Анализ современных методик и средств выявления и идентификации микробных токсинов, ингибирующих синтез белка в клетке

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Патогенные микроорганизмы и продукты их метаболизма, бактериальные белковые экзотоксины, относят к одним из основных источников биологической угрозы. Микробные токсины обладают высокой активностью и чрезвычайно опасны для человека. Задача быстрого определения следовых количеств таких соединений остается актуальной как в области здравоохранения, так и секторе биологической защиты. Своевременная качественная и количественная специфическая индикация биотоксинов представляет собой ключевую составляющую в постановке диагноза, а также проведении лечебных и профилактических мероприятий. Анализируется современное состояние и перспективы развития в области создания средств специфической индикации микробных токсинов, нарушающих в клетке процессы синтеза белка. Кратко излагаются современные представления о структуре и механизме действия указанных токсинов. Рассмотрены возможности, а также сравниваются преимущества и недостатки классических традиционных и современных инновационных методик идентификации бактериальных токсинов, ингибирующих синтез белка в клетке, и дана их классификация. Приведены примеры использования различных подходов для выявления наиболее значимых представителей данной группы как в клиническом материале, так и в объектах окружающей среды, включая регламентированные. Представлен перечень современных отечественных и зарубежных разработок в области специфической индикации микробных токсинов, ингибирующих синтез белка. В рамках обзора суммированы результаты исследований, определяющих выбор актуальных направлений в области разработки средств и методов быстрой специфической индикации микробных токсинов данной группы. Проанализированы основные тенденции в области создания новых средств токсикологического скрининга как части эффективной национальной системы мониторинга биологических угроз. Определены перспективы разработки и внедрения на рынок отечественных тест-систем и платформ автоматического анализа для выявления бактериальных токсинов в объектах окружающей среды и биологическом материале.

Об авторах

Ольга Анатольевна Митева

Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины МО РФ

Автор, ответственный за переписку.
Email: letto2004@inbox.ru
ORCID iD: 0000-0002-3874-6954
SPIN-код: 2070-7250
Scopus Author ID: 55195685300

соискатель ученой степени

Россия, Санкт-Петербург

Надежда Сергеевна Юдина

Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины МО РФ

Email: www.gniii_2@mil.ru
SPIN-код: 1915-2194

соискатель ученой степени

Россия, Санкт-Петербург

Вадим Алексадрович Мясников

Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины МО РФ

Email: www.gniii_2@mil.ru
SPIN-код: 5084-2723

кандидат медицинских наук

Россия, Санкт-Петербург

Александр Валентинович Степанов

Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины МО РФ

Email: www.gniii_2@mil.ru
SPIN-код: 7279-7055

доктор медицинских наук, профессор

Россия, Санкт-Петербург

Сергей Викторович Чепур

Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины МО РФ

Email: www.gniii_2@mil.ru
SPIN-код: 3828-6730

доктор медицинских наук, профессор

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Магазов Р.Ш., Степанов А.В., Чепур С.В., Савельев А.П. Токсины биологического происхождения (природа, структура, биологические функции и диагностика). Уфа: Башкирская энциклопедия, 2019. C. 213–215.
  2. Андрюков Б.Г., Беседнова Н.Н., Калинин А.В., и др. Биологическое оружие и глобальная система биологической безопасности: практическое руководство. Владивосток: Дальнаука, 2017. С. 33–37.
  3. Toczyska I., Płusa T. Shiga toxin and tetanus toxin as a potential biologic weapon // Pol Merkur Lekarski. 2015. Vol. 39. No. 231. P. 157–161. PMID: 26449578
  4. Wesołowski A., Płusa T. Saxitoxins and tetrodotokxins as a new biological weapon // Pol Merkur Lekarski. 2015. Vol. 39. No. 231. P. 173–175. PMID: 26449582
  5. Cao H., Baldini R.L., Rahme L.G. Common mechanisms for pathogens of plants and animals // Annu Rev Phytopathol. 2001. Vol. 39. No. 1. P. 259–284. doi: 10.1146/annurev.phyto.39.1.259
  6. Jamet A., Touchon M., Ribeiro-Gonçalves B., Carriço A. A widespread family of polymorphic toxins encoded by temperate phages // BMC Biol. 2017. Vol. 15. P. 1–12. doi: 10.1186/s12915-017-0415-1
  7. Магазов Р.Ш., Савельев А.П., Чепур, и др. Эпидемиология и профилактика управляемых инфекций. Уфа: Башкирская энциклопедия, 2017. 688 с.
  8. do Vale A., Cabanes D., Sousa S. Bacterial toxins as pathogen weapons against phagocytes // Front Microbiol. 2016. Vol. 7. P. 42. doi: 10.3389/fmicb.2016.00042
  9. Domenighini M., Rappuoli R. Three conserved consensus sequences identify the NAD-binding site of ADP-ribosylating enzymes, expressed by eukaryotes, bacteria and T-even bacteriophages // Mol Microbiol. 1996. Vol. 21. No. 4. P. 667–674. doi: 10.1046/j.1365-2958.1996.321396.x
  10. Armstrong S., Yates S.P., Merrill A.R. Insight into the Catalytic Mechanism of Pseudomonas aeruginosa Exotoxin A studies of toxin interaction with eukaryotic elongation factor-2 // J Biol Chem. 2002. Vol. 277. No. 48. P. 46669–46675. doi: 10.1074/jbc.M206916200
  11. Audi J. Ricin poisoning. A comprehensive review // JAMA. 2005. Vol. 294. No. 18. P. 2343–2351. doi: 10.1001/jama.294.18.2342
  12. Шагинян И.А. Роль и место молекулярно-генетических методов в эпидемиологическом анализе внутрибольничных инфекций // Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия. 2000. Т. 2, № 3. С. 82–95.
  13. Егорова О.Н. Эпидемиология и профилактика синегнойной инфекции. Федеральные клинические рекомендации. Москва, 2014. С. 50–56.
  14. Zhang X. Military potencial of biological toxins // J Appl Biomed. 2014. Vol. 12. P. 63–77. doi: 10.1016/j.jab.2014.02.005
  15. O’Sullivan J., Bolton D.J., Duffy G. Methods for Detection and Molecular Characterization of Pathogenic Escherichia coli. Pathogenic E. coli. Network. Coordination action food. AFRC. Dublin: Ashtown Food Research Centre, 2007. 423 p.
  16. Paton J.C., Paton A.W. Pathogenesis and diagnosis of Shiga toxin-producing Escherichia coli infections // Clin Microbiol Rev. 1998. Vol. 11. No. 3. P. 450–479. doi: 10.1128/CMR.11.3.450
  17. Deng Q., Barbieri J.T. Molecular mechanisms of the cytotoxicity of ADP-ribosylating toxins // Annu Rev Microbiol. 2008. Vol. 62. P. 271–288. doi: 10.1146/annurev.micro.62.081307.162848
  18. Davinic M., Carty N.L., Colmer-Hamood J.A., et al. Role of Vfr in regulating exotoxin A production by Pseudomonas aeruginosa // Microbiology. 2009. Vol. 155. No. 7. P. 2265–2273. doi: 10.1099/mic.0.028373-0
  19. Жданов К.В., Аминев Р.М., Белов А.Б., и др. Методические указания по диагностике, лечению и профилактике острого тонзиллита и дифтерии в Вооруженных cилах Российской Федерации. Москва: ГВМУ МО РФ, 2019. С. 44–45.
  20. Ежлова Е.Б., Мельникова А.А., Кошкина Н.А., и др. Лабораторная диагностика дифтерийной инфекции: методические указания МУК 4.2.3065-13. Москва: Федеральный центр гигиены и эпидемиологии Роспотребнадзора, 2013. С. 23–31.
  21. Дятлов И.А. Применение масс-спектрометрии для выявления и идентификации патогенных микроорганизмов и биотоксинов // Бактериология. 2020. Т. 5, № 3. С. 5–7.
  22. Дерябин П.Н. Эритроцитарные диагностикумы для выявления экзотоксина А Pseudomonas aeruginosa // Журнал микробиологии. 1989. Т. 2. C. 32–36.
  23. Jaffar-Bandjee M.C., Careere J., Bally M., et al. Immunoenzymometric assays for alkaline protease and exotoxin A from Pseudomonas aeruginosa: development and use in detecting exoproteins in clinical isolates // Eur J Clin Chem Clin Biochem. 1994. Vol. 32. P. 893–899. doi: 10.1515/cclm.1994.32.12.893
  24. Shigematsu T., Suda N., Okuda K., Fukushima J. Reliable enzyme-linked immunosorbent assay systems for pathogenic factors of Pseudomonas aeruginosa alkaline proteinase, elastase, and exotoxin A: a comparison of methods for labeling detection antibodies with horseradish peroxidase // Microbiol Immunol. 2007. Vol. 12. No. 51. P. 1149–1159. doi: 10.1111/j.1348-0421.2007.tb04010.x
  25. Wu S.Y., Hulme J., An S.S. Recent trends in the detection of pathogenic Escherichia coli O157: H7 // BioChip Journal. 2015. Vol. 9. No. 3. P. 173–181. doi: 10.1007/s13206-015-9208-9
  26. He X., Kong Q., Patfield S., et al. A new immunoassay for detecting all subtypes of Shiga toxins produced by Shiga toxin-producing E. coli in ground beef // PloS one. 2016. Vol. 11. No. 1. ID e0148092. doi: 10.1371/journal.pone.0148092
  27. Zasada A.A., Rastawicki W., Smietanska K., et al. Comparison of seven commercial enzyme-linked immunosorbent assays for the detection of anti-diphtheria toxin antibodies // Eur J Clin Microbiol Infect Dis. 2013. Vol. 32. No. 7. P. 891–897. doi: 10.1007/s10096-013-1823-y
  28. Anjum M.F., Jones E., Morrison V., et al. Use of virulence determinants and seropathotypes to distinguish high-and low-risk Escherichia coli O157 and non-O157 isolates from Europe // Epidemiol Infect. 2014. Vol. 142. No. 5. P. 1019–1028. doi: 10.1017/S0950268813001635
  29. Martínez-Castillo A., Muniesa M. Implications of free Shiga toxin-converting bacteriophages occurring outside bacteria for the evolution and the detection of Shiga toxin-producing Escherichia coli // Front Cell Infect Microbiol. 2014. Vol. 4. P. 46. doi: 10.3389/fcimb.2014.00046
  30. Trevisani M., Mancusi R., Delle don D., et al. Detection of Shiga toxin (Stx)-producing Escherichia coli (STEC) in bovine dairy herds in Northern Italy // Int J Food Microbiol. 2014. Vol. 184. P. 45–49. doi: 10.1016/j.ijfoodmicro.2013.12.033
  31. Anjum M.F., Tucker J.D., Sprigings K.A., et al. Use of miniaturized protein arrays for Escherichia coli O serotyping // CVI. 2006. Vol. 13. No. 5. P. 561–567. doi: 10.1128/CVI.13.5.561-567.2006
  32. Diribe O., North S., Sawyer J., et al. Design and application of a loop-mediated isothermal amplification assay for the rapid detection of Staphylococcus pseudintermedius // J Vet Diagn Invest. 2014. Vol. 26. No. 1. P. 42–48. doi: 10.1177/1040638713516758
  33. Yano A., Ishimaru R., Hujikata R. Rapid and sensitive detection of heat-labile I and heat-stable I enterotoxin genes of enterotoxigenic Escherichia coli by loop-mediated isothermal amplification // J Microbiol Methods. 2007. Vol 68. No. 2. P. 414–420. doi: 10.1016/j.mimet.2006.09.024
  34. Hill J., Beriwal S., Chandra I., et al. Loop-mediated isothermal amplification assay for rapid detection of common strains of Escherichia coli // J Clin Microbiol. 2008. Vol. 46. No. 8. P. 2800–2804. doi: 10.1128/JCM.00152-08
  35. Dong H.J., Cho A.R., Hahn T.W., Cho S. Development of a multiplex loop-mediated isothermal amplification assay to detect shiga toxin-producing Escherichia coli in cattle // J Vet Sci. 2014. Vol. 15. No. 2. P. 317–325. doi: 10.4142/jvs.2014.15.2.317
  36. Wang F., Jiang L., Yang Q., et al. Rapid and specific detection of Escherichia coli serogroups O26, O45, O103, O111, O121, O145, and O157 in ground beef, beef trim, and produce by loop-mediated isothermal amplification // Appl Environ Microbiol. 2012. Vol. 78. No. 8. P. 2727–2736. doi: 10.1128/AEM.07975-11
  37. Yan M., Xu L., Jiang H., et al. PMA-LAMP for rapid detection of Escherichia coli and shiga toxins from viable but non-culturable state // Microbial pathogenesis. 2017. Vol. 105. P. 245–250. doi: 10.1016/j.micpath.2017.02.001
  38. Ravan H., Amandadi M., Sanadgol N. A highly specific and sensitive loop-mediated isothermal amplification method for the detection of Escherichia coli O157: H7 // Microbial pathogenesis. 2016. Vol. 91. P. 161–165. doi: 10.1016/j.micpath.2015.12.011
  39. Lavenir R., Jocktane D., Laurent F., et al. Improved reliability of Pseudomonas aeruginosa PCR detection by the use of the species-specific ecfX gene target // J Microbiol Methods. 2007. Vol. 70. No. 1. P. 20–29. doi: 10.1016/j.mimet.2007.03.008
  40. Motoshima M., Yanagihara K., Fukushima K., et al. Rapid and accurate detection of Pseudomonas aeruginosa by real-time polymerase chain reaction with melting curve analysis targeting gyrB gene // Diagn Microbiol Infect Dis. 2007. Vol. 58. No. 1. P. 53–58. doi: 10.1016/j.diagmicrobio.2006.11.007
  41. Spilker Т., Coenye Т., Vandamme P., LiPuma J.J. PCR-based assay for differentiation of Pseudomonas aeruginosa from other Pseudomonas species recovered from cystic fibrosis patients // J Clin Microbiol. 2004. Vol. 42. No. 5. P. 2074–2079. doi: 10.1128/JCM.42.5.2074-2079.2004
  42. Wolska K., Szweda P. Genetic features of clinical Pseudomonas aeruginosa strains // Pol J Microbiol. 2009. Vol. 58. No. 3. P. 255–260.
  43. Shi H., Trinh Q., Xu W., et al. A universal primer multiplex PCR method for typing of toxinogenic Pseudomonas aeruginosa // Appl Microbiol Biotechnol. 2012. Vol. 95. No. 6. P. 1579–1587. doi: 10.1007/s00253-012-4277-8
  44. Chen Y., Cheng N., Xu Y., et al. Point-of-care and visual detection of P. aeruginosa and its toxin genes by multiple LAMP and lateral flow nucleic acid biosensor // Biosensors and Bioelectronics. 2016. Vol. 81. P. 317–323. doi: 10.1016/j.bios.2016.03.006
  45. Torres L.D., Ribeiro D., Hirata R. Jr., et al. Multiplex polymerase chain reaction to identify and determine the toxigenicity of Corynebacterium spp with zoonotic potential and an overview of human and animal infections // Memórias do Instituto Oswaldo Cruz. 2013. Vol. 108. No. 3. P. 272–279. doi: 10.1590/S0074-02762013000300003
  46. Berger A., Hogardt M., Konrad R., Sing A. Detection methods for laboratory diagnosis of diphtheria. In: Burkovski A., editor. Corynebacterium diphtheriae and related toxigenic species. Springer, Dordrecht, 2014. P. 171–205. doi: 10.1007/978-94-007-7624-1_9
  47. Mancini F., Monaco M., Pataracchia M., et al. Identification and molecular discrimination of toxigenic and nontoxigenic diphtheria Corynebacterium strains by combined real-time polymerase chain reaction assays // Diagn Microbiol Infect Dis. 2012. Vol. 73. No. 2. P. 111–120. doi: 10.1016/j.diagmicrobio.2012.02.022
  48. De Zoysa A., Efstratiou A., Mann G., et al. Development, validation and implementation of a quadruplex real-time PCR assay for identification of potentially toxigenic corynebacteria // J Med Microbiol. 2016. Vol. 65. No. 12. P. 1521–1527. doi: 10.1099/jmm.0.000382
  49. Борисова О.Ю., Пименова А.С., Чаплин А.В., и др. Ускоренный способ генодиагностики дифтерии на основе изотермальной амплификации для выявления ДНК возбудителя // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2017. № 5. С. 24–32. doi: 10.36233/0372-9311-2017-5-24-32
  50. Ruge D.R., Dunning M.F., Piazza T.M., et al. Detection of six serotypes of botulinum neurotoxin using fluorogenic reporters // Anal Biochem. 2011. Vol. 411. No. 2. P. 200–209. doi: 10.1016/j.ab.2011.01.002
  51. Bagramyan K., Barash J.R., Arnon S.S., Kalkum M. Attomolar detection of botulinum toxin type A in complex biological matrices // PloS one. 2008. Vol. 3. No. 4. ID e2041. doi: 10.1371/journal.pone.0002041
  52. Martinović T., Andjelković U., Gajdošik M.Š., et al. Foodborne pathogens and their toxins // J Proteomics. 2016. Vol. 147. P. 226–235. doi: 10.1016/j.jprot.2016.04.029
  53. Cheng K., Sloan A., Li X., et al. Mass spectrometry-based Shiga toxin identification: An optimized approach // J Proteomics. 2018. Vol. 180. P. 36–40. doi: 10.1016/j.jprot.2017.06.003
  54. Silva C.J., Erickson-Beltran M.L., Skinner C.B., et al. Mass spectrometry-based method of detecting and distinguishing type 1 and type 2 Shiga-like toxins in human serum // Toxins. 2015. Vol. 7. No. 12. P. 5236–5253. doi: 10.3390/toxins7124875
  55. Vila J., Juiz P., Salas C., et al. Identification of clinically relevant Corynebacterium spp., Arcanobacterium haemolyticum, and Rhodococcus equi by matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry // J Clin Microbiol. 2012. Vol. 50. No. 5. P. 1745–1747. doi: 10.1128/JCM.05821-11
  56. Аlatoom A.А., Cazanave C.J., Cunningham S.A., et al. Identification of non-diphtheriae corynebacterium by use of matrixassisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry // J Clin Microbiol. 2012. Vol. 50. No. 1. P. 160–163. doi: 10.1128/JCM.05889-11
  57. Patel R. MALDI-TOF mass spectrometry: transformative proteomics for clinical microbiology // Clin Chem. 2013. Vol. 59. No. 2. P. 340–342. doi: 10.1373/clinchem.2012.183558
  58. Croxatto A., Prod'hom G., Greub G. Applications of MALDI-TOF mass spectrometry in clinical diagnostic microbiology // FEMS Microbiol Rev. 2012. Vol. 36. No. 2. P. 380–407. doi: 10.1111/j.1574-6976.2011.00298.x
  59. Oviaño M., Ingebretsen A., Steffensen A.K., et al. Evaluation of the rapidBACpro® II kit for the rapid identification of microorganisms directly from blood cultures using MALDI-TOF MS // bioRxiv. 2021. [preprint]. doi: 10.1101/2021.01.25.428200

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Митева О.А., Юдина Н.С., Мясников В.А., Степанов А.В., Чепур С.В., 2022

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах