Аланин: обычное и неожиданное

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

На основании экспериментальных данных можно говорить об аномально большом вкладе аланина в стабилизацию альфа-спирали и других белковых конформаций. Независимые (в том числе экспериментальные) данные свидетельствуют об особо большом вкладе аланина в стабилизацию альфа-спирали. При этом выявляются позитивные вклады, как в энтропию системы, так и в энтальпию. Высокий вклад аланина в энтальпию образования альфа-спирали противоречит общепринятому взгляду: энтропия должна падать при образовании регулярных структур в белках. Аланин стабилизирует два типа вторичной структуры из трех: альфа-спираль и левую спираль типа «полипролин II», а если говорить о фибриллярных белках, то аланин стабилизирует и бета-структуру. Стабилизирующий эффект аланина на структуру альфа-спирали распространяется и на нативно-развернутые белки, и на коньюгаты «альфа-спираль-подложка». Словом, не будет преувеличением сказать, что проблема формирования вторичной структуры белка сводится к проблеме аланина. Вскрытые противоречия носят парадоксальных характер и их интерпретация (прежде всего, обоснование вклада аланина в энтальпию плавления в терминах фундаментальной физики) на сегодняшний день отсутствует. Между тем представленные в работе данные и комментарии позволяют надеяться на прогресс в разрешении выявленных противоречий.

Об авторах

В. Г Туманян

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vgt450@yandex.ru
Москва, Россия

А. А Анашкина

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

И. В Филатов

Московский физико-технический институт

Долгопрудный Московской области, Россия

К. В Смирнов

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

И. Ю Торшин

Вычислительный центр им. А.А. Дородницина Федерального исследовательского центра «Информатика и управление» РАН

Москва, Россия

Н. Г Есипова

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

Список литературы

  1. J. Wang, E. C. Salihi, and L. Siller, Mater. Sci. Engineer., 72 (2), 1 (2017).
  2. V. E. Gray, R. J. Hause, and D. M. Fowler, Genetics, 207, 53 (2017).
  3. J. Yang, E. J. Spek, Y. Gong, et al., Prot. Sci., 6, 1264 (1997).
  4. Y. Wu, M. Lu, M. Chen, et al., Prot. Sci., 16, 1449 (2007).
  5. J. D. Nickels, J. E. Curtis, H. O'Neill, and A. P. Sokolov, J. Biol. Phys. 38, 497 (2012).
  6. M. Dracinsky, J. Kaminsky, and P. Bour, J. Phys. Chem. B, 113, 14698 (2009).
  7. S. Toal and R. Schweitzer-Stenner, Biomolecules, 4, 725 (2014).
  8. C. A. Rohl, W. Fiori, and R. L. Baldwin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 3682 (1999).
  9. Y. Xue, M. S. Pavlova, Y. E. Ryabov, et al., J. Am. Chem. Soc., 129, 6827 (2007).
  10. J. M. Richardson, M. M. Lopez, and G. I. Makhatadze, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102 (5), 1413 (2005).
  11. L. Serrano, J. L. Neira, J. Sancho, and A. R. Fersht, Nature, 356 (6368), 453 (1992).
  12. S. Penel and A. J. Doig, J. Mol. Biol., 305 (4), 961 (2001).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах