АСТАКСАНТИН ПРЕДОТВРАЩАЕТ ДИСРЕГУЛЯЦИЮ МИТОХОНДРИАЛЬНОЙ ДИНАМИКИ В МИТОХОНДРИЯХ МОЗГА КРЫС, ИНДУЦИРОВАННУЮ ИЗОПРОТЕРЕНОЛОМ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Митохондрии принимают участие в заболеваниях различной этиологии. Использование препаратов, направленных на улучшение функционального состояния митохондрий, может представлять собой многообещающий терапевтический подход к заболеваниям различной природы. Астаксантин представляет собой кето-каротиноид (ксантофилл) преимущественно морского происхождения. Он обладает как липофильными, так и гидрофильными свойствами и может проникать через клеточную мембрану, локализуясь в митохондриях, и предотвращать митохондриальную дисфункцию. В настоящем исследовании изучили влияние астаксантина на функциональное состояние митохондрий мозга крысы, изменение митохондриальной динамики и митофагии при изопротеренол-индуцированном повреждении. При действии астаксантина митохондрии были более устойчивы к Са2+-индуцированному открытию неспецифической поры, активность комплексов I, IV и V дыхательной цепи повышалась. Более того, астаксантин изменял уровень маркеров деления и слияния митохондрий, а также митофагии при изопротеренол-индуцированной митохондриальной дисфункции, что, вероятно, приводило к повышению количества функциональных митохондрий мозга крыс и улучшению их состояния. Астаксантин можно рассматривать как митохондриально-направленный агент в терапии при патологических состояниях, связанных с окислительным повреждением и митохондриальной дисфункцией, вызванных сердечной недостаточностью. В качестве пищевой добавки астаксантин обладает потенциалом антиоксидантной защиты клеток при сердечно-сосудистых заболеваниях.

Об авторах

Р. Р Крестинин

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

Ю. Л Бабурина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

И. В Одинокова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

Л. Д Сотникова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

О. В Крестинина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: ovkres@mail.ru
Институтская ул., 3, Пущино Московской области, 142290, Россия

Список литературы

  1. Havakuk O., King K. S., Grazette L., Yoon A. J., Fong M., Bregman N., Elkayam U., and Kloner R. A. Heart FailureInduced Brain Injury. J. Am. Coll. Cardiol., 69, 1609–1616 (2017). DOI: 10.1016/ j.jacc.2017.01.022
  2. Mueller K., Thiel F., Beutner F., Teren A., Frisch S., Ballarini T., Moller H. E., Ihle K., Thiery J., Schuler G., Villringer A., and Schroeter M. L. Brain Damage With Heart Failure: Cardiac Biomarker Alterations and Gray Matter Decline. Circ. Res., 126, 750– 764 (2020). doi: 10.1161/CIRCRESAHA.119.315813
  3. Rezin G. T., Amboni G., Zugno A. I., Quevedo J., and Streck E. L. Mitochondrial dysfunction and psychiatric disorders. Neurochem. Res., 34, 1021–1029 (2009). doi: 10.1007/s1106400898658
  4. Bhatti J. S., Bhatti G. K., and Reddy P. H. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in metabolic disorders – A step towards mitochondria based therapeutic strategies. Biochim. Biophys. Acta – Mol. Basis Dis., 1863, 1066–1077 (2017). doi: 10.1016/j.bbadis.2016.11.010
  5. Halliwell B. How to characterize an antioxidant: an update. Biochem. Soc. Symp., 61, 73–101 (1995). doi: 10.1042/bss0610073
  6. Regnier P., Bastias J., RodriguezRuiz V., CaballeroCasero N., Caballo C., Sicilia D., Fuentes A., Maire M., Crepin M., Letourneur D., Gueguen V., Rubio S., and PavonDjavid G. Astaxanthin from Haematococcus pluvialis Prevents Oxidative Stress on Human Endothelial Cells without Toxicity. Mar. Drugs, 13, 2857–2874 (2015). doi: 10.3390/md13052857
  7. HigueraCiapara I., FelixValenzuela L., and Goycoolea F. M. Astaxanthin: a review of its chemistry and applications. Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 46, 185–196 (2006). doi: 10.1080/10408690590957188
  8. Kim S. H. and Kim H. Inhibitory Effect of Astaxanthin on Oxidative StressInduced Mitochondrial Dysfunction – A MiniReview. Nutrients, 10 (9), 1137 (2018) doi: 10.3390/nu10091137
  9. Baburina Y., Krestinin R., Odinokova I., Sotnikova L., Kruglov A., and Krestinina O. Astaxanthin Inhibits Mitochondrial Permeability Transition Pore Opening in Rat Heart Mitochondria. Antioxidants (Basel), 8, 576 (2019). doi: 10.3390/antiox8120576
  10. Krestinin R., Baburina Y., Odinokova I., Kruglov A., Fadeeva I., Zvyagina A., Sotnikova L., and Krestinina O. IsoproterenolInduced Permeability Transition PoreRelated Dysfunction of Heart Mitochondria Is Attenuated by Astaxanthin. Biomedicines, 8 (10), 437 (2020). doi: 10.3390/biomedicines8100437
  11. KrestininaO.,BaburinaY.,KrestininR.,OdinokovaI., Fadeeva I., and Sotnikova L. Astaxanthin Prevents Mitochondrial Impairment Induced by Isoproterenol in Isolated Rat Heart Mitochondria. Antioxidants (Basel), 9, 262 (2020). doi: 10.3390/antiox9030262
  12. Galasso C., Orefice I., Pellone P., Cirino P., Miele R., Ianora A., Brunet C., and Sansone C. On the Neuroprotective Role of Astaxanthin: New Perspectives? Mar. Drugs, 16, 247 (2018). doi: 10.3390/md16080247
  13. Akila P., Asaikumar L., and Vennila L. Chlorogenic acid ameliorates isoproterenolinduced myocardial injury in rats by stabilizing mitochondrial and lysosomal enzymes. Biomed. Pharmacother., 85, 582–591 (2017). doi: 10.1016/j.biopha.2016.11.067
  14. Twig G. and Shirihai O. S. The interplay between mitochondrial dynamics and mitophagy. Antioxid Redox Signal., 14, 1939–1951 (2011). DOI: 10.1089/ ars.2010.3779
  15. Cribbs J. T. and Strack S. Reversible phosphorylation of Drp1 by cyclic AMPdependent protein kinase and calcineurin regulates mitochondrial fission and cell death. EMBO Rep., 8, 939–944 (2007). doi: 10.1038/sj.embor.7401062
  16. Zhao X. Y., Lu M. H., Yuan D. J., Xu D. E., Yao P. P., Ji W. L., Chen H., Liu W. L., Yan C. X., Xia Y. Y., Li S., Tao J., and Ma Q. H. Mitochondrial Dysfunction in Neural Injury. Front. Neurosci., 13, 30 (2019). doi: 10.3389/fnins.2019.00030
  17. Taylor R. and Goldman S. J. Mitophagy and disease: new avenues for pharmacological intervention. Curr. Pharm. Des., 17, 2056–2073 (2011). doi: 10.2174/138161211796904768
  18. Ding W. X. and Yin X. M. Mitophagy: mechanisms, pathophysiological roles, and analysis. Biol. Chem., 393, 547–564 (2012). doi: 10.1515/hsz20120119
  19. Jin M., Liu X., and Klionsky D. J. SnapShot: Selective autophagy. Cell, 152, 368–368 (2013). e362, doi: 10.1016/j.cell.2013.01.004
  20. Mijaljica D., Prescott M., and Devenish R. Mitophagy: An Overview. In Autophagy: Cancer, Other Pathologies, Inflammation, Immunity, Infection, and Aging, Ed. by M. A. Hayat (Acad. Press, 2014), pp. 103–116. doi: 10.1016/B9780124055285.000055
  21. Ambati R. R., Phang S. M., Ravi S., and Aswathanarayana R. G. Astaxanthin: sources, extraction, stability, biological activities and its commercial applicationsa review. Mar. Drugs, 12, 128–152 (2014). doi: 10.3390/md12010128
  22. Sims N. R. Rapid isolation of metabolically active mitochondria from rat brain and subregions using Percoll density gradient centrifugation. J. Neurochem., 55, 698–707 (1990).
  23. Baburina Y. L., Gordeeva A. E., Moshkov D. A., Krestinina O. V., Azarashvili A. A., Odinokova I. V., and Azarashvili T. S. Interaction of myelin basic protein and 2',3'cyclic nucleotide phosphodiesterase with mitochondria. Biochemistry (Moscow), 79, 555–565 (2014). doi: 10.1134/S0006297914060091
  24. Azarashvili T., Grachev D., Krestinina O., EvtodienkoY., Yurkov I., Papadopoulos V., and Reiser G. The peripheral-type benzodiazepine receptor is involved in control of Ca2+-induced permeability transition pore opening in rat brain mitochondria. Cell Calcium, 42, 27–39 (2007). doi: 10.1016/j.ceca.2006.11.004
  25. Baburina Y., Azarashvili T., Grachev D., Krestinina O., Galvita A., Stricker R., and Reiser G. Mitochondrial 2', 3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase (CNP) interacts with mPTP modulators and functional complexes (I-V) coupled with release of apoptotic factors. Neurochem. Int., 90, 46–55 (2015). doi: 10.1016/j.neuint. 2015.07.012
  26. Jha P., Wang X., and Auwerx J. Analysis of Mitochondrial Respiratory Chain Supercomplexes Using Blue Native Polyacrylamide Gel Electrophoresis (BNPAGE). Curr. Protoc. Mouse Biol., 6, 1–14 (2016). doi: 10.1002/9780470942390.mo150182
  27. Escobar-Henriques M. and Anton F. Mechanistic perspective of mitochondrial fusion: tubulation vs. fragmentation. Biochim. Biophys. Acta, 1833, 162–175 (2013). doi: 10.1016/j.bbamcr.2012.07.016
  28. Wei Y., Chiang W. C., Sumpter R., Jr., Mishra P., and Levine B. Prohibitin 2 Is an Inner Mitochondrial Membrane Mitophagy Receptor. Cell, 168, 224–238.E1–E6 (2017). doi: 10.1016/j.cell.2016.11.042
  29. Baburina Y., Krestinin R., Odinokova I., Fadeeva I., Sotnikova L., and Krestinina O. The Identification of Prohibitin in the Rat Heart Mitochondria in Heart Failure. Biomedicines, 9 (12), 1793 (2021). doi: 10.3390/biomedicines9121793
  30. Richards E. M., Li J., Stevens B. R., Pepine C. J., and Raizada M. K. Gut Microbiome and Neuroinf lammation in Hypertension. Circ. Res., 130, 401–417 (2022). doi: 10.1161/CIRCRESAHA.121.319816
  31. Kettenmann H., Hanisch U. K., Noda M., and Verkhratsky A. Physiology of microglia. Physiol. Rev., 91, 461–553 (2011). doi: 10.1152/physrev.00011.2010 Baburina Y., Krestinin R., Fedorov D., Odinokova I., Pershina E., Sotnikova L., and Krestinina O. The Improvement of Functional State of Brain Mitochondria with Astaxanthin in Rats after Heart Failure. Int. J. Mol. Sci., 24, 31 (2022). doi: 10.3390/ijms24010031
  32. Nishida Y., Nawaz A., Hecht K., and Tobe K. Astaxanthin as a Novel Mitochondrial Regulator: A New Aspect of Carotenoids, beyond Antioxidants. Nutrients, 14, 107 (2021). doi: 10.3390/nu14010107
  33. Kinnally K. W. and Antonsson B. A tale of two mitochondrial channels, MAC and PTP, in apoptosis. Apoptosis, 12, 857–868 (2007). doi: 10.1007/s10495-007-0722-z
  34. Kwong J. Q. and Molkentin J. D. Physiological and pathological roles of the mitochondrial permeability transition pore in the heart. Cell Metab., 21, 206–214 (2015). doi: 10.1016/j.cmet.2014.12.001
  35. Twig G., Elorza A., Molina A. J., Mohamed H., Wikstrom J. D., Walzer G., Stiles L., Haigh S. E., Katz S., Las G., Alroy J., Wu M., Py B. F., Yuan J., Deeney J. T., Corkey B. E., and Shirihai O. S. Fission and selective fusion govern mitochondrial segregation and elimination by autophagy. EMBO J., 27, 433–446 (2008). doi: 10.1038/sj.emboj.7601963
  36. Hom J. and Sheu S. S. Morphological dynamics of mitochondriaa special emphasis on cardiac muscle cells. J. Mol. Cell. Cardiol., 46, 811–820 (2009). doi: 10.1016/j.yjmcc.2009.02.023
  37. Gazaryan I. G. and Brown A. M. Intersection between mitochondrial permeability pores and mitochondrial fusion/fission. Neurochem. Res., 32, 917–929 (2007). doi: 10.1007/s11064-006-9252-2
  38. Burte F., Carelli V., Chinnery P. F., and Yu-Wai-Man P. Disturbed mitochondrial dynamics and neurodegenerative disorders. Nat. Rev. Neurol., 11, 11–24 (2015). doi: 10.1038/nrneurol.2014.228
  39. Reddy P. H., Reddy T. P., Manczak M., Calkins M. J., Shirendeb U., and Mao P. Dynamin-related protein 1 and mitochondrial fragmentation in neurodegenerative diseases. Brain Res. Rev., 67, 103–118 (2011). doi: 10.1016/j.brainresrev.2010.11.004
  40. Cui M., Ding H., Chen F., Zhao Y., Yang Q., and Dong Q. Mdivi-1 Protects Against Ischemic Brain Injury via Elevating Extracellular Adenosine in a cAMP/CREB-CD39-Dependent Manner. Mol. Neurobiol., 53, 240-253 (2016). doi: 10.1007/s12035-014-9002-4
  41. Youle R. J. and van der Bliek A. M. Mitochondrial fission, fusion, and stress. Science, 337, 1062-1065 (2012). doi: 10.1126/science.1219855
  42. Li W., He P., Huang Y., Li Y. F., Lu J., Li M., Kurihara H., Luo Z., Meng T., Onishi M., Ma C., Jiang L., Hu Y., Gong Q., Zhu D., Xu Y., Liu R., Liu L., Yi C., Zhu Y., Ma N., Okamoto K., Xie Z., Liu J., He R.-R., and Feng D. Selective autophagy of intracellular organelles: recent research advances. Theranostics, 11, 222–256 (2021). doi: 10.7150/thno.49860
  43. Tatsuta T., Model K., and Langer T. Formation of membrane-bound ring complexes by prohibitins in mitochondria. Mol. Biol. Cell, 16, 248–259 (2005). doi: 10.1091/mbc.e04-09-0807 45. Yan C., Gong L., Chen L., Xu M., Abou-Hamdan H., Tang M., Desaubry L., and Song Z. PHB2 (prohibitin 2) promotes PINK1-PRKN/Parkin-dependent mitophagy by the PARL-PGAM5-PINK1 axis. Autophagy, 16, 419–434 (2020). doi: 10.1080/15548627.2019.1628520
  44. Yan C., Gong L., Chen L., Xu M., Abou-Hamdan H., Tang M., Desaubry L., and Song Z. PHB2 (prohibitin 2) promotes PINK1-PRKN/Parkin-dependent mitophagy by the PARL-PGAM5-PINK1 axis. Autophagy, 16, 419–434 (2020). doi: 10.1080/15548627.2019.1628520

© Российская академия наук, 2024

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах