Functional Characterization of Septin Complexes


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Septins belong to a family of conserved GTP-binding proteins found in majority of eukaryotic species except for higher plants. Septins form nonpolar complexes that further polymerize into filaments and associate with cell membranes, thus comprising newly acknowledged cytoskeletal system. Septins participate in a variety of cell processes and contribute to various pathophysiological states, including tumorigenesis and neurodegeneration. Here, we review the structural and functional properties of septins and the regulation of their dynamics with special emphasis on the role of septin filaments as a cytoskeletal system and its interaction with actin and microtubule cytoskeletons. We also discuss how septins compartmentalize the cell by forming local protein-anchoring scaffolds and by providing barriers for the lateral diffusion of the membrane proteins.

Ключевые слова

Об авторах

K. Akhmetova

Institute of Cytology and Genetics; University of Alabama at Birmingham; Novosibirsk National Research State University

Email: fsveta@bionet.nsc.ru
Россия, Novosibirsk, 630090; Birmingham, 35294; Novosibirsk, 630090

I. Chesnokov

University of Alabama at Birmingham

Email: fsveta@bionet.nsc.ru
США, Birmingham, 35294

S. Fedorova

Institute of Cytology and Genetics; Novosibirsk National Research State University

Автор, ответственный за переписку.
Email: fsveta@bionet.nsc.ru
Россия, Novosibirsk, 630090; Novosibirsk, 630090

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Pleiades Publishing, Inc., 2018

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).