418
  50. Yun Z., Gao H., Liu P., Liu S., Luo T., Jin S., Xu Q., Xu J., Cheng Y., Deng X. Comparative proteomic and metabolomic profiling of citrus fruit with enhancement of disease resistance by postharvest heat treatment // BMC Plant Biol. 2013. V. 13. P. 44. https://doi.org/10.1186/1471-2229-13-44
  51. Byth-Illing H.-A., Bornman L. Heat shock, with recovery, promotes protection of Nicotiana tabacum during subsequent exposure to Ralstonia solanacearum // Cell Stress Chaperones. 2014. V. 19. P. 193. https://doi.org/10.1007/s12192-013-0445-8
  52. Kawano Y., Akamatsu A., Hayashi K., Housen Y., Okuda J., Yao A., Nakashima A., Takahashi H., Yoshida H., Wong H.L., Kawasaki T., Shimamoto K. Activation of a Rac GTPase by the NLR family disease resistance protein Pit plays a critical role in rice innate immunity // Cell Host Microbe. 2010. V. 7. P. 362. https://doi.org/10.1016/j.chom.2010.04.010
  53. Hwang J.R., Zhang C., Patterson C. C-terminus of heat shock protein 70-interacting protein facilitates degradation of apoptosis signal-regulating kinase 1 and inhibits apoptosis signal-regulating kinase 1-dependent apoptosis // Cell Stress Chaperones. 2005. V. 10. P. 147. https://doi.org/10.1379/csc-90r.1
  54. Jung KH., Gho HJ., Nguyen M.X., Kim S.-R., An G. Genome-wide expression analysis of HSP70 family genes in rice and identification of a cytosolic HSP70 gene highly induced under heat stress // Funct. Integr. Genomics. 2013. V. 13. P. 391. https://doi.org/10.1007/s10142-013-0331-6
  55. Saijo Y. ER quality control of immune receptors and regulators in plants // Cell Microbiol. 2010. V. 12. P. 716. https://doi.org/10.1111/j.1462-5822.2010.01472.x
  56. Eichmann R., Schafer P. The endoplasmic reticulum in plant immunity and cell death // Front. Plant Sci. 2012. V. 3. P. 200. https://doi.org/10.3389/fpls.2012.00200
  57. Fradin E.F., Zhang Z., Ayala J.C.J., Castroverde C.D., Nazar R.N., Robb J., Liu C.-M., Thomma B.P.H.J. Genetic dissection of Verticillium wilt resistance mediated by tomato Ve1 // Plant Physiol. 2009. V. 150. P. 320. https://doi.org/10.1104/pp.109.136762
  58. Stergiopoulos I., de Wit P.J.G.M. Fungal effector proteins // Annu. Rev. Phytopathol. 2009. V. 47. P. 233. https://doi.org/10.1146/annurev.phyto.112408.132637
  59. Song Y., Zhang Zh., Boshoven J.C., Rovenich H., Seidl M.F., Jakše J., Maruthachalam K., Liu C.-M., Subbarao K.V., Javornik B., Thomma B.P.H.J. Tomato immune receptor Ve1 recognizes surface-exposed co-localized N- and C-termini of Verticillium dahliae effector Ave1 // bioRxiv 103473. 2017. https://doi.org/10.1101/103473
  60. Schott A., Ravaud S., Keller S., Radzimanowski J., Viotti C., Hillmer S., Sinning I., Strahl S. Arabidopsis stromal-derived Factor2 (SDF2) is a crucial target of the unfolded protein response in the endoplasmic reticulum // J. Biol. Chem. 2010. V. 285. P. 18113. https://doi.org/10.1074/jbc.M110.117176
  61. Liu J.X., Howell S.H. Endoplasmic reticulum protein quality control and its relationship to environmental stress responses in plants // Plant Cell. 2010. V. 22. P. 2930. https://doi.org/10.1105/tpc.110.078154
  62. Liebrand T.W.H., Kombrink A., Zhang Z., Sklenar J., Jones A.M.E., Robatzek Z., Thomma B.P.H.J., Joosten M.H.A.J. Chaperones of the endoplasmic reticulum are required for Ve1-mediated resistance to Verticillium // Mol. Plant Pathol. 2014. V. 15. P. 109. https://doi.org/10.1111/mpp.12071
  63. Vu N.T., Kamiya K., Fukushima A., Hao S., Ning W., Arizumi T., Ezura H., Kusano M. Comparative co-expression network analysis extracts the SlHSP70 gene affecting to shoot elongation of tomato // Plant Biotechnol. 2019. V. 36. P. 143. https://doi.org/10.5511/plantbiotechnology.19.0603a
  64. Muthusamy S.K., Pushpitha P., Makeshkumar T., Sheela M.N. Genome-wide identification and expression analysis of Hsp70 family genes in Cassava (Manihot esculenta Crantz) // Biotech. 2023. V. 13. P. 341. https://doi.org/10.1007/s13205-023-03760-3
  65. Thao N.P., Chen L., Nakashima A., Hara S., Umemura K., Takahashi A., Shirasu K., Kawasaki T., Shimamoto K. RAR1 and HSP90 form a complex with Rac/Rop GTPase and function in innate-immune responses in rise // Plant Cell. 2007. V. 19. P. 4035. https://doi.org/10.1105/tpc.107.055517
  66. Shirasu K. The HSP90-SGT1 chaperone complex for NLR immune sensors // Annu. Rev. Plant Biol. 2009. V. 60. P. 139. https://doi.org/0.1146/annurev.arplant.59.032607.092906
  67. Yuan C., Li Ch., Zhao X., Yan C., Wang J., Mou Y., Sun Q., Shan Sh. Genome-wide identification and characterization of HSP90-RAR1-SGT1-Complex members from Arachis genomes and their responses to biotic and abiotic stresses // Front. Genet. 2021. V. 12. P. 689669. https://doi.org/10.3389/fgene.2021.689669
  68. Seo Y.S., Lee S.K., Song M.Y., Suh J.-P., Hahn T.-R., Ponald P., Jeon J.-S. The HSP90-SGT1-RAR1 molecular chaperone complex: a core modulator in plant immunity // J. Plant Biol. 2008. V. 51. P. 1. https://doi.org/10.1007/BF03030734
  69. Catlett M.G., Kaplan K.B. Sgt1p is a unique co-chaperone that acts as a client adaptor to link Hsp90 to Skp1p // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 33739. https://doi.org/ 10.1074/jbc.M603847200
  70. Xu Z.S., Li Z.Y., Chen Y., Chen M., Li L.C., Ma Y.Z. Heat shock protein 90 in plants: molecular mechanisms and roles in stress responses // Int. J. Mol. Sci. 2012. V. 13. P. 15706. https://doi.org/10.3390/ijms131215706
  71. Cheng Y.T., Li Y., Huang S., Huang Y., Dong X., Zhang Y., Li X. Stability of plant immune-receptor resistance proteins is controlled by SKP1-CULLIN1-F-box(SCF)-mediated protein degradation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011. V. 108. P. 14694. https://doi.org/10.1073/pnas.1105685108
  72. Hong S.W., Vierling E. Hsp101 is necessary for heat tolerance but dispensable for development and germination in the absence of stress // Plant J. 2001. V. 27. P. 25. https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.2001.01066.x
  73. Lee U., Rioflorido I., Hong S.W., Larkindale J., Waters E.R., Vierling E. The Arabidopsis ClpB/Hsp100 family of proteins: chaperones for stress and chloroplast development // Plant J. 2007. V. 49. P. 115. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2006.02940.x
  74. Kreis E., Niemeyer J., Merz M., Scheuring D., Schroda M. CLPB3 is required for the removal of chloroplast protein aggregates and thermotolerance in Chlamydomonas // J. Exp. Bot. 2023. V. 74. P. 3714. https://doi.org/10.1093/jxb/erad109
  75. Tonsor S.J., Scott C., Boumaza I., Liss T.R., Brodsky J.L., Vierling E. Heat shock protein 101 effects in Arabidopsis thaliana: genetic variation, fitness and pleiotropy in controlled temperatory conditions // Mol. Ecol. 2008. V. 17. P. 1614. https://doi.org/10.1111/j.1365-294X.2008.03690.x
  76. McLoughlin F., Kim M., Marshall R.S., Vierstra R.D., Vierling E. HSP101 interacts with the proteasome and promotes the clearanceof ubiquitylated protein aggregates // Plant Physiol. 2019. V. 180. P. 1829. https://doi.org/10.1104/pp.19.00263
  77. Шафикова Т.Н., Омеличкина Ю.В., Солдатенко А.С., Еникеев А.Г., Копытина Т.В., Русалева Т.М., Волкова О.Д. Трансформированная геном hsp101 культура клеток табака обладает повышенной выживаемостью при заражении Clavibacter michiganensis ssp. sepedonicus // Доклады Академии наук. 2013. Т. 450. С. 621. https://doi.org/10.7868/S0869565213170271
  78. Omelichkina Y.V., Boyarkina S.V., Shafikova T.N. Effector-activated immune responses in potato and tobacco cell cultures caused by phytopathogen Clavibacter michiganensis ssp. sepedonicus // Russ. J. Plant Physiol. 2017. V. 64. P. 423. https://doi.org/10.1134/S1021443717020091

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».