Протеостаз белка теплового шока HSP90 в скелетных мышцах длиннохвостого суслика в период гибернации

Исследованы изменения содержания белка теплового шока 90 (HSP90) в m. soleus (содержит преимущественно волокна, экспрессирующие «медленную» изоформу I ТЦМ) и m. gastrocnemius (содержит преимущественно волокна, экспрессирующие «быстрые» изоформы II ТЦМ) истинного гибернанта длиннохвостого суслика (Urocitellus undulatus) в разные периоды годового цикла - летней активности (сезонный контроль), гипотермии/спячки, зимней (межбаутной) активности. Обнаружено, что несмотря на развитие атрофических изменений, более выраженных в «быстрой» m. gastrocnemius, содержание HSP90 в обеих мышцах не изменялось на протяжении всего периода гибернации. Обсуждается роль HSP90 в поддержании стабильности молекул гигантского саркомерного белка титина в периоды входа животного в состояние гипотермии и выхода из этого состояния, когда увеличивается активность кальпаиновых протеаз вследствие повышенного содержания Са²⁺ в цитозоле мышечных клеток, а также в период гипотермии, когда активность кальпаинов, по всей вероятности, не ингибируется полностью. В период зимней/межбаутной активности, когда наблюдается повышенный оборот титина в поперечно-полосатых мышцах суслика, константное содержание HSP90, по-видимому, необходимо для правильного фолдинга заново синтезированных молекул титина и их встраивания в саркомеры, а также для удаления неправильно свернутых и отслуживших молекул/фрагментов титина и других белков. Таким образом, протеостаз HSP90 в скелетных мышцах длиннохвостого суслика может вносить вклад в поддержание стабильного уровня титина и, возможно, других саркомерных белков в период гибернации, что, в свою очередь, будет способствовать поддержанию высокоупорядоченной саркомерной структуры и необходимого уровня сократительной активности мышц в разные фазы цикла «спячка-бодрствование».

гибернация, длиннохвостый суслик Urocitellus undulatus, скелетные мышцы, белки теплового шока