ВЛИЯНИЕ КАТЕХИНОВ НА ОБРАЗОВАНИЕ ФИБРИЛЛ КОЛЛАГЕНА in vitro

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Некоторые аспекты терапевтического действия катехинов связаны с их влиянием на отложение фибрилл коллагена в тканях. Предполагается, что этот процесс находится под контролем сигнальной и регуляторной систем клеток, на которые воздействуют катехины, при этом нельзя исключать прямого взаимодействия полифенолов со структурными белками. В настоящей работе мы исследовали непосредственное влияние (+)-катехина и эпигаллокатехин галлата на формирование фибрилл коллагена in vitro. Используя турбидиметрию, дифференциальную сканирующую калориметрию и просвечивающую электронную микроскопию мы показали, что (+)-катехин ускоряет образование фибрилл коллагена I типа, при этом образующиеся фибриллы имеют специфическую для этого белка структуру и термическую стабильность, тогда как эпигаллокатехин галлат в концентрации 10 мкМ ингибирует фибриллогенез. Полученные результаты расширяют наши представления о возможных механизмах терапевтического действия катехинов, демонстрируя возможность прямого взаимодействия (+)-катехина и эпигаллокатехин галлата с мономерами и фибриллами коллагена, и могут быть полезны при разработке новых препаратов, содержащих эти растительные полифенолы или их синтетические аналоги.

Об авторах

Ю. С Тараховский

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН; Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино, Россия; Пущино, Россия

С. Г Гайдин

Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Email: ser-gajdin@yandex.ru
Пущино, Россия

Ю. А Ким

Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино, Россия

Список литературы

  1. Rathod N. B., Elabed N., Punia S., Ozogul F., Kim S.-K., and Rocha J. M. Recent developments in polyphenol applications on human health: a review with current knowledge. Plants, 12 (6), 1217 (2023). doi: 10.3390/plants12061217
  2. Buljeta I., Pichler A., Šimunović J., and Kopjar M. Beneficial effects of red wine polyphenols on human health: comprehensive review. Curr. Issues Mol. Biol., 45 (2), 782–798 (2023). doi: 10.3390/cimb45020052
  3. Bakun P., Mlynarczyk D. T., Koczorowski T., CerbinKoczorowska M., Piwowarczyk L., Kolasiński E., Stawny M., Kuźmińska J., Jelińska A., and Goslinski T. Tea-break with epigallocatechin gallate derivatives −Powerful polyphenols of great potential for medicine. Eur. J. Med. Chem., 261, 115820 (2023). doi: 10.1016/j.ejmech.2023.115820
  4. Azami S. and Forouzanfar F. Therapeutic potentialities of green tea (Camellia sinensis) in ischemic stroke: biochemical and molecular evidence. Metab. Brain Dis., 39 (2), 347–357 (2024). doi: 10.1007/s11011-023-01294-4
  5. Li X. X., Liu C., Dong S. L., Ou C. S., Lu J. L., Ye J. H., Liang Y. R., and Zheng X. Q. Anticarcinogenic potentials of tea catechins. Front Nutr., 9, 1060783 (2022). doi: 10.3389/fnut.2022.1060783
  6. Suganuma M., Saha A., and Fujiki H. New cancer treatment strategy using combination of green tea catechins and anticancer drugs. Cancer Sci., 102 (2), 317–323 (2011). doi: 10.1111/j.1349-7006.2010.01805.x
  7. Kim A., Chiu A., Barone M. K., Avino D., Wang F., Coleman C. I., and Phung O. J. Green tea catechins decrease total and low-density lipoprotein cholesterol: a systematic review and meta-analysis. J. Am. Diet. Assoc., 111 (11), 1720–1729 (2011). doi: 10.1016/j.jada.2011.08.009
  8. Lange K. W. Tea in cardiovascular health and disease: a critical appraisal of the evidence. Food Sci. Hum. Wellness, 11 (3), 445–454 (2022).
  9. Mandel S. A., Amit T., Weinreb O., Reznichenko L., and Youdim M. B. Simultaneous manipulation of multiple brain targets by green tea catechins: a potential neuroprotective strategy for Alzheimer and Parkinson diseases. CNS Neurosci. Ther., 14 (4), 352–365 (2008). doi: 10.1111/j.1755-5949.2008.00060.x
  10. Prasanth M. I., Sivamaruthi B. S., Chaiyasut C., and Tencomnao T. A review of the role of green tea (camellia sinensis) in antiphotoaging, stress resistance, neuroprotection, and autophagy. Nutrients, 11 (2), 474 (2019). doi: 10.3390/nu11020474
  11. Kim Y. A., Tarahovsky Y. S., Gaidin S. G., Yagolnik E. A., and Muzafarov E. N. Flavonoids determine the rate of fibrillogenesis and structure of collagen type I fibrils in vitro. Int. J. Biol. Macromol., 104, 631–637 (2017). doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.06.070
  12. Tarahovsky Y. S., Selezneva I. I., Vasilieva N. A., Egorochkin M. A., and Kim Y. A. (2007). Acceleration of fibril formation and thermal stabilization of collagen fibrils in the presence of taxifolin (dihydroquercetin). Bull. Exp. Biol. Med., 144, 791–794 (2007). doi: 10.1007/s10517-007-0433-z
  13. Smith J. W. Molecular pattern in native collagen. Nature, 219, 157–158 (1968). doi: 10.1038/219157a0
  14. Acil Y. and Muller P. K. Rapid method for the isolation of the mature collagen cross-links, hydroxylysylpyridinoline and lysylpyridinoline. J. Chromatogr. A, 664, 183–188 (1994). doi: 10.1016/0021-9673(94)87006-3
  15. Silver F. H. and Trelstad R. L. Linear aggregation and the turbidimetric lag phase: type I collagen fibrillogenesis in vitro. J. Theor. Biol., 81, 515–526 (1979). doi: 10.1016/0022-5193(79)90049-3
  16. Tiktopulo E. I. and Kajava A. V. Denaturation of type I collagen fibrils is an endothermic process accompanied by a noticeable change in the partial heat capacity. Biochemistry, 37 (22), 8147–8152 (1998). doi: 10.1021/bi980360n
  17. Williams B. R., Gelman R. A., Poppke D. C., and Piez K. A. Collagen fibril formation. Optimal in vitro conditions and preliminary kinetic results. J. Biol. Chem., 253, 6578–6585 (1978).
  18. Bozec L., van der Heijden G., and Horton M. Collagen fibrils: nanoscale ropes. Biophys. J., 92 (1), 70–75 (2007). doi: 10.1529/biophysj.106.085704
  19. Darvish D. M. Collagen fibril formation in vitro: From origin to opportunities. Mater. Today Bio., 15, 100322 (2022). doi: 10.1016/j.mtbio.2022.100322
  20. Chapman J. A., Tzaphlidou M., Meek K. M., and Kadler K. E. The collagen fibril – a model system for studying the staining and fixation of a protein. Electron Microsc. Rev., 3 (1), 143–182 (1990). doi: 10.1016/0892-0354(90)90018-n
  21. Acil Y., Mobasseri A. E., Warnke P. H., Terheyden H., Wiltfang J., and Springer I. Detection of mature collagen in human dental enamel. Calcif. Tissue Int., 76 (2), 121–126 (2005). doi: 10.1007/s00223-004-0122-0
  22. Chen F., Qin J., Wu P., Gao W., and Sun G. Glucoseresponsive antioxidant hydrogel accelerates diabetic wound healing. Adv. Healthc. Mater., 12 (21), e2300074 (2023). doi: 10.1002/adhm.202300074
  23. Connolly K., Batacan R., Jackson D., and Fenning A. S. Effects of epicatechin on cardiovascular function in middle-aged diet-induced obese rat models of metabolic syndrome. Br. J. Nutr., 131 (4), 593–605 (2024). doi: 10.1017/S000711452300209X
  24. Zhou J., Lei Y., Chen J., and Zhou X. Potential ameliorative effects of epigallocatechin-3-gallate against testosteroneinduced benign prostatic hyperplasia and fibrosis in rats. Int. Immunopharmacol., 64, 162–169 (2018). doi: 10.1016/j.intimp.2018.08.038
  25. George J., Tsuchishima M., and Tsutsumi M. Epigallocatechin3-gallate inhibits osteopontin expression and prevents experimentally induced hepatic fibrosis. Biomed. Pharmacother., 151, 113111 (2022). doi: 10.1016/j.biopha.2022.113111
  26. Zhongyin Z., Wei W., Juan X., and Guohua F. Epigallocatechin gallate relieved PM2.5-induced lung fibrosis by inhibiting oxidative damage and epithelial-mesenchymal transition through AKT/mTOR pathway. Oxid. Med. Cell Longev., 2022, 7291774 (2022). doi: 10.1155/2022/7291774
  27. Song Y., Wang T., Yang L., Wu J., Chen L., Fan X., Zhang Z., Yang Q., Yu Z., and Song B. EGCG inhibits hypertrophic scar formation in a rabbit ear model. J. Cosmet. Dermatol., 22, 1382–1391 (2023). doi: 10.1111/jocd.15587
  28. Syed F., Bagabir R. A., Paus R., and Bayat A. Ex vivo evaluation of antifibrotic compounds in skin scarring: EGCG and silencing of PAI-1 independently inhibit growth and induce keloid shrinkage. Lab. Invest., 93 (8), 946–960 (2013). doi: 10.1038/labinvest.2013.82
  29. Qiao Y., Zhang Q., Wang Q., Lin J., Wang J., Li Y., and Wang L. Synergistic anti-inflammatory coating “Zipped Up” on polypropylene hernia mesh. ACS Appl. Mater. Interfaces, 13 (30), 35456–35468 (2021). doi: 10.1021/acsami.1c09089
  30. Zang G., Chen Y., Guo G., Wan A., Li B., and Wang Z. Protective effect of CD137 deficiency against postinfarction cardiac fibrosis and adverse cardiac remodeling by ERK1/2 signaling pathways. J. Cardiovasc. Pharmacol., 83 (5), 446–456 (2024). doi: 10.1097/FJC.0000000000001549
  31. Guo H., Hu Z., Yang X., Yuan Z., Wang M., Chen C., Xie L., Gao Y., Li W., Bai Y., and Lin C. Smad4 regulates TGF-β1-mediated hedgehog activation to promote epithelial-to-mesenchymal transition in pancreatic cancer cells by suppressing Gli1 activity. Comput. Struct. Biotechnol. J., 23, 1189–1200 (2024). doi: 10.1016/j.csbj.2024.03.010
  32. Huang X., Zhang S., Fu W., Wang L., Liu Zh., Tang Y., Gao W., and Tang B. In situ imaging of GGT and HOBr-triggered atherosclerotic plaque rupture via activating the RunX2/Col IV signaling pathway. Anal. Chem., 96 (10), 4138–4145 (2024). doi: 10.1021/acs.analchem.3c05073
  33. Reddy V. C., Vidya Sagar G. V., Sreeramulu D., Venu L., and Raghunath M. Addition of milk does not alter the antioxidant activity of black tea. Ann. Nutr. Metab., 49 (3), 189–195 (2005). doi: 10.1159/000087071

© Российская академия наук, 2024

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах