Молекулярные механизмы, определяющие применение комбинации глицина и цинка в коррекции основных проявлений стресса и тревоги

Обложка
  • Авторы: Шишкова В.Н.1,2, Нарциссов Я.Р.3,4, Титова В.Ю.3, Шешегова Е.В.3
  • Учреждения:
    1. ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Министерства здравоохранения Российской Федерации
    2. ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова» Министерства здравоохранения Российской Федерации
    3. Научно-исследовательский институт цитохимии и молекулярной фармакологии
    4. Группа биомедицинских исследований (BiDiPharma GmbH)
  • Выпуск: Том 10, № 5 (2022)
  • Страницы: 404-415
  • Раздел: ОБЗОРЫ
  • URL: https://journals.rcsi.science/2307-9266/article/view/252948
  • DOI: https://doi.org/10.19163/2307-9266-2022-10-5-404-415
  • ID: 252948

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель. Работа посвящена системному анализу молекулярных механизмов, определяющих возможность комбинированного использования аминокислоты глицин и соединений цинка для лечения пациентов с проявлениями стресса и тревоги.

Материалы и методы. В качестве инструментов проведения исследования использовались информационно-поисковые (Scopus, PubMed) и библиотечные (eLibrary) базы данных. В ряде случаев для семантического поиска использовалось приложение ResearchGate. В работе осуществлялся анализ и обобщение научной литературы по теме исследования, охватывающей период с 2000 по настоящее время.

Результаты. Показано, что аминокислота глицин, наравне с гамма-аминомасляной кислотой (ГАМК) является ключевым нейромедиатором, регулирующим процессы физиологического торможения в центральной нервной системы (ЦНС) путем увеличения трансмембранной проводимости в специфических гетеропентамерных лигандзависимых хлорных каналах. Введение ионов цинка способно потенцировать открытие данных рецепторов путем увеличения их сродства к глицину, в результате чего происходит усиление процессов торможения в нейронах ЦНС. Восполнение сочетанного дефицита глицина и цинка является важным элементом коррекции постстрессорной дисфункции ЦНС. Сбалансированное потребление цинка и глицина имеет важное значение для большинства людей, ежедневно испытывающих последствия многочисленных стрессов и находящихся в тревожном состоянии. Особенно полезна данная комбинация для лиц, испытывающих состояние хронического психоэмоционального напряжения и дезадаптации, в том числе имеющих сложности с засыпанием.

Заключение. Сбалансированное поддержание концентрации цинка и глицина в организме здорового человека приводит к развитию стойкого противотревожного эффекта, который сопровождается нормализацией ритма сон-бодрствование, что дает возможность полноценного отдыха без потерь работоспособности после пробуждения.

Об авторах

Вероника Николаевна Шишкова

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Министерства здравоохранения Российской Федерации; ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет имени А.И. Евдокимова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Автор, ответственный за переписку.
Email: veronika-1306@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-1042-4275

доктор медицинских наук, ведущий научный сотрудник, руководитель отдела профилактики когнитивных и психоэмоциональных нарушений, доцент кафедры терапии и профилактической медицины

Россия, 101990, Москва, Петроверигский пер., д. 10, стр. 3; 127437, Москва, ул. Делегатская, д. 20, стр. 1

Ярослав Рюрикович Нарциссов

Научно-исследовательский институт цитохимии и молекулярной фармакологии; Группа биомедицинских исследований (BiDiPharma GmbH)

Email: yarosl@biotic.dol.ru
ORCID iD: 0000-0001-9020-7686

кандидат физико-математических наук, доцент по специальности «Биофизика», заведующий сектором математического моделирования и статистической обработки результатов, руководитель группы биомедицинских исследований

Россия, 115404, Москва, ул. 6-я Радиальная, д. 24, стр. 14; 22962, Германия, Зик, Бюльтбек, 5

Виктория Юрьевна Титова

Научно-исследовательский институт цитохимии и молекулярной фармакологии

Email: victorinchik@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-4741-2331

младший научный сотрудник сектора математического моделирования и статистической обработки результатов

Россия, 115404, Москва, ул. 6-я Радиальная, д. 24, стр. 14

Елена Викторовна Шешегова

Научно-исследовательский институт цитохимии и молекулярной фармакологии

Email: elshesh@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-1796-3017

кандидат фармацевтических наук, заведующая сектором экспериментальной фармакологии

Россия, 115404, Москва, ул. 6-я Радиальная, д. 24, стр. 14

Список литературы

  1. GBD 2017 Disease and Injury Incidence and Prevalence Collaborators. Global, regional, and national incidence, prevalence, and years lived with disability for 354 diseases and injuries for 195 countries and territories, 1990–2017: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2017 // The Lancet. – 2018. – Vol. 392, No. 10159. – P. 1789–1858. doi: 10.1016/S0140-6736(18)32279-7
  2. Драпкина О.М., Концевая А.В., Калинина А.М., Авдеев С.Н., Агальцов М.В., Александрова Л.М., Анциферова А.А., Аронов Д.М., Ахмеджанов Н.М., Баланова Ю.А., Балахонова Т.В., Бернс С.А., Бочкарев М.В., Бочкарева Е.В., Бубнова М.Г., Будневский А.В., Гамбарян М.Г., Горбунов В.М., Горный Б.Э., Горшков А.Ю., Гуманова Н.Г., Дадаева В.А., Дроздова Л.Ю., Егоров В.А., Елиашевич С.О., Ершова А.И., Иванова Е.С., Имаева А.Э., Ипатов П.В., Каприн А.Д., Карамнова Н.С., Кобалава Ж.Д., Конради А.О., Копылова О.В., Коростовцева Л.С., Котова М.Б., Куликова М.С., Лавренова Е.А., Лищенко О.В., Лопатина М.В., Лукина Ю.В., Лукьянов М.М., Маев И.В., Мамедов М.Н., Маркелова С.В., Марцевич С.Ю., Метельская В.А., Мешков А.Н., Милушкина О.Ю., Муканеева Д.К., Мырзаматова А.О., Небиеридзе Д.В., Орлов Д.О., Поддубская Е.А., Попович М.В., Поповкина О.Е., Потиевская В.И., Прозорова Г.Г., Раковская Ю.С., Ротарь О.П., Рыбаков И.А., Свиряев Ю.В., Скрипникова И.А., Скоблина Н.А., Смирнова М.И., Старинский В.В., Толпыгина С.Н., Усова Е.В., Хайлова Ж.В., Шальнова С.А., Шепель Р.Н., Шишкова В.Н., Явелов И.С., Марданов Б.У. Профилактика хронических неинфекционных заболеваний в Российской Федерации. Национальное руководство 2022 // Кардиоваскулярная терапия и профилактика. – 2022. – Т. 21, № 4. – С. 3235. doi: 10.15829/1728-8800-2022-3235
  3. Beune T., Absalom A. Anxiolytics, sedatives and hypnotics // Anaesthesia and Intensive Care Medicine. – 2022. – Vol. 23, No. 8. – P. 481–486. doi: 10.1016/j.mpaic.2022.04.013
  4. Sinclair L., Nutt D. Anxiolytics // Psychiatry. – 2007. – Vol. 6, No. 7. – P. 284–288. doi: 10.1016/j.mppsy.2007.04.007
  5. Amundarain M.J., Ribeiro R.P., Costabel M.D., Giorgetti, A. GABAA receptor family: Overview on structural characterization // Future Med. Chem. – 2019. doi: 10.4155/fmc-2018-0336
  6. Kim J.J., Hibbs R. E. Direct Structural Insights into GABAA Receptor Pharmacology // Trends Biochem. Sci. – 2021. – Vol. 46, No. 6. – P. 502–517. doi: 10.1016/j.tibs.2021.01.011
  7. Knoflach F., Bertrand D. Pharmacological modulation of GABAA receptors // Curr. Opin. Pharmacol. – 2021. – Vol. 59. – P. 3–10. doi: 10.1016/j.coph.2021.04.003
  8. Avoli M., Krnjević K. The Long and Winding Road to Gamma-Amino-Butyric Acid as Neurotransmitter // Can. J. Neurol. Sci. – 2015. – Vol. 43, No. 2. – P. 219–226. doi: 10.1017/cjn.2015.333
  9. Benarroch E.E. Glycine and its synaptic interactions: Functional and clinical implications // Neurology. – 2011. – Vol. 77, No. 7. – P. 677–683. doi: 10.1212/WNL.0b013e31822a2791
  10. Betz H., Laube B. Glycine receptors: recent insights into their structural organization and functional diversity // J. Neurochem. – 2006. – Vol. 97, No. 6. – P. 1600–1610. doi: 10.1111/j.1471-4159.2006.03908.x
  11. Beato M. The time course of transmitter at glycinergic synapses onto motoneurons // J. Neurosci. – 2008. – Vol. 28, No. 29. – P. 7412–7425. doi: 10.1523/JNEUROSCI.0581-08.2008
  12. Kasaragod V.B., Mortensen M., Hardwick S.W., Wahid A.A., Dorovykh V., Chirgadze D.Y., Smart T.G., Miller P.S. Mechanisms of inhibition and activation of extrasynaptic αβ GABAA receptors // Nature. – 2022. – Vol. 602, No. 7897. – P. 529–533. doi: 10.1038/s41586-022-04402-z
  13. Huang X., Chen H., Shaffer P.L. Crystal Structures of Human GlyRα3 Bound to Ivermectin // Structure. – 2017. – Vol. 25, No. 6. – P. 945–950.e2. doi: 10.1016/j.str.2017.04.007
  14. Prasad A.S. Discovery of Human Zinc Deficiency: Its Impact on Human Health and Disease // Adv. Nutr. – 2013. – Vol. 4, No. 2. – P. 176–190. doi: 10.3945/an.112.003210
  15. Wessells K.R., Brown K.H. Estimating the global prevalence of zinc deficiency: results based on zinc availability in national food supplies and the prevalence of stunting // PloS One. – 2012. – Vol. 7, No. 11. – e50568. doi: 10.1371/journal.pone.0050568
  16. Asl S.H., Nikfarjam S., Majidi Zolbanin N., Nassiri R., Jafari R. Immunopharmacological perspective on zinc in SARS-CoV-2 infection // Int. Immunopharmacol. – 2021. – Vol. 96. – Art. ID: 107630. doi: 10.1016/j.intimp.2021.107630
  17. Portbury S.D., Adlard P.A. Zinc Signal in Brain Diseases // Int. J. Mol. Sci. – 2017. – Vol. 18, No. 12. – Art. ID: 2506. doi: 10.3390/ijms18122506.
  18. Kimura T., Kambe T. The Functions of Metallothionein and ZIP and ZnT Transporters: An Overview and Perspective // Int. J. Mol. Sci. – 2016. – Vol. 17, No. 3. – Art. ID: 336. doi: 10.3390/ijms17030336
  19. Wang S., Liu G.C., Wintergerst K.A., Cai L. Chapter 14 – Metals in Diabetes: Zinc Homeostasis in the Metabolic Syndrome and Diabetes. In: Mauricio D. editor. Molecular Nutrition and Diabetes. – Academic Press, 2016. – P. 169–182. doi: 10.1016/B978-0-12-801585-8.00014-2
  20. Daaboul D., Rosenkranz E., Uciechowski P., Rink L. Repletion of zinc in zinc-deficient cells strongly up-regulates IL-1β-induced IL-2 production in T-cells // Metallomics. – 2012. – Vol. 4, No. 10. – P. 1088–1097. doi: 10.1039/c2mt20118f
  21. Li Y., Hough C.J., Suh S.W., Sarvey J.M., Frederickson C.J. Rapid Translocation of Zn2+ From Presynaptic Terminals Into Postsynaptic Hippocampal Neurons After Physiological Stimulation // J. Neurophysiol. – 2001. – Vol. 86, No. 5. – P. 2597–2604. doi: 10.1152/jn.2001.86.5.2597
  22. Tamano H., Koike Y., Nakada H., Shakushi Y., Takeda A. Significance of synaptic Zn2+ signaling in zincergic and non-zincergic synapses in the hippocampus in cognition // J. Trace Element. Medic. Biolog. – 2016. – Vol. 38. – P. 93–98. doi: 10.1016/j.jtemb.2016.03.003
  23. Kumar A., Basak S., Rao S., Gicheru Y., Mayer M.L., Sansom M.S.P., Chakrapani S. Mechanisms of activation and desensitization of full-length glycine receptor in lipid nanodiscs // Nat. Commun. – 2020. – Vol. 11, No. 1. – Art. No. 3752. doi: 10.1038/s41467-020-17364-5
  24. Lu J., Stewart A.J., Sadler P.J., Pinheiro T.J., Blindauer C.A. Albumin as a zinc carrier: properties of its high-affinity zinc-binding site // Biochem. Soc.Trans. – 2008. – Vol. 36, Part 6. – P. 1317–1321. doi: 10.1042/BST0361317
  25. Sandstead H.H., Freeland-Graves J.H. Dietary phytate, zinc and hidden zinc deficiency // J. Trace Elem. Med. Biol. – 2014. – Vol. 28, No. 4. – P. 414–417. doi: 10.1016/j.jtemb.2014.08.011
  26. Gammoh N.Z., Rink L. Zinc in Infection and Inflammation // Nutrients. – 2017. – Vol. 9, No. 6. – Art. ID: 624. doi: 10.3390/nu9060624
  27. Maret W. The Function of Zinc Metallothionein: A Link between Cellular Zinc and Redox State // J. Nutr. – 2000. – Vol. 130, No. 5. – P. 1455–1458. doi: 10.1093/jn/130.5.1455S
  28. Plum L.M., Rink L., Haase H. The essential toxin: impact of zinc on human health // Int. J. Environ. Res. Public Health. – 2010. – Vol. 7, No. 4. – P. 1342–1365. doi: 10.3390/ijerph7041342
  29. Драпкина О.М., К. Н. С., Концевая А.В., Горный Б.Э., Дадаева В.А., Дроздова Л.Ю., Еганян Р.А., Елиашевич С.О., Измайлова О.В., Лавренова Е.А., Лищенко О.В., Скрипникова И.А., Швабская О.Б., Шишкова В.Н. Российское общество профилактики неинфекционных заболеваний (РОПНИЗ). Алиментарно-зависимые факторы риска хронических неинфекционных заболеваний и привычки питания: диетологическая коррекция в рамках профилактического консультирования. Методические рекомендации. // Кардиоваскулярная терапия и профилактика. – 2021. – Т. 20, № 5. – P. 2952. doi: 10.15829/1728-8800-2021-2952
  30. Wu G. Amino Acids: Biochemistry and Nutrition, 2nd Edition. – CRC Print: Boca Raton, 2021. – 816 p. doi: 10.1201/9781003092742
  31. Wang W., Wu, Z., Dai Z., Yang Y., Wang J., Wu G. Glycine metabolism in animals and humans: Implications for nutrition and health // Amino Acids. – 2013. – Vol. 45, No. 3. – P. 463–477. doi: 10.1007/s00726-013-1493-1
  32. Wu G. Functional amino acids in growth, reproduction, and health // Adv. Nutr. – 2010. – Vol. 1, No. 1. – P. 31–37. doi: 10.3945/an.110.1008
  33. Nartsissov Y.R. Amino Acids as Neurotransmitters. The Balance between Excitation and Inhibition as a Background for Future Clinical Applications. COVID-19, Neuroimmunology and Neural Function / edited by Thomas Heinbockel, Robert Weissert. – IntechOpen, 2022. doi: 10.5772/intechopen.103760
  34. Kikuchi G., Motokawa Y., Yoshida T., Hiraga K. Glycine cleavage system: Reaction mechanism, physiological significance, and hyperglycinemia // Proc. Jpn. Acad. Ser. B. Phys. Biol. Sci. – 2008. – Vol. 84, No. 7. – P. 246–263. doi: 10.2183/pjab.84.246
  35. Juge N., Muroyama A., Hiasa M., Omote H., Moriyama Y. Vesicular inhibitory amino acid transporter is a Cl-/gamma-aminobutyrate Co-transporter // J. Biol. Chem. – 2009. – Vol. 284, No. 50. – P. 35073–35078. doi: 10.1074/jbc.M109.062414
  36. Ito T., Bishop D.C., Oliver D.L. Expression of glutamate and inhibitory amino acid vesicular transporters in the rodent auditory brainstem // J. Comp. Neurol. – 2011. – Vol. 519, No. 2. – P. 316–340. doi: 10.1002/cne.22521
  37. Berndt N., Hoffmann S., Benda J., Holzhutter H.G. The influence of the chloride currents on action potential firing and volume regulation of excitable cells studied by a kinetic model // J. Theor. Biol. – 2011. – Vol. 276, No. 1. – P. 42–49. doi: 10.1016/j.jtbi.2011.01.022
  38. Doyon N., Prescott S.A., Castonguay A., Godin A.G., Kroger H., de Koninck Y. Efficacy of synaptic inhibition depends on multiple, dynamically interacting mechanisms implicated in chloride homeostasis // PLoS Comput. Biol. – 2011. – Vol. 7, No. 9. – e1002149. doi: 10.1371/journal.pcbi.1002149
  39. Raimondo J.V., Richards B.A., Woodin M.A. Neuronal chloride and excitability — the big impact of small changes // Curr. Opin. Neurobiol. – 2017. – Vol. 43. – P. 35–42. doi: 10.1016/j.conb.2016.11.012
  40. Chamma I., Chevy Q., Poncer J.C., Lévi S. Role of the neuronal K-Cl co-transporter KCC2 in inhibitory and excitatory neurotransmission // Front. Cell. Neurosci. – 2012. – Vol. 6. – Art. No. 5. doi: 10.3389/fncel.2012.00005
  41. Kaila K., Price T.J., Payne J.A., Puskarjov M., Voipio J. Cation-chloride cotransporters in neuronal development, plasticity and disease // Nat. Rev. Neurosci. – 2014. – Vol. 15, No. 10. – P. 637–654. doi: 10.1038/nrn3819
  42. Зайцев К.С., Машковцева Е.В., Нарциссов Я.Р. Мембранные переносчики аминокислоты глицин в нервной ткани: структура, локализация, основные функции и регуляция // Успехи современной биологии. – 2012. – Т. 132, № 4. – С. 391–400.
  43. Choii G., Ko J. Gephyrin: a central GABAergic synapse organizer // Exp. Mol. Med. – 2015. – Vol. 47. – e158. doi: 10.1038/emm.2015.5
  44. Baer K., Waldvogel H.J., During M.J., Snell R.G., Faull R.L.M., Rees M.I. Association of gephyrin and glycine receptors in the human brainstem and spinal cord: An immunohistochemical analysis // Neuroscience. – 2003. – Vol. 122, No. 3. – P. 773–784. doi: 10.1016/s0306-4522(03)00543-8
  45. Luscher B., Fuchs T., Kilpatrick C. GABAA Receptor Trafficking-Mediated Plasticity of Inhibitory Synapses // Neuron. – 2011. – Vol. 70, No. 3. – P. 385–409. doi: 10.1016/j.neuron.2011.03.024
  46. Gonzalez M.I. Brain-derived neurotrophic factor promotes gephyrin protein expression and GABAA receptor clustering in immature cultured hippocampal cells // Neurochem. Int. – 2014. – Vol. 72, No. 1. – P. 14–21. doi: 10.1016/j.neuint.2014.04.006
  47. Bannai M., Kawai N. New therapeutic strategy for amino acid medicine: glycine improves the quality of sleep // J. Pharmacol. Sci. – 2012. – Vol. 118, No. 2. – P. 145–148. doi: 10.1254/jphs.11r04fm
  48. Razak M.A., Begum P.S., Viswanath B., Rajagopal S. Multifarious Beneficial Effect of Nonessential Amino Acid, Glycine: A Review // Oxid. Med. Cell. Longev. – 2017. – Vol. 2017. – Art. ID: 1716701. doi: 10.1155/2017/1716701
  49. Pérez-Torres I., Zuniga-Munoz A.M., Guarner-Lans V. Beneficial Effects of the Amino Acid Glycine // Mini Rev. Med. Chem. – 2017. – Vol. 17, No. 1. – P. 15–32. doi: 10.2174/1389557516666160609081602
  50. Podoprigora G.I., Nartsissov Y.R., Aleksandrov P.N. Effect of glycine on microcirculation in pial vessels of rat brain // Bull. Experiment. Biol. Med. – 2005. – Vol. 139, No. 6. – P. 675–677. doi: 10.1007/s10517-005-0375-2
  51. Podoprigora G.I., Nartsissov Y.R. Effect of glycine on the microcirculation in rat mesenteric vessels // Bull. Experiment. Biol. Med. – 2009. – Vol. 147, No. 3. – P. 308–311. doi: 10.1007/s10517-009-0498-y
  52. Podoprigora G.I., Blagosklonov O., Angoué O., Boulahdour H., Nartsissov Y.R. Assessment of microcirculatory effects of glycine by intravital microscopy in rats // Annu. Int. Conf. IEEE Eng. Med. Biol. Soc. – 2012. – Vol. 2012. – P. 2651–2654. doi: 10.1109/EMBC.2012.6346509
  53. Nartsissov Y.R., Tyukina E.S., Boronovsky S.E., Sheshegova E.V. Computer modeling of spatial-time distribution of metabolite concentrations in phantoms of biological objects by example of rat brain pial // Biophysics. – 2013. – Vol. 58, No. 5. – P. 703–711. doi: 10.1134/S0006350913050102
  54. Nartsissov Y.R. The Effect of Flux Dysconnectivity Functions on Concentration Gradients Changes in a Multicomponent Model of Convectional Reaction-Diffusion by the Example of a Neurovascular Unit // Defect and Diffusion Forum. – 2021. – Vol. 413. – P. 19–28. doi: 10.4028/ href='www.scientific.net/DDF.413.19' target='_blank'>www.scientific.net/DDF.413.19
  55. Nartsissov Y.R. Application of a multicomponent model of convectional reaction-diffusion to description of glucose gradients in a neurovascular unit // Front. Physiol. – 2022. – Vol. 13. – Art. ID: 843473. doi: 10.3389/fphys.2022.843473
  56. Blagosklonov O., Podoprigora G.I., Davani S., Nartsissov Y.R., Comas L., Boulahdour H., Cardot J.C. FDG-PET scan shows increased cerebral blood flow in rat after sublingual glycine application // Nuclear Instruments and Methods in Physics Research, Section A: Accelerators, Spectrometers, Detectors and Associated Equipment. – 2007. – Vol. 571, No. 1–2. – P. 30–32. doi: 10.1016/j.nima.2006.10.022
  57. Yevenes G.E., Zeilhofer H.U. Allosteric modulation of glycine receptors // Br. J. Pharmacol. – 2011. – Vol. 164, No. 2. – P. 224–236. doi: 10.1111/j.1476-5381.2011.01471.x
  58. Burgos C.F., Yevenes G.E., Aguayo L.G. Structure and pharmacologic modulation of inhibitory glycine receptors // Molecular Pharmacology. – 2016. – Vol. 90, No. 3. – P. 318–325. doi: 10.1124/mol.116.105726
  59. Tonshin A.A., Lobysheva N.V., Yaguzhinsky L.S., Bezgina E.N., Moshkov D.A., Nartsissov Y.R. Effect of the inhibitory neurotransmitter glycine on slow destructive processes in brain cortex slices under anoxic conditions // Biochemistry (Mosc). – 2007. – Vol. 72, No. 5. – P. 509–517. doi: 10.1134/S0006297907050070
  60. Lobysheva N.V., Selin A.A., Yaguzhinsky L.S., Nartsissov Y.R. Diversity of neurodegenerative processes in the model of brain cortex tissue ischemia // Neurochem. Int. – 2009. – Vol. 54, No. 5–6. – P. 322–329. doi: 10.1016/j.neuint.2008.12.015
  61. Селин А.А., Лобышева Н.В., Воронцова О.Н., Тоньшин А.А., Ягужинский Л.С., Нарциссов Я.Р. Механизм действия глицина как протектора нарушения энергетики тканей мозга в условиях гипоксии // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2012. – Т. 48, № 1. – С. 91–96.
  62. Nesterov S.V., Yaguzhinsky L.S., Podoprigora G.I., Nartsissov Y.R. Amino Acids as Regulators of Cell Metabolism // Biochemistry (Moscow). – 2020. – Vol. 85, No. 4. – P. 393–408. doi: 10.1134/S000629792004001X
  63. Lobysheva N.V., Selin A.A., Vangeli I.M., Byvshev I.M., Yaguzhinsky L.S., Nartsissov Y.R. Glutamate induces H2O2 synthesis in nonsynaptic brain mitochondria // Free Radic. Biol. Med. – 2013. – Vol. 65. – P. 428–435. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.07.030
  64. Skvortsova V.I., Nartsissov Y.R., Bodykhov M.K., Kichuck I.V., Pryanikova N.A., Gudkova Y.V., Soldatenkova T.D., Kondrashova T.T., Kalinina E.V., Novichkova M.D., Shutyeva A. B., Kerbikov O.B. Oxidative stress and oxygen status in ischemic stroke // Zhurnal Nevrologii i Psihiatrii imeni S.S. Korsakova. – 2007. – Vol. 107, Nо. 1. – P. 30–36.
  65. Singh T.A., Sharma A., Tejwan N., Ghosh N., Das J., Sil P.C. A state of the art review on the synthesis, antibacterial, antioxidant, antidiabetic and tissue regeneration activities of zinc oxide nanoparticles // Advan. Colloid Interface Sci. – 2021. – Vol. 295. – Art. ID: 102495. doi: 10.1016/j.cis.2021.102495
  66. Faghfouri A.H., Zarezadeh M., Aghapour B., Izadi A., Rostamkhani H., Majnouni A., Abu-Zaid A., Kord Varkaneh H., Ghoreishi Z., Ostadrahimi A. Clinical efficacy of zinc supplementation in improving antioxidant defense system: A comprehensive systematic review and time-response meta-analysis of controlled clinical trials // Europ. J. Pharmacol. – 2021. – Vol. 907. – Art. ID: 174243. doi: 10.1016/j.ejphar.2021.174243
  67. Melendes-Hevia E., De Paz-lugo P., Cornish-Bowden A., Luz Cardenas M. A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis // J. Biosci. – 2009. – Vol. 34, No. 6. – P. 853–872. doi: 10.1007/s12038-009-0100-9
  68. Leung S., Croft R.J., O’Neill B.V., Nathan P.J. Acute high-dose glycine attenuates mismatch negativity (MMN) in healthy human controls // Psychopharmacology. – 2008. – Vol. 196, No. 3. – P. 451–460. doi: 10.1007/s00213-007-0976-8
  69. Ребров В.Г., Громова О.А. Витамины, макро- и микроэлементы. – Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2008. – 960 с.
  70. Попова А.Ю., Тутельян В.А., Никитюк Д.Б. О новых (2021) Нормах физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации // Вопросы питания. – 2021. – Т 90, № 4. – С. 6–19. doi: 10.33029/0042-8833-2021-90-4-6-19
  71. Salgueiro M.J., Zubillaga M.B., Lysionek A.E., Caro R.A., Weill R., Boccio J.R. The role of zinc in the growth and development of children // Nutrition. – 2002. – Vol. 18, No. 6. – P. 510–519. doi: 10.1016/s0899-9007(01)00812-7
  72. Reiber C., Brieger A., Engelhardt G., Hebel S., Rink L., Haase H. Zinc chelation decreases IFN-β-induced STAT1 upregulation and iNOS expression in RAW 264.7 macrophages // J. Trace Elem. Med. Biol. – 2017. – Vol. 44. – P. 76–82. doi: 10.1016/j.jtemb.2017.05.011
  73. Bertolo R.F., Bettger W.J., Atkinson S.A. Divalent metals inhibit and lactose stimulates zinc transport across brush border membrane vesicles from piglets // J. Nutr. Biochem. – 2001. – Vol. 12, No. 2. – P. 73–80 doi: 10.1016/S0955-2863(00)00126-1
  74. Sharma A., Shilpa Shree B.G., Arora S., Tomar S.K. Lactose–Zinc complex preparation and evaluation of acceptability of complex in milk // LWT – Food Science and Technology. – 2015. – Vol. 64 (Issue 1). – P. 275–281. doi: 10.1016/j.lwt.2015.05.056
  75. Бекетова Г.В., Горячева И.П. Цинк и его влияние на здоровье человека в условиях пандемии COVID-19: что нового? // Педиатрия. Восточная Европа. – 2021. – Т. 9, № 1. – С. 8–20. doi: 10.34883/PI.2021.9.1.001
  76. Fathi M., Alavinejad P., Haidari Z., Amani, R. The effects of zinc supplementation on metabolic profile and oxidative stress in overweight/obese patients with non-alcoholic fatty liver disease: A randomized, double-blind, placebo-controlled trial // J. Trace Elem. Med. Biol. – 2020. – Vol. 62. – Art. ID: 126635 doi: 10.1016/j.jtemb.2020.126635
  77. Barbara M., Mindikoglu A.L. The role of zinc in the prevention and treatment of nonalcoholic fatty liver disease // Metabol. Open. – 2021. – Vol. 11. – Art. ID: 100105. doi: 10.1016/j.metop.2021.100105
  78. Osuna-Padilla I.A., Briceño O., Aguilar-Vargas A., Rodríguez-Moguel N.C., Villazon-De la Rosa A., Pinto-Cardoso S., Flores-Murrieta F.J., Perichart-Perera O., Tolentino-Dolores M., Vargas-Infante Y., Reyes-Terán G. Zinc and selenium indicators and their relation to immunologic and metabolic parameters in male patients with human immunodeficiency virus // Nutrition. – 2020. – Vol. 70. – Art. ID: 110585. doi: 10.1016/j.nut.2019.110585
  79. Koo S.I., Turk D.E. Effect of Zinc Deficiency on the Ultrastructure of the Pancreatic Acinar Cell and Intestinal Epithelium in the Rat // J. Nutr. – 1977. – Vol. 107, No. 5. – P. 896–908. doi: 10.1093/jn/107.5.896
  80. Pang W., Leng X., Lu H., Yang H., Song N., Tan L., Jiang Y., Guo C. Depletion of intracellular zinc induces apoptosis of cultured hippocampal neurons through suppression of ERK signaling pathway and activation of caspase-3 // Neurosci. Lett. – 2013. – Vol. 552. – P. 140–145. doi: 10.1016/j.neulet.2013.07.057
  81. Faber S., Zinn G. M., Kern J.C., Kingston H.M. The plasma zinc/serum copper ratio as a biomarker in children with autism spectrum disorders // Biomarkers. – 2009. – Vol. 14, No. 3. – P. 171-180. doi: 10.1080/13547500902783747
  82. Vela G., Stark P., Socha M., Sauer A., Hagmeyer S., Grabrucker A. Zinc in Gut-Brain Interaction in Autism and Neurological Disorders // Neural Plast. – 2015. – Vol. 2015. – P. 1–15. doi: 10.1155/2015/972791
  83. Grabrucker S., Jannetti L., Eckert M., Gaub S., Chhabra R., Pfaender S., Mangus K., Reddy P.P., Rankovic V., Schmeisser M.J., Kreutz M.R., Ehret G., Boeckers T.M., Grabrucker A.M. Zinc deficiency dysregulates the synaptic ProSAP/Shank scaffold and might contribute to autism spectrum disorders // Brain. – 2013. – Vol. 137, Part 1. – P. 137–152. doi: 10.1093/brain/awt303
  84. Громова О.А., П. А. В., Торшин И.Ю., Калачева А.Г., Гришина Т.Р. Нейротрофический и антиоксидантный потенциал нейропептидов и микроэлементов // Неврология, нейропсихиатрия, психосоматика. – 2015. – Т. 7, № 4. – P. 92–100. doi: 10.14412/2074-2711-2015-4-92-100
  85. Григорова О.В., Р. Л. В., Вазагаева Т.И., Максимова Л.Н., Нарциссов Я.Р. Эффективность терапии тревоги у пациентов, страдающих расстройством адаптации, на модели терапии глицином с учетом плацебо-реактивности // Российский психиатрический журнал. – 2012. – № 4. – С. 45–52.
  86. Григорова О.В., Ромасенко Л.В., Файзуллоев А.З., Вазагаева Т.И., Максимова Л.Н., Нарциссов Я.Р. Применение Глицина в лечении пациентов, страдающих расстройством адаптации // Практическая медицина. – 2012. – Т. 57, № 2. – С. 178–182.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рисунок 1 – Активация пентамеров семейства pLGICs тормозными медиаторами ЦНС. Примечание: структурные изображения мембранных белков представлены на основе данных Protein Data Bank (PDB) (https://www.rcsb.org/) в плоскостях параллельной (ГАМКА рецептор, 7PBZ, [12]; глициновый рецептор, 6VM3, [23]) и перпендикулярной (глициновый рецептор, 5VDI, [13]) плоскости мембраны.

Скачать (441KB)
Метаданные
3. Рисунок 2 – Основные пути транспорта и депонирования ионов цинка в клетках человека. Примечание: в качестве внутриклеточных компартментов выступают: эндоплазматический ретикулум (ZnT1, ZIP7), аппарат Гольджи (ZnT5-7, ZIP13), эндосомы (ZnT4), лизосомы (ZnT2), инсулиновые гранулы (ZnT5, ZnT8) и синаптические везикулы (ZnT3).

Скачать (315KB)
Метаданные
4. Рисунок 3 – Схематическое изображение глицинэргического синапса. Примечание: выброс нейромедиатора из синаптических везикул сопровождается последующей диффузией в синаптическую щель и активацией структурированных кластеров GlyR и гефирина на постсинаптической мембране. Возрастающая концентрация ионов хлора в постсинаптическом окончании регулируется транспортом через переносчик КСС2. Структурная пластичность синапса осуществляется за счет взаимодействия альфа-нейрексина (пресинаптическая мембрана) и комплекса нейролигина-2 со структурной сеткой тримеров гефирина в постсинаптическом окончании [43].

Скачать (595KB)
Метаданные

© Шишкова В.Н., Нарциссов Я.Р., Титова В.Ю., Шешегова Е.В., 2023

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах