ВЛИЯНИЕ ГЕНИСТЕИНА НА СТРУКТУРУ НУКЛЕОСОМ И ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСОВ С PARP1

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Полифенол растительного происхождения – генистеин – обладает высокой биологической активностью, что стимулирует изучение его применимости для профилактики и лечения опухолевых, сердечно-сосудистых и нейродегенеративных заболеваний. С учетом способности генистеина связываться с ДНК в настоящей работе исследовано взаимодействие генистеина с нуклеосомами и комплексами нуклеосом с поли-(АДФ-рибоза)-полимеразой 1 (PARP1). Установлено, что в широком диапазоне концентраций генистеин не влияет на структуру нуклеосомной ДНК, но при высокой концентрации вызывает изменение структуры линкерной ДНК, сближая спирали ДНК между собой. В хроматосомах генистеин не вызывает диссоциации линкерного гистона и изменений конформации в области линкерной ДНК. При высокой концентрации генистеин затрудняет образование комплексов нуклеосом с PARP1.

Об авторах

Т. В Андреева

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

А. В Ефременко

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Москва, Россия

А. В Феофанов

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова; Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Москва, Россия; Москва, Россия

А. В Любителев

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

А. Н Коровина

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

В. М Студитский

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова; Онкологический центр Фокса Чейза

Москва, Россия; Филадельфия, США

Н. В Малюченко

Биологический факультет Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Email: mal_nat@mail.ru
Москва, Россия

Список литературы

  1. Dixon R. A. and Ferreira D. Genistein. Phytochemistry, 60, 205–211 (2002). doi: 10.1016/s00319422(02)00116-4
  2. Liggins J., Bluck L. J., Runswick S., Atkinson C., Coward W. A., and Bingham S. A. Daidzein and genistein contents of vegetables. Br. J. Nutr., 84, 717–725 (2000).
  3. Ji G., Yang Q., Hao J., Guo L., Chen X., Hu J., Leng L., and Jiang Z. Anti-inflammatory effect of genistein on non-alcoholic steatohepatitis rats induced by high fat diet and its potential mechanisms. Int. Immunopharmacol., 11 (6), 762–768 (2011). doi: 10.1016/j.intimp.2011.01.036
  4. Jeong J. W., Lee H. H., Han M. H., Kim G. Y., KimW. J., and Choi Y. H. Anti-inflammatory effects of genistein via suppression of the toll-like receptor 4mediated signaling pathway in lipopolysaccharidestimulated BV2 microglia. Chemico-Biological Interactions. 212, 30–39 (2014). doi: 10.1016/j.cbi.2014.01.012
  5. Mukund V., Mukund D., Sharma V., Mannarapu M., and Alam A. Genistein: Its role in metabolic diseases and cancer. Crit. Rev. Oncol. Hematol., 119, 13–22 (2017). doi: 10.1016/j.critrevonc.2017.09.004
  6. Yoon G. A. and Park S. Antioxidant action of soy isoflavones on oxidative stress and antioxidant enzyme activities in exercised rats. Nutr. Res. Pract., 8, 618–624 (2014). doi: 10.4162/nrp.2014.8.6.618
  7. Mirahmadi S. M., Shahmohammadi A., Rousta A. M., Azadi M. R., Fahanik-Babaei J., Baluchnejadmojarad T., and Roghani M. Soy isoflavone genistein attenuates lipopolysaccharide-induced cognitive impairments in the rat via exerting anti-oxidative and anti-inflammatory effects. Cytokine, 104, 151–159 (2018). doi: 10.1016/j.cyto.2017.10.008
  8. Rajaei S., Alihemmati Ph. D. A., and Abedelahi Ph. D. A. Antioxidant effect of genistein on ovarian tissue morphology, oxidant and antioxidant activity in rats with induced polycystic ovary syndrome. Int. J. Reprod. Biomed., 17 (1), 11–22 (2019). doi: 10.18502/ijrm.v17i1.3816
  9. Yu X., Zhu J., Mi M., Chen W., Pan Q., and Wei M. Anti-angiogenic genistein inhibits VEGF-induced endothelial cell activation by decreasing PTK activity and MAPK activation. Med. Oncol., 29 (1), 349–357 (2012). doi: 10.1007/s12032-010-9770-2
  10. Chen X., Wu Y., Gu J., Liang P., Shen M., Xi J., and Qin J. Anti-invasive effect and pharmacological mechanism of genistein against colorectal cancer. BioFactors, 46, 620–628 (2020). doi: 10.1002/biof.1627
  11. Chen T., Wang J., Li M., Wu Q., and Cui S. Genistein Inhibits proliferation and metastasis in human cervical cancer cells through the focal adhesion kinase signaling pathway: a network pharmacology-based in vitro study in hela cells. Molecules, 28 (4), 1919 (2023). doi: 10.3390/molecules28041919
  12. Xu H., Ma H., Zha L., Li Q., Pan H., and Zhang L. Genistein promotes apoptosis of lung cancer cells through the IMPDH2/AKT1 pathway. Am. J. Transl. Res., 14, 7040–7051 (2022).
  13. Malik P., Singh R., Kumar M., Malik A., and Mukherjee T. K. Understanding the phytoestrogen genistein actions on breast cancer: Insights on estrogen receptor equivalence, pleiotropic essence and emerging paradigms in bioavailability modulation. Curr. Top. Med. Chem., 23 (3), 1395–1413 (2023). doi: 10.2174/1568026623666230103163023
  14. Yu X., Yan J., Li Y., Cheng J., Zheng L., Fu T., and ZhuY. Inhibition of castration-resistant prostate cancer growth by genistein through suppression of AKR1C3. Food Nutr. Res., 67 (2023). doi: 10.29219/fnr.v67.9024
  15. Yang X., Jiang W., Kong X., Zhou X., Zhu D., and Kong L. Genistein Restricts the epithelial mesenchymal transformation (emt) and stemness of hepatocellular carcinoma via upregulating miR-1275 to inhibit the EIF5A2/PI3K/Akt pathway. Biology, 11 (2022).
  16. Ji Z., Huo C., and Yang P. Genistein inhibited the proliferation of kidney cancer cells via CDKN2a hypomethylation: role of abnormal apoptosis. Int. Urol. Nephrol., 52 (6), 1049–1055 (2020). doi: 10.1007/s11255-019-02372-2
  17. Park C., Cha H. J., Lee H., Hwang-Bo H., Ji S. Y., KimM. Y., Hong S. H., Jeong J. W., Han M. H., Choi S. H., Jin C. Y., Kim G. Y., and Choi Y. H. Induction of G2/M cell cycle arrest and apoptosis by genistein in human bladder cancer T24 cells through inhibition of the ROS-dependent PI3k/Akt signal transduction pathway. Antioxidants, 8, 327 (2019). doi: 10.3390/antiox8090327
  18. Kozak J., Forma A., Czeczelewski M., Kozyra P., Sitarz E., Radzikowska-Buchner E., Sitarz M., and Baj J. Inhibition or Reversal of the Epithelial-Mesenchymal Transition in Gastric Cancer: Pharmacological Approaches. Int. J. Mol. Sci., 22 (1), 277 (2020). doi: 10.3390/ijms22010277
  19. Zhang H., Liu G., Zeng X., Wu Y., Yang C., Mei L., Wang Z., and Huang L. Fabrication of genistein-loaded biodegradable TPGS-b-PCL nanoparticles for improved therapeutic effects in cervical cancer cells. Int. J. Nanomedicine, 10, 2461–2473 (2015). doi: 10.2147/IJN.S78988
  20. Gao J., Xia R., Chen J., Gao J., Luo X., Ke C., Ren C., Li J., and Mi Y. Inhibition of esophageal-carcinoma cell proliferation by genistein via suppression of JAK1/2-STAT3 and AKT/MDM2/p53 signaling pathways. Aging (Albany NY), 12 (7), 6240–6259 (2020). doi: 10.18632/aging.103019
  21. Xu L. and Bergan R. C. Genistein inhibits matrix metalloproteinase type 2 activation and prostate cancer cell invasion by blocking the transforming growth factor β-mediated activation of mitogen-activated protein kinaseactivated protein kinase 2-27-kDa heat shock protein pathway. Mol. Pharmacol., 70 (3), 869–877 (2006). doi: 10.1124/mol.106.023861
  22. Joshi H., Gupta D. S., Abjani N. K., Kaur G., Mohan C. D., Kaur J., Aggarwal D., Rani I., Ramniwas S., Abdulabbas H. S., Gupta M., and Tuli H. S. Genistein: a promising modulator of apoptosis and survival signaling in cancer. Naunyn. Schmiedebergs Arch. Pharmacol., 396, 2893–2910 (2023). doi: 10.1007/s00210-023-02550-1
  23. Sundaram M. K., Ansari M. Z., Al Mutery A., Ashraf M., Nasab R., Rai S., Rais N., and Hussain A. Genistein Induces alterations of epigenetic modulatory signatures in human cervical cancer cells. Anti-cancer agents Med. Chem., 18, 412–421 (2018). doi: 10.2174/1871520617666170918142114
  24. Jafari S., Shoghi M., and Khazdair M. R. Pharmacological Effects of Genistein on Cardiovascular Diseases. Evid. Based Complement. Alternat. Med., 2023, 8250219 (2023). doi: 10.1155/2023/8250219
  25. Zhang X., Huang Y., Zhu H., Liu Z., Zhang L., Li Z., Niu Y., and Zhang H. Genistein microparticles prepared by antisolvent recrystallization with low-speed homogenization process. Food Chem., 408, 135250 (2023). doi: 10.1016/j.foodchem.2022.135250
  26. Rasheed S., Rehman K., Shahid M., Suhail S., and Akash M. S. H. Therapeutic potentials of genistein: New insights and perspectives. J. Food Biochem., 46 (9), e14228 (2022). doi: 10.1111/jfbc.14228
  27. Serebrenik A. A., Verduyn C. W., and Kaytor M. D. Safety, Pharmacokinetics, and Biomarkers of an amorphous solid dispersion of genistein, a radioprotectant, in healthy volunteers. Clin. Pharmacol. Drug Dev., 12 (2), 190–201 (2023). doi: 10.1002/cpdd.1188
  28. Usha S., Johnson I. M., and Malathi R. Modulation of DNA intercalation by resveratrol and genistein. Mol. Cell. Biochem., 284, 57–64 (2006). doi: 10.1007/s11010-005-9013-6
  29. N’Soukpoe-Kossi C. N., Bourassa P., Mandeville J. S., Bekale L., and Tajmir-Riahi H. A. Structural modeling for DNA binding to antioxidants resveratrol, genistein and curcumin. J. Photochem. Photobiol. B: Biology, 151, 69–75 (2015). doi: 10.1016/j.jphotobiol.2015.07.007
  30. Thastrom A., Lowary P. T., Widlund H. R., Cao H., Kubista M., and Widom J. Sequence motifs and free energies of selected natural and non-natural nucleosome positioning DNA sequences. J. Mol. Biol., 288 (2), 213–229 (1999). doi: 10.1006/jmbi.1999.2686
  31. Malyuchenko N. V., Koshkina D. O., Korovina A. N., Gerasimova N. S., Kirpichnikov M. P., Studitsky V.M., and Feofanov A. V. The Effect of Gossypol on the Structure of Nucleosomes. Moscow Univ. Biol. Sci. Bull., 75 (3), 142–146 (2020). doi: 10.3103/S0096392520030050
  32. Малюченко Н. В., Андреева Т. В., Гераськина О. В., Герасимова Н. С., Любителев А. В., Феофанов А. В. и Студитский В. М. К вопросу о взаимодействии ресвератрола с нуклеосомами Биофизика. 68 (3), 466–473 (2023). doi: 10.31857/S0006302923030067
  33. Gaykalova D. A., Kulaeva O. I., Bondarenko V. A., and Studitsky V. M. Preparation and analysis of uniquely positioned mononucleosomes. Methods Mol. Biol., 523, 109–123 (2009). doi: 10.1007/978-1-59745-1901_8
  34. Andreeva T. V., Maluchenko N. V., Efremenko A. V., Lyubitelev A. V., Korovina A. N., Afonin D. A., Kirpichnikov M. P., Studitsky V. M., and Feofanov A. V. Epigallocatechin Gallate Affects the Structure of Chromatosomes, Nucleosomes and Their Complexes with PARP1. Int. J. Mol. Sci., 24 (18), 14187 (2023). doi: 10.3390/ijms241814187
  35. Kudryashova K. S., Chertkov O. V., Nikitin D. V., Pestov N. A., Kulaeva O. I., Efremenko A. V., Solonin A. S., Kirpichnikov M. P., Studitsky V. M., and Feofanov A. V. Preparation of mononucleosomal templates for analysis of transcription with RNA polymerase using spFRET. Methods Mol. Biol., 1288, 395–412 (2015). doi: 10.1007/978-1-4939-2474-5_23
  36. Lyubitelev A. V., Kudryashova K. S., Mikhaylova M. S., Malyuchenko N. V., Chertkov O. V., Studitsky V. M., Feofanov A. V., and Kirpichnikov M. P. Change in linker DNA conformation upon histone H1.5 binding to nucleosome: Fluorescent microscopy of single complexes. Moscow Univ. Biol. Sci. Bull., 71, 108–113 (2016). doi: 10.3103/S0096392516020061
  37. Bednar J., Garcia-Saez I., Boopathi R., Cutter A. R., Papai G., Reymer A., Syed S. H., Lone I. N., Tonchev O., Crucifix C., Menoni H., Papin C., Skoufias D. A., Kurumizaka H., Lavery R., Hamiche A., Hayes J. J., Schultz P., Angelov D., Petosa C., and Dimitrov S. Structure and dynamics of a 197 bp nucleosome in complex with linker histone H1. Mol. Cell, 66 (5), 729 (2017). doi: 10.1016/j.molcel.2017.05.018
  38. Hao F., Kale S., Dimitrov S., and Hayes J. J. Unraveling linker histone interactions in nucleosomes. Curr. Opin. Struct. Biol., 71, 87–93 (2021). doi: 10.1016/j.sbi.2021.06.001.
  39. Markovits J., Linassier C., Fosse P., Couprie J., Pierre J., Jacquemin-Sablon A., Saucier J. M., Le Pecq J. B., and Larsen A. K. Inhibitory effects of the tyrosine kinase inhibitor genistein on mammalian DNA topoisomerase II. Cancer Res., 49 (18), 5111–5117 (1989).
  40. Maluchenko N. V., Nilov D. K., Pushkarev S. V., Kotova E. Y., Gerasimova N. S., Kirpichnikov M. P., Langelier M. F., Pascal J. M., Akhtar M. S., Feofanov A. V., and Studitsky V. M. Mechanisms of Nucleosome Reorganization by PARP1. Int. J. Mol. Sci., 22 (22), 12127 (2021). doi: 10.3390/ijms222212127
  41. Kawamitsu H., Hoshino H., Okada H., Miwa M., Momoi H., and Sugimura T. Monoclonal antibodies to poly(adenosine diphosphate ribose) recognize different structures. Biochemistry, 23 (16), 3771–3777 (1984). doi: 10.1021/bi00311a032
  42. Maluchenko N. V., Andreeva T. V., Geraskina O. V., Gerasimova N. S., Lubitelev A. V., Feofanov A. V., and Studitsky V. M. On the interaction of resveratrol with nucleosomes. Biophysics, 68, 369–375 (2023). doi: 10.1134/S0006350923030144
  43. Maluchenko N. V., Feofanov A. V., and Studitsky V. M. PARP-1-associated pathological processes: inhibition by natural polyphenols. Int. J. Mol. Sci., 22 (21), 11441 (2021). doi: 10.3390/ijms222111441
  44. Andreeva T., Lyubitelev A., Bondarenko E., Studitsky V., and Feofanov A. Quercetin affects nucleosome structure. Microscopy and Microanalysis, 27 (S1), 1740–1741 (2021). doi: 10.1017/S143192762100636X
  45. Ji C., Yin X., Duan H., and Liang L. Molecular complexes of calf thymus DNA with various bioactive compounds: Formation and characterization. Int. J. Biol. Macromol., 168, 775–783 (2021). doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.11.135
  46. Galindo-Murillo R., and Cheatham T. E. 3rd. Computational DNA binding studies of (–)-epigallocatechin3-gallate. J. Biomol. Structure & Dynamics, 36 (13), 3311–3323 (2018). DOI: 1010.1080/07391102.2017.1389306
  47. Zheng X., Chen A., Hoshi T., Anzai J., and Li G. Electrochemical studies of (-)-epigallocatechin gallate and its interaction with DNA. Anal. Bioanal. Chem., 386 (6), 1913–1919 (2006). doi: 10.1007/s00216-0060752-3
  48. Ghosh K. S., Sahoo B. K., Jana D., and Dasgupta S. Studies on the interaction of copper complexes of (-)epicatechin gallate and (-)-epigallocatechin gallate with calf thymus DNA. J. Inorg. Biochem., 102, 1711–1718 (2008).
  49. Kumar S., Kumar P., and Nair M. S. Exploring the binding of resveratrol to a promoter DNA sequence d(CCAATTGG)2 through multispectroscopic, nuclear magnetic resonance and molecular dynamics studies. Spectrochim. Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 252, 119488 (2021). doi: 10.1016/j.saa.2021.119488
  50. Ji C., Yin X., Duan H., and Liang L. Molecular complexes of calf thymus DNA with various bioactive compounds: Formation and characterization. Int. J. Biol. Macromol., 168, 775–783 (2021). doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.11.135
  51. Nair M. S., D'Mello S., Pant R., and Poluri K. M. Binding of resveratrol to the minor groove of DNA sequences with AATT and TTAA segments induces differential stability. J. Photochem. Photobiol. B: Biology, 170, 217–224 (2017).
  52. Alqahtani S., Welton K., Gius J. P., Elmegerhi S., and Kato T. A. The Effect of green and black tea polyphenols on BRCA2 deficient chinese hamster cells by synthetic lethality through PARP inhibition. Int. J. Mol. Sci., 20, 1274 (2019). doi: 10.3390/ijms20061274

© Российская академия наук, 2004

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах