In silico исследование сольватационных эффектов в растворах биомолекул: возможности подхода, основанного на 3d-распределении атомной плотности растворителя
- Авторы: Кручинин С.Е1, Федотова М.В1, Кислинская Е.Е2, Чуев Г.Н3
-
Учреждения:
- Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАН
- Ивановский государственный университет
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Выпуск: Том 68, № 5 (2023)
- Страницы: 837-849
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/0006-3029/article/view/233444
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302923050010
- EDN: https://elibrary.ru/PFYCDD
- ID: 233444
Цитировать
Аннотация
Биомолекулярная сольватация играет одну из ключевых ролей в живой природе. От особенностей протекания данного процесса зависит биологическая активность молекул и выполнение ими своих целевых функций. Однако исследование гидратации биомолекул является нетривиальной задачей как для экспериментальных методов, так и для компьютерного моделирования. В работе демонстрируются возможности неэмпирического подхода 3D-SDFT/3D-RISM, основанного на 3D-распределении атомной плотности растворителя, для исследования особенностей гидратации биомолекул на примере ряда аминокислот - Gly-ZW, L-Ala-ZW, L-Val-ZW, L-Pro-ZW, двух модельных белков - BPTI (ингибитора трипсина бычьей поджелудочной железы) и PTP1B (белковой тирозинфосфатазы 1B), а также комплексов белка PTP1B с ингибиторами. Представленные результаты показывают, что подход позволяет в деталях и одновременно целостно описывать структуру гидратной оболочки биомолекул.
Ключевые слова
Об авторах
С. Е Кручинин
Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАНИваново, Россия
М. В Федотова
Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАНИваново, Россия
Е. Е Кислинская
Ивановский государственный университетИваново, Россия
Г. Н Чуев
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: genchuev@rambler.ru
Пущино Московской области, Россия
Список литературы
- G. J. Rocklin, D. L. Mobley, K. A. Dill, et al., J. Chem. Phys., 139 (18), 184103 (2013).
- J. W. Kaus, L. T. Pierce, R. C. Walker, et al., J. Chem. Theory Comput., 9 (9), 4131 (2013).
- P. Mikulskis, S. Genheden, and U. Ryde, J. Chem. Inf. Model., 54 (10), 2794 (2014).
- B. Guillot, J. Mol. Liq., 101 (1-3), 219 (2002).
- J. F. Ouyang and R. P. Bettens, Chimia (Aarau), 69 (3), 104 (2015).
- H. J. C. Berendsen, J. R. Grigera, and T. P. Straatsma, J. Phys. Chem., 91 (24), 6269 (1987).
- W. L. Jorgensen, J. Chandrasekhar, J. D. Madura, et al., J. Chem. Phys., 79 (2), 926 (1983).
- A. V Onufriev and S. Izadi, Wiley Interdisc. Rev.: Comput. Mol. Sci., 8 (2), e1347 (2017).
- W. C. Still, A. Tempczyk, R. C. Hawley, et al., J. Am. Chem. Soc., 112 (16), 6127 (1990).
- B. N. Dominy and C. L. Brook, J. Phys. Chem B, 103 (18),3765 (1999).
- B. Honig and A. Nicholls, Science, 268 (5214), 1144 (1995).
- J. Wu, AIChE J., 52 (3), 1169 (2006).
- J. Wu and Z. Li, Annu. Rev. Phys. Chem., 58 (1), 85 (2007).
- S. Zhao, R. Ramirez, R. Vuilleumier, et al., J. Chem. Phys., 134 (19), 194102 (2011).
- L. Blum, J. Chem. Phys., 57, 1862 (1972).
- M. Ikeguchi and J. Doi, J. Chem. Phys., 103 (12), 5011 (1995).
- R. Ishizuka and N. Yoshida, J. Chem. Phys., 139 (8), 084119 (2013).
- D. Chandler and H. C.Andersen, J. Chem. Phys., 57 (5), 1930 (1972).
- F. Hirata, P. J. Rossky and B. M. Pettitt, J. Chem. Phys., 78 (6), 4133 (1983).
- J. Perkyns and B. M. Pettitt, J. Chem. Phys., 97 (10), 7656 (1992).
- D. Chandler, J. D. Mccoy, and S. J. Singer, J. Chem. Phys., 85 (10),5971 (1986).
- Y. Liu, J. Fu, and J. Wu, J. Phys. Chem. Lett., 4 (21), 3687 (2013).
- Y. Liu, S. Zhao, and J. Wu, J. Chem. Theory Comput., 9 (4), 1896 (2013).
- M. Valiev and G. N. Chuev, J. Stat. Mech. Theory Exp., 2018 (9), 093201 (2018).
- G. N. Chuev, M. V. Fedotova, and M. Valiev, J. Chem. Phys., 152 (4), 041101 (2020).
- Q. H. Du, D. Beglov, and B. Roux, J. Phys. Chem. B, 104 (4) 796 (2000).
- A. Kovalenko and F. Hirata, J. Chem. Phys., 110 (20), 10095 (1999).
- Y. Liu, S. Zhao, and J. Wu, J. Chem. Theory Comput., 9 (4), 1896 (2013).
- T. Imai, A. Kovalenko, and F. Hirata, Chem. Phys. Lett., 395 (1-3), 1 (2004).
- N. Yoshida, S. Phongphanphanee, and F. Hirata, J. Phys. Chem. B, 111 (17), 4588 (2007).
- J. S. Perkyns, G. C. Lynch, J. J. Howard, et al., J. Chem. Phys. 132 (6), 064106 (2010).
- D.J. Sindhikara and F. Hirata, J. Phys. Chem. B, 117 (22), 6718 (2013).
- S. Gusarov, B. S. Pujari, and A. Kovalenko, J.Comput. Chem., 33 (17), 1478 (2012).
- M. V Fedotova and S. E. Kruchinin, Biophys. Chem., 190-191, 25 (2014).
- O. A. Dmitrieva and M. V Fedotova, New J. Chem., 39 (11),8594 (2015).
- A. Eiberweiser, A. Nazet, M. V Fedotova, et al., J. Phys. Chem. B, 119 (49), 15203 (2015).
- M. V. Fedotova and O.A. Dmitrieva, Amino Acids, 48 (7), 1685 (2016).
- O. A. Dmitrieva, M. V Fedotova, and R. Buchner, Phys. Chem. Chem. Phys., 19 (31), 20474 (2017).
- M. V. Fedotova, S. E. Kruchinin, and G. N. Chuev, New J. Chem., 41 (3), 1219 (2017).
- M. V Fedotova and S. E. Kruchinin, J. Mol. Liq., 244, 489 (2017).
- S. Gussregen, H. Matter, G. Hessler, et al., J. Chem. Inf. Model., 57 (7), 1652 (2017).
- N.Yoshida, J. Chem. Inf. Model., 57 (11), 2646 (2017).
- M. V Fedotova, J. Mol. Liq., 292, 111339 (2019).
- M. V Fedotova, S. E. Kruchinin, and G. N. Chuev, J. Mol. Liq., 304, 112757 (2020).
- S. Friesen, M. V Fedotova, S. E. Kruchinin, et al., Phys Chem Chem Phys 23 (2), 1590 (2021).
- M. Sugita, I. Onishi, M. Irisa, et al., Molecules, 26 (2), 271 (2021).
- D. Roy and A. Kovalenko, Int. J. Mol. Sci., 22 (10), 5061 (2021).
- N. Kumawat, A. Tucs, S. Bera, et al., Molecules, 27 (3), 799 (2022).
- S. E. Kruchinin, E. E. Kislinskaya, G. N. Chuev, et al., Int. J. Mol. Sci., 23 (23), 14785 (2022).
- S. E. Kruchinin, G. N. Chuev, and M. V Fedotova, J. Mol. Liq., 384, 122281 (2023).
- G. N. Chuev, M. V Fedotova, and M. Valiev, J. Stat. Mech., 2021, 033205 (2021).
- B. Kezic and A. Perera, J. Chem. Phys., 135 (24), 234104 (2011).
- G. N. Chuev, I. Vyalov, and N. Georgi, J.Comput. Chem., 35 (13), 1010 (2014).
- A. Kovalenko, In Molecular Theory of Solvation, Ed. By F. Hirata (Kluwer Acad. Publ.: Dordrecht, The Netherlands, 2003), pp.169-275.
- A. Kovalenko and F. Hirata, J. Chem. Phys., 112 (23), 10391 (2000).
- A. Kovalenko, Pure Appl. Chem., 85 (1), 159 (2013).
- M. V. Fedotova and S. E. Kruchinin, J. Mol. Liq., 169, 1 (2012).
- M. V. Fedotova and O. A Dmitrieva, Amino acids, 47 (6), 1015 (2015).
- A. Wlodawer, J. Walter, R. Huber, et al., J. Mol. Biol., 180 (2), 301 (1984).
- B. Kassell and M. Laskowski Sr, Biochem. Biophys. Res.Commun., 20 (4), 463 (1965).
- K. D. Berndt, P. Guntert, L. P. Orbons, et al., J. Mol. Biol., 227 (3), 757 (1992).
- V. P. Denisov, J. Peters, H. D. Horlein, et al., Biochemistry, 43 (38), 12020 (2004).
- G. Otting, K. Wuthrich, J. Am. Chem. Soc., 111 (5), 1871 (1989).
- D. S. Cui, J. M. Lipchock, D. Brookner, et al., J. Am. Chem. Soc., 141 (32), 12634 (2019).
- L. Tabernero, A. R. Aricescu, E. Y. Jones, et al., FEBS J., 275 (5), 867 (2008).
- A. J. Barr, E. Ugochukwu, W. H. Lee, et al., Cell, 136 (2), 352 (2009).
- D. Barford, A. J. Flint, and N. K. Tonks, Science, 263 (5152), 1397 (1994).
- Z.-K. Wan, J. Lee, W. Xu, et al., Bioorg. Med. Chem. Lett., 16 (18), 4941 (2006).
- D. P. Wilson, Z.-K. Wan, W.-X. Xu, et al., J. Med. Chem., 50 (19), 4681 (2007).
- J. L. Thomaston, N. F. Polizzi, A. Konstantinidi, et al., J. Am. Chem. Soc., 140 (45), 15219 (2018).
- B. Z. Zsido and C. Heicnyi, Curr. Opin. Struct. Biol., 67, 1 (2021).
- D. A. Giambasu, D. M. Case, and G. M. York, J. Am. Chem. Soc., 141 (6), 2435 (2019).
- A. K. Pedersen, G. H. Peters, K. B. Moller, et al., Acta Crystallogr. D - Biol. Crystallogr., 60 (Pt 9), 1527 (2004).
- A. Ozcan, E. O. Olmez, and B. Alakent, Prot. Struct. Funct. Bioinf., 81 (5), 788 (2013).
![](/img/style/loading.gif)