Structure of an ice-binding protein from myoxocephalus octodecemspinosus determined by molecular dynamics and based on circular dichroism spectra

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

One of the survival strategies evolved by the organisms living in cold ecosystems is production of ice-binding proteins. An important feature of these proteins is to bind to the surface of ice, keep the ice from growing and prevent cells from damage and death. To understand the mechanism underlying interaction between icebinding proteins and ice, it is necessary to know the structure of these extraordinary proteins. This study contributes towards information on the structural and dynamic mechanisms of ice-binding proteins that ensure the adaptation of organisms to extreme conditions. Research on the mechanisms by which ice-binding proteins develop adaptation to cold opens up great opportunities in solving a wide range of interesting problems in medicine, such as the development of effective cryoprotectants for cells and organs, as well as in the food industry, such as long-term food storage without losing nutritional quality at the consumer level.

About the authors

G. A Oleinik

Institute of Chemical Biology and Fundamental Medicine

Novosibirsk, Russia

P. Zhdanova

Institute of Chemical Biology and Fundamental Medicine

Novosibirsk, Russia

V. V Koval

Institute of Chemical Biology and Fundamental Medicine;Novosibirsk State University

Novosibirsk, Russia

A. A Chernonosov

Institute of Chemical Biology and Fundamental Medicine

Novosibirsk, Russia

S. V Baranova

Institute of Chemical Biology and Fundamental Medicine

Email: swb@niboch.nsc.ru
Novosibirsk, Russia

References

  1. H. Kawahara, in Psychrophiles: From Biodiversity to Biotechnology, Ed. by R. Margesin (Springer International Publishing, Cham, 2017), PP. 237-257.
  2. J. S. H. Lorv, D. R. Rose, and B. R. Glick, Scientifica (Cairo), 2014, 976895 (2014).
  3. M. Bar Dolev, I. Braslavsky, and P. L. Davies, Annu. Rev. Biochem., 85, 515 (2016).
  4. A. Biaikowska, E. Majewska, A. Olczak, and A. Twarda-Clapa, Biomolecules, 10 (2), 274 (2020).
  5. A. L. DeVries and D. E. Wohlschlag, Science, 163 (3871), 1073 (1969).
  6. C.-H. C. Cheng, Curr. Opin. Genetics & Development, 8 (6), 715 (1998).
  7. C. Deng, C.-H. C. Cheng, H. Ye, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107 (50), 21593 (2010).
  8. D. Doucet, V. K. Walker, and W. Qin, Cell. Mol. Life Sci., 66 (8), 1404 (2009).
  9. M. Bredow, V. K. Walker, Ice-Binding Proteins in Plants. Front Plant Sci 8, S. 2153 (2017).
  10. G. Deng, D. W. Andrews, and R. A. Laursen, FEBS Lett., 402, 17 (1997).
  11. W. K. Low, Q. Lin, C. Stathakis, et al., J. Biol. Chem., 276 (15), 11582 (2001).
  12. Z. Zhao, G. Deng, Q. Lui, and R. A. Laursen, Biochim. Biophys. Acta - Prot. Structure and Mol. Enzy-mol., 1382 (2), 177 (1998).
  13. A. Y. Chang, V. W. Chau, J. A. Landas, and Y. Pang, JEMI-methods, 1, 22 (2017).
  14. ProteaseMAX(TM) Surfactant, Trypsin Enhancer Technical Bulletin TB373 (Promega Corporation, 2015).
  15. A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm, and M. Mann, Anal. Chem., 68 (5), 850 (1996).
  16. J. Jumper, R. Evans, A. Pritzel, et al., Nature, 596 (7873), 583 (2021).
  17. A. Waterhouse, M. Bertoni, S. Bienert, et al., Nucl. Acids Res., 46 (W1), W296 (2018).
  18. D. Case, K. Belfon, S. Ben-Shalom, et al., Amber20 (University of California, San Francisco, 2020).
  19. A. W. Gotz, M. J. Williamson, D. Xu, et al., J. Chem. Theory Comput., 8 (5), 1542 (2012).
  20. R. Salomon-Ferrer, A. W. Gotz, D. Poole, et al., J. Chem. Theory Comput., 9 (9), 3878 (2013).
  21. Y. Khalak, B. Baumeier, and M. Karttunen, J. Chem. Phys., 149 (22), 224507 (2018).
  22. M. Matsumoto, T. Yagasaki, and H. Tanaka, J.Comput. Chem., 39 (1), 61 (2018).
  23. E. F. Pettersen, T. D. Goddard, and C. C. Huang, J.Comput. Chem., 25 (13), 1605 (2004).
  24. D. R. Roe and T. E. Cheatham, J. Chem. Theory Com-put., 9 (7), 3084 (2013).
  25. B. Bogdanov and R. D. Smith, Mass Spectrom. Rev., 24 (2), 168 (2005).
  26. G. Deng and R. A. Laursen, Biochim. Biophys. Acta, 1388 (2), 305 (1998).
  27. C. Tian, K. Kasavajhala, K. A. A. Belfon, et al., J. Chem. Theory Comput., 16 (1), 528 (2020).
  28. C. Vega, E. Sanz, and J. L. F. Abascal, J. Chem. Phys., 122 (11), 114507 (2005).
  29. A. S. Oude Vrielink, A. Aloi, L. L. C. Olijve, and I. K. Voets, Biointerphases, 11 (1), 18906 (2016).

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2023 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».