Роль протеомики в современной диагностике рака шейки матки
- Авторы: Хамадьянова А.У.1, Султанмуратова А.С.1, Дисбиянова А.Х.1, Ахмадеева С.Н.1, Ядгаров Н.О.1, Бурангулова Л.Э.1
-
Учреждения:
- Башкирский государственный медицинский университет
- Выпуск: Том 71, № 2 (2022)
- Страницы: 113-122
- Раздел: Обзоры
- URL: https://journals.rcsi.science/jowd/article/view/83961
- DOI: https://doi.org/10.17816/JOWD83961
- ID: 83961
Цитировать
Аннотация
Рак шейки матки — одна из ведущих проблем мирового здравоохранения, а также вторая наиболее распространенная форма рака у женщин, проживающих в развивающихся странах. Несмотря на существующие методы диагностики и лечения, рак шейки матки по-прежнему становится причиной большого количества смертей среди уязвимых групп женского населения, что делает актуальными дальнейшие исследования. Цель работы — обобщение новых технологических разработок и научных сведений о протеомике, которые позволят углубить понимание патогенеза рака шейки матки, а также разработать новые методы диагностики и лечения данной патологии. Достижения последних лет в области аналитических методов исследования и биоинформатики предоставляют широкий спектр альтернатив в области протеомных исследований. На сегодняшний день протеомный анализ может быть выполнен практически на любом биологическом образце (опухолевая ткань, кровь, моча, слюна, вагинальный секрет). Каждый тип биологического образца представляет собой потенциальный источник диагностических и прогностических биомаркеров, а также потенциальных мишеней для терапии. Основным ограничением протеомных исследований, направленных на поиск потенциальных биомаркеров заболевания, является высокая вариабельность результатов, зависящая от конкретной лаборатории. Существует вариабельность в концентрациях и в типе идентифицированного биомаркера даже при условии, что исследовательские группы работают с одинаковыми образцами.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Аида Ульфатовна Хамадьянова
Башкирский государственный медицинский университет
Автор, ответственный за переписку.
Email: sagidullin12@bk.ru
ORCID iD: 0000-0001-6197-195X
канд. мед. наук, доцент
Россия, УфаАзалия Салаватовна Султанмуратова
Башкирский государственный медицинский университет
Email: azalka.sultanmuratova@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-1497-8475
Россия, Уфа
Алия Халиловна Дисбиянова
Башкирский государственный медицинский университет
Email: aliyadis@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-1044-2190
Россия, Уфа
Светлана Наилевна Ахмадеева
Башкирский государственный медицинский университет
Email: akhmadeva98@bk.ru
ORCID iD: 0000-0003-2363-7680
Россия, Уфа
Никита Олегович Ядгаров
Башкирский государственный медицинский университет
Email: stemm1001@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-4229-4313
Россия, Уфа
Лиана Эльвировна Бурангулова
Башкирский государственный медицинский университет
Email: liandoklianchuk@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2357-781X
Россия, Уфа
Список литературы
- Жукова А.Б. Плоскоклеточные интраэпителиальные поражения шейки матки: современный взгляд на этиологию, патогенез, диагностику // Журнал акушерства и женских болезней. 2019. Т. 68. № 6. C. 87–98. doi: 10.17816/JOWD68687-98
- Пестрикова Т.Ю., Исмайлова А.Ф., Киселев С.Н. Рак шейки матки: мониторирование основных показателей, характеризующих данную патологию, в Хабаровском крае (2009–2019 гг.) // Гинекология. 2021. Т. 23. № 2. C. 155–160. doi: 10.26442/20795696.2021.2.200775
- Sung H., Ferlay J., Siegel R.L. et al. Global cancer statistics 2020: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries // CA Cancer J. Clin. 2021. Vol. 71. No. 3. P. 209–249. doi: 10.3322/caac.21660
- Hu Z., Ma D. The precision prevention and therapy of HPV-related cervical cancer: new concepts and clinical implications // Cancer Med. 2018. Vol. 7 No. 10. P. 5217–5236. doi: 10.1002/cam4.1501
- Wang D., Eraslan B., Wieland T. et al. A deep proteome and transcriptome abundance atlas of 29 healthy human tissues // Mol. Syst. Biol. 2019. Vol. 15. No. 2. P. e8503. doi: 10.15252/msb.20188503
- Rao V.S., Srinivas K., Sujini G.N., Kumar G.N. Protein-protein interaction detection: methods and analysis // Int. J. Proteomics. 2014. Vol. 2014. P. 147648. doi: 10.1155/2014/147648
- Droit A., Poirier G.G., Hunter J.M. Experimental and bioinformatic approaches for interrogating protein-protein interactions to determine protein function // J. Mol. Endocrinol. 2005. Vol. 34. No. 2. P. 263–280. doi: 10.1677/jme.1.01693
- Pascovici D., Wu J.X., McKay M.J. et al. Clinically relevant post-translational modification analyses-maturing workflows and bioinformatics tools // Int. J. Mol. Sci. 2018. Vol. 20. No. 1. P. 16. doi: 10.3390/ijms20010016
- O’Farrell P.H. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 250. No. 10. P. 4007–4021.
- Folch J., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. Vol. 226. No. 1. P. 497–509.
- Chen C., Hou J., Tanner J.J., Cheng J. Bioinformatics methods for mass spectrometry-based proteomics data analysis // Int. J. Mol. Sci. 2020. Vol. 21. No. 8. P. 2873. doi: 10.3390/ijms21082873
- Perkins R.C. Making the case for functional proteomics // Methods Mol. Biol. 2019. Vol. 1871. P. 1–40. doi: 10.1007/978-1-4939-8814-3_1
- Shin J., Lee W., Lee W. Structural proteomics by NMR spectroscopy // Expert Rev. Proteomics. 2008. Vol. 5. No. 4. P. 589–601. doi: 10.1586/14789450.5.4.589
- Boersema P.J., Kahraman A., Picotti P. Proteomics beyond large-scale protein expression analysis // Curr. Opin. Biotechnol. 2015. Vol. 34. P. 162–170. doi: 10.1016/j.copbio.2015.01.005
- Banach P., Suchy W., Dereziński P. et al. Mass spectrometry as a tool for biomarkers searching in gynecological oncology // Biomed. Pharmacother. 2017. Vol. 92. P. 836–842. doi: 10.1016/j.biopha.2017.05.146
- Al-Wajeeh A.S., Salhimi S.M., Al-Mansoub M.A. et al. Comparative proteomic analysis of different stages of breast cancer tissues using ultra high performance liquid chromatography tandem mass spectrometer // PLoS One. 2020. Vol. 15. No. 1. P. e0227404. doi: 10.1371/journal.pone.0227404
- Aslam B., Basit M., Nisar M.A. et al. Proteomics: Technologies and their applications // J. Chromatogr. Sci. 2017. Vol. 55. No. 2. P. 182–196. doi: 10.1093/chromsci/bmw167
- Boylan K.L.M., Afiuni-Zadeh S., Geller M.A. et al. Evaluation of the potential of Pap test fluid and cervical swabs to serve as clinical diagnostic biospecimens for the detection of ovarian cancer by mass spectrometry-based proteomics // Clin. Proteomics. 2021. Vol. 18. No. 1. P. 4. doi: 10.1186/s12014-020-09309-3
- Chen G., Chen J., Liu H. et al. Comprehensive identification and characterization of human secretome based on integrative proteomic and transcriptomic data // Front. Cell Dev. Biol. 2019. Vol. 7. P. 299. doi: 10.3389/fcell.2019.00299
- Montaner J., Ramiro L., Simats A. et al. Multilevel omics for the discovery of biomarkers and therapeutic targets for stroke // Nat. Rev. Neurol. 2020. Vol. 16. No. 5. P. 247–264. doi: 10.1038/s41582-020-0350-6
- Huang Z., Ma L., Huang C. et al. Proteomic profiling of human plasma for cancer biomarker discovery // Proteomics. 2017. Vol. 17. No. 6. doi: 10.1002/pmic.201600240
- Ren A.H., Fiala C.A., Diamandis E.P., Kulasingam V. Pitfalls in cancer biomarker discovery and validation with emphasis on circulating tumor DNA // Cancer Epidemiol. Biomarkers Prev. 2020. Vol. 29. No. 12. P. 2568–2574. doi: 10.1158/1055-9965.EPI-20-0074
- Sobsey C.A., Ibrahim S., Richard V.R. et al. Targeted and untargeted proteomics approaches in biomarker development // Proteomics. 2020. Vol. 20. No. 9. P. e1900029. doi: 10.1002/pmic.201900029
- Higareda-Almaraz J.C., Enríquez-Gasca Mdel R., Hernández-Ortiz M. et al. Proteomic patterns of cervical cancer cell lines, a network perspective // BMC Syst. Biol. 2011. Vol. 5. P. 96. doi: 10.1186/1752-0509-5-96
- Pappa K.I., Christou P., Xholi A. et al. Membrane proteomics of cervical cancer cell lines reveal insights on the process of cervical carcinogenesis // Int. J. Oncol. 2018. Vol. 53. No. 5. P. 2111–2122. doi: 10.3892/ijo.2018.4518
- Xia C., Yang F., He Z., Cai Y. iTRAQ-based quantitative proteomic analysis of the inhibition of cervical cancer cell invasion and migration by metformin // Biomed. Pharmacother. 2020. Vol. 123. P. 109762. doi: 10.1016/j.biopha.2019.109762
- Muñoz N., Bosch F.X., de Sanjosé S. et al.; International Agency for Research on Cancer Multicenter Cervical Cancer Study Group. Epidemiologic classification of human papillomavirus types associated with cervical cancer // N. Engl. J. Med. 2003. Vol. 348. No. 6. P. 518–527. doi: 10.1056/NEJMoa021641
- Yang J., Chen L., Kong X. et al. Analysis of tumor suppressor genes based on gene ontology and the KEGG pathway // PLoS One. 2014. Vol. 9. No. 9. P. e107202. doi: 10.1371/journal.pone.0107202
- Su P.H., Lin Y.W., Huang R.L. et al. Epigenetic silencing of PTPRR activates MAPK signaling, promotes metastasis and serves as a biomarker of invasive cervical cancer // Oncogene. 2013. Vol. 32. No. 1. P. 15–26. doi: 10.1038/onc.2012.29
- Ma Z., Chen J., Luan T. et al. Proteomic analysis of human cervical adenocarcinoma mucus to identify potential protein biomarkers // Peer. J. 2020. Vol. 8. P. e9527. doi: 10.7717/peerj.9527
- Bae S.M., Min H.J., Ding G.H. et al. Protein expression profile using two-dimensional gel analysis in squamous cervical cancer patients // Cancer Res. Treat. 2006. Vol. 38. No. 2. P. 99–107. doi: 10.4143/crt.2006.38.2.99
- Gu Y., Wu S.L., Meyer J.L. et al. Proteomic analysis of high-grade dysplastic cervical cells obtained from ThinPrep slides using laser capture microdissection and mass spectrometry // J. Proteome Res. 2007. Vol. 6. No. 11. P. 4256–4268. doi: 10.1021/pr070319j
- Zhu X., Lv J., Yu L. et al. Proteomic identification of differentially-expressed proteins in squamous cervical cancer // Gynecol. Oncol. 2009. Vol. 112. No. 1. P. 248–256. doi: 10.1016/j.ygyno.2008.09.045
- Zhao Q., He Y., Wang X.L. et al. Differentially expressed proteins among normal cervix, cervical intraepithelial neoplasia and cervical squamous cell carcinoma // Clin. Transl. Oncol. 2015. Vol. 17. No. 8. P. 620–631. doi: 10.1007/s12094-015-1287-x
- Serafín-Higuera I., Garibay-Cerdenares O.L., Illades-Aguiar B. et al. Differential proteins among normal cervix cells and cervical cancer cells with HPV-16 infection, through mass spectrometry-based Proteomics (2D-DIGE) in women from Southern México // Proteome Sci. 2016. Vol. 14. No. 1. P. 10. doi: 10.1186/s12953-016-0099-4
- Jin Y., Kim S.C., Kim H.J. et al. Use of protein-based biomarkers of exfoliated cervical cells for primary screening of cervical cancer // Arch. Pharm. Res. 2018. Vol. 41. No. 4. P. 438–449. doi: 10.1007/s12272-018-1015-5
- Güzel C., Govorukhina N.I., Wisman G.B.A. et al. Proteomic alterations in early stage cervical cancer // Oncotarget. 2018. Vol. 9. No. 26. P. 18128–18147. doi: 10.18632/oncotarget.24773
- Hwang Y.J., Lee S.P., Kim S.Y. et al. Expression of heat shock protein 60 kDa is upregulated in cervical cancer // Yonsei Med. J. 2009. Vol. 50. No. 3. P. 399–406. doi: 10.3349/ymj.2009.50.3.399
- Choi C.H., Chung J.Y., Kang J.H. et al. Chemoradiotherapy response prediction model by proteomic expressional profiling in patients with locally advanced cervical cancer // Gynecol. Oncol. 2020. Vol. 157. No. 2. P. 437–443. doi: 10.1016/j.ygyno.2020.02.017
- Martínez-Rodríguez F., Limones-González J.E., Mendoza-Almanza B. et al. Understanding cervical cancer through proteomics // Cells. 2021. Vol. 10. No. 8. P. 1854. doi: 10.3390/cells10081854
- Boichenko A.P., Govorukhina N., Klip H.G. et al. A panel of regulated proteins in serum from patients with cervical intraepithelial neoplasia and cervical cancer // J. Proteome. Res. 2014. Vol. 13. No. 11. P. 4995–5007. doi: 10.1021/pr500601w
- Guo X., Hao Y., Kamilijiang M. et al. Potential predictive plasma biomarkers for cervical cancer by 2D-DIGE proteomics and Ingenuity Pathway Analysis // Tumour Biol. 2015. Vol. 36. No. 3. P. 1711–1720. doi: 10.1007/s13277-014-2772-5