Изучение влияния количества запусков Autodock 4 на среднеквадратическое отклонение результатов докинга
- Авторы: Пратама М.Ф.1,2, Сисвандоно С.1
-
Учреждения:
- Университет Айрланга
- Университет Мухаммадии Палангкарая
- Выпуск: Том 8, № 6 (2020)
- Страницы: 476-480
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/2307-9266/article/view/111677
- DOI: https://doi.org/10.19163/2307-9266-2020-8-6-476-480
- ID: 111677
Цитировать
Аннотация
Цель. Известно, что количество запусков докинга с AutoDock 4 играет важную роль в достоверности получаемых результатов. Чем больше количество запусков, тем больше достоверных результатов докинга. Однако точно не известно, как наиболее оптимально работает докинг с AutoDock 4. Это исследование направлено на определение влияния количества запусков процесса докинга в AutoDock 4 на достоверность результатов.
Материалы и методы. В качестве метода исследования использовали процесс редокинга с AutoDock 4.2.6. Используемый рецептор представляет собой рецептор эстрогена с эталонным лигандом эстрадиола (PDB ID 1GWR). Варьировали количество прогонов от 10 до 100, кратные 10. Наблюдаемыми параметрами были RMSD, свободная энергия связывания, константы ингибирования, аминокислотные остатки и количество водородных связей.
Результаты. Все эксперименты вырабатывают идентичную свободную энергию связи, где максимальная разница в константе ингибирования составляет всего 0,06 нМ. Наименьшее среднеквадратичное отклонение (RMSD) определяется количеством прогонов, равным 60, при значении среднеквадратичного отклонения, равного 0,942. Установлено, что между количеством прогонов и пространственным выравниванием (RMSD) нет линейной зависимости, так как коэффициент корреляции (R) равен 0,4607.
Заключение. В целом, количество запусков не оказывает значительного вклада в достоверность результатов процесса докинга с AutoDock 4. Однако эти результаты справедливы только с рецепторами, использованными в данном исследовании.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Мохаммад Ризки Фадхил Пратама
Университет Айрланга; Университет Мухаммадии Палангкарая
Email: m.rizkifadhil@umpalangkaraya.ac.id
ORCID iD: 0000-0002-0727-4392
кандидат фармацевтических наук, докторант факультета фармацевтической химии; доцент кафедры медицинской химии фармацевтического факультета
Индонезия, 60115, Индонезия, Восточная Ява, г. Сурабая, Доктор Ир. Сукарно, ул. Кампус C, Мулйореё; 73111, Индонезия, Центральный Калимантан, г. Палангка Рая, Пахандут РТА Милоно, ул. 1.5 КмС. Сисвандоно
Университет Айрланга
Автор, ответственный за переписку.
Email: prof.sis@ff.unair.ac.id
ORCID iD: 0000-0002-9579-8929
профессор медицинской химии факультета фармацевтической химии
Индонезия, 60115, Индонезия, Восточная Ява, г. Сурабая, Доктор Ир. Сукарно, ул. Кампус C, МулйореёСписок литературы
- Ferreira L.G., Dos Santos R.N., Oliva G., Andricopulo A.D. Molecular docking and structure-based drug design strategies // Molecules. – 2015. – Vol.20. – No.7. – P. 13384–13421. doi: 10.3390/molecules200713384.
- Sliwoski G., Kothiwale S., Meiler J., Lowe E.W. Computational Methods in Drug Discovery // Pharmacological Reviews. – 2014. – Vol. 66. – No.1. – P. 334–395. doi: 10.1124/pr.112.007336.
- Pagadala N.S., Syed K., Tuszynski J. Software for molecular docking: a review // Biophysical Reviews. – 2017. – Vol. 9. – No.2. – P. 91–102. doi: 10.1007/s12551-016-0247-1.
- Kontoyianni M., McClellan L.M., Sokol G.S. Evaluation of docking performance: comparative data on docking algorithms // Journal of Medicinal Chemistry. – 2004. – Vol. 47. – No.3. – P. 558–65. doi: 10.1021/jm0302997
- Kufareva I., Abagyan R. Methods of protein structure comparison // Methods in Molecular Biology. – 2012. – No.857. – P. 231–257. doi: 10.1007/978-1-61779-588-6_10.
- Guedes I.A., de Magalhaes C.S., Dardenne L.E. Receptor – ligand molecular docking // Biophysical Reviews. – 2014. – Vol. 6. – No.1. – P. 75–87. doi: 10.1007/s12551-013-0130-2.
- Lape M., Elam C., Paula S. Comparison of current docking tools for the simulation of inhibitor binding by the transmembrane domain of the sarco/endoplasmic reticulum calcium ATPase // Biophysical Chemistry. – 2010. – Vol. 150. – No.1–3. – P. 88–97. doi: 10.1016/j.bpc.2010.01.011.
- Ramirez D., Caballero J. Is It Reliable to Take the Molecular Docking Top Scoring Position as the Best Solution without Considering Available Structural Data? // Molecules. – 2018. – Vol. 23. – No.5. – P. 1038. doi: 10.3390/molecules23051038.
- Forli S., Huey R., Pique M.E., Sanner M., Goodsell D.S., Olson A.J. Computational protein-ligand docking and virtual drug screening with the AutoDock suite // Nature Protocols. – 2016. – Vol. 11. – No.5. – P. 905–919. doi: 10.3390/molecules23051038.
- Arba M., Yamin, Ihsan S., Tjahjono D.H. Computational approach toward targeting the interaction of porphyrin derivatives with Bcl-2 // Journal of Applied Pharmaceutical Science. – 2018. – Vol. 8. – No.12. – P. 60–66. doi: 10.7324/JAPS.2018.81208.
- Atkovska K., Samsonov S.A., Pszkowski-Rogacz M., Pisabarro M.T. Multipose Binding in Molecular Docking // International Journal of Molecular Sciences. – 2014. – Vol. 15. – No.2. – P. 2622–2645. doi: 10.3390/ijms15022622.
- Feinstein W.P., Brylinski M. Calculating an optimal box size for ligand docking and virtual screening against experimental and predicted binding pockets // Journal of Cheminformatics. – 2015. – No.7. – P. 18. doi: 10.1186/s13321-015-0067-5.
Дополнительные файлы
