Отправить статью по E-mail КИНЕТИКА ОКИСЛЕНИЯ 3-АМИНОПИРИДИН-2(1H)-ОНОВ ПЕРОКСИДОМ ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
- Авторы: Шубина В.С1, Шаталин Ю.В1, Шацаускас А.Л2,3, Фисюк А.С2,3
-
Учреждения:
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Омский государственный технический университет
- Омский государственный университет им. Ф.М. Достоевского
- Выпуск: Том 69, № 4 (2024)
- Страницы: 695-700
- Раздел: Молекулярная биофизика
- URL: https://journals.rcsi.science/0006-3029/article/view/264934
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302924040012
- EDN: https://elibrary.ru/NIOTCS
- ID: 264934
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Только для подписчиков
Аннотация
Целью данного исследования являлась оценка кинетических параметров окисления некоторых 3-аминопиридин-2(1H)-онов пероксидом водорода, катализируемого пероксидазой хрена, и сродства пероксидазы хрена к данным соединениям. Было показано, что окисление 3-аминопиридин2(1H)-онов подчиняется кинетике псевдопервого порядка. Также было обнаружено гиперболическое снижение наблюдаемой константы скорости реакции (kobs) с увеличением исходной концентрации 3-аминопиридин-2(1H)-онов. Зависимость kobs) от концентрации фермента носила прямолинейный характер, свидетельствуя в пользу конкурентного ингибирования окисления продуктом реакции. Было обнаружено, что увеличение полярности заместителя в 4-м положении приводит к увеличению скорости окисления пиридинонов. Значения Vmax/Km также были выше для соединений, несущих полярные заместители в 4-м положении. Данный кинетический параметр (Vmax/Km) отражает субстратную специфичность фермента. Полученные данные проясняют механизмы взаимодействия пероксидазы хрена и 3-аминопиридинонов и говорят о том, что 3-аминопиридиноны могут быть использованы для разработки чувствительных методов детекции пероксида водорода и модификации методик иммунно-ферментного анализа.
Об авторах
В. С Шубина
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: shubinavictoria@yandex.ru
Пущино, Россия
Ю. В Шаталин
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино, Россия
А. Л Шацаускас
Омский государственный технический университет; Омский государственный университет им. Ф.М. ДостоевскогоОмск, Россия; Омск, Россия
А. С Фисюк
Омский государственный технический университет; Омский государственный университет им. Ф.М. ДостоевскогоОмск, Россия; Омск, Россия
Список литературы
- Krainer F. W. and Glieder A. An updated view on horseradish peroxidases: recombinant production and biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol., 99 (4), 1611–1625 (2015). doi: 10.1007/s00253-014-6346-7
- Shatsauskas A., Shatalin Yu., Shubina V., Zablodtskii Yu., Chernenko S., Samsonenko A., Kostyuchenko A., and Fisyuk A. Synthesis and application of new 3-amino2-pyridone based luminescent dyes for ELISA. Dyes and Pigments, 187, 109072 (2021). doi: 10.1016/j.dyepig.2020.109072
- Paul K.-G. and Stigbrand T. Four isoperoxidases from horse radish root. Acta Chemica Scandinavica, 24, 3607–3617 (1970). doi: 10.3891/acta.chem.scand.24-3607
- Nelson D. P. and Kiesow L. A. Enthalpy of decomposition of hydrogen peroxide by catalase at 25 degrees C (with molar extinction coefficients of H2O2 solutions in the UV). Anal. Biochem., 49 (2), 474–478 (1972). doi: 10.1016/0003-2697(72)90451-4
- Michaelis L., Menten M. L., Johnson K. A., and Goody R. S. The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis−Menten paper. Biochemistry, 50 (39), 8264–8269 (2011). doi: 10.1021/bi201284u
- Boskovic D. S. and Krishnaswamy S. Exosite binding tethers the macromolecular substrate to the prothrombinase complex and directs cleavage at two spatially distinct sites. J. Biol. Chem., 275 (49), 38561–38570 (2000). doi: 10.1074/jbc.M006637200
- Wang Z. X. Kinetic study on the dimer-tetramer interconversion of glycogen phosphorylase A. Eur. J. Biochem., 259 (3), 609–617 (1999). doi: 10.1046/j.1432-1327.1999.00058.x
