Протеостаз белка теплового шока HSP90 в скелетных мышцах длиннохвостого суслика в период гибернации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследованы изменения содержания белка теплового шока 90 (HSP90) в m. soleus (содержит преимущественно волокна, экспрессирующие «медленную» изоформу I ТЦМ) и m. gastrocnemius (содержит преимущественно волокна, экспрессирующие «быстрые» изоформы II ТЦМ) истинного гибернанта длиннохвостого суслика (Urocitellus undulatus) в разные периоды годового цикла - летней активности (сезонный контроль), гипотермии/спячки, зимней (межбаутной) активности. Обнаружено, что несмотря на развитие атрофических изменений, более выраженных в «быстрой» m. gastrocnemius, содержание HSP90 в обеих мышцах не изменялось на протяжении всего периода гибернации. Обсуждается роль HSP90 в поддержании стабильности молекул гигантского саркомерного белка титина в периоды входа животного в состояние гипотермии и выхода из этого состояния, когда увеличивается активность кальпаиновых протеаз вследствие повышенного содержания Са2+ в цитозоле мышечных клеток, а также в период гипотермии, когда активность кальпаинов, по всей вероятности, не ингибируется полностью. В период зимней/межбаутной активности, когда наблюдается повышенный оборот титина в поперечно-полосатых мышцах суслика, константное содержание HSP90, по-видимому, необходимо для правильного фолдинга заново синтезированных молекул титина и их встраивания в саркомеры, а также для удаления неправильно свернутых и отслуживших молекул/фрагментов титина и других белков. Таким образом, протеостаз HSP90 в скелетных мышцах длиннохвостого суслика может вносить вклад в поддержание стабильного уровня титина и, возможно, других саркомерных белков в период гибернации, что, в свою очередь, будет способствовать поддержанию высокоупорядоченной саркомерной структуры и необходимого уровня сократительной активности мышц в разные фазы цикла «спячка-бодрствование».

Об авторах

Ю. В Грицына

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

С. С Попова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Г. З Михайлова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Л. Г Бобылёва

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

С. Н Удальцов

Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино Московской области, Россия

О. С Моренков

Институт биофизики клетки Российской академии наук - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино Московской области, Россия

Н. М Захарова

Институт биофизики клетки Российской академии наук - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино Московской области, Россия

И. М Вихлянцев

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН;Институт фундаментальной медицины и биологии Казанского федерального университета

Email: ivanvikhlyantsev@gmail.com
Пущино Московской области, Россия;Казань, Россия

Список литературы

  1. S. M. Mohr, S. N. Bagriantsev, and E. O. Gracheva, Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 36, 315 (2020).
  2. K. L. Vermillion, K. J. Anderson, M. Hampton, and M. T. Andrews, Physiol. Genomics, 47 (3), 58 (2015).
  3. D. A. Mugahid, T. G. Sengul, X. You, et al., Sci. Rep., 9 (1), 19976 (2019).
  4. A. V. Goropashnaya, B. M. Barnes, and V. B. Fedorov, Sci. Rep., 10 (1):9010 (2020).
  5. E. Tseng, J. G. Underwood, B. D. Evans Hutzenbiler, et al., Genes, Genomes, Genetics, 12 (3), jkab422 (2022).
  6. W. A. Ingelson-Filpula and K. B. Storey, Epigenomes, 2021 5(4):28 (2021).
  7. C. J. Cotton, J. Exp. Biol., 219 (Pt 2), 226 (2016).
  8. M. V. Lazareva, K. O. Trapeznikova, I. M. Vikhliantsev, et al., Biofizika, 57 (6), 982 (2012).
  9. A. G. Hindle, A. Karimpour-Fard, L. E. Epperson, et al., Am. J. Physiol. Regul.Integr.Comp. Physiol., 301 (5), 1440 (2011).
  10. I. M. Vikhlyantsev, E. V. Karaduleva, and Z. A. Podlubnaya, Biophysics, 53, 598 (2008).
  11. I. M. Vikhlyantsev and Z. A. Podlubnaya, Biochemistry (Moscow), 77 (13), 1515 (2012).
  12. S. Popova, A. Ulanova, Y. Gritsyna, et al., Sci. Rep., 10 (1), 15185 (2020).
  13. L. T. Donlin, C. Andresen, S. Just, et al., Genes Dev., 26 (2), 114 (2012).
  14. S. F. Eddy, J. D. McNally, and K. B. Storey, Arch. Biochem. Biophys., 435 (1), 103 (2005).
  15. K. Lee, J. Y. Park, W. Yoo, et al., J. Cell Biochem., 104 (2):642 (2008).
  16. C. W. Wu, K. K. Biggar, J. Zhang, et al., Genomics, Proteomics & Bioinformatics, 13 (2), 119 (2015).
  17. B. E. Luu, S. Wijenayake, J. Zhang, et al., Comp. Biochem. Physiol. B: Biochem. Mol Biol., 224, 26 (2018).
  18. C. L. Childers, S. N. Tessier, and K. B. Storey, Peer J., 7, e7587 (2019).
  19. A. Krivoruchko and K. B. Storey, J.Comp. Physiol. B, 180 (3), 403 (2010).
  20. H. M. Rabeae, S. S. Mahfouz, A. K. M. Abdel Latif, et al., J. Therm. Biol. 114, 103490 (2023).
  21. Н.М. Захарова, Фундаментальные исследования, 6, 1401 (2014).
  22. U. K. Laemmli, Nature, 227 (5259), 680 (1970).
  23. S. Kotter and M. Kruger, Front. Physiol., 13, 914296 (2022).
  24. K. Hnia, T. Clausen, and C. Moog-Lutz, Trends Mol. Med., 25 (9), 760 (2019).
  25. Z. V. Wang and J. A. Hill, Cell Metab. 21(2), 215 (2015).
  26. P. Csermely, T. Schnaider, C. Soti, et al., Pharmacol. Ther., 79 (2), 129 (1998).
  27. S. S. Popova, I. M. Vikhlyantsev, N. M. Zakharova, et al., Dokl. Biochem. Biophys. 472 (1), 56 (2017).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах