Effect of Cardiac Myosin-Binding Protein C on Tropomyosin Regulation of Actin—Myosin Interaction Using In Vitro Motility Assay


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

We studied the modulating role of cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) in tropomyosin regulation of the actin—myosin interaction. The effect of cMyBP-C on the velocity of actin-tropomyosin filament sliding over cardiac and slow skeletal myosins was evaluated using in vitro motility assay. The effect of cMyBP-C on the actin-tropomyosin filaments sliding depended on the type of myosin. The regulatory effect of cMyBP-C differs for cardiac and slow skeletal myosin because of the presence of specific essential light chain (LC1sa) in slow skeletal myosin isoform.

Об авторах

D. Shchepkin

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Email: l.nikitina@iip.uran.ru
Россия, Ekaterinburg

G. Kopylova

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Email: l.nikitina@iip.uran.ru
Россия, Ekaterinburg

L. Nikitina

Institute of Immunology and Physiology, Ural Division of the Russian Academy of Sciences

Автор, ответственный за переписку.
Email: l.nikitina@iip.uran.ru
Россия, Ekaterinburg


© Springer Science+Business Media New York, 2016

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах