Аннексины и их роль в контроле развития симбиозов у растений

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Аннексины относятся к суперсемейству кальций-зависимых фосфолипид-связывающих белков. Участие этих белков в изменении структурной организации мембран, везикулярном транспорте и разнообразных путях передачи сигналов имеет важное значение для многих клеточных процессов. Несмотря на структурное сходство с аннексинами животных, аннексины растений характеризуются существенной вариабельностью N-концевой области и модификацией кальций-связывающих мотивов во II и III повторах, тогда как кальций-связывающие мотивы в I и IV повторах остаются консервативными. Однако физиологическая роль аннексинов животных и растений, а также механизмы влияния на кальциевый обмен могут быть схожими. В обзоре рассматриваются современные данные о строении и функционировании аннексинов растений.

Об авторах

Дарья Владимировна Кустова

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии»

Email: dasha_94-07@mail.ru

младший научный сотрудник

Россия, Санкт-Петербург

Елена Анатольевна Долгих

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии»

Автор, ответственный за переписку.
Email: dol2helen@yahoo.com
ORCID iD: 0000-0002-5375-0943
SPIN-код: 4453-2060
Scopus Author ID: 6603496335
ResearcherId: G-6363-2017

д-р биол. наук, заведующая лабораторией сигнальной регуляции

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Clark GB, Morgan RO, Fernandez MP, Roux SJ. Evolutionary adaptation of plant annexins has diversified their molecular structures, interactions and functional roles. New Phytol. 2012;196(3):695-712. https://doi.org/10.1111/j.1469-8137.2012.04308.x.
  2. Boustead CM, Smallwood M, Small H, et al. Identification of calcium-dependent phospholipid-binding proteins in higher plant cells. FEBS Lett. 1989;244(2):456-460. https://doi.org/10.1016/0014-5793(89)80582-4.
  3. Moss SE, Morgan RO. The annexins. Genome Biol. 2004;5(4):219. https://doi.org/10.1186/gb-2004-5-4-219.
  4. Gerke V, Moss SE. Annexins: From Structure to Function. Physiol Rev. 2002;82(2):331-371. https://doi.org/10.1152/physrev.00030.2001.
  5. Hu T, Shi J, Jiao X, et al. Measurement of annexin V uptake and lactadherin labeling for the quantification of apoptosis in adherent Tca8113 and ACC-2 cells. Brazilian J Med Biol Res. 2008;41(9):750-757. https://doi.org/10.1590/S0100-879X2008000900002.
  6. Konopka-Postupolska D, Clark G. Annexins as overlooked regulators of membrane trafficking in plant cells. Int J Mol Sci. 2017;18(4):863. https://doi.org/10.3390/ijms18040863.
  7. Mortimer JC, Laohavisit A, Macpherson N, et al. Annexins: multifunctional components of growth and adaptation. J Exp Bot. 2008;59(3):533-544. https://doi.org/10.1093/jxb/erm344.
  8. Clark GB, Rafati DS, Bolton RJ, et al. Redistribution of annexin in gravistimulated pea plumules. Plant Physiol Biochem. 2000;38(12):937-947. https://doi.org/10.1016/S0981-9428(00)01206-7.
  9. Breton G, Vazquez-Tello A, Danyluk J, Sarhan F. Two novel intrinsic annexins accumulate in wheat membranes in response to low temperature. Plant Cell Physiol. 2000;41(2):177-184. https://doi.org/10.1093/pcp/41.2.177.
  10. Kovacs I, Ayaydin F, Oberschall A, et al. Immunolocalization of a novel annexin-like protein encoded by a stress and abscisic acid responsive gene in alfalfa. Plant J. 1998;15(2):185-197. https://doi.org/10.1046/j.1365-313X.1998. 00194.x.
  11. Clark GB, Dauwalder M, Roux SJ. Immunological and biochemical evidence for nuclear localization of annexin in peas. Plant Physiol Biochem. 1998;36(9):621-627. https://doi.org/10.1016/S0981-9428(98)80010-7.
  12. Feng YM, Wei XK, Liao WX, et al. Molecular analysis of the annexin gene family in soybean. Biol Plant. 2013;57(4):655-662. https://doi.org/10.1007/s10535-013-0334-0.
  13. Davies J. Annexin-Mediated calcium signalling in plants. Plants (Basel). 2014;3(1):128-140. https://doi.org/10.3390/plants3010128.
  14. Laohavisit A, Richards SL, Shabala L, et al. Salinity-Induced calcium signaling and root adaptation in arabidopsis require the calcium regulatory protein annexin1. Plant Physiol. 2013;163(1):253-262. https://doi.org/10.1104/pp.113.217810.
  15. Kodavali PK, Skowronek K, Koszela-Piotrowska I, et al. Structural and functional characterization of annexin 1 from Medicago truncatula. Plant Physiol Biochem. 2013;73:56-62. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2013.08.010.
  16. Chung JS, Zhu JK, Bressan RA, et al. Reactive oxygen species mediate Na+-induced SOS1 mRNA stability in Arabidopsis. Plant J. 2008;53(3):554-565. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2007.03364.x.
  17. Carrasco-Castilla J, Ortega-Ortega Y, Jáuregui-Zúñiga D, et al. Down-regulation of a Phaseolus vulgaris annexin impairs rhizobial infection and nodulation. Environ Exp Bot. 2018;153: 108-119. https://doi.org/10.1016/j.envexpbot. 2018.05.016.
  18. Talukdar T, Gorecka KM, de Carvalho-Niebel F, et al. Annexins-calcium- and membrane-binding proteins in the plant kingdom. Potential role in nodulation and mycorrhization in Medicago truncatula. Acta Biochim Pol. 2009;56(2): 199-210.
  19. De Carvalho Niebel F, Lescure N, Cullimore JV, Gamas P. The Medicago truncatula MtAnn1 gene encoding an annexin is induced by nod factors and during the symbiotic interaction with Rhizobium meliloti. Mol Plant Microbe Interact. 1998;11(6):504-513. https://doi.org/10.1094/MPMI.1998.11.6.504.
  20. De Carvalho-Niebel F, Timmers AC, Chabaud M, et al. The Nod factor-elicited annexin MtAnn1 is preferentially localised at the nuclear periphery in symbiotically activated root tissues of Medicago truncatula. Plant J. 2002;32(3):343-352. https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.2002.01429.x.
  21. Glyan’ko AK. Physiological role of signal systems in the formation of legume-rhizobial symbiosis. J Agric Environ. 2018;3(7):1-15. http://dx.doi.org/10.23649/jae.2018.3.7.2.
  22. Lefebvre B, Furt F, Hartmann MA, et al. Characterization of lipid rafts from Medicago Truncatula root plasma membranes: a proteomic study reveals the presence of a raft-associated redox system. Plant Physiol. 2007;144(1):402-418. https://doi.org/10.1104/pp.106.094102.
  23. Nguyen TH, Brechenmacher L, Aldrich JT, et al. Quantitative phosphoproteomic analysis of soybean root hairs inoculated with Bradyrhizobium japonicum. Mol Cell Proteomics. 2012;11(11):1140-1155. https://doi.org/10.1074/mcp.M112.018028.
  24. Manthey K, Krajinski F, Hohnjec N, et al. Transcriptome profiling in root nodules and arbuscular mycorrhiza identifies a collection of novel genes induced during Medicago Truncatula root endosymbioses. Mol Plant Microbe Interact. 2004;17(10):1063-1077. https://doi.org/10.1094/MPMI.2004.17.10.1063.
  25. Amiour N, Recorbet G, Robert F, et al. Mutations in DMI3 and SUNN modify the appressorium-responsive root proteome in arbuscular mycorrhiza. Mol Plant Microbe Interact. 2006;19(9):988-997. https://doi.org/10.1094/MPMI-19-0988.
  26. Deguchi Y, Banba M, Shimoda Y, et al. Transcriptome profiling of lotus japonicus roots during arbuscular mycorrhiza development and comparison with that of nodulation. DNA Res. 2007;14(3):117-133. https://doi.org/10.1093/dnares/dsm014.
  27. Handa Y, Nishide H, Takeda N, et al. RNA-seq Transcriptional profiling of an arbuscular mycorrhiza provides insights into regulated and coordinated gene expression in Lotus japonicus and Rhizophagus irregularis. Plant Cell Physiol. 2015;56(8):1490-1511. https://doi.org/10.1093/pcp/pcv071.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Сравнительный анализ последовательностей аминокислот двух аннексинов Medicago truncatula MtAnn1 (NCBI CAD29698.1), MtAnn2 (NCBI AES68900.1), и двух аннексинов Phaseolus vulgaris PvAnn1 (NCBI Phvul.011G209300.1), PvAnn2 (NCBI Phvul.011G209200.1). Четыре аннексиновых повтора подчеркнуты и отмечены римскими цифрами I–IV. Серым цветом выделены потенциальные кальций-связывающие мотивы. В первом аннексиновом повторе отмечен консервативный триптофан, необходимый для связывания с мембраной

Скачать (328KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Пространственная структура аннексина MtAnn2 M. truncatula была построена с помощью программы Modeller 9.20. с использованием в качестве шаблона 3D-структуры аннексина GhAnn1 хлопка Gossypium hirsutum (PDB code P93157). Визуализация структуры была проведена с использованием программы PyMol

Скачать (349KB)
Метаданные

© Кустова Д.В., Долгих Е.А., 2020

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах