БЕЛКИ ГЕПАТОПАНКРЕАСА КРАБА-СТРИГУНА И КАМЧАТСКОГО КРАБА, ОБЛАДАЮЩИЕ АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЙ АКТИВНОСТЬЮ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

За время своего длительного существования ракообразные, несмотря на отсутствие высокоспецифичной адаптивной иммунной системы, как у позвоночных, успешно адаптировались к выживанию в своей естественной среде обитания, богатой микроорганизмами, в том числе благодаря наличию антимикробных пептидов. Один из ценных источников антимикробных пептидов – гепатопанкреас, представляющий отходы промысла и переработки краба. Методом зимографии и 1H-ЯМР-спектроскопии нами было обнаружено, что в состав экстракта из гепатопанкреаса краба-стригуна входит небольшой пептид (около 3 кДа), который гидролизует клеточную стенку и полисахарид клеточной стенки M. lysodeikticus. Найденный пептид может представлять интерес для практического применения. Из гепатопанкреаса камчатского краба с помощью хроматографии на гепарин-сефарозе был выделен белок (около 14 кДа), который также проявляет активность в отношении клеточной стенки грамположительной бактерии M. lysodeikticus, что было показано методами зимографии и турбидиметрии.

Об авторах

В. Г Молчанов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

А. Е Егоров

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

Д. А Осетрина

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

В. Ю Новиков

Полярный филиал Всероссийского научно-исследовательского института рыбного хозяйства и океанографии им. Н.М. Книповича

Мурманск, Россия

Н. М Новожилов

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Москва, Россия

А. А Тимченко

Институт белка РАН

Пущино, Россия

Е. А Согорин

Институт биологического приборостроения РАН – обоcобленное подpазделение Федеpального иccледовательcкого центpа «Пущинcкий научный центp биологичеcкиx иccледований PАН»

Пущино, Россия

М. А Тимченко

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: maria_timchenko@mail.ru
Пущино, Россия

Список литературы

  1. Bulet P., Stocklin R., and Menin L. Anti-microbial peptides: from invertebrates to vertebrates. Immunol. Rev., 198, 169–184 (2004). doi: 10.1111/j.0105-2896.2004.0124.x
  2. Schwab G. E., Reeves P. R., and Turner K. J. Bactericidal Activity of Serum of the Yabbie (Parachaeraps bicarinatus). Br. J. Exp. Pathol., 47 (3), 266–274 (1966). PMC2093715
  3. Stewart J. E. and Zwicker B. M. Natural and induced bactericidal activities in the hemolymph of the lobster, Homarus americanus: products of hemocyte-plasma interaction. Canad. J. Microbiol., 18 (9), 1499–1509 (1972). doi: 10.1139/m72-229
  4. Chisholm J. R. S. and Smith V. J. Antibacterial activity in the haemocytes of the shore crab, Carcinus maenas. J. Marine Biol. Association of the United Kingdom, 72 (3), 529–542 (1992). doi: 10.1017/S0025315400059324
  5. Noga E. J., Arroll T. A., Bullis R. A., and Khoo L. Antibacterial activity in hemolymph of white shrimp Penaeus setiferus. J. Mar. Biotechnol., 4 (3), 181–184 (1996).
  6. Smith V. J. and Dyrynda E. A. Antimicrobial proteins: from old proteins, new tricks. Mol. Immunol., 68 (2 Pt B), 383–398 (2015). doi: 10.1016/j.molimm.2015.08.009
  7. Ponomareva T., Timchenko M., Filippov M., Lapaev S., and Sogorin E. Prospects of red king crab hepatopancreas processing: fundamental and applied biochemistry. Recycling, 6 (1), 3 (2021). doi: 10.3390/recycling6010003T
  8. Рысакова К. С., Новиков В. Ю., Шумская Н. В. и Мухортова А. М. Выделение хитиназ из гепатопанкреаса камчатского краба и краба-стригуна опилио. В сб. Матер. 16-й Всерос. конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана (Росхит-23)» (Изд-во Дальневосточного федерального университета, Владивосток, 2023), сс. 55–59. doi: 10.24866/7444-5553-8, EDN: YHTJSV
  9. Glyantsev S. P., Adamyan A. A., Vishnevsky A. V., and Sakharov Yu. Crab collagenase in wound debridement. J. Wound Care, 6 (1), 13–16 (1997). doi: 10.12968/jowc.1997.6.1.13, EDN: SGNGPV
  10. Haug T., Kjuul A. K., Stensvag K., Sandsdalen E., and Styrvold O. B. Antibacterial activity in four marine crustacean decapods. Fish & Shellfish Immunol., 12 (5), 371–385 (2002). doi: 10.1006/fsim.2001.0378
  11. Moe M. K., Haug T., Sydnes M. O., Sperstad S. V., Li C., Vaagsfjord L. C., de la Vega E., and Stensvag K. Paralithocins, antimicrobial peptides with unusual disulfide connectivity from the red king crab, Paralithodes camtschaticus. J. Natural Products, 81 (1), 140–150 (2018). doi: 10.1021/acs.jnatprod.7b00780
  12. Sperstad S. V., Haug T., Paulsen V., Rode T. M., Strandskog G., Solem S. T., Styrvold O. B., and Stensvag K. Characterization of crustins from the hemocytes of the spider crab, Hyas araneus, and the red king crab, Paralithodes camtschaticus. Devel. Compar. Immunol., 33 (4), 583–591 (2009). doi: 10.1016/j.dci.2008.10.010
  13. Molchanov V., Yegorov A., Molchanov M., Timchenko A., Novikov V., Novojilov N., and Timchenko M. Novel Antimicrobial peptide from the hepatopancreas of the red king crab. Int. J. Mol. Sci., 24 (21), 15607 (2023). doi: 10.3390/ijms242115607
  14. Beaulieu L., Thibodeau J., Bryl P., and Carbonneau M. E. Characterization of enzymatic hydrolyzed snow crab (Chionoecetes opilio) by-product fractions: a source of high-valued biomolecules. Bioresource Technol., 100 (13), 3332–3342 (2009). doi: 10.1016/j.biortech.2009.01.073
  15. Beaulieu L., Thibodeau J., Desbiens M., SaintLouis R., Zatylny-Gaudin C., and Thibault S. Evidence of antibacterial activities in peptide fractions originating from snow crab (Chionoecetes opilio) byproducts. Probiotics and Antimicrobial Proteins, 2 (3), 197–209 (2010). doi: 10.1007/s12602-010-9043-6
  16. El Menif E., Offret C., Labrie S., and Beaulieu L. Identification of peptides implicated in antibacterial activity of snow crab hepatopancreas hydrolysates by a bioassayguided fractionation approach combined with mass spectrometry. Probiotics and Antimicrobial Proteins, 11 (3), 1023–1033 (2019). doi: 10.1007/s12602-018-9484-x
  17. Fukutomi T., Kodera Y., Kogo T., Furudate S.-I., Omori A., and Maeda T. A simple method for peptide purification as a basis for peptidome analysis. J. Electrophoresis, 49 (1), 15–21 (2005). doi: 10.2198/jelectroph.49.15
  18. Fukushima T. and Sekiguchi J. Zymographic techniques for the analysis of bacterial cell wall in bacillus. In Methods in Molecular Biology (Clifton, N.J., 2016), vol. 1440, pp. 87–98. doi: 10.1007/978-1-4939-3676-2_7
  19. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227 (5259), 680–685 (1970). doi: 10.1038/227680a0
  20. Fales F. W., Russell J. A., and Fain J. N. Some applications and limitations of the enzymic, reducing (Somogyi), and anthrone methods for estimating sugars. Clin. Chem., 7, 389−403 (1961).
  21. Compton S. J. and Jones C. G. Mechanism of dye response and interference in the Bradford protein assay. Anal. Biochem., 151 (2), 369–374 (1985). doi: 10.1016/0003-2697(85)90190-3
  22. Destoumieux D., Bulet P., Loew D., Van Dorsselaer A., Rodriguez J., and Bachere E. Penaeidins, a new family of antimicrobial peptides isolated from the shrimp Penaeus vannamei (Decapoda). J. Biol. Chem., 272 (45), 28398–28406 (1997). doi: 10.1074/jbc.272.45.28398
  23. Stensvag K., Haug T., Sperstad S. V., Rekdal O., Indrevoll B., and Styrvold O. B. Arasin 1, a proline-argininerich antimicrobial peptide isolated from the spider crab, Hyas araneus. Devel. Compar. Immunol., 32 (3), 275–285 (2008). doi: 10.1016/j.dci.2007.06.002
  24. Sperstad S. V., Haug T., Vasskog T., and Stensvag K. Hyastatin, a glycine-rich multi-domain antimicrobial peptide isolated from the spider crab (Hyas araneus) hemocytes. Molecular Immunol., 46 (13), 2604–2612 (2009). doi: 10.1016/j.molimm.2009.05.002
  25. Noga E. J., Stone K. L., Wood A., Gordon W. L., and Robinette D. Primary structure and cellular localization of callinectin, an antimicrobial peptide from the blue crab. Devel. Compar. Immunol., 35 (4), 409–415 (2011). doi: 10.1016/j.dci.2010.11.015
  26. Kushibiki T., Kamiya M., Aizawa T., Kumaki Y., Kikukawa T., Mizuguchi M., Demura M., Kawabata S. I., and Kawano K. Interaction between tachyplesin I, an antimicrobial peptide derived from horseshoe crab, and lipopolysaccharide. Biochim. Biophys. Acta −Proteins and Proteomics, 1844 (3), 527−534 (2014). doi: 10.1016/j.bbapap.2013.12.017
  27. Schnapp D., Kemp G. D., and Smith V. J. Purification and characterization of a proline-rich antibacterial peptide, with sequence similarity to bactenecin-7, from the haemocytes of the shore crab, Carcinus maenas. Eur. J. Biochem., 240 (3), 532–539 (1996). doi: 10.1111/j.1432-1033.1996.0532h.x

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».