Intermediate states of apomyoglobin: Are they parts of the same area of conformations diagram?


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Several research teams have reported detection and characterization of various apomyoglobin intermediate states different in their accumulation mode, thus putting a natural question as to proportions of these intermediates. The current report presents spectral properties of sperm whale apomyoglobin studied over a wide range of conditions with the use of circular dichroism and fluorescence techniques. Based on the experimental data, a diagram of apomyoglobin conformational states has been constructed. It shows that though induced by various denaturants, all the observed intermediates belong to one and the same area in the diagram.

Об авторах

V. Balobanov

Institute of Protein Research

Автор, ответственный за переписку.
Email: uralm62@rambler.ru
Россия, Pushchino, Moscow Region, 142290

N. Katina

Institute of Protein Research

Email: uralm62@rambler.ru
Россия, Pushchino, Moscow Region, 142290

A. Finkelstein

Institute of Protein Research

Email: uralm62@rambler.ru
Россия, Pushchino, Moscow Region, 142290

V. Bychkova

Institute of Protein Research

Email: uralm62@rambler.ru
Россия, Pushchino, Moscow Region, 142290


© Pleiades Publishing, Ltd., 2017

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах