Современное состояние лектинологии растений

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

Лектины представляют собой группу белков, широко распространенных во всех царствах живой природы, но безусловными “чемпионами” по многочисленности и разнообразию лектинов являются растения. Фундаментальное свойство обратимо связываться со специфическими углеводами делает лектины важными участниками системы “гликокода”, которая в растительном организме с его невероятным углеводным разнообразием имеет особое функциональное значение. Структурное разнообразие лектинов служит основой их многочисленных функций, включающих передачу сигналов, связанных с ростом и развитием, а также с реакциями растений на биотические и абиотические раздражители. В обзоре представлена ретроспектива развития лектинологии растений и современные представления о классификации растительных лектинов, их локализации, известных и потенциальных функциях.

全文:

受限制的访问

作者简介

Н. Петрова

Казанский институт биохимии и биофизики Федерального исследовательского центра “Казанский научный центр Российской академии наук”

编辑信件的主要联系方式.
Email: npetrova@inbox.ru
俄罗斯联邦, Казань

А. Агълямова

Казанский институт биохимии и биофизики Федерального исследовательского центра “Казанский научный центр Российской академии наук”

Email: npetrova@inbox.ru
俄罗斯联邦, Казань

Н. Мокшина

Казанский институт биохимии и биофизики Федерального исследовательского центра “Казанский научный центр Российской академии наук”

Email: npetrova@inbox.ru
俄罗斯联邦, Казань

Т. Горшкова

Казанский институт биохимии и биофизики Федерального исследовательского центра “Казанский научный центр Российской академии наук”

Email: npetrova@inbox.ru
俄罗斯联邦, Казань

参考

  1. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 346. https://doi.org/10.1104/pp.109.2.347
  2. Van Holle S., De Schutter K., Eggermont L., Tsaneva M., Dang L., Van Damme E.J.M. Comparative study of lectin domains in model species: New insights into evolutionary dynamics // Int. J. Mol. Sci. 2017. V. 18. P. 1136. https://doi: 10.3390/ijms18061136
  3. Van Holle S., Van Damme E.J.M. Messages from the past: New insights in plant lectin evolution // Front. Plant Sci. 2019. V. 10. P. 36. https://doi.org/10.3389/fpls.2019.00036
  4. De Coninck T., Van Damme E.J.M. The multiple roles of plant lectins // Plant Sci. 2021. V. 313. P. 111096. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2021.111096
  5. Gavande P.V., Goyal A., Fontes C.M.G.A. Carbohydrates and carbohydrate-active enzymes (CAZyme): An overview // Glycoside Hydrolases. 2023. P. 1. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-91805-3.00012-5
  6. Boraston A.B., Bolam D.N., Gilbert H.J., Davies G.J. Carbohydrate-binding modules: fine-tuning polysaccharide recognition // Biochem. J. 2004. V. 382. P. 769. https://doi.org/10.1042/BJ20040892
  7. Van Damme E.J.M., Allen A.K., Peumans W.J. Isolation and characterization of a lectin with exclusive specificity towards mannose from snowdrop (Galanthus nivalis) bulbs // FEBS lett. 1987. V. 215. P. 140. https://doi.org/10.1016/0014-5793(87)80129-1
  8. Van Damme E.J.M. 35 years in plant lectin research: a journey from basic science to applications in agriculture and medicine // Glycoconjugate J. 2022. V. 39. P. 83. https://doi.org/10.1007/s10719-021-10015-x
  9. Nonomura A.M., Shevela D., Komath S.S., Biel K.Y., Govindjee G. The carbon reactions of photosynthesis: role of lectins and glycoregulation // Photosyn. 2020. V. 58. P. 1090. https://doi.org/10.32615/ps.2020.064
  10. De Coninck T., Van Damme E.J.M. Plant lectins: Handymen at the cell surface // Cell Surf. 2022. V. 8. P. 100091. https://doi.org/10.1016/j.tcsw.2022.100091
  11. Goldstein I.J., Poretz R.D. Isolation and chemical properties of lectins. In the lectins: properties, functions and applications in biology and medicine. Michigan: Academic Press. 1986. P. 33. ISBN: 9780124499454.
  12. Goldstein I.J., Winter H.C., Poretz R.D. Plant lectins: tools for the study of complex carbohydrates. In Glycoproteins II. Amsterdam: Elsevier. 1997. P. 403. ISBN: 9780080860909.
  13. Van Damme E.J.M., Lannoo N., Peumans W.J. Plant lectins // Adv. Bot. Res. 2008. V. 48. P. 107. https://doi.org/10.1016/S0065-2296(08)00403-5
  14. Jiang S.Y., Ma Z., Ramachandran S. Evolutionary history and stress regulation of the lectin superfamily in higher plants // BMC Evol. Biol. 2010. V. 10. P. 1. https://doi.org/10.1186/1471-2148-10-79
  15. Bellande K., Bono J.J., Savelli B., Jamet E., Canut H. Plant lectins and lectin receptor-like kinases: how do they sense the outside? // Int. J. Mol. Sci. 2017. V. 18. P. 1164. https://doi.org/10.3390/ijms18061164
  16. Kumar V., Donev E.N., Barbut F.R., Kushwah S., Mannapperuma C., Urbancsok J., Mellerowicz E.J. Genome-wide identification of Populus malectin/malectin-like domain-containing proteins and expression analyses reveal novel candidates for signaling and regulation of wood development // Front. Plant Sci. 2020. V. 11. P. 588846.
  17. Eggermont L., Verstraeten B., Van Damme E.J.M. Genome wide screening for lectin motifs in Arabidopsis thaliana // Plant Genome. 2017. V. 10. P. plantgenome2017.02.0010. https://doi.org/10.3835/plantgenome2017.02.0010
  18. Petrova N., Nazipova A., Gorshkov O., Mokshina N., Patova O., Gorshkova T. Gene expression patterns for proteins with lectin domains in flax stem tissues are related to deposition of distinct cell wall types // Front. Plant Sci. 2021. V. 12. P. 634594. https://doi.org/10.3389/fpls.2021.634594
  19. Aglyamova A., Petrova N., Gorshkov O., Kozlova L., Gorshkova T. Growing maize root: Lectins involved in consecutive stages of cell development // Plants. 2022. V. 11. P. 1799. https://doi.org/10.3390/plants11141799
  20. Yang H., Wang D., Guo L., Pan H., Yvon R., Garman S., Wu H., Cheung A.Y. Malectin/Malectin-like domain-containing proteins: a repertoire of cell surface molecules with broad functional potential // Cell Surf. 2021. V. 7. P. 100056. https://doi.org/10.1016/j.tcsw.2021.100056
  21. Zhang Q., Chen S., Bao Y., Wang D., Wang W., Chen R., Li Y., Xu G., Feng X., Liang X., Dou D. Functional diversification analysis of soybean malectin/malectin-like domain containing receptor-like kinases in immunity by transient expression assays // Front. Plant Sci. 2022. V. 13. P. 938876. https://doi.org/10.3389/fpls.2022.938876
  22. Jing X.Q., Shalmani A., Zhou M.R., Shi P.T., Muhammad I., Shi Y., Sharif R., Li W., Liu W., Chen K.M. Genome-wide identification of malectin/malectin-like domain containing protein family genes in rice and their expression regulation under various hormones, abiotic stresses, and heavy metal treatments // J. Plant Growth Regul. 2020. V. 39. P. 492. https://doi.org/10.1007/s00344-019-09997-8
  23. Агълямова А.Р., Хакимова А.Р., Горшков О.В., Горшкова Т.А. Physcomitrium patens – модель для изучения эволюции белков с лектиновыми доменами у растений // Физиология растений. 2024. Т. 71.
  24. Fouquaert E., Peumans W.J., Vandekerckhove T., Ongenaert M., Van Damme E.J. Proteins with an Euonymus lectin-like domain are ubiquitous in Embryophyta // BMC Plant Biol. 2009. V. 9. P. 1. https://doi.org/10.1186/1471-2229-9-136
  25. Tsaneva M., De Schutter K., Verstraeten B., Van Damme E.J. Lectin sequence distribution in QTLs from rice (Oryza sativa) suggest a role in morphological traits and stress responses // Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 20. P. 437. https://doi.org/10.3390/ijms20020437
  26. Tsaneva M., Van Damme E.J.M. 130 years of plant lectin research // Glycoconjugate J. 2020. V. 37. P. 533. https://doi.org/10.1007/s10719-020-09942-y
  27. Silva R.M.S., Buzo F.F., Pavani R.T., de Mendonça Ludgero A.K., Taylor K.M.H., Duarte C.E.M. Plant lectins: an overview // Peer Review. 2023. V. 5. P. 303. https://doi.org/10.53660/812.prw2242
  28. Varki A., Gagneux P. Biological functions of glycans. In: Essentials of Glycobiology. 3rd ed. // New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor. 2015. PMID: 28876862.
  29. Komath S.S., Kavitha M., Swamy M.J. Beyond carbohydrate binding: new directions in plant lectin research // Org. Biomol. Chem. 2006. V. 4. P. 973. https://doi.org/10.1039/B515446D
  30. Choi J., Tanaka K., Cao Y., Qi Y., Qiu J., Liang Y., Lee S., Stacey G. Identification of a plant receptor for extracellular ATP // Sci. 2014. V. 343. P. 290. https://doi.org/10.1126/science.343.6168.290
  31. Pham A.Q., Cho S.H., Nguyen C.T., Stacey G. Arabidopsis lectin receptor kinase P2K2 is a second plant receptor for extracellular ATP and contributes to innate immunity // Plant Physiol. 2020. V. 183. P. 1364. https://doi.org/10.1104/pp.19.01265
  32. Bouwmeester K., Govers F. Arabidopsis L-type lectin receptor kinases: phylogeny, classification, and expression profiles // J. Exp. Bot. 2009. V. 60. P. 4383. https://doi.org/10.1093/jxb/erp277
  33. Wang C., Zhou M., Zhang X., Yao J., Zhang Y., Mou Z. A lectin receptor kinase as a potential sensor for extracellular nicotinamide adenine dinucleotide in Arabidopsis thaliana // eLife. 2017. V. 6. P. e25474. https://doi.org/10.7554/eLife.25474
  34. Pusztai A., Bardocz S. Biological effects of plant lectins on the gastrointestinal tract metabolic consequences and applications // Trends Glycosci. Glycotechnol. 1996. V. 8. P. 149. https://doi.org/10.4052/tigg.8.149
  35. Edelman G.M., Cunningham B.A., Reeke Jr G.N., Becker J.W., Waxdal M.J., Wang J.L. The covalent and three-dimensional structure of concanavalin A // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1972. V. 69. P. 2580. https://doi.org/10.1073/pnas.69.9.2580
  36. Vijayan M., Chandra N. Lectins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. V. 9. P. 707. https://doi.org/10.1016/S0959-440X(99)00034-2
  37. Taylor M.E., Drickamer K. Convergent and divergent mechanisms of sugar recognition across kingdoms // Curr. Opin. Struct. Biol. 2014. V. 28. P. 14. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2014.07.003
  38. Barre A., Bourne Y., Van Damme E.J., Rougé, P. Overview of the structure–function relationships of mannose-specific lectins from plants, algae and fungi // Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 20. P. 254. https://doi.org/10.3390/ijms20020254
  39. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Современные представления о предполагаемых функциях лектинов растений // Журнал Общей биологии. 2007. Т. 68. С. 109.
  40. Бабоша А.В. Лектины и проблема распознавания фитопатогенов растением-хозяином // Журнал Общей биологии. 2008. Т. 69. С. 379.
  41. Рожнова Н.А., Геращенков Г.А., Бабоша А.В. Индукция фитогемагглютинирующей активности в растениях картофеля in vitro арахидоновой кислотой // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 603.
  42. De Schutter K., Van Damme E.J.M. Protein-carbohydrate interactions as part of plant defense and animal immunity // Molecules. 2015. V. 20. P. 9029. https://doi.org/10.3390/molecules20059029
  43. Van Holle S., Van Damme E.J.M. Distribution and evolution of the lectin family in soybean (Glycine max) // Molecules. 2015. V. 20. P. 2868. https://doi.org/10.3390/molecules20022868
  44. Nsimba-Lubaki M., Peumans W.J. Seasonal fluctuations of lectins in barks of elderberry (Sambucus nigra) and black locust (Robinia pseudoacacia) // Plant Physiol. 1986. V. 80. P. 747. https://doi.org/10.1104/pp.80.3.747
  45. Wetzel S., Demmers C., Greenwood J.S. Seasonally fluctuating bark proteins are a potential form of nitrogen storage in three temperate hardwoods // Planta. 1989. V. 178. P. 275. https://doi.org/10.1007/BF00391854
  46. Berthelot K., Peruch F., Lecomte S. Highlights on Hevea brasiliensis (pro) hevein proteins // Biochimie. 2016. V. 127. P. 258. http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2016.06.006
  47. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes, and their role in plant defense // Plant Cell. 1991. V. 3. P. 1. https://doi.org/10.1105/tpc.3.1.1
  48. Iseli B., Boller T., Neuhaus J.M. The N-terminal cysteine-rich domain of tobacco class I chitinase is essential for chitin binding but not for catalytic or antifungal activity // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 221. https://doi.org/10.1104/pp.103.1.221
  49. Broekaert W.F., Van Parijs J.A.N., Leyns F., Joos H., Peumans W.J. A chitin-binding lectin from stinging nettle rhizomes with antifungal properties // Sci. 1989. V. 245. P. 1100. https://doi.org/10.1126/science.245.4922.1100
  50. Naithani S., Komath S.S., Nonomura A., Govindjee G. Plant lectins and their many roles: Carbohydrate-binding and beyond // J. Plant Physiol. 2021. V. 266. P. 153531. https://doi.org/10.1016/j.jplph.2021.153531
  51. Lannoo N., Van Damme E.J.M. Nucleocytoplasmic plant lectins // Biochim. Biophys. Acta / Gen. Subj. 2010. V. 1800. P. 190. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2009.07.021
  52. Yoneda Y., Imamoto-Sonobe N., Yamaizumi M., Uchida T. Reversible inhibition of protein import into the nucleus by wheat germ agglutinin injected into cultured cells // Exp. Cell Res. 1987. V. 173. P. 586. https://doi.org/10.1016/0014-4827(87)90297-7
  53. Delporte A., De Zaeytijd J., De Storme N., Azmi A., Geelen D., Smagghe G., Guisez Y., Van Damme E.J. Cell cycle-dependent O-GlcNAc modification of tobacco histones and their interaction with the tobacco lectin // Plant Physiol. Biochem. 2014. V. 83. P. 151. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2014.07.021
  54. Schouppe D., Ghesquière B., Menschaert G., De Vos W.H., Bourque S., Trooskens G., Proost P., Gevaert K., Van Damme E.J. Interaction of the tobacco lectin with histone proteins // Plant Physiol. 2011. V. 155. P. 1091. https://doi.org/10.1104/pp.110.170134
  55. Eggermont L., Stefanowicz K., Van Damme E.J.M. Nictaba homologs from Arabidopsis thaliana are involved in plant stress responses // Front. Plant Sci. 2018. V. 8. P. 2218. https://doi.org/10.3389/fpls.2017.02218
  56. Gómez G., Pallás V. Identification of an in vitro ribonucleoprotein complex between a viroid RNA and a phloem protein from cucumber plants // Mol. Plant-Microbe Interact. 2001. V. 14. P. 910. https://doi.org/10.1094/MPMI.2001.14.7.910
  57. Wang M.B., Boulter D., Gatehouse J.A. Characterization and sequencing of cDNA clone encoding the phloem protein PP2 of Cucurbita pepo // Plant Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 159. https://doi.org/10.1007/BF00040582
  58. Read S.M., Northcote D.H. Subunit structure and interactions of the phloem proteins of Cucurbita maxima (pumpkin) // Eur. J. Biochem. 1983. V. 134. P. 561. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1983.tb07603.x
  59. Lannoo N., Peumans W.J., Van Pamel E., Alvarez R., Xiong T.C., Hause G., Mazars C., Van Damme E.J. Localization and in vitro binding studies suggest that the cytoplasmic/nuclear tobacco lectin can interact in situ with high-mannose and complex N-glycans // FEBS lett. 2006. V. 580. P. 6329. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2006.10.044
  60. Galindo-Trigo S., Grand T.M., Voigt C.A., Smith L.M. A malectin domain kinesin functions in pollen and seed development in Arabidopsis // J. Exp. Bot. 2020. V. 71. P. 1828. https://doi.org/10.1093/jxb/eraa023
  61. Stefanowicz K., Lannoo N., Proost P., Van Damme E.J. Arabidopsis F-box protein containing a Nictaba-related lectin domain interacts with N-acetyllactosamine structures // FEBS Open Bio. 2012. V. 2. P. 151. http://dx.doi.org/10.1016/j.fob.2012.06.002
  62. Stefanowicz K., Lannoo N., Van Damme E.J.M. Plant F-box proteins-judges between life and death // Crit. Rev. Plant Sci. 2015. V. 34. P. 523. https://doi.org/10.1080/07352689.2015.1024566
  63. Van Damme E.J.M., Barre A., Rougé P., Peumans W.J. Cytoplasmic/nuclear plant lectins: a new story // Trends Plant Sci. 2004. V. 9. P. 484. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2004.08.003
  64. Pattison R.J., Amtmann A. N-glycan production in the endoplasmic reticulum of plants // Trends Plant Sci. 2009. V. 14. P. 92. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2008.11.008
  65. Van Damme E.J.M., Smith D.F., Cummings R., Peumans W.J. Glycan arrays to decipher the specificity of plant lectins / The Molecular Immunology of Complex Carbohydrates-3 In Advances in Experimental Medicine and Biology // Ed. Wu A.M. Springer Science. 2011. P. 757. https://doi.org/10.1007/978-1-4419-7877-6_39
  66. Song M., Xu W., Xiang Y., Jia H., Zhang L., Ma Z. Association of jacalin-related lectins with wheat responses to stresses revealed by transcriptional profiling // Plant Mol. Biol. 2014. V. 84. P. 95. https://doi.org/10.1007/s11103-013-0121-5
  67. Lannoo N., Van Damme E.J.M. Lectin domains at the frontiers of plant defense // Front. Plant Sci. 2014. V. 5. P. 397. https://doi.org/10.3389/fpls.2014.00397
  68. Pinedo M., Orts F., de Oliveira Carvalho A., Regente M., Soares J.R., Gomes V.M., de la Canal L. Molecular characterization of Helja, an extracellular jacalin-related protein from Helianthus annuus: Insights into the relationship of this protein with unconventionally secreted lectins // J. Plant Physiol. 2015. V. 183. P. 144. https://doi.org/10.1016/j.jplph.2015.06.004
  69. Esch L., Schaffrath U. An update on jacalin-like lectins and their role in plant defense // Int. J. Mol. Sci. 2017. V. 18. P. 1592. https://doi.org/10.3390/ijms18071592
  70. Krattinger S.G., Keller B. Molecular genetics and evolution of disease resistance in cereals // New Phytol. 2016. V. 212. P. 320. https://doi.org/10.1111/nph.14097
  71. Al Atalah B., Smagghe G., Van Damme E.J.M. Orysata, a jacalin-related lectin from rice, could protect plants against biting-chewing and piercing-sucking insects // Plant Sci. 2014. V. 221. P. 21. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2014.01.010
  72. Jiang J.F., Xu Y.Y., Chong K. Overexpression of OsJAC1, a lectin gene, suppresses the coleoptile and stem elongation in rice // J. Integr. Plant Biol. 2007. V. 49. P. 230. https://doi.org/10.1111/j.1744-7909.2007.00428.x
  73. Ma Q.H., Liu Y.C. TaDIR13, a dirigent protein from wheat, promotes lignan biosynthesis and enhances pathogen resistance // Plant Mol. Biol. Rep. 2015. V. 33. P. 143. https://doi.org/10.1007/s11105-014-0737-x
  74. Paniagua C., Bilkova A., Jackson P., Dabravolski S., Riber W., Didi V., Houser J., Gigli-Bisceglia N., Wimmerova M., Budínská E., Hamann T., Hejatko J. Dirigent proteins in plants: modulating cell wall metabolism during abiotic and biotic stress exposure // J. Exp. Bot. 2017. V. 68. P. 3287. https://doi.org/10.1093/jxb/erx141
  75. Dang L., Rougé P., Van Damme E.J.M. Amaranthin-like proteins with aerolysin domains in plants // Front. Plant Sci. 2017. V. 8. P. 1368. https://doi.org/10.3389/fpls.2017.01368
  76. Petrova N., Mokshina N. Using FIBexDB for in-depth analysis of flax lectin gene expression in response to Fusarium oxysporum infection // Plants. 2022. V. 11. P. 163. https://doi.org/10.3390/plants11020163
  77. Van Hove J., Fouquaert E., Smith D.F., Proost P., Van Damme E.J. Lectin activity of the nucleocytoplasmic EUL protein from Arabidopsis thaliana // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. V. 414. P. 101. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.09.031
  78. Lambin J., Demirel Asci S., Dubiel M., Tsaneva M., Verbeke I., Wytynck P., De Zaeytijd J., Smagghe G., Subramanyam K., Van Damme E.J. OsEUL lectin gene expression in rice: stress regulation, subcellular localization and tissue specificity // Front. Plant Sci. 2020. V. 11. P. 185. https://doi.org/10.3389/fpls.2020.00185
  79. Sahid S., Roy C., Paul S., Datta R. Rice lectin protein r40c1 imparts drought tolerance by modulating S-adenosylmethionine synthase 2, stress-associated protein 8 and chromatin-associated proteins // J. Exp. Bot. 2020. V. 71. P. 7331. https://doi.org/10.1093/jxb/eraa400
  80. Dubiel M., De Coninck T., Osterne V.J.S., Verbeke I., Van Damme D., Smagghe G., Van Damme E.J. The ArathEULS3 lectin ends up in stress granules and can follow an unconventional route for secretion // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. P. 1659. https://doi.org/10.3390/ijms21051659
  81. Van Hove J., De Jaeger G., De Winne N., Guisez Y., Van Damme E.J. The Arabidopsis lectin EULS3 is involved in stomatal closure // Plant Sci. 2015. V. 238. P. 312. https://doi.org/10.1016/j.plantsci.2015.07.005
  82. Strasser R. Plant protein glycosylation // Glycobiology. 2016. V. 26. P. 926. https://doi.org/10.1093/glycob/cww023
  83. Caramelo J.J., Parodi A.J. Getting in and out from calnexin/calreticulin cycles // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 10221. https://doi.org/10.1074/jbc.R700048200
  84. Feng H., Qiu T., Yin C., Zhao X., Xu G., Qi L., Zhang Y., Peng Y., Zhao W. The rice malectin regulates plant cell death and disease resistance by participating in glycoprotein quality control // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 5819. https://doi.org/10.3390/ijms23105819
  85. Strasser R., Bondili J.S., Vavra U., Schoberer J., Svoboda B., Glossl J., Léonard R., Stadlmann J., Altmann F., Steinkellner H., Mach L. A unique β1, 3-galactosyltransferase is indispensable for the biosynthesis of N-glycans containing Lewis a structures in Arabidopsis thaliana // Plant Cell. 2007. V. 19. P. 2278. https://doi.org/10.1105/tpc.107.052985
  86. Basu D., Wang W., Ma S., DeBrosse T., Poirier E., Emch K., Soukup E., Tian L., Showalter A.M. Two hydroxyproline galactosyltransferases, GALT5 and GALT2, function in arabinogalactan-protein glycosylation, growth and development in Arabidopsis // PLoS One. 2015. V. 10. P. e0125624. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0125624
  87. Kim Y.S., Lee J.H., Yoon G.M., Cho H.S., Park S.W., Suh M.C., Choi D., Ha H.J., Liu J.R., Pai H.S. CHRK1, a chitinase-related receptor-like kinase in tobacco // Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 905. https://doi.org/10.1104/pp.123.3.905
  88. Liu P.L., Wan J.N., Guo Y.P., Ge S., Rao G.Y. Adaptive evolution of the chrysanthemyl diphosphate synthase gene involved in irregular monoterpene metabolism // BMC evolutionary biology. 2012. V. 12. P. 1. https://doi.org/10.1186/1471-2148-12-214
  89. Yang C., Wang E., Liu J. CERK1, more than a co-receptor in plant-microbe interactions // New Phytol. 2022. V. 234. P. 1606. https://doi.org/10.1111/nph.18074
  90. Miya A., Albert P., Shinya T., Desaki Y., Ichimura K., Shirasu K., Narusaka Y., Kawakami N., Kaku H., Shibuya N. CERK1, a LysM receptor kinase, is essential for chitin elicitor signaling in Arabidopsis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2007. V. 104. P. 19613. https://doi.org/10.1073/pnas.0705147104
  91. Liu T., Liu Z., Song C., Hu Y., Han Z., She J., Fan F., Wang J., Jin C., Chang J., Zhou J.M., Chai J. Chitin-induced dimerization activates a plant immune receptor // Sci. 2012. V. 336. P. 1160. https://doi.org/10.1126/science.1218867
  92. Cao Y., Liang Y., Tanaka K., Nguyen C.T., Jedrzejczak R.P., Joachimiak A., Stacey G. The kinase LYK5 is a major chitin receptor in Arabidopsis and forms a chitin-induced complex with related kinase CERK1 // eLife. 2014. V. 3. P. e03766. https://doi.org/10.7554/eLife.03766
  93. Yamada K., Yamaguchi K., Shirakawa T., Nakagami H., Mine A., Ishikawa K., Fujiwara M., Narusaka M., Narusaka Y., Ichimura K., Kobayashi Y., Matsui H., Nomura Y., Nomoto M., Tada Y. et al. The Arabidopsis CERK 1-associated kinase PBL 27 connects chitin perception to MAPK activation // EMBO J. 2016. V. 35. P. 2468. https://doi.org/10.15252/embj.201694248
  94. Willmann R., Lajunen H.M., Erbs G., Newman M.A., Kolb D., Tsuda K., Katagiri F., Fliegmann J., Bono J.J., Cullimore J.V., Jehle A.K., Götz F., Kulik A., Molinaro A., Lipka V. et al. Arabidopsis lysin-motif proteins LYM1 LYM3 CERK1 mediate bacterial peptidoglycan sensing and immunity to bacterial infection // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2011. V. 108. P. 19824. https://doi.org/10.1073/pnas.1112862108
  95. Desaki Y., Miyata K., Suzuki M., Shibuya N., Kaku H. Plant immunity and symbiosis signaling mediated by LysM receptors // Innate Immun. 2018. V. 24. P. 92. https://doi.org/10.1177/1753425917738885
  96. Tanaka K., Choi J., Cao Y., Stacey G. Extracellular ATP acts as a damage-associated molecular pattern (DAMP) signal in plants // Front. Plant Sci. 2014. V. 5. P. 446. https://doi.org/10.3389/fpls.2014.00446
  97. Gouget A., Senchou V., Govers F., Sanson A., Barre A., Rougé P., Pont-Lezica R., Canut H. Lectin receptor kinases participate in protein-protein interactions to mediate plasma membrane-cell wall adhesions in Arabidopsis // Plant Physiol. 2006. V. 140. P. 81. https://doi.org/10.1104/pp.105.066464
  98. Hwang I.S., Hwang B.K. The pepper mannose-binding lectin gene CaMBL1 is required to regulate cell death and defense responses to microbial pathogens // Plant Physiol. 2011. V. 155. P. 447. https://doi.org/10.1104/pp.110.164848
  99. Luo X., Wu W., Liang Y., Xu N., Wang Z., Zou H., Liu J. Tyrosine phosphorylation of the lectin receptor-like kinase LORE regulates plant immunity // EMBO J. 2020. V. 39. P. e102856. https://doi.org/10.15252/embj.2019102856
  100. Labbé J., Muchero W., Czarnecki O., Wang J., Wang X., Bryan A.C., Zheng K., Yongil Y., Xie M., Zhang J., Wang D., Meidl P., Wang H., Morrell-Falvey J.L., Cope K.R. et al. Mediation of plant-mycorrhizal interaction by a lectin receptor-like kinase // Nat. Plants. 2019. V. 5. P. 676. https://doi.org/10.1038/s41477-019-0469-x
  101. Catanzariti A.M., Lim G.T.T., Jones D.A. The tomato I-3 gene: a novel gene for resistance to Fusarium wilt disease // New Phytol. 2015. V. 207. P. 106. https://doi.org/10.1111/nph.13348
  102. Nasrallah J.B., Nasrallah M.E. S-locus receptor kinase signalling // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 313. https://doi.org/10.1042/BST20130222
  103. Ma R., Han Z., Hu Z., Lin G., Gong X., Zhang H., Nasrallah J.B., Chai J. Structural basis for specific self-incompatibility response in Brassica // Cell Res. 2016. V. 26. P. 1320. https://doi.org/10.1038/cr.2016.129
  104. Deb S., Sankaranarayanan S., Wewala G., Widdup E., Samuel M.A. The S-domain receptor kinase Arabidopsis receptor kinase2 and the U box/armadillo repeat-containing E3 ubiquitin ligase9 module mediates lateral root development under phosphate starvation in Arabidopsis // Plant Physiol. 2014. V. 165. P. 1647. https://doi.org/10.1104/pp.114.244376
  105. Feng W., Kita D., Peaucelle A., Cartwright H.N., Doan V., Duan Q., Liu M., Maman J., Leonie S., Schmitz-Thom I., Yvon R., Kudla J., Wu H., Cheung A.Y., Dinneny J.R. The FERONIA receptor kinase maintains cell-wall integrity during salt stress through Ca2+ signaling // Curr. Biol. 2018. V. 28. P. 666. https://doi.org/10.1016/j.cub.2018.01.023
  106. Ge Z., Dresselhaus T., Qu L.J. How CrRLK1L receptor complexes perceive RALF signals // Trends Plant Sci. 2019. V. 24. P. 978. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2019.09.002
  107. Franck C.M., Westermann J., Boisson-Dernier A. Plant malectin-like receptor kinases: from cell wall integrity to immunity and beyond // Annu. Rev. Plant Biol. 2018. V. 69. P. 301. https://doi.org/10.1146/annurev-arplant-042817-040557
  108. Ortiz-Morea F.A., Liu J., Shan L., He P. Malectin-like receptor kinases as protector deities in plant immunity // Nat. Plants. 2022. V. 8. P. 27. https://doi.org/10.1038/s41477-021-01028-3
  109. Tang W., Lin W., Zhou X., Guo J., Dang X., Li B., Lin D., Yang Z. Mechano-transduction via the pectin-FERONIA complex activates ROP6 GTPase signaling in Arabidopsis pavement cell morphogenesis // Curr. Biol. 2022. V. 32. P. 508. https://doi.org/10.1016/j.cub.2021.11.031
  110. Zhang R., Shi P.T., Zhou M., Liu H.Z., Xu X.J., Liu W.T., Chen K.M. Rapid alkalinization factor: function, regulation, and potential applications in agriculture // Stress Biol. 2023. V. 3. P. 16. https://doi.org/10.1007/s44154-023-00093-2
  111. Haruta M., Sabat G., Stecker K., Minkoff B.B., Sussman M.R. A peptide hormone and its receptor protein kinase regulate plant cell expansion // Sci. 2014. V. 343. P 408. https://doi.org/10.1126/science.1244454
  112. Gonneau M., Desprez T., Martin M., Doblas V.G., Bacete L., Miart F., Sormani R., Hematy K., Renou J., Landrein B., Murphy E., Van De Cotte B., Vernhettes S., De Smet I., Höfte H. Receptor kinase THESEUS1 is a rapid alkalinization factor 34 receptor in Arabidopsis // Curr. Biol. 2018. V. 28. P. 2452. https://doi.org/10.1016/j.cub.2018.05.075
  113. Hématy K., Sado P.E., Van Tuinen A., Rochange S., Desnos T., Balzergue S., Pelletier S., Renou J., Höfte H. A receptor-like kinase mediates the response of Arabidopsis cells to the inhibition of cellulose synthesis // Curr. Biol. 2007. V. 17. P. 922. https://doi.org/10.1016/j.cub.2007.05.018
  114. Guo H., Li L., Ye H., Yu X., Algreen A., Yin Y. Three related receptor-like kinases are required for optimal cell elongation in Arabidopsis thaliana // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009. V. 106. P. 7648. https://doi.org/10.1073/pnas.0812346106
  115. Schoenaers S., Balcerowicz D., Breen G., Hill K., Zdanio M., Mouille G., Holman T.J., Oh J., Wilson M.H., Nikonorova N., Dai Vu L., De Smet I., Swarup R., De Vos W.H., Pintelon I. et al. The auxin-regulated CrRLK1L kinase ERULUS controls cell wall composition during root hair tip growth // Curr. Biol. 2018. V. 28. P. 722. https://doi.org/10.1016/j.cub.2018.01.050
  116. Ge Z., Bergonci T., Zhao Y., Zou Y., Du S., Liu M.C., Luo X., Ruan H., García-Valencia L.E., Zhong S., Hou S., Huang Q., Lai L., Moura D.S., Gu H. et al. Arabidopsis pollen tube integrity and sperm release are regulated by RALF-mediated signaling // Sci. 2017. V. 358. P. 1596. https://doi.org/10.1126/science.aao3642
  117. Gao S., Li C. CrRLK1L receptor kinases-regulated pollen-pistil interactions // Reproduction and Breeding. 2022. V. 2. P. 113. https://doi.org/10.1016/j.repbre.2022.11.002
  118. Liang X., Zhou J.M. The secret of fertilization in flowering plants unveiled // Sci. Bull. 2018. V. 63. P. 408. https://doi.org/10.1016/j.scib.2018.02.010
  119. Zhong S., Li L., Wang Z., Ge Z., Li Q., Bleckmann A., Wang J., Song Z., Shi Y., Liu T., Li L., Zhou H., Wang Y., Zhang L., Wu H. et al. RALF peptide signaling controls the polytubey block in Arabidopsis // Sci. 2022. V. 375. P. 290. https://doi.org/10.1126/science.abl4683
  120. Hou Y., Guo X., Cyprys P., Zhang Y., Bleckmann A., Cai L., Huang Q., Luo Y., Gu H., Dresselhaus T., Dong J., Qu L.J. Maternal ENODLs are required for pollen tube reception in Arabidopsis // Curr. Biol. 2016. V. 26. P. 2343. https://doi.org/10.1016/j.cub.2016.06.053

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2. Fig. 1. Distribution of lectin families in the plant genome: thale cress (Arabidopsis thaliana) [14, 17, 20], soybean (Glycine max) [2, 14, 21], flax (Linum usitatissimum) [18], rice (Oryza sativa) [2, 14, 22], maize (Zea mays) [19], amborella (Amborella trichopoda), thuja (Thuja plicata*), physcomitrium (Physcomitrium patens) [23], volvox (Volvox carteri*), chlamydomonas (Chlamydomonas reinhardtii*). Different lectin families are shown in different colors; the total number of protein-coding genes in the genome of the corresponding plant is shown on the right side (according to Phytozome). * – search by PFAM in the Phytozome database (https://phytozome-next.jgi.doe.gov/, accessed 25.07.2023).

下载 (137KB)
索引源数据
3. Fig. 2. Domain organization and general architecture of lectins. (a) – Types of lectins: mero-, holo-, super-, and chimerolectins. (b) – Variants of chimerolectin architecture and their designations: a – soluble proteins without the transmembrane domain LecP, b – membrane-anchored proteins without the kinase domain LecRLP, c – transmembrane proteins with the kinase domain LecRLK (according to [15] with modifications). (c) – Variants of the domain organization of lectin proteins with different combinations of lectin and kinase domains, as well as lectin and glycoside hydrolase (GH) domains. The kinase domain is always located at the C-terminus of the protein. (d) – Examples of combinations of different domains for lectin proteins from the GNA and LysM families [3, 25]. TM – transmembrane domain, SP – signal peptide, PM – plasma membrane. Image created with biorender (https://www.biorender.com/).

下载 (270KB)
索引源数据
4. Fig. 3. Subcellular localization of plant lectins [4, 18, 42, 43]. The figure was created using biorender (https://www.biorender.com/).

下载 (515KB)
索引源数据
5. Fig. 4. A number of functions described for CrLRK1L. Explanations are given in the text. The figure is based on [60, 108–110] with modifications using biorender (https://www.biorender.com/).

下载 (463KB)
索引源数据

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».