ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ НИТРОЗИЛИРОВАНИЕ ГЕМОГЛОБИНА И МИОГЛОБИНА И ЕГО АНТИОКСИДАНТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
- Авторы: Шумаев К.Б1,2, Грачев Д.И3, Космачевская О.В1, Топунов А.Ф1, Рууге Э.К2
-
Учреждения:
- Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН
- Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии имени академика Е.И. Чазова Минздрава России
- Ереванский государственный университет
- Выпуск: Том 69, № 2 (2024)
- Страницы: 230–236
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/0006-3029/article/view/257570
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302924020027
- EDN: https://elibrary.ru/OVSSRT
- ID: 257570
Цитировать
Аннотация
Ключевые слова
Об авторах
К. Б Шумаев
Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии имени академика Е.И. Чазова Минздрава России
Email: tomorov@mail.ru
Москва, Россия; Москва, Россия
Д. И Грачев
Ереванский государственный университетЕреван, Республика Армения
О. В Космачевская
Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАНМосква, Россия
А. Ф Топунов
Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАНМосква, Россия
Э. К Рууге
Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии имени академика Е.И. Чазова Минздрава РоссииМосква, Россия
Список литературы
- Lopez B. E., Shinyashiki M., Han T. H., and Fukuto J. M. Antioxidant actions of nitroxyl (HNO). Free Radic. Biol. Med., 42 (4), 482–491 (2007). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2006.11.015
- Li J. C., Velagic A., Qin C. X., Li M., Leo C. H., Kemp-Harper B. K., Ritchie R. H., and Woodman O. L. Diabetes attenuates the contribution of endogenous nitric oxide but not nitroxyl to endothelium dependent relaxation of rat carotid. Arteries Front. Pharmacol., 11, 585740 (2021). DOI: 10.3389/ fphar.2020.585740
- Kosmachevskaya O. V., Nasybullina E. I., Pugachenko I. S., Novikova N. N., and Topunov A. F. Antiglycation and Antioxidant Effect of Nitroxyl towards Hemoglobin. Antioxidants, 11 (10), (2022). doi: 10.3390/antiox11102007
- Michalski R., Smulik-Izydorczyk R., Pięta J., Rola M., Artelska A., Pierzchała K., Zielonka J., Kalyanaraman B., and Sikora A. B. The Chemistry of HNO: Mechanisms and Reaction Kinetics. Front. Chem., 10, Article 930657 (2022). doi: 10.3389/fchem.2022.930657
- Baron C. P. and Andersen H. J. Myoglobin-induced lipid oxidation. A review. Agric. Food Chem., 50 (14), 3887 (2002). doi: 10.1021/jf011394w
- Reeder B. J., Svistunenko D. A., Sharpe M. A., and Wilson M. T. Characteristics and mechanism of formation of peroxide-induced heme to protein cross-linking in myoglobin. Biochemistry, 41 (1), 367–375 (2002). doi: 10.1021/bi011335b
- Reeder B. J., Svistunenko D. A., Cooper C. E., and Wilson M. T. The radical and redox chemistry of myoglobin and hemoglobin: from in vitro studies to human pathology. Antioxid. Redox Signal., 6 (6), 954-966 (2004). doi: 10.1089/ars.2004.6.954
- Wilson M. T. and Reeder B. J. The peroxidatic activities of Myoglobin and Hemoglobin, their pathological consequences and possible medical interventions. Mol. Aspects Med., 84, 101045 (2022). doi: 10.1016/j.mam.2021.101045
- Potor L., Bányai E., Becs G., Soares M. P., Balla G., Balla J., and Jeney V. Atherogenesis May Involve the Prooxidant and Proinflammatory Effects of Ferryl Hemoglobin. Oxid. Med. Cell. Longev., 2013, Article ID 676425 (2013). doi: 10.1155/2013/676_25
- Solomon S. B., Bellavia L., Sweeney D., Piknova B., Perlegas A., Helms C. C., Ferreyra G. A., King S. B., Raat N. J. H., Kern S. J., Sun J., McPhail L. C., Schechter A. N., Natanson C., Gladwin M. T., and KimShapiro D. B. Angeli’s Salt Counteracts the Vasoactive Effects of Elevated Plasma Hemoglobin. Free Radic. Biol. Med., 53 (12), 2229-2239 (2012). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.10.548
- Gorbunov N. V., Yalowich J. C., Gaddam A., Thampatty P., Ritov V. B., Kisin E. R., Elsayed N. M., and Kagan V. E. Nitric oxide prevents oxidative damage produced by tert-butyl hydroperoxide in erythroleukemia cells via nitrosylation of heme and non-heme iron. Electron paramagnetic resonance evidence. J. Biol. Chem., 272 (19), 12328–12341 (1997). DOI: 10.1074/ jbc.272.19.12328
- Шумаев К. Б, Петрова Н. Э., Заббарова И. В., Ванин А. Ф., Топунов А. Ф., Ланкин В. З. и Рууге Э. К. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа. Биохимия, 69 (5), 699705 (2004). doi: 10.1023/b:biry. 0000029856.67884.c5
- Шумаев К. Б., Космачевская О. В., Грачев Д. И., Тимошин А. А., Топунов А. Ф., Ланкин В. З. и Рууге Э. К. Возможный механизм антиоксидантного действия динитрозильных комплексов железа. Биомедицинская химия, 67 (2), 162–168 (2021). doi: 10.18097/PBMC20216702162
- Herold S. and K. Rehmann F.-J. Kinetic and mechanistic studies of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl myoglobin. J. Biol. Inorg. Chem., 6 (5), 543–555 (2001). doi: 10.1007/s007750100231
- Herold S. and K. Rehmann F.-J. Kinetics of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl hemoglobin. Free Radic. Biol. Med., 34 (5), 531–545 (2003). doi: 10.1016/S0891-5849(02)01355-2
- Ramirez D. C., Chen Y.-R., and Mason R. P. Immunochemical detection of hemoglobin-derived radicals formed by reaction with hydrogen peroxide: involvement of a protein-tyrosyl radical. Free Radic. Biol. Med. 34 (7), 830–839 (2003). doi: 10.1016/S0891-5849(02)01437-5
- Østdal H., Skibsted L. H, and Andersen H. J. Formation of long-lived protein radicals in the reaction between H2O2-activated metmyoglobin and other proteins. Free Radic. Biol. Med. 23 (5), 754–761 (1997). doi: 10.1016/s0891-5849(97)00023-3
- Baron C. P., Mǿller J. K. S., Skibsted L. H., and Andersen H. J. Nitrosylmyoglobin as antioxidant – kinetics and proposed mechanism for reduction of hydroperoxides. Free Radic.Res., 41 (8), 892–902 (2007). doi: 10.1080/10715760701416475
- Romero N., Radi R., Linares E., Augusto O., Detweiler C. D., Mason R. P., and Denicola A. Reaction of human hemoglobin with peroxynitrite: isomerization to nitrate and secondary formation of protein radicals. J. Biol. Chem., 278 (45), 44049–44057 (2003). doi: 10.1074/jbc.M305895200
- Herold S. and Shivashankar K. Metmyoglobin and methemoglobin catalyze the isomerization of peroxynitrite to nitrate. Biochemistry, 42 (47), 14036-14046 (2003). doi: 10.1021/bi0350349
- Su J. and Groves J. T. Mechanisms of Peroxynitrite Interactions with Heme Proteins. Inorg. Chem., 49 (14), 6317–6329 (2010). doi: 10.1021/ic902157z
- Shumaev K. B., Gubkin A. A., Serezhenkov V. A., Lobysheva I. I., Kosmachevskaya O. V., Ruuge E. K., Lankin V. Z., Topunov A. F., and Vanin A. F. Interaction of reactive oxygen and nitrogen species with albuminand methemoglobin-bound dinitrosyl iron complexes. Nitric Oxide, 18 (1), 37–46 (2008). doi: 10.1023/b:biry.0000029856.67884.c5
- Kosmachevskaya O. V., Nasybullina E. I., Shumaev K. B., Novikova N. N., and Topunov A. F. Protective effect of dinitrosyl iron complexes bound with hemoglobin on oxidative modification by peroxynitrite. Int. J. Mol. Sci., 22 (24), 13649 (2021). doi: 10.3390/ijms222413649
- Грачев Д. И., Шумаев К. Б., Космачевская О. В., Топунов А. Ф. и Рууге Э. К. Нитрозильные комплексы гемоглобина в различных модельных системах. Биофизика, 66 (6), 1056-1064 (2021). doi: 10.31857/S0006302921060028
![](/img/style/loading.gif)