Влияние пептида Thr-Ser-Lys-Tyr на полимеризацию актина in vitro

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методом электронной микроскопии исследовано влияние пептида Thr-Ser-Lys-Tyr, выделенного из мозга истинного гибернанта длиннохвостого суслика Spermophilus undulatus, на полимеризацию/деполимеризацию актина в условиях in vitro. При инкубации пептида с глобулярным (мономерным) актином в концентрациях 0.1 мг/мл (в соотношении 1 : 1) наблюдалось образование одиночных нитей актина. При добавлении пептида к сформированным нитям актина не наблюдалось каких-либо эффектов, в частности деполимеризации актина. Обсуждается возможное участие пептида в полимеризации актина in vivo и возможный вклад в восстановление функциональной активности центральной нервной системы при выходе зимоспящего животного из состояния гипотермии.

Об авторах

Г. З Михайлова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: liamar@rambler.ru
Пущино Московской области, Россия

Л. Г Бобылёва

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

А. Г Бобылёв

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

Т. А Урюпина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

С. Н Удальцов

Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»

Пущино Московской области, Россия

Р. Х Зиганшин

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Москва, Россия

Л. И Крамарова

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино Московской области, Россия

И. М Вихлянцев

Пущинский филиал Российского биотехнологического университета (РОСБИОТЕХ)

Пущино Московской области, Россия

Список литературы

  1. Зиганшин Р. Х., Свиряев В. И., Васьковский Б. В., Михалева И. И., Иванов В. Т., Кокоз Ю. М., Алексеев А. Е., Корыстова А. Ф., Сухова Г. С., Емельянова Т. Г. и Усенко А. Б. Биологически активные пептиды, выделенные из мозга зимоспящих сусликов. Биоорганич. химия, 20 (8–9), 899–918 (1994).
  2. Kramarova L. I., Ziganshin R. H., Kokoz Y. M., and Bronnikov G. E. The search for and investigation of peptide regulators of hibernation in mammals. In: Recent Research Developments in Endocrinology (Transworld Research Network, Trivandrum, India, 2004), vol. 4, pt. 2, p. 227.
  3. Kramarova L. I., Ziganschin R. H., Timoshenko M. A., Mikhaleva I. I., and Karnaukhov V. N. The peptide ThrSer-Lys-Tyr isolated from the brain of hibernating ground squirrels (Spermophilus undulatus) decreases the heart rate of chicken embryos. In: Adaptations to the cold, Ed. by F. Geiser, A.J. Hulbert, S.C. Nicol (University of New England Press, Armidale, 1996).
  4. Ignat’ev D. A., Mikhaleva I. I., Sosulina L. Yu., Zakaryan A. A., Sukhova G. S., and Ziganshin R. H. Peptide TSKY decelerates outcome of the ground squirrel from hibernation. J. Evol. Biochem. Physiol., 37 (3), 266–272 (2001).
  5. Z enchenko K. I., Kokoz Y. M., Ivanov V. T., Ziganshin R. H., and Vinogradova O. S. State-dependent effects of some neuropeptides and neurotransmitters on neuronal activity of the medial septal area in brain slices of the ground squirrel, Citellus undulates. Neuroscience, 96 (4), 791–805 (2000).
  6. Mikhailova G. Z., Bezgina E. N., Kashirskaya N. N., Ivlicheva N. A., Ziganshin R. H., and Kramarova L. I. The neuroprotective effect of the Thr–Ser–Lys–Tyr peptide in a goldfish mauthner cell model in vivo. Biophysics, 63 (2), 201–206 (2018). doi: 10.1134/S0006350918020173
  7. Kramarova L. I., Ivlicheva N. A., Ziganshin R. H., Andreev A. A., and Gakhova E. N. The hibernation-related peptide TSKY acts as a neuroprotector in cultured pond snail neurons. In: Living in a Seasonal World: Thermoregulatory and Metabolic Adaptations. Ed. by R. Bieber and A. Millesi (Springer-Verlag GmbH, Heidelberg, Germany, 2012), сhapt. 18, pp. 201–210.
  8. Cingolani L. A. and Goda Y. Actin in action: the interplay between the actin cytoskeleton and synaptic efficacy. Nat. Rev. Neurosci., 9 (5), 344–356 (2008).doi: 10.1038/nrn2373. Erratum in: Nat. Rev. Neurosci., 9 (6), 494 (2008).
  9. Rex C. S., Chen L. Y., Sharma A., Liu J., Babayan A. H., Gall C. M., and Lynch G. Different Rho GTPase-dependent signaling pathways initiate sequential steps in the consolidation of long-term potentiation. J. Cell Biol., 186 (1), 85–97 (2009). doi: 10.1083/jcb.200901084
  10. Choquet D. and Triller A. The dynamic synapse. Neuron, 80 (3), 691–703 (2013).doi: 10.1016/j.neuron.2013.10.013
  11. Кудряшова И. В. Молекулярные основы дестабилизации синапсов как фактор структурной пластичности. Нейрохимия, 36 (1), 3–13 (2019).
  12. Luo L. Actin cytoskeleton regulation in neuronal morphogenesis and structural plasticity. Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 18, 601–635 (2002).doi: 10.1146/annurev.cellbio.18.031802.150501
  13. Baltaci S. B., Mogulkoc R., and Baltaci A. K. Molecular mechanisms of early and late LTP. Neurochem. Res., 44 (2), 281–296 (2019).doi: 10.1007/s11064-018-2695-4
  14. Bosch M., Castro J., Saneyoshi T., Matsuno H., Sur M., and Hayashi Y. Structural and molecular remodeling of dendritic spine substructures during long-term potentiation. Neuron, 82 (2), 444–459 (2014).
  15. Тирас Н. Р., Удальцов С. Н., Михайлова Г. З. и Мошков Д. А. Выявление с помощью электронной микроскопии в яде скорпиона пептидов, взаимодействующих с актином. Биологич. мембраны, 20 (1), 72–76 (2003).
  16. Захарова Н. М. Некоторые особенности разогрева гибернирующих сусликов Spermophilus undulatus при вызванном пробуждении. Фундаментальные исследования, 6, 1401–1405 (2014).
  17. Spudich J. A. and Watt S. The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolytic fragments of myosin. J. Biol. Chem., 246 (15), 4866–4871 (1971).
  18. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227 (5259), 680–685 (1970). doi: 10.1038/227680a0
  19. Rees M. K. and Young M. Studies on the isolation and molecular properties of homogeneous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure. J. Biol. Chem., 242 (19), 4449–4458 (1967).
  20. Sept D. and McCammon J. A. Thermodynamics and kinetics of actin filament nucleation. Biophys. J., 81, 667– 674 (2001).
  21. Bobylev A. G., Galzitskaya O. V., Fadeev R. S., Bobyleva L. G., Yurshenas D. A., Molochkov N. V., Dovidchenko N. V., Selivanova O. M., Penkov N. V., Podlubnaya Z. A., and Vikhlyantsev I. M. Smooth muscle titin forms in vitro amyloid aggregates. Biosci. Rep., 36 (3), e00334 (2016). doi: 10.1042/BSR20160066
  22. Lin Y. C. and Koleske A. J. Mechanisms of synapse and dendrite maintenance and their disruption in psychiatric and neurodegenerative disorders. Annu. Rev. Neurosci., 33, 349–378 (2010).doi: 10.1146/annurev-neuro-060909-153204

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).