ПРИРОДА МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ, ВЛИЯЮЩИХ НА ОЛИГОМЕРИЗАЦИЮ НИКАЗЫ Nt.BspD6I

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Знание природы межмолекулярных взаимодействий и аминокислотных остатков, их обеспечивающих, дает возможность целенаправленно менять устойчивость межмолекулярных комплексов. В данной работе на примере никазы Nt.BspD6I продемонстрировано влияние гидрофобных взаимодействий на способность белка к олигомеризации и необходимость химической и геометрической комплементарности интерфейсных поверхностей при образовании устойчивых гомокомплексов.

Об авторах

В. Н Антипова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

А. К Юнусова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

Р. И Артюх

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: rimmaartyukh@gmail.com
Пущино, Россия

Список литературы

  1. Огурцов А. Н. Введение в биофизику (НТУ ХПИ, Харьков, 2008).
  2. Огурцов А. Н. Основы молекулярной биологии: в 2-х ч. – Ч. 1. Молекулярная биология клетки (НТУ ХПИ, Харьков, 2010).
  3. Ogurtsov A. N. Molecular biophysics and enzymatic catalysis (NTU KhPI, Kharkiv, 2011).
  4. Zhang Q., Sanner M., and Olson A. J. Shape complementarity of protein-protein complexes at multiple resolutions. Prot. Struct. Funct. Bioinform., 75, 453–467 (2009). doi: 10.1002/prot.22256
  5. Santos J., Pujols J., Pallares I. Iglesias V., and Ventura S. Computational prediction of protein aggregation: Advances in proteomics, conformation-specific algorithms and biotechnological applications. Comput. Struct. Biotechnol. J., 18, 1403–1413 (2020). doi: 10.1016/j.csbj.2020.05.026
  6. Li Y., Zhang X., and Cao D. The role of shape complementarity in the protein-protein interactions. Sci. Rep., 3, 3–9 (2013). doi: 10.1038/srep03271
  7. Schechter A. N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood, 112, (10), 3927–3938 (2008). doi: 10.1182/blood-2008-04-078188
  8. Zheleznaya L. A., Perevyazova T. A., Alzhanova D. V., and Matvienko N. I. Site-specific nickase from bacillus species strain d6. Biochemistry (Moscow), 66, 989–993 (2001). doi: 10.1023/a:1012369525809
  9. Kachalova G. S., Rogulin E. A., Yunusova A. K., Artyukh R. I., Perevyazova T. A., Matvienko N. I., Zheleznaya L. A., and Bartunik H. D. Structural analysis of the heterodimeric type IIS restriction endonuclease R.BspD6I acting as a complex between a monomeric site-specific nickase and a catalytic subunit. J. Mol. Biol., 384, 489–502 (2008). doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.033
  10. Artyukh R. I., Fatkhullin B. F., Kachalova G. S., Antipova V. N., Perevyazova T. A., and Yunusova A. K. Structural analysis of cysteine-free Nt.BspD6 nicking endonuclease and its functional features. Biochim. Biophys. Acta – Proteins Proteom, 1870 (3), 140756 (2022). doi: 10.1016/j.bbapap.2022.140756
  11. Artyukh R. I., Fatkhullin B. F., Antipova V. N., Perevyazova T. A., Kachalova G. S., and Yunusova A. K. Effect of reversion back to Cys11 on the structure and function of S11C Cys-free Nt.BspD6I. Crystallography Reports, 68 (6), 857–863 (2023). doi: 10.1134/S1063774523700384
  12. Rogulin E. A., Perevyazova T. A., Zheleznaya L. A., and Matvienko N. I. Plasmid pRARE as a vector for cloning to construct a superproducer of the site-specific nickase N.BspD6I. Biochemistry (Moscow), 69, 1123–1127 (2004). doi: 10.1023/B:BIRY.0000046886.19428.d5
  13. Hellman L. M. and Fried M. G. Electrophoretic mobility shift assay (EMSA) for detecting protein-nucleic acid interactions. Nat. Protoc. 2 (8), 1849–1861 (2007). doi: 10.1038/nprot.2007.249
  14. Kuriata A., Iglesias V., Kurcinski M., Ventura S., and Kmiecik S. Aggrescan3D standalone package for structurebased prediction of protein aggregation properties. Bioinformatics, 35 (19), 3834 (2019). doi: 10.1093/bioinformatics/btz143
  15. Conchillo-Sole O., de Groot N. S., Aviles F. X., Vendrell J., Daura X., and Ventura S. AGGRESCAN: a server for the prediction and evaluation of ‘hot spots’ of aggregation in polypeptides. BMC Bioinformatics, 8 (1), 65 (2007). doi: 10.1186/1471-2105-8-65
  16. Zambrano R., Jamroz M., Szczasiuk A., Pujols J., Kmiecik S., and Ventura S. AGGRESCAN3D (A3D): server for prediction of aggregation properties of protein structures. Nucl. Acids Res., 43 (W1), W306–W313 (2015). doi: 10.1093/nar/gkv359
  17. Sekerina S. A., Grishin A. V., Ryazanova A. Yu., Artyukh R. I., Rogulin E. A., Yunusova A. K., OretskayaT. S., Zheleznaya L. A., and Kubareva E. A. Oligomerization of sitespecific nicking endonuclease BspD6I at high protein concentrations. Russ. J. Bioorg. Chem., 38, 376–382 (2012). doi: 10.1134/s1068162012040127
  18. Acuner Ozbabacan S. E., Engin H. B., Gursoy A., and Keskin O. Transient protein-protein interactions. Protein Eng. Des. Sel., 24, 635–648 (2011). doi: 10.1093/protein/gzr025
  19. Talley K., Kundrotas P., and Alexov E. Modeling salt dependence of protein-protein association: Linear vs non-linear Poisson-Boltzmann equation. Commun. Comput. Phys. 3, 1071–1086 (2008).
  20. Zhang Z., Witham S., and Alexov E. On the role of electrostatics in protein-protein interactions. Phys. Biol., 8 (3), 035001 (2011). doi: 10.1088/1478-3975/8/3/035001

© Российская академия наук, 2024

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах