ВЛИЯНИЕ КАТЕХИНОВ НА ОБРАЗОВАНИЕ ФИБРИЛЛ КОЛЛАГЕНА in vitro
- Авторы: Тараховский Ю.С1,2, Гайдин С.Г2, Ким Ю.А2
-
Учреждения:
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»
- Выпуск: Том 69, № 4 (2024)
- Страницы: 707-714
- Раздел: Молекулярная биофизика
- URL: https://journals.rcsi.science/0006-3029/article/view/264936
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302924040038
- EDN: https://elibrary.ru/NIACQU
- ID: 264936
Цитировать
Аннотация
Некоторые аспекты терапевтического действия катехинов связаны с их влиянием на отложение фибрилл коллагена в тканях. Предполагается, что этот процесс находится под контролем сигнальной и регуляторной систем клеток, на которые воздействуют катехины, при этом нельзя исключать прямого взаимодействия полифенолов со структурными белками. В настоящей работе мы исследовали непосредственное влияние (+)-катехина и эпигаллокатехин галлата на формирование фибрилл коллагена in vitro. Используя турбидиметрию, дифференциальную сканирующую калориметрию и просвечивающую электронную микроскопию мы показали, что (+)-катехин ускоряет образование фибрилл коллагена I типа, при этом образующиеся фибриллы имеют специфическую для этого белка структуру и термическую стабильность, тогда как эпигаллокатехин галлат в концентрации 10 мкМ ингибирует фибриллогенез. Полученные результаты расширяют наши представления о возможных механизмах терапевтического действия катехинов, демонстрируя возможность прямого взаимодействия (+)-катехина и эпигаллокатехин галлата с мономерами и фибриллами коллагена, и могут быть полезны при разработке новых препаратов, содержащих эти растительные полифенолы или их синтетические аналоги.
Ключевые слова
Об авторах
Ю. С Тараховский
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН; Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»Пущино, Россия; Пущино, Россия
С. Г Гайдин
Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»
Email: ser-gajdin@yandex.ru
Пущино, Россия
Ю. А Ким
Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»Пущино, Россия
Список литературы
- Rathod N. B., Elabed N., Punia S., Ozogul F., Kim S.-K., and Rocha J. M. Recent developments in polyphenol applications on human health: a review with current knowledge. Plants, 12 (6), 1217 (2023). doi: 10.3390/plants12061217
- Buljeta I., Pichler A., Šimunović J., and Kopjar M. Beneficial effects of red wine polyphenols on human health: comprehensive review. Curr. Issues Mol. Biol., 45 (2), 782–798 (2023). doi: 10.3390/cimb45020052
- Bakun P., Mlynarczyk D. T., Koczorowski T., CerbinKoczorowska M., Piwowarczyk L., Kolasiński E., Stawny M., Kuźmińska J., Jelińska A., and Goslinski T. Tea-break with epigallocatechin gallate derivatives −Powerful polyphenols of great potential for medicine. Eur. J. Med. Chem., 261, 115820 (2023). doi: 10.1016/j.ejmech.2023.115820
- Azami S. and Forouzanfar F. Therapeutic potentialities of green tea (Camellia sinensis) in ischemic stroke: biochemical and molecular evidence. Metab. Brain Dis., 39 (2), 347–357 (2024). doi: 10.1007/s11011-023-01294-4
- Li X. X., Liu C., Dong S. L., Ou C. S., Lu J. L., Ye J. H., Liang Y. R., and Zheng X. Q. Anticarcinogenic potentials of tea catechins. Front Nutr., 9, 1060783 (2022). doi: 10.3389/fnut.2022.1060783
- Suganuma M., Saha A., and Fujiki H. New cancer treatment strategy using combination of green tea catechins and anticancer drugs. Cancer Sci., 102 (2), 317–323 (2011). doi: 10.1111/j.1349-7006.2010.01805.x
- Kim A., Chiu A., Barone M. K., Avino D., Wang F., Coleman C. I., and Phung O. J. Green tea catechins decrease total and low-density lipoprotein cholesterol: a systematic review and meta-analysis. J. Am. Diet. Assoc., 111 (11), 1720–1729 (2011). doi: 10.1016/j.jada.2011.08.009
- Lange K. W. Tea in cardiovascular health and disease: a critical appraisal of the evidence. Food Sci. Hum. Wellness, 11 (3), 445–454 (2022).
- Mandel S. A., Amit T., Weinreb O., Reznichenko L., and Youdim M. B. Simultaneous manipulation of multiple brain targets by green tea catechins: a potential neuroprotective strategy for Alzheimer and Parkinson diseases. CNS Neurosci. Ther., 14 (4), 352–365 (2008). doi: 10.1111/j.1755-5949.2008.00060.x
- Prasanth M. I., Sivamaruthi B. S., Chaiyasut C., and Tencomnao T. A review of the role of green tea (camellia sinensis) in antiphotoaging, stress resistance, neuroprotection, and autophagy. Nutrients, 11 (2), 474 (2019). doi: 10.3390/nu11020474
- Kim Y. A., Tarahovsky Y. S., Gaidin S. G., Yagolnik E. A., and Muzafarov E. N. Flavonoids determine the rate of fibrillogenesis and structure of collagen type I fibrils in vitro. Int. J. Biol. Macromol., 104, 631–637 (2017). doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.06.070
- Tarahovsky Y. S., Selezneva I. I., Vasilieva N. A., Egorochkin M. A., and Kim Y. A. (2007). Acceleration of fibril formation and thermal stabilization of collagen fibrils in the presence of taxifolin (dihydroquercetin). Bull. Exp. Biol. Med., 144, 791–794 (2007). doi: 10.1007/s10517-007-0433-z
- Smith J. W. Molecular pattern in native collagen. Nature, 219, 157–158 (1968). doi: 10.1038/219157a0
- Acil Y. and Muller P. K. Rapid method for the isolation of the mature collagen cross-links, hydroxylysylpyridinoline and lysylpyridinoline. J. Chromatogr. A, 664, 183–188 (1994). doi: 10.1016/0021-9673(94)87006-3
- Silver F. H. and Trelstad R. L. Linear aggregation and the turbidimetric lag phase: type I collagen fibrillogenesis in vitro. J. Theor. Biol., 81, 515–526 (1979). doi: 10.1016/0022-5193(79)90049-3
- Tiktopulo E. I. and Kajava A. V. Denaturation of type I collagen fibrils is an endothermic process accompanied by a noticeable change in the partial heat capacity. Biochemistry, 37 (22), 8147–8152 (1998). doi: 10.1021/bi980360n
- Williams B. R., Gelman R. A., Poppke D. C., and Piez K. A. Collagen fibril formation. Optimal in vitro conditions and preliminary kinetic results. J. Biol. Chem., 253, 6578–6585 (1978).
- Bozec L., van der Heijden G., and Horton M. Collagen fibrils: nanoscale ropes. Biophys. J., 92 (1), 70–75 (2007). doi: 10.1529/biophysj.106.085704
- Darvish D. M. Collagen fibril formation in vitro: From origin to opportunities. Mater. Today Bio., 15, 100322 (2022). doi: 10.1016/j.mtbio.2022.100322
- Chapman J. A., Tzaphlidou M., Meek K. M., and Kadler K. E. The collagen fibril – a model system for studying the staining and fixation of a protein. Electron Microsc. Rev., 3 (1), 143–182 (1990). doi: 10.1016/0892-0354(90)90018-n
- Acil Y., Mobasseri A. E., Warnke P. H., Terheyden H., Wiltfang J., and Springer I. Detection of mature collagen in human dental enamel. Calcif. Tissue Int., 76 (2), 121–126 (2005). doi: 10.1007/s00223-004-0122-0
- Chen F., Qin J., Wu P., Gao W., and Sun G. Glucoseresponsive antioxidant hydrogel accelerates diabetic wound healing. Adv. Healthc. Mater., 12 (21), e2300074 (2023). doi: 10.1002/adhm.202300074
- Connolly K., Batacan R., Jackson D., and Fenning A. S. Effects of epicatechin on cardiovascular function in middle-aged diet-induced obese rat models of metabolic syndrome. Br. J. Nutr., 131 (4), 593–605 (2024). doi: 10.1017/S000711452300209X
- Zhou J., Lei Y., Chen J., and Zhou X. Potential ameliorative effects of epigallocatechin-3-gallate against testosteroneinduced benign prostatic hyperplasia and fibrosis in rats. Int. Immunopharmacol., 64, 162–169 (2018). doi: 10.1016/j.intimp.2018.08.038
- George J., Tsuchishima M., and Tsutsumi M. Epigallocatechin3-gallate inhibits osteopontin expression and prevents experimentally induced hepatic fibrosis. Biomed. Pharmacother., 151, 113111 (2022). doi: 10.1016/j.biopha.2022.113111
- Zhongyin Z., Wei W., Juan X., and Guohua F. Epigallocatechin gallate relieved PM2.5-induced lung fibrosis by inhibiting oxidative damage and epithelial-mesenchymal transition through AKT/mTOR pathway. Oxid. Med. Cell Longev., 2022, 7291774 (2022). doi: 10.1155/2022/7291774
- Song Y., Wang T., Yang L., Wu J., Chen L., Fan X., Zhang Z., Yang Q., Yu Z., and Song B. EGCG inhibits hypertrophic scar formation in a rabbit ear model. J. Cosmet. Dermatol., 22, 1382–1391 (2023). doi: 10.1111/jocd.15587
- Syed F., Bagabir R. A., Paus R., and Bayat A. Ex vivo evaluation of antifibrotic compounds in skin scarring: EGCG and silencing of PAI-1 independently inhibit growth and induce keloid shrinkage. Lab. Invest., 93 (8), 946–960 (2013). doi: 10.1038/labinvest.2013.82
- Qiao Y., Zhang Q., Wang Q., Lin J., Wang J., Li Y., and Wang L. Synergistic anti-inflammatory coating “Zipped Up” on polypropylene hernia mesh. ACS Appl. Mater. Interfaces, 13 (30), 35456–35468 (2021). doi: 10.1021/acsami.1c09089
- Zang G., Chen Y., Guo G., Wan A., Li B., and Wang Z. Protective effect of CD137 deficiency against postinfarction cardiac fibrosis and adverse cardiac remodeling by ERK1/2 signaling pathways. J. Cardiovasc. Pharmacol., 83 (5), 446–456 (2024). doi: 10.1097/FJC.0000000000001549
- Guo H., Hu Z., Yang X., Yuan Z., Wang M., Chen C., Xie L., Gao Y., Li W., Bai Y., and Lin C. Smad4 regulates TGF-β1-mediated hedgehog activation to promote epithelial-to-mesenchymal transition in pancreatic cancer cells by suppressing Gli1 activity. Comput. Struct. Biotechnol. J., 23, 1189–1200 (2024). doi: 10.1016/j.csbj.2024.03.010
- Huang X., Zhang S., Fu W., Wang L., Liu Zh., Tang Y., Gao W., and Tang B. In situ imaging of GGT and HOBr-triggered atherosclerotic plaque rupture via activating the RunX2/Col IV signaling pathway. Anal. Chem., 96 (10), 4138–4145 (2024). doi: 10.1021/acs.analchem.3c05073
- Reddy V. C., Vidya Sagar G. V., Sreeramulu D., Venu L., and Raghunath M. Addition of milk does not alter the antioxidant activity of black tea. Ann. Nutr. Metab., 49 (3), 189–195 (2005). doi: 10.1159/000087071