Особенности олигомеризации гладкомышечного титина и скелетного миозин-связывающего белка C

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Белковые олигомеры являются важными промежуточными звеньями на пути образования амилоидных фибрилл. При амилоидозах, например, болезни Альцгеймера, олигомеры способны оказывать токсическое действие на клетки. В данной работе описаны отличительные особенности олигомеризации мультидоменных мышечных белков - гладкомышечного титина и миозин-связывающего белка С (С-белка) скелетных мышц, состоящих из FnIII-подобных и IgC2-подобных доменов и способных формировать амилоидные аморфные агрегаты in vitro. С-белок в условиях низкой ионной силы (ниже физиологических значений) формировал стабильные олигомеры, не участвующие в дальнейшей агрегации. Титин гладких мышц формировал олигомеры в условиях высокой ионной силы (µ ~ 0.6), которые являлись предшественниками амилоидных аморфных агрегатов этого белка. Полученные результаты расширяют представления о процессе белковой агрегации.

Об авторах

Л. Г Бобылёва

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

М. А Тимченко

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Э. И Якупова

Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

И. М Вихлянцев

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН;Институт фундаментальной медицины и биологии Казанского федерального университета

Пущино Московской области, Россия;Казань, Россия

А. Г Бобылёв

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: bobylev1982@gmail.com
Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. E. I. Yakupova, L. G. Bobyleva, S. A. Shumeyko, et al., Biology (Basel), 10 (5), 394 (2021)
  2. M. Ahmed, J. Davis, D. Aucoin, et al., Nat. Struct. Mol. Biol., 17, 561 (2010).
  3. H. A. Lashuel, D. Hartley, B. M. Petre, et al., Nature, 418, 291 (2002).
  4. H. A. Lashuel, C. R. Overk, A. Oueslati, and E. Masliah, Nat. Rev. Neurosci., 14, 38 (2013).
  5. P. Narayan, A. Orte, R. W. Clarke, et al., Nat. Struct. Mol. Biol., 19, 79 (2011).
  6. N. Cremades, S. I. Cohen, E. Deas, et al., Cell, 149, 1048 (2012).
  7. S. L. Shammas, G. A. Garcia, S. Kumar, et al., Nat.Commun., 6, 7025 (2015).
  8. J. Yang, A. J. Dear, T. C. T. Michaels, et al., J. Am. Chem. Soc., 140, 2493 (2018).
  9. B. Winner, R. Jappelli, S. K. Maji, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 4194 (2011).
  10. M. J. Guerrero-Munoz, D. L. Castillo-Carranza, S. Krishnamurthy, et al., Neurobiol. Dis., 71, 14 (2014).
  11. K. A. Conway, S. J. Lee, J. C. Rochet, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 571 (2000).
  12. J. P. Cleary, D. M. Walsh, J. J. Hofmeister, et al., Nat. Neurosci., 8, 79 (2005).
  13. F. Chiti and C. M. Dobson, Biochemistry, 86, 27 (2017).
  14. M. Bucciantini, E. Giannoni, F. Chiti, et al., Nature, 416, 507 (2002).
  15. V. N. Uversky FEBS J., 277, 2940 (2010).
  16. A. G. Bobylev, O. V. Galzitskaya, R. S. Fadeev, et al., Biosci. Rep., 36 (3), e00334 (2016).
  17. E. I. Yakupova, I. M. Vikhlyantsev, L. G. Bobyleva, et al., J. Biomol. Struct. Dyn., 36 (9), 2237 (2018).
  18. A. G. Bobylev, E. I. Yakupova, L. G. Bobyleva, et al., Mol Biol. (Moscow), 54 (4), 643 (2020).
  19. L. G.Bobyleva, S. A. Shumeyko, E. I. Yakupova, et al., Int. J. Mol. Sci., 22, 731 (2021).
  20. A. G. Bobylev, E. I. Yakupova, and L. G. Bobyleva, Int J Mol Sci., 24 (2),1056. (2023).
  21. V. M. Evdokimova, C. L. Wei, A. S. Sitikov, et al., J. Biol. Chem., 270, 3186 (1995).
  22. S. R. Tafuri and A. P. Wolffe, New Biol., 4, 349 (1992).
  23. M. A. Skabkin, O. I. Kiselyova, K. G. Chernov, et al., Nucl. Acids Res., 32, 5621 (2004).
  24. M. S. Kellermayer, C. Bustamante, and H. L. Granzier, Biochim. Biophys. Acta, 1604 (2), 105 (2003).
  25. S. Kumar and J. Walter, Aging (Albany NY), 3 (8), 803 (2011).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах