СРАВНИТЕЛЬНЫЙ ЦИТОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ РАСПРЕДЕЛЕНИЯ ПЕРЕКИСИ ВОДОРОДА У НЕЭФФЕКТИВНОГО МУТАНТА ГОРОХА SGEFIX 1 (SYM40) И ИСХОДНОЙ ЛИНИИ SGE


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Сравнительный цитохимический анализ выявил различия в распределении перекиси водорода в симбиотических клубеньках гороха исходной линии SGE и мутанта SGEFix- 1 (sym40). У исходной линии SGE преципитаты пергидроксида церия откладывались в стенках и матриксе инфекционных нитей. У мутанта SGEFix- 1 наблюдалось увеличенное отложение преципитатов пергидроксида церия в матриксе гипертрофированных инфекционных капель, вокруг содержащихся в них бактерий, а также вокруг ювенильных бактероидов. Наблюдаемый характер распределения перекиси водорода указывает на то, что бактерии в инфицированных клетках клубеньков мутанта подвергаются более сильному окислительному стрессу по сравнению с исходной линией.

Об авторах

Анна Викторовна Цыганова

Всероссийский научно-исследовательский институт cельскохозяйственной микробиологии, Санкт-Петербург, РФ

Email: anna_khodorenko@arriam.spb.ru Podbelskiy Ch., 3, Saint-Petersburg, Pushkin-8, 196608, Russ

Виктор Евгеньевич Цыганов

Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии, Санкт-Петербург, РФ

Email: viktor_tsyganov@arriam.spb.ru

Алексей Юрьевич Борисов

Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии, Санкт-Петербург, РФ

Email: ayborisov@yandex.ru

Игорь Анатольевич Тихонович

Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии, Санкт-Петербург, РФ

Email: arriam@arriam.spb.ru. contact@arriam.spb.ru Podbelskiy Ch., 3, Saint-Petersburg, Pushkin-8

Николас Бревин

Центр Джона Иннеса, Норвич, Великобритания

Email: nick.brewin@bbsrc.ac.uk NR4 7UH, Colney Lane, Norwich, United Kingdom

Список литературы

  1. Alesandrini F., Mathis R., Van de Sype G. et al. Possible roles for a cysteine protease and hydrogen peroxide in soybean nodule development and senescence//New Phytol. 2003. Vol. 158. P. 131 -138.
  2. Appleby C.A. Leghemoglobin and Rhizobium respiration//Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. Vol. 35. P 443-478.
  3. Becana M., Dalton D. A., Moran J. F. et al. Reactive oxygen species and antioxidants in legume nodules//Physiol. Plant. 2000. Vol. 109. P. 372-381.
  4. Bestwick C. S., Brown I. R, Bennett M. R., Mansfield J. W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv. phaseolicola//Plant Cell. 1997. Vol. 9. P. 209-221.
  5. Borisov A. Y., Rozov S. M., Tsyganov V. E. et al. Sequential functioning of Sym 13 and Sym 31, two genes affecting symbiosome development in root nodules of pea (Pisum sativum L.)//Mol. Gen. Genet. 1997. Vol. 254. P. 592-598.
  6. Brewin N.J. Development of the legume root nodule//Annu. Rev. Cell Biol. 1991. Vol. 7. P. 191-226.
  7. Brewin N. J. Plant cell wall remodelling in the Rhizobium-legume symbiosis//Critic. Rev. Plant Sci. 2004. Vol. 23. P. 293-316.
  8. D'Haeze W., DeRycke R., Mathis R. et al. Reactive oxygen species and ethylene play a positive role in lateral root base nodulation of a semiaquatic legume//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. Vol. 100. P 11789-11794.
  9. Dalton D. A., Baird L. M., Langeberg L. et al. Subcellular localization of oxygen defense enzymes in soybean (Glycine max [L.] Merr.) root nodules//Plant Physiol. 1993. Vol. 102. P. 481-489.
  10. Dalton D. A., Russel S. A., Hanus F. J. et al. Enzymatic reactions of ascorbate and glutathione that prevent peroxide damage in soybean root nodules//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. Vol. 83. P. 381 1-3815.
  11. Dombrecht B., Heusdens C., Beullens S. et al. Defence of Rhizobium etli bacteroids against oxidative stress involves a complexly regulated atypical 2-Cys peroxiredoxin//Mol. Microbiol. 2005. Vol. 55. P. 1207-1221.
  12. Evans P. J., Gallesi D., Mathieu C. et al. Oxidative stress occurs during soybean nodule senescence//Planta. 1999. Vol. 208. P. 73-79.
  13. Groten K., Vanacker H., Duttileul C. et al. The roles of redox processes in pea nodule development and senescence//Plant Cell Environ. 2005. Vol. 28. P. 1293-1304.
  14. Hancock J. T., Desikan R., Clarke A. et al. Cell signalling following plant/pathogen interactions involves the generation of reactive oxygen and reactive nitrogen species//Plant Physiol. Biochem. 2002. Vol. 40. P. 611-617.
  15. Harrison J., Jamet A., Muglia C. I. et al. Glutathione plays a fundamental role in growth and symbiotic capacity of Sinorhizobium meliloti//J. Bacteriol. 2005. Vol. 187, N 1. P. 168-174.
  16. Herouart D., Baudouin E., Frendo P. et al. Reactive oxygen species, nitric oxide and glutathione: a key role in the establishment of the legume-Rhizobium symbiosis?//Plant Physiol. Biochem. 2002. Vol. 40. P. 619-624.
  17. Herouart D., Sigaud S., Moreau S. et al. Cloning and characterization of the katA gene of Rhizobium meliloti encoding a hydrogen peroxide-inducible catalase//J. Bacteriol. 1996. Vol. 178, N 23. P. 6802-6809.
  18. Imlay J. A. How oxygen damages microbes: oxygen tolerance and obligate anaerobiosis//Adv. Microb. Physiol. 2002. Vol. 46. P. 111 -153.
  19. Imlay J. A. Pathways of oxidative damage//Annu. Rev. Microbiol. 2003. Vol. 57. P. 395-418.
  20. Jamet A., Sigaud S., Van de Sype G. et al. Expression of the bacterial catalase genes during Sinorhizobium meliloti-Medicago sativa symbiosis and their crucial role during the infection process//Mol. Plant Microbe Interact. 2003. Vol. 16. P. 217-225.
  21. Kawashima K., Suganuma N., Tamaoki M., Kouchi H. Two types of pea leghemoglobin genes showing different O2-binding affinities and distinct patterns of spatial expression in nodules//Plant Physiol. 2001. Vol. 125. P. 641-651.
  22. Kosterin O. E., Rozov S. M. Mapping of the new mutation blb and the problem of integrity of linkage group I//Pisum Genet. 1993. Vol. 25. P. 27-31.
  23. Lamb C., Dixon R. A. The oxidative burst in plant disease resistance//Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. Vol. 48. P. 251-275.
  24. Matamoros M. A., Dalton D. A., Ramos J. et al. Biochemistry and molecular biology of antioxidants in the rhizobia-legume symbiosis//Plant Physiol. 2003. Vol. 133. P. 499-509.
  25. Mathieu C., Moreau S., Frendo P. et al. Direct detection of radicals in intact soybean nodules: presence of nitric oxide-leghemoglobin complexes//Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 24. P. 1242-1249.
  26. Minchin F. R., James E. K., Becana M. Oxygen diffusion, production of reactive oxygen and nitrogen species, and antioxidants in legume nodules//Nitrogen-fixing Leguminous Symbioses/M. J. Dilworth et al. (eds.). Springer Science, Business Media B. V., 2008. P. 321-362.
  27. Ohwada T., Shirakawa Y., Kusumoto M. et al. Susceptibility to hydrogen peroxide and catalase activity of root nodule bacteria//Biosci. Biotechnol. Biochem. 1999. Vol. 63, N 3. P. 457-462.
  28. Oldroyd G. E. D., Downie J. A. Coordinating nodule morphogenesis with rhizobial infection in legumes//Annu. Rev. Plant Biol. 2008. Vol. 59. P. 519-546.
  29. Panek H. R., OBrian M. R. KatG is the primary detoxifier of hydrogen peroxide produced by aerobic metabolism in Bradyrhizobium japonicum//J. Bacteriol. 2004. Vol. 186, N 23. P. 7874-7880.
  30. Puppo A., Groten K., Bastian F. et al. Legume nodule senescence: roles for redox and hormone signalling in the orchestration of the natural aging process//New Phytol. 2005. Vol. 165. P. 683-701.
  31. Robson R. L., Postgate J. R. Oxygen and hydrogen in biological nitrogen fixation//Annu. Rev. Microbiol. 1980. Vol. 34. P. 183-207.
  32. Rubio M. C., Gonzalez E. M., Minchin F. R. et al. Effects of water stress on antioxidant enzymes of leaves and nodules of transgenic alfalfa overexpressing superoxide dismutases//Physiol. Plant. 2002. Vol. 115. P. 531-540.
  33. Rubio M. C., James E. K., Clemente M. R. et al. Localization of superoxide dismutases and hydrogen peroxide in legume root nodules//Mol. Plant Microbe Interact. 2004. Vol. 17, N 12. P. 1294-1305.
  34. Safronova V. I., Novikova N. I. Сomparison of two methods for root nodule bacteria preservation: lyophilization and liquid nitrogen freezing//J. Microbiol. Methods. 1996. Vol. 24. P. 231-237.
  35. Santos R., Bocquet S., Puppo A., Touati D. Characterization of an atypical superoxide dismutase from Sinorhizobium meliloti//J. Bacteriol. 1999. Vol. 181, N 15. P. 4509-4516.
  36. Santos R., Herouart D., Puppo A., Touati D. Critical protective role of bacterial superoxide dismutase in Rhizobium-legume symbiosis//Mol. Microbiol. 2000. Vol. 38. P. 750-759.
  37. Santos R., Herouart D., Sigaud S. et al. Oxidative burst in alfalfa-Sinorhizobium meliloti symbiotic interaction//Mol. Plant Microbe Interact. 2001. Vol. 14. P. 86-89.
  38. Schultze M., Kondorosi A. Regulation of symbiotic root nodule development//Annu. Rev. Genet. 1998. Vol. 32. P. 33-57.
  39. Sigaud S., Becquet V., Frendo P. et al. Differential regulation of two divergent Sinorhizobium meliloti genes for HPII-like catalases during free living growth and protective role of both catalases during symbiosis//J. Bacteriol. 1999. Vol. 181, N 8. P. 2634-2639.
  40. Tsyganov V. E., Morzhina E. V., Stefanov S. Y. et al. The pea (Pisum sativum L.) genes sym33 and sym40 control infection thread formation and root nodule functioning//Mol. Gen. Genet. 1998. Vol. 259. P. 491-503.
  41. Wisniewski J. P., Rathbun E. A., Knox J. P., Brewin N. J. Involvement of diamine oxidase and peroxidase in insolubilization of the extracellular matrix: implications for pea nodule initiation by Rhizobium leguminosarum//Mol. Plant Microbe Interact. 2000. Vol. 13, N 4. P. 413-420.

© Цыганова А.В., Цыганов В.Е., Борисов А.Ю., Тихонович И.А., Бревин Н., 2009

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах