Совместное действие мелатонина и диэтилдитиокарбамата на клетки нейробластомы мыши N1E-115 (клон C-1300)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изучено действие диэтилдитиокарбамата натрия, мелатонина и их совместного применения на пролиферативную активность, изменение цитозольного Са2+, мембранного потенциала и продукции активных форм кислорода в культуре клеток нейробластомы мыши N1E-115 (клон С-1300). Было показано, что диэтилдитиокарбамат натрия и мелатонин ингибируют пролиферацию и усиливают дифференцировку клеток. При этом содержание анти-апоптотического белка Bcl-2 снижается, тогда как содержание про-апоптотического белка Bax повышается, что может предполагать запуск апоптотического каскада. Однако применение этих двух препаратов совместно не усиливало наблюдаемые эффекты. Видимо, механизмы, благодаря которым диэтилдитиокарбаматы и мелатонин действуют на клетки, различны.

Об авторах

С. Н Мякишева

Институт биофизики клетки РАН - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований РАН»

Email: myakisheva@mail.ru
Пущино Московской области, Россия

Ю. Л Бабурина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

М. И Кобякова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Р. Р Крестинин

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Л. Д Сотникова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

О. В Крестинина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: ovkres@mail.ru
Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. A. C. Matias, T. M. Manieri, S. S. Cipriano, et al., Toxicol. In Vitro, 27 (1), 349 (2013).
  2. C. I. Nobel, M. Kimland, B. Lind, et al., J. Biol. Chem., 270 (44), 26202 (1995).
  3. O. M. Viquez, H. L. Valentine, K. Amarnath, et al., Toxicol. Appl. Pharmacol., 229 (1), 77 (2008).
  4. C. Liu, Z. Liu, Y. Fang, et al., Environ.Int., 171, 107696 (2023).
  5. M. Solovieva, Y. Shatalin, R. Fadeev, et al., Biomolecules, 10 (1), 69 (2020).
  6. A. Menendez-Pelaez, R. Reiter, J. Pineal Res., 15 (2), 59 (1993).
  7. S. Cos, R. Verduga, C. Fernandez-Viadero, et al., Neurosci. Lett., 216 (2), 113 (1996).
  8. Y. Baburina, A. Lomovsky, and O. Krestinina, J. Pers. Med., 11 (4), N274 (2021).
  9. A. Lomovsky, Y. Baburina, I. Odinokova, et al., Antioxidants (Basel), 9 (11), (2020).
  10. A. I. Lomovsky, Y. L. Baburina, R. S. Fadeev, et al., Biochemistry (Moscow), 88 (1), 73 (2023).
  11. А. И. Ломовский, Ю. Л. Бабурина, М. И. Кобякова и др., Биол. мембраны, 37 (2), 103 (2020).
  12. О. В. Крестинина, С. Н. Мякишева, Ю. Л. Бабурина и др., Нейрохимия, 34 (1), 41 (2017).
  13. V. Matranga, D. Oliva, S. Sciarrino, et al., Cell. Mol. Neurobiol., 13 (2), 137 (1993).
  14. M. E. Solovieva, Y. V. Shatalin, V. V. Solovyev, et al., Redox Biol., 20, 28 (2019).
  15. I. Ali, W. A. Wani, K. Saleem, and M.-F. Hseih, Polyhedron, 56, 134 (2013).
  16. M. Altaf, M. Monim-Ul-Mehboob, A. N. Kawde, et al., Oncotarget, 8 (1), 490 (2017).
  17. W. H. Talib, A. R. Alsayed, A. Abuawad, et al., Molecules, 26 (9), 2506 (2021).
  18. T. Amano, E. Richelson, and M. Nirenberg, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69 (1), 258 (1972).
  19. W. J. Lee, L. C. Chen, J. H. Lin, at al., Cancer Medicine, 8 (10), 4821 (2019).
  20. C. Giorgi, A. Romagnoli, P. Pinton, and R. Rizzuto, Curr. Mol. Med., 8 (2), 119 (2008).
  21. I. Kruman, Q. Guo, and M. P. Mattson, J. Neurosci. Res., 51 (3), 293 (1998).
  22. E. N. Maciel, A. E. Vercesi, and R. F. Castilho, J. Neurochem., 79 (6), 1237 (2001).
  23. P. Pinton, C. Giorgi, R. Siviero, et al., Oncogene, 27 (50), 6407 (2008).
  24. D. Lanoix, A. A. Lacasse, R. J. Reiter, and C. Vaillancourt, Mol. Cell. Endocrinol., 348 (1), 1 (2012).
  25. F. Radogna, L. Paternoster, M. De Nicola, et al., Toxicol. Appl. Pharmacol., 239 (1), 37 (2009).
  26. A. P. Batista, T. G. da Silva, A. Teixeira, et al., Life Sci., 93 (23), 882 (2013).
  27. A. P. Batista, T. G. da Silva, A. A. Teixeira, et al., Micron (Oxford) 59, 17 (2014).
  28. I. Bejarano, J. Espino, A. M. Marchena, et al., Mol. Cell. Biochem., 353 (1-2), 167 (2011).
  29. A. Lemarie, S. Grimm, Oncogene. 30 (38), 3985 (2011).
  30. G. Lenaz and M. L. Genova, Antioxid. Redox Signal., 12 (8), 961 (2010).
  31. H. Pelicano, L. Feng, Y. Zhou, et al., J. Biol. Chem., 278 (39), 37832 (2003).
  32. J. M. Hardwick and L. Soane, Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 5 (2), a008722 (2013).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах