Характеристика нового гена монодегидроаскорбатредуктазы у кукурузы (Zea mays L.) и его роль в ответе на стрессы
- Authors: Филюшин М.А.1, Архестова Д.Х.1,2, Кочиева Е.З.1, Щенникова А.В.1
-
Affiliations:
- Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
- Федеральный научный центр “Кабардино-Балкарский научный центр Российской академии наук”
- Issue: Vol 71, No 1 (2024)
- Pages: 34-44
- Section: ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ СТАТЬИ
- URL: https://journals.rcsi.science/0015-3303/article/view/262203
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0015330324010067
- EDN: https://elibrary.ru/NWCVVE
- ID: 262203
Cite item
Abstract
Растения кукурузы Zea mays L. чувствительны ко многим стрессовым факторам, вызывающим избыточное образование активных форм кислорода, механизм нивелирования воздействия которых на организм включает фермент монодегидроаскорбатредуктазу (MDHAR; EC 1.6.5.4), катализирующий восстановление монодегидроаскорбиновой кислоты до аскорбата. В геноме кукурузы известно четыре гена ZmMDHAR1–ZmMDHAR4, различающихся внутриклеточной локализацией кодируемых белков MDHAR. В данной работе был идентифицирован новый ген семейства – ZmMDHAR5 (Zm00001d017786; LOC100193942), кодирующий близкий структурный гомолог пероксисомального ZmMDHAR3. Сделано предположение, что ZmMDHAR5 может иметь функции, близкие к хлоропласт-митохондриальным MDHAR. Дифференциальная экспрессия генов ZmMDHAR1–ZmMDHAR5 в проростках кукурузы в ответ на различные стрессовые факторы позволила также предположить важное участие ZmMDHAR4 и ZmMDHAR5 в ответе на экзогенную абсцизовую кислоту, низкие температуры и обезвоживание; ZmMDHAR1 и ZmMDHAR3 – на солевой стресс; ZmMDHAR2 – на избыток соли и дефицит воды.
Full Text
About the authors
М. А. Филюшин
Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
Author for correspondence.
Email: michel7753@mail.ru
Институт биоинженерии
Russian Federation, МоскваД. Х. Архестова
Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук; Федеральный научный центр “Кабардино-Балкарский научный центр Российской академии наук”
Email: michel7753@mail.ru
Институт биоинженерии, Институт сельского хозяйства
Russian Federation, Москва; НальчикЕ. З. Кочиева
Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
Email: michel7753@mail.ru
Институт биоинженерии
Russian Federation, МоскваА. В. Щенникова
Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
Email: michel7753@mail.ru
Институт биоинженерии
Russian Federation, МоскваReferences
- Gill S.S., Tuteja N. Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic stress tolerance in crop plants // Plant Physiol. Biochem. 2010. V. 48. P. 909. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2010.08.016
- Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends Plant Sci. 2002. V. 7. P. 405.
- Smirnoff N. Ascorbic acid metabolism and functions: A comparison of plants and mammals // Free Radic. Biol. Med. 2018. V. 22. P. 116. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2018.03.033
- Leterrier M., Corpas F.J., Barroso J.B., Sandalio L.M., del Río L.A. Peroxisomal monodehydroascorbate reductase, genomic clone characterization and functional analysis under environmental stress conditions // Plant Physiol. 2005. V. 138. P. 2111. https://doi.org/10.1104/pp.105.066225
- Sano S., Tao S., Endo Y., Inaba T., Hossain M.A., Miyake C., Matsuo M., Aoki H., Asada K., Saito K. Purification and cDNA cloning of chloroplastic monodehydroascorbate reductase from spinach // Biosc. Biotechnol. Biochem. 2005. V. 69. P. 762.
- Zhou F., Zheng B., Wang F., Cao A., Xie S., Chen X., Schick J.A., Jin X., Li H. Genome-Wide Analysis of MDHAR gene family in four cotton species provides insights into fiber development via regulating AsA redox homeostasis // Plants. 2021. V. 10. Article 227. https://doi.org/10.3390/plants10020227
- Feng H., Liu W., Zhang Q., Wang X., Wang X., Duan X., Li F., Huang L., Kang Z. TaMDHAR4, a monodehydroascorbate reductase gene participates in the interactions between wheat and Puccinia striiformis f. sp. tritici // Plant Physiol. Biochem. 2014. V. 76. P. 7. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2013.12.015
- Lanubile A., Maschietto V., De Leonardis S., Battilani P., Paciolla C., Marocco A. Defense responses to mycotoxin-producing fungi Fusarium proliferatum, F. subglutinans, and Aspergillus flavus in kernels of susceptible and resistant maize genotypes // Mol. Plant Microbe Interact. 2015. V. 28. P. 546. https://doi.org/10.1094/MPMI-09-14-0269-R
- Negi B., Salvi P., Bhatt D., Majee M., Arora S. Molecular cloning, in-silico characterization and functional validation of monodehydroascorbate reductase gene in Eleusine coracana // PLoS ONE. 2017. V. 12. Article e0187793. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0187793
- Zhang Y., Li Z., Peng Y., Wang X., Peng D., Li Y., He X., Zhang X., Ma X., Huang L., Yan Y. Clones of FeSOD, MDHAR, DHAR Genes from white clover and gene expression analysis of ROS-scavenging enzymes during abiotic stress and hormone treatments // Molecules. 2015. V. 20. P. 20939. https://doi.org/10.3390/molecules201119741
- García G., Clemente-Moreno M.J., Díaz-Vivancos P., García M., Hernández J.A. The apoplastic and symplastic antioxidant system in onion: response to long-term salt stress // Antioxidants. 2020. V. 12. Article 67. https://doi.org/10.3390/antiox9010067
- Qi Q., Yanyan D., Yuanlin L., Kunzhi L., Huini X., Xudong S. Overexpression of SlMDHAR in transgenic tobacco increased salt stress tolerance involving S-nitrosylation regulation // Plant Sci. 2020. V. 299. Article 110609. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2020.110609
- Sultana S., Khew C.Y., Morshed M.M., Namasivayam P., Napis S., Ho C.L. Overexpression of monodehydroascorbate reductase from a mangrove plant (AeMDHAR) confers salt tolerance on rice // J. Plant Physiol. 2012. V. 169. P. 311. https://doi.org/10.1016/j.jplph.2011.09.004
- Liu Y.J., Yuan Y., Liu Y.Y., Liu Y., Fu J.J., Zheng J., Wang G.Y. Gene families of maize glutathione-ascorbate redox cycle respond differently to abiotic stresses // J. Plant Physiol. 2012. V. 169. P. 183. https://doi.org/10.1016/j.jplph.2011.08.018
- Sanahuja G., Farré G., Bassie L., Zhu C., Christou P., Capell T. Ascorbic acid synthesis and metabolism in maize are subject to complex and genotype-dependent feedback regulation during endosperm development // Biotechnol. J. 2013. V. 8. P. 1221. https://doi.org/10.1002/biot.201300064
- Sytykiewicz H. Expression patterns of genes involved in ascorbate-glutathione cycle in aphid-infested maize (Zea mays L.) seedlings // Int. J. Mol. Sci. 2016. V. 17. Article 268. https://doi.org/10.3390/ijms17030268
- Hu X., Liu J., Li W., Wen T., Li T., Guo X., Liu R.H. Biosynthesis and accumulation of multi-vitamins in black sweet corn (Zea mays L.) during kernel development // J. Sci. Food Agric. 2020. V. 100. P. 5230. https://doi.org/10.1002/jsfa.10573
- Filyushin M.A., Kochieva E.Z., Shchennikova A.V. ZmDREB2.9 gene in maize (Zea mays L.): genome-wide identification, characterization, expression, and stress response // Plants. 2022. V. 11. P.3060. https://doi.org/10.3390/plants11223060
- Liu J., Sun X., Xu F., Zhang Y., Zhang Q., Miao R., Zhang J., Liang J., Xu W. Suppression of OsMDHAR4 enhances heat tolerance by mediating H2O2-induced stomatal closure in rice plants // Rice. 2018. V. 11. Article 38. https://doi.org/10.1186/s12284-018-0230-5
- Yoon H.S., Lee H., Lee I.A., Kim K.Y., Jo J. Molecular cloning of the monodehydroascorbate reductase gene from Brassica campestris and analysis of its mRNA level in response to oxidative stress // Biochim. Biophys. Acta. 2004. V. 1658. P. 181. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2004.05.013
- Chen Q., Li W., Tan L., Tian F. Harnessing knowledge from maize and rice domestication for new crop breeding // Mol. Plant. 2021. V. 14. P. 9. https://doi.org/10.1016/j.molp.2020.12.006
- Zhou X., Muhammad I., Lan H., Xia C. Recent advances in the analysis of cold tolerance in maize // Front Plant Sci. 2022. V. 13. Article 866034. https://doi.org/10.3389/fpls.2022.866034
- Xie T., Gu W., Zhang L., Li L., Qu D., Li C., Meng Y., Li J., Wei S., Li W. Modulating the antioxidant system by exogenous 2-(3,4-dichlorophenoxy) triethylamine in maize seedlings exposed to polyethylene glycol-simulated drought stress // PLoS One. 2018. V. 13. Article e0203626. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0203626
- Omoto E., Nagao H., Taniguchi M., Miyake H. Localization of reactive oxygen species and change of antioxidant capacities in mesophyll and bundle sheath chloroplasts of maize under salinity // Physiol. Plant. 2013. V. 149. P. 1. https://doi.org/10.1111/ppl.12017
- Bryła M., Pierzgalski A., Zapaśnik A., Uwineza P.A., Ksieniewicz-Woźniak E., Modrzewska M., Waśkiewicz A. Recent research on Fusarium mycotoxins in maize-a review // Foods. 2022. V. 11. Article 3465. https://doi.org/10.3390/foods11213465
- Ismaiel A.A., Papenbrock J. Effect of patulin from Penicillium vulpinum on the activity of glutathione-s-transferase and selected antioxidative enzymes in maize // Int. J. Environ. Res. Public Health. 2017. V. 14. Article 825. https://doi.org/10.3390/ijerph14070825
- Shabeer S., Asad S., Jamal A., Ali A. Aflatoxin contamination, its impact and management strategies: an updated review // Toxins. 2022. V. 14. Article 307. https://doi.org/10.3390/toxins14050307
- Wang J., Zhong X., Zhu K., Lv J., Lv X., Li F., Shi Z. Reactive oxygen species, antioxidant enzyme activity, and gene expression patterns in a pair of nearly isogenic lines of nicosulfuron-exposed waxy maize (Zea mays L.) // Environ. Sci. Pollut. Res. Int. 2018. V. 25. P. 19012. https://doi.org/10.1007/s11356-018-2105-0
- Lisenbee C.S., Lingard M.J., Trelease R.N. Arabidopsis peroxisomes possess functionally redundant membrane and matrix isoforms of monodehydroascorbate reductase // Plant J. 2005. V. 43. P. 900. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2005.02503.x
- Hu B., Zeng W.P., Li X., Al-Sheikh U., Chen S.Y., Ding J. A conserved arginine/lysine-based motif promotes ER export of KCNE1 and KCNE2 to regulate KCNQ1 channel activity // Channels. 2019. V. 13. P. 483. https://doi.org/10.1080/19336950.2019.1685626
- Kano T., Kouzuki T., Mizuno S., Ueda S., Yamanoue M., Sakane F., Saito N., Shirai Y. Both the C1 domain and a basic amino acid cluster at the C-terminus are important for the neurite and branch induction ability of DGKβ // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2014. V. 447. P. 89. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2014.03.113
- Lunde C., Baumann U., Shirley N.J., Drew D.P., Fincher G.B. Gene structure and expression pattern analysis of three monodehydroascorbate reductase (Mdhar) genes in Physcomitrella patens: implications for the evolution of the MDHAR family in plants // Plant Mol. Biol. 2006. V. 60. P. 259. https://doi.org/10.1007/s11103-005-3881-8
- De Vleesschauwer D., Xu J., Höfte M. Making sense of hormone-mediated defense networking: from rice to Arabidopsis // Front. Plant Sci. 2014. V. 5. Article 611. https://doi.org/10.3389/fpls.2014.00611
- Huang B., Zhang J.M., Chen X.L., Xin X., Yin G.K., He J.J., Lu X.X., Zhou Y.C. Oxidative damage and antioxidative indicators in 48 h germinated rice embryos during the vitrification-cryopreservation procedure // Plant Cell Rep. 2018. V. 37. P. 1325. https://doi.org/10.1007/s00299-018-2315-4
- Koffler B.E., Luschin-Ebengreuth N., Stabentheiner E., Müller M., Zechmann B. Compartment specific response of antioxidants to drought stress in Arabidopsis // Plant Sci. 2014. V. 227. P. 133. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2014.08.002
- Fenech M., Amaya I., Valpuesta V., Botella M.A. Vitamin C content in fruits: biosynthesis and regulation // Front. Plant Sci. 2019. V. 9. Article 2006. https://doi.org/10.3389/fpls.2018.02006
Supplementary files
Note
1 Дополнительные материалы размещены в электронном виде по DOI статьи: 10.31857/S0015330324010067