Effect of Interchain Disulfide Crosslinking in the Tropomyosin Molecule on Actin-Myosin Interaction in the Atrial Myocardium


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Tropomyosin (Tpm) is one of the main regulatory proteins in the myocardium. In some heart pathologies, interchain disulfide crosslinking in the Tpm molecule occurs. In the ventricle, this change in the structural properties of the Tpm molecule affects calcium regulation of the actin-myosin interaction. Using an in vitro motility assay, we found that Tpm crosslinking does not affect the actin-myosin interaction in the atria. We assume that the intramolecular crosslinking of Tpm in the atrium does not play such a crucial role in the pathogenesis of heart failure as it plays in the heart ventricles.

Об авторах

D. Shchepkin

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Email: g_rodionova@mail.ru
Россия, Yekaterinburg

A. Matyushenko

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences; A. N. Bakh Institute of Biochemistry, Federal Research Center of Biotechnology, Russian Academy of Sciences

Email: g_rodionova@mail.ru
Россия, Yekaterinburg; Moscow

S. Bershitsky

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Email: g_rodionova@mail.ru
Россия, Yekaterinburg

G. Kopylova

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Автор, ответственный за переписку.
Email: g_rodionova@mail.ru
Россия, Yekaterinburg


© Springer Science+Business Media, LLC, part of Springer Nature, 2019

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах