Протекторный эффект α-карбоангидразы CAH3 против фотоингибирования и термоинактивации фотосистемы 2 в мембранных препаратах в сравнении с α-карбоангидразой CA4

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Фотосистема 2 (ФС2) – это один из самых уязвимых компонентов фотосинтетического аппарата тилакоидной мембраны к действию ингибирующих факторов. При этом донорная сторона ФС2 характеризуется высокой чувствительностью к фотоингибированию и термоинактивации, что сопровождается потерей О2-выделяющей функции водоокисляющего комплекса (ВОК). Данные, полученные в ходе работы, продемонстрировали повышенную устойчивость активности ВОК в мембранных препаратах ФС2 из дикого типа (ДТ) Chlamydomonas reinhardtii по сравнению с препаратами ФС2 из мутанта cia3, лишенными α-карбоангидразы (КА) CAH3, при умеренных фотоингибировании и термоинактивации. Этот эффект полностью пропадал при добавлении ингибитора КА к ФС2 из ДТ. В то же время добавление активного рекомбинантного белка CAH3 (рCAH) к препаратам из cia3 восстанавливало повышенную устойчивость ФС2 к действию этих факторов. В тех же условиях фотоингибирования и термоинактивации препараты ФС2 из Arabidopsis thaliana демонстрировали очень низкую потерю О2-выделяющей активности независимо от присутствия или отсутствия в них карбоангидразы α-CA4, схожей с CAH3. Более выраженное подавление О2-выделяющей активности в ФС2 из мутантов A. thaliana, не содержавших CA4, обнаруживалось только при их инкубации при повышенной температуре, указывая на возможность более значимых конформационных изменений белков в ВОК ФС2 таких мутантов. Несмотря на очевидное связывание рCAH3 с мембранными препаратами ФС2 из A. thaliana, фермент практически не оказывал влияния на активность ВОК в них, указывая на отсутствие функционального взаимодействия между рCAH3 и ФС2 из A. thaliana. Полученные результаты указывают на разные механизмы участия CAH3 и CA4 в функционировании ФС2, рядом с которыми, как предполагается, они находятся в живых системах.

Об авторах

В. В. Терентьев

ФИЦ Пущинский научный центр биологических исследований РАН, Институт фундаментальных проблем биологии РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: v.v.terentyev@gmail.com
Пущино, Московская обл.

Л. И. Трубицина

ФИЦ Пущинский научный центр биологических исследований РАН, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

Email: v.v.terentyev@gmail.com
Пущино, Московская обл.

Т. П. Хорошаева

ФИЦ Пущинский научный центр биологических исследований РАН, Институт фундаментальных проблем биологии РАН

Email: v.v.terentyev@gmail.com
Пущино, Московская обл.

И. В. Трубицин

ФИЦ Пущинский научный центр биологических исследований РАН, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

Email: v.v.terentyev@gmail.com
Пущино, Московская обл.

Список литературы

  1. Burton-Smith, R. N., Watanabe, A., Tokutsu, R., Song, C., Murata, K., and Minagawa, J. (2019) Structural determination of the large photosystem II-light-harvesting complex II supercomplex of Chlamydomonas reinhardtii using nonionic amphipol, J. Biol. Chem., 294, 15003-15013, https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.009341.
  2. Wei, X., Su, X., Cao, P., Liu, X., Chang, W., Li, M., Zhang, X., and Liu, Z. (2016) Structure of spinach photosystem II-LHCII supercomplex at 3.2 Å resolution, Nature, 534, 69-74, https://doi.org/10.1038/nature18020.
  3. Terentyev, V. V. (2022) Macromolecular conformational changes in photosystem II: interaction between structure and function, Biophys. Rev., 14, 871-886, https://doi.org/10.1007/s12551-022-00979-x.
  4. Terentyev, V. V., Shukshina, A.K., and Shitov, A. V. (2019) Carbonic anhydrase CAH3 supports the activity of photosystem II under increased pH, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1860, 582-590, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2019.06.003.
  5. Mamedov, M., Govindjee, Nadtochenko, V., and Semenov, A. (2015) Primary electron transfer processes in photosynthetic reaction centers from oxygenic organisms, Photosynth. Res., 125, 51-63, https://doi.org/10.1007/s11120-015-0088-y.
  6. Nelson, N., and Yocum, C. F. (2006) Structure and function of photosystems I and II, Annu. Rev. Plant Biol., 57, 521-565, https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.57.032905.105350.
  7. Aro, E.-M., Virgin, I., and Andersson, B. (1993) Photoinhibition of photosystem II. Inactivation, protein damage and turnover, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1143, 113-134, https://doi.org/10.1016/0005-2728(93)90134-2.
  8. Vass, I., and Cser, K. (2009) Janus-faced charge recombinations in photosystem II photoinhibition, Trends Plant Sci., 14, 200-205, https://doi.org/10.1016/j.tplants.2009.01.009.
  9. Yamamoto, Y. (2016) Quality control of photosystem II: the mechanisms for avoidance and tolerance of light and heat stresses are closely linked to membrane fluidity of the thylakoids, Front. Plant Sci., 7, 1136, https://doi.org/10.3389/fpls.2016.01136.
  10. Jahns, P., and Holzwarth, A. R. (2012) The role of the xanthophyll cycle and of lutein in photoprotection of photosystem II, Biochim. Biophys. Acta, 1817, 182-93, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2011.04.012.
  11. Ruban, A. V. (2016) Nonphotochemical chlorophyll fluorescence quenching: mechanism and effectiveness in protecting plants from photodamage, Plant Physiol., 170, 1903-1916, https://doi.org/10.1104/pp.15.01935.
  12. Rudenko, N. N., Fedorchuk, T. P., Terentyev, V. V., Dymova, O. V., Naydov, I. A., Golovko, T. K., Borisova-­Mubarakshina, M. M., and Ivanov, B. N. (2020) The role of carbonic anhydrase α-CA4 in the adaptive reactions of photosynthetic apparatus: the study with α-CA4 knockout plants, Protoplasma, 257, 489-499, https://doi.org/10.1007/s00709-019-01456-1.
  13. Terentyev, V. V., Shukshina, A. K., Ashikhmin, A. A., Tikhonov, K. G., and Shitov, A. V. (2020) The main structural and functional characteristics of photosystem-II-enriched membranes isolated from wild type and cia3 mutant Chlamydomonas reinhardtii, Life, 10, 63, https://doi.org/10.3390/life10050063.
  14. Vetoshkina, D. V., Kozuleva, M. A., Terentyev, V. V., Zhurikova, E. M., Borisova-Mubarakshina, M. M., and Ivanov, B. N. (2019) Comparison of state transitions of the photosynthetic antennae in Arabidopsis and Barley plants upon illumination with light of various intensity, Biochemistry (Moscow), 84, 1065-1073, https://doi.org/10.1134/S0006297919090098.
  15. Vetoshkina, D. V., Kozuleva, M.A., Proskuryakov, I. I., Terentyev, V. V., Berezhnov, A. V., Naydov, I. A., Ivanov, B. N., Klenina, I. B., and Borisova-Mubarakshina, M. M. (2024) Dependence of state transitions on illumination time in arabidopsis and barley plants, Protoplasma, 261, 65-75, https://doi.org/10.1007/s00709-023-01877-z.
  16. Tyystjärvi, E., and Aro, E.M. (1996) The rate constant of photoinhibition, measured in lincomycin-treated leaves, is directly proportional to light intensity, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 2213-2218, https://doi.org/10.1073/pnas.93.5.2213.
  17. Nishiyama, Y. (2001) Oxidative stress inhibits the repair of photodamage to the photosynthetic machinery, EMBO J., 20, 5587-5594, https://doi.org/10.1093/emboj/20.20.5587.
  18. Hakala, M., Tuominen, I., Keränen, M., Tyystjärvi, T., and Tyystjärvi, E. (2005) Evidence for the role of the oxygen-evolving manganese complex in photoinhibition of Photosystem II, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1706, 68-80, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2004.09.001.
  19. Zavafer, A., Cheah, M. H., Hillier, W., Chow, W. S., and Takahashi, S. (2015) Photodamage to the oxygen evolving complex of photosystem II by visible light, Sci. Rep., 5, 16363, https://doi.org/10.1038/srep16363.
  20. Savchenko, T., Yanykin, D., Khorobrykh, A., Terentyev, V., Klimov, V., and Dehesh, K. (2017) The hydroperoxide lyase branch of the oxylipin pathway protects against photoinhibition of photosynthesis, Planta, 245, 1179-1192, https://doi.org/10.1007/s00425-017-2674-z.
  21. Yamamoto, Y., Aminaka, R., Yoshioka, M., Khatoon, M., Komayama, K., Takenaka, D., Yamashita, A., Nijo, N., Inagawa, K., Morita, N., Sasaki, T., and Yamamoto, Y. (2008) Quality control of photosystem II: impact of light and heat stresses, Photosynth. Res., 98, 589-608, https://doi.org/10.1007/s11120-008-9372-4.
  22. Pospíšil, P. (2016) Production of reactive oxygen species by photosystem II as a response to light and temperature stress, Front. Plant Sci., 7, 1950, https://doi.org/10.3389/fpls.2016.01950.
  23. Kozuleva, M. A., Ivanov, B. N., Vetoshkina, D. V., and Borisova-Mubarakshina, M. M. (2020) Minimizing an electron flow to molecular oxygen in photosynthetic electron transfer chain: an evolutionary view, Front. Plant Sci., 11, 211, https://doi.org/10.3389/fpls.2020.00211.
  24. Triantaphylidès, C., and Havaux, M. (2009) Singlet oxygen in plants: production, detoxification and signaling, Trends Plant Sci., 14, 219-228, https://doi.org/10.1016/j.tplants.2009.01.008.
  25. Vass, I. (2011) Role of charge recombination processes in photodamage and photoprotection of the photosystem II complex, Physiol. Plant., 142, 6-16, https://doi.org/10.1111/j.1399-3054.2011.01454.x.
  26. Kale, R., Hebert, A. E., Frankel, L. K., Sallans, L., Bricker, T. M., and Pospíšil, P. (2017) Amino acid oxidation of the D1 and D2 proteins by oxygen radicals during photoinhibition of Photosystem II, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 114, 2988-2993, https://doi.org/10.1073/pnas.1618922114.
  27. Ohnishi, N., Allakhverdiev, S. I., Takahashi, S., Higashi, S., Watanabe, M., Nishiyama, Y., and Murata, N. (2005) Two-step mechanism of photodamage to photosystem II: step 1 occurs at the oxygen-evolving complex and step 2 occurs at the photochemical reaction center, Biochemistry, 44, 8494-8499, https://doi.org/10.1021/bi047518q.
  28. Frankel, L. K., Sallans, L., Bellamy, H., Goettert, J. S., Limbach, P. A., and Bricker, T. M. (2013) Radiolytic mapping of solvent-contact surfaces in photosystem II of higher plants, J. Biol. Chem., 288, 23565-23572, https://doi.org/10.1074/jbc.M113.487033.
  29. Semin, B. K., Davletshina, L. N., Timofeev, K. N., Ivanov, I. I., Rubin, A. B., and Seibert, M. (2013) Production of reactive oxygen species in decoupled, Ca2+-depleted PSII and their use in assigning a function to chloride on both sides of PSII, Photosynth. Res., 117, 385-399, https://doi.org/10.1007/s11120-013-9870-x.
  30. Pospíšil, P. (2012) Molecular mechanisms of production and scavenging of reactive oxygen species by photosystem II, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1817, 218-231, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2011.05.017.
  31. Ohira, S., Morita, N., Suh, H.-J., Jung, J., and Yamamoto, Y. (2005) Quality control of Photosystem II under light stress – turnover of aggregates of the D1 protein in vivo, Photosynth. Res., 84, 29-33, https://doi.org/10.1007/s11120-004-7310-7.
  32. Havaux, M., Greppin, H., and Strasser, R. (1991) Functioning of photosystems I and II in pea leaves exposed to heat stress in the presence or absence of light, Planta, 186, 88-98, https://doi.org/10.1007/BF00201502.
  33. Čajánek, M., Štroch, M., Lachetová, I., Kalina, J., and Spunda, V. (1998) Characterization of the photosystem II inactivation of heat-stressed barley leaves as monitored by the various parameters of chlorophyll a fluorescence and delayed fluorescence, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 47, 39-45, https://doi.org/10.1016/S1011-1344(98)00197-3.
  34. Pospíšil, P., Michael, H., Dittmer, J., Solé, V. A., and Dau, H. (2003) Stepwise transition of the tetra-manganese complex of photosystem II to a binuclear Mn2(micro-O)2 complex in response to a temperature jump: a time-resolved structural investigation employing X-ray absorption spectroscopy, Biophys. J., 84, 1370-1386, https://doi.org/10.1016/S0006-3495(03)74952-2.
  35. Yoshioka, M., Uchida, S., Mori, H., Komayama, K., Ohira, S., Morita, N., Nakanishi, T., and Yamamoto, Y. (2006) Quality control of photosystem II, J. Biol. Chem., 281, 21660-21669, https://doi.org/10.1074/jbc.M602896200.
  36. Komayama, K., Khatoon, M., Takenaka, D., Horie, J., Yamashita, A., Yoshioka, M., Nakayama, Y., Yoshida, M., Ohira, S., Morita, N., Velitchkova, M., Enami, I., and Yamamoto, Y. (2007) Quality control of photosystem II: cleavage and aggregation of heat-damaged D1 protein in spinach thylakoids, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1767, 838-846, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2007.05.001.
  37. Janka, E., Körner, O., Rosenqvist, E., and Ottosen, C.-O. (2013) High temperature stress monitoring and detection using chlorophyll a fluorescence and infrared thermography in chrysanthemum (Dendranthema grandiflora), Plant Physiol. Biochem., 67, 87-94, https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2013.02.025.
  38. Yamane, Y., Kashino, Y., Koike, H., and Satoh, K. (1998) Effects of high temperatures on the photosynthetic systems in spinach: oxygen-evolving activities, fluorescence characteristics and the denaturation process, Photosynth. Res., 57, 51-59, https://doi.org/10.1023/A:1006019102619.
  39. Pospíšil, P., and Tyystjärvi, E. (1999) Molecular mechanism of high-temperature-induced inhibition of acceptor side of photosystem II, Photosynth. Res., 62, 55-66, https://doi.org/10.1023/A:1006369009170.
  40. Enami, I., Kitamura, M., Tomo, T., Isokawa, Y., Ohta, H., and Katoh, S. (1994) Is the primary cause of thermal inactivation of oxygen evolution in spinach PS II membranes release of the extrinsic 33 kDa protein or of Mn? Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1186, 52-58, https://doi.org/10.1016/0005-2728(94)90134-1.
  41. Barra, M., Haumann, M., and Dau, H. (2005) Specific loss of the extrinsic 18 KDa protein from photosystem II upon heating to 47°C causes inactivation of oxygen evolution likely due to Ca release from the Mn-complex, Photosynth. Res., 84, 231-237, https://doi.org/10.1007/s11120-004-7158-x.
  42. Shutova, T., Kenneweg, H., Buchta, J., Nikitina, J., Terentyev, V., Chernyshov, S., Andersson, B., Allakhverdiev, S. I., Klimov, V. V., Dau, H., Junge, W., and Samuelsson, G. (2008) The photosystem II-associated Cah3 in Chlamydomonas enhances the O2 evolution rate by proton removal, EMBO J., 27, 782-791, https://doi.org/10.1038/emboj.2008.12.
  43. Terentyev, V. V., and Shukshina, A. K. (2024) CAH3 from Chlamydomonas reinhardtii: unique carbonic anhydrase of the thylakoid lumen, Cells, 13, 109, https://doi.org/10.3390/cells13020109.
  44. Shukshina, A. K., and Terentyev, V. V. (2021) Involvement of carbonic anhydrase CAH3 in the structural and functional stabilization of the water-oxidizing complex of photosystem II from Chlamydomonas reinhardtii, Biochemistry (Moscow), 86, 867-877, https://doi.org/10.1134/S0006297921070075.
  45. Park, Y. I, Karlsson, J., Rojdestvenski, I., Pronina, N., Klimov, V., Öquist, G., and Samuelsson, G. (1999) Role of a novel photosystem II-associated carbonic anhydrase in photosynthetic carbon assimilation in Chlamydomonas reinhardtii, FEBS Lett., 444, 102-105, https://doi.org/10.1016/S0014-5793(99)00037-X.
  46. Villarejo, A., Shutova, T., Moskvin, O., Forssén, M., Klimov, V. V., and Samuelsson, G. (2002) A photosystem II-associated carbonic anhydrase regulates the efficiency of photosynthetic oxygen evolution, EMBO J., 21, 1930-1938, https://doi.org/10.1093/emboj/21.8.1930.
  47. Karlsson, J., Ciarke, A. K., Chen, Z. Y., Hugghins, S. Y., Park, Y. I, Husic, H. D., Moroney, J. V., and Samuelsson, G. (1998) A novel α-type carbonic anhydrase associated with the thylakoid membrane in Chlamydomonas reinhardtii is required for growth at ambient CO2, EMBO J., 17, 1208-1216, https://doi.org/10.1093/emboj/17.5.1208.
  48. Rudenko, N. N., Fedorchuk, T. P., Vetoshkina, D. V., Zhurikova, E. M., Ignatova, L. K., and Ivanov, B. N. (2018) Influence of knockout of At4g20990 gene encoding α-CA4 on photosystem II light-harvesting antenna in plants grown under different light intensities and day lengths, Protoplasma, 255, 69-78, https://doi.org/10.1007/s00709-017-1133-9.
  49. Ignatova, L., Zhurikova, E., and Ivanov, B. (2019) The presence of the low molecular mass carbonic anhydrase in photosystem II of C3 higher plants, J. Plant Physiol., 232, 94-99, https://doi.org/10.1016/j.jplph.2018.11.017.
  50. Stemler, A. J. (1997) The case for chloroplast thylakoid carbonic anhydrase, Physiol. Plant., 99, 348-353, https://doi.org/10.1034/j.1399-3054.1997.990220.x.
  51. Lu, Y.-K., Theg, S. M., and Stemler, A. J. (2005) Carbonic anhydrase activity of the photosystem II OEC33 protein from Pea, Plant Cell Physiol., 46, 1944-1953, https://doi.org/10.1093/pcp/pci209.
  52. Khristin, M. S., Ignatova, L. K., Rudenko, N. N., Ivanov, B. N., and Klimov, V. V. (2004) Photosystem II associated carbonic anhydrase activity in higher plants is situated in core complex, FEBS Lett., 577, 305-308, https://doi.org/10.1016/j.febslet.2004.10.001.
  53. Shitov, A. V., Pobeguts, O. V., Smolova, T. N., Allakhverdiev, S. I., and Klimov, V. V. (2009) Manganese-dependent carboanhydrase activity of photosystem II proteins, Biochemistry (Moscow), 74, 509-517, https://doi.org/10.1134/S0006297909050058.
  54. Shitov, A. V., Zharmukhamedov, S. K., Shutova, T. V., Allakhverdiev, S. I., Samuelsson, G., and Klimov, V. V. (2011) A carbonic anhydrase inhibitor induces bicarbonate-reversible suppression of electron transfer in pea photosystem 2 membrane fragments, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 104, 366-371, https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2011.04.001.
  55. Shitov, A. V., Terentyev, V. V., Zharmukhamedov, S. K., Rodionova, M. V., Karacan, M., Karacan, N., Klimov, V. V., and Allakhverdiev, S. I. (2018) Is carbonic anhydrase activity of photosystem II required for its maximum electron transport rate? Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 1859, 292-299, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2018.01.009.
  56. Shitov, A. V., Terentyev, V. V., and Govindjee, G. (2025) High and unique carbonic anhydrase activity of Photosystem II from Pisum sativum: measurements by a new and very sensitive fluorescence method, Plant Physiol. Biochem., 221, 109516, https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2025.109516.
  57. Terentyev, V. V., Trubitsina, L. I., Shukshina, A. K., Trubitsin, I. V., and Rudenko, N. N. (2025) Highly active carbonic anhydrase of the thylakoid lumen of Chlamydomonas reinhardtii, Plants, 14, 55, https://doi.org/10.3390/plants14010055.
  58. Rudenko, N. N., Permyakova, N. V., Ignatova, L. K., Nadeeva, E. M., Zagorskaya, A. A., Deineko, E. V., and Ivanov, B. N. (2022) The role of carbonic anhydrase αCA4 in photosynthetic reactions in Arabidopsis thaliana studied, using the Cas9 and T-DNA induced mutations in its gene, Plants, 11, 3303, https://doi.org/10.3390/plants11233303.
  59. Porra, R. J., Thompson, W. A., and Kriedemann, P. E. (1989) Determination of accurate extinction coefficients and simultaneous equations for assaying chlorophylls a and b extracted with four different solvents: verification of the concentration of chlorophyll standards by atomic absorption spectroscopy, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 975, 384-394, https://doi.org/10.1016/S0005-2728(89)80347-0.
  60. Terentyev, V. V., Shukshina, A. K., and Chetverkina, A. A. (2023) Action of 2,6-dichloro-1,4-benzoquinone on the O2-evolving activity of photosystem II in Chlamydomonas reinhardtii cells with and without cell wall: inhibitory effect of its oxidized form, Cells, 12, 907, https://doi.org/10.3390/cells12060907.
  61. Homann, P. H. (1988) The chloride and calcium requirement of photosynthetic water oxidation: effects of pH, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg., 934, 1-13, https://doi.org/10.1016/0005-2728(88)90113-2.
  62. Krieger, A., and Weis, E. (1993) The role of calcium in the pH-dependent control of Photosystem II, Photosynth. Res., 37, 117-130, https://doi.org/10.1007/BF02187470.
  63. Schiller, H., and Dau, H. (2000) Preparation protocols for high-activity Photosystem II membrane particles of green algae and higher plants, pH dependence of oxygen evolution and comparison of the S2-state multiline signal by X-band EPR spectroscopy, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 55, 138-144, https://doi.org/10.1016/S1011-1344(00)00036-1.
  64. Benlloch, R., Shevela, D., Hainzl, T., Grundström, C., Shutova, T., Messinger, J., Samuelsson, G., and Sauer-Eriksson, A. E. (2015) Crystal structure and functional characterization of photosystem II-associated carbonic anhydrase CAH3 in Chlamydomonas reinhardtii, Plant Physiol., 167, 950-962, https://doi.org/10.1104/pp.114.253591.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».